Białka osocza

• Fizjologia białek osocza

• Hipoproteinemia

• Hiperproteinemia

• Frakcje białkowe

• Białka ostrej fazy

Fizjologia białek osocza (1)

• Białka osocza, są parametrem często oznaczanym w diagnostyce laboratoryjnej

• Ilościowe oznaczanie białek w moczu (patrz wykład - „Biochemia i fizjologia nerek”) czy w płynie mózgowo-rdzeniowym stanowią część składową diagnostyki tych narządów

• Zaburzenia ilości i proporcji poszczególnych białek osocza świadczyć może o nieprawidłowej funkcji między innymi:

• wątroby/ - nerek/ - układu immunologicznego/ - chorobie nowotworowej

Fizjologia białek osocza (2)

• Zidentyfikowano ok. 300 białek osocza (liczba ta cały czas rośnie)

• Obok białek, które stanowią stały składnik osocza mogą się pojawiać białka w przebiegu procesów chorobowych: - białka monoklonale/ - produkty rozpadu komórkowego i tkankowego

Wiodąca rola białek osocza:

• Dystrybucja płynów krew/ przestrzenie pozanaczyniowe

• Hemostaza i krzepnięcie

• Funkcje transportowe (nośniki hormonów/ leków/ metabolitów itp.)

• Enzymy / Hormony / Receptory

• Białka układu odpornościowego

• Składniki układu buforowego (18%)

Fizjologia białek osocza (3)

• Zakres referencyjny stężenia białka całkowitego w osoczu wynosi 66 - 87 g/l

• Synteza białek osocza przebiega w: - wątrobie (gł.)/ układzie immunologicznym/ - innych tkankach

• Okres półtrwania (t_0,5) dla poszczególnych białek jest różny i wynosi dla: albumin 14 dni/ immunoglobulin 24 dni/ czynnika VIII kilka godz.

• Większość białek osocza jest katabolizowana w wątrobie lub śródbłonku naczyń

• Białko ulega przemieszczaniu się przez śródbłonek naczyń wskutek działania ciśnienia hydrostatycznego

Prawidłowy poziom białek osocza

• Zależny jest od stanu równowagi pomiędzy procesami syntezy i degradacji 2 głównych frakcji białkowych: albumin i immunoglobulin (pozostałe frakcje białkowe mają mniejsze znaczenie dla poziomu białka całkowitego)

• Na stężenie białka we krwi wpływa wiele czynników związanych ze stanem pacjenta:

• pionizacja ciała /pozycja leżąca

• wysiłek fizyczny

• „długa staza”

(Zaleca się, aby przed pobraniem krwi pacjent odpoczywał: minimum 30 minut w pozycji siedzącej - ważne dla pacjentów ambulatoryjnych)

Hipoproteinemia (1)

• Obniżenie stężenia białek w osoczu - przyczyny:

• efekt utraty białek

• zahamowanie syntezy białek

• rozcieńczenie krwi

• Za krytyczny poziom białka przyjmuje się wartość 45 g/l (albumina poniżej 20 g/l)

• W efekcie hipoproteinemii dochodzi do obniżenia ciśnienia hydrostatycznego (ucieczka wody z łożyska naczyniowego): - przesięki/ - obrzęki/ - hipowolemia

• Zaburzeniu ulega stosunek albumin/globulin (A/G) - jest to hipoproteinemia z dysproteinemią (marskość wątroby; zespół nerczycowy; niektóre infekcje; szpiczak mnogi; inne)

Przyczyny hipoproteinemii

Przyczyny obniżenia poziomu białka we krwi:

I. Zespoły utraty białka

II. Zahamowanie syntezy białka w wątrobie

III. Niedobór immunoglobulin (hipogammaglobulinemia)

IV. Zmiany objętości przestrzeni pozakomórkowe

Ad I. Zespoły utraty białka (przyczyny hipoproteinemii)

• Zespoły nerkowe (kłębkowe zapalenie nerek/ cukrzyca/ tru/ amyloidoza/ inne)

• Zespoły jelitowo-żołądkowe (stany zapalne/ nowotwory/ uchyłki)

• Zespoły skórne (rozległe oparzenia/ dermatozy - pęcherzyca/ łuszczyca)

• Przesięki/ wysięki (obrzęki/ zapalenia płuc/ inne)

• Krwawienia/ krwotoki

• „Stany ciężkie” (sepsa/ urazy/ choroby nowotworowe)

Ad II. Zahamowanie syntezy białek w wątrobie (przyczyny hipoproteinemii)

• Uszkodzenie hepatocytów (toksyny/ marskość/ choroby nowotworowe)

• Zaburzenia wchłaniania (zespoły poresekcyjne/ zakażenia bakteryjne z biegunkami/ mukowiscydoza)

• Niedobory białka w diecie (kwashiorkor/ niedożywienie)

Ad III. Niedobory immunoglobulin (przyczyny hipoproteinemii)

• Hipogammaglobulinemia pierwotna:

• rzadki defekt genetyczny

• może dotyczyć wszystkich klas lub pojedynczej klasy immunoglobulin

• Hipogammaglobulinemia wtórna:

• związana jest z procesem chorobowym

• wywołana jest zwykle defektem limfocytów B, czynnikami toksycznymi (chemioterapia) lub rozrostem nowotworowym

• Hipogammaglobulinemia noworodkowa:

• immunoglobuliny noworodka pochodzą od matki (własna synteza jest bardzo mała)

• najniższy poziom immunoglobulin występuje u dziecka ok. 3 miesiąca życia

Ad IV. Zmiany objętości przestrzeni pozakomórkowej (przyczyny hipoproteinemii)

• Przewodnienie

• Redystrybucja woda/ białko

• Spadek ciśnienia

• Stany zapalne

• Artefakty

Hiperproteinemia (1)

• Zwykle spowodowana jest wzrostem jednej lub wielu klas immunoglobulin (tzw. prawdziwa)

• Hiperproteinemia z hiperalbuminemią może być spowodowana: - odwodnieniem/ - błędem przedanalitycznym (tzw. rzekoma)

• Ze wzrostem stężenia immunoglobulin wiąże się spadek stężenia albumin (jako odpowiedź komórek wątroby na sygnał o wystarczająco wysokim ciśnieniu osmotycznym krwi - onkoreceptory łożyska naczyniowego wątroby)

Hiperproteinemia (2)

Przyczyny hiperproteinemii:

I. Hipergammaglobulinemie:

a) hipergammaglobulinemia poliklonalna

b) hipergammaglobulinemia monoklonalna

c) przewlekłe choroby wątroby - marskość; wirusowe zapalenia wątroby; sarkoidoza

II. Odwodnienie - efekt dysproporcji pomiędzy podażą a utrata wody (prawidłowy stosunek A/G)

III. Artefakty - błędy przy pobraniu krwi

Ad Ia. Hipergammaglobulinemia poliklonalna (przyczyny hiperproteinemii)

• Wzrost poziomu immunoglobulin syntetyzowanych przez wiele różnych linii plazmocytów (infekcje bakteryjne/ wirusowe)

• Wzrost poziomu immunoglobulin jest proporcjonalny, chociaż z określoną dynamiką (I etap infekcji powoduje wzrost IgM/ po 2-3 tyg. wzrasta IgG/ IgA rośnie przy infekcjach błon śluzowych)

• Patologiczny wzrost poziomu immunoglobulin poliklonalnych występuje w schorzeniach o podłożu autoimmunologicznym

• (W AIDS mimo, że schorzenie upośledza funkcje limfocytów T (CD4+) poziom Ig może być wysoki w odpowiedzi na nawracające zakażenia)

Ad Ib. Hipergammaglobulinemia monoklonalna (przyczyny hiperproteinemii) (1)

• Najczęściej jest wynikiem rozrostu plazmocytów (wywodzącym się z jednej linii komórek potomnych)

• Dochodzi do wzrostu immunoglobulin syntetyzowanych przez te komórki

• Schorzeniem, które występuje najczęściej jest szpiczak mnogi - w obrazie elektroforetycznym pojawia się wyraźna linia białka monoklonalnego

• Komórki plazmocytowe mogą syntetyzować zwiększoną liczbę łańcuchów lekkich immunoglobulin (jest to mała cząstka 20 kDa, która przechodzi do moczu tworząc tzw. białko Bence-Jonesa)

Ad Ib. Hipergammaglobulinemia monoklonalna (przyczyny hiperproteinemii) (2)

• Podstawowym badaniem do wykrywania białka monoklonalnego jest elektroforeza (na agarozie)

• Opracowano wskaźniki, które wyrażają stosunek łańcuchów lekkich: kappa/ do lambda

- wskaźnik jest nieprawidłowy w gammapatiach monoklonalnych

- wskaźnik może służyć do monitorowania skuteczności chemioterapii, czy przeszczepów szpiku (poziom immunoglobulin może być niski, ale wskaźnik jest nieprawidłowe)

• Ig monoklonalne mają zdolność tworzenia oligomerów [wytracają się z osocza po obniżeniu temperatury - tworząc tzw. „krioglobuliny” - charakterystyczne dla livedo reticulares (pokrzywki z zimna)]

Ad Ib. Hipergammaglobulinemia monoklonalna (przyczyny hiperproteinemii) (3)

• Makroglobulinemia Waldstroma - limfocyty B ulegają rozplemowi syntetyzując IgM - jest to duża Ig, która zalega w łożysku naczyniowym znacznie zwiększając lepkość krwi (skłonność do zatorów)

• Wolne łańcuch lekkie mogą tworzyć nierozpuszczalne złogi amyloidu, które zalegają w nerkach prowadząc do amyloidozy (skrobiawicy)

!!!!Żaden z testów paskowych nie wykrywa w moczu łańcuchów lekkich [(reakcję barwną daje zwykle albumina) - albumina w moczu pojawia się wtórnie, dopiero po tym jak nerki zostały uszkodzone przez białko monoklonlne]

Odczyn Biernackiego - OB (1)

Patrz wykład „Podstawy diagnostyki hematologicznej - część II”

• OB jest prostym, starym, czułym i mało precyzyjnym testem

• Świadczy o zaburzonej proporcji białek osocza oraz o właściwościach Ersc (u podstaw zjawiska leży sedymentacja Ersc w słupku krwi badanej)

• Istotne są różnice OB w zależności od płci (w mniejszym stopniu wieku)

!!! Z wyjątkiem okresu: ciąży/ porodu/ połogu/ niemowlęctwa, każdy wzrost OB wymaga diagnostyki wyjaśniającej i uzupełniającej

!!! Prawidłowe OB nie wyklucza choroby

Odczyn Biernackiego - OB (2)

Wybrane jednostki i towarzyszące im zmiany OB:

WZROST OB:

• ostre zapalenie (wzrost Fb/ BOF; spadek Alb.)

• przewlekłe zapalenie (wzrost Ig)

• marskość wątroby (wzrost Ig; spadek Alb.)

• nowotwory (wzrost Fb/ ; spadek Alb./ Ersc)

SPADEK OB:

• czerwienica/ objawy nadkrwistości (wzrost Ersc)

• noworodki (wzrost Ersc)

• krioglobulinemie (nieprawidłowe białko monoklonalne)

Elektroforeza białek (1)

• Zasada: rozdział białek surowicy (na różnego rodzaju podłożach) w buforze zasadowym

• Elektromigracja białek: opiera się na zależności ładunku cząstki białka od pH roztworu

- cząstki białka posiadają na swojej powierzchni kwasowe grupy karboksylowe (COO^- ) oraz zasadowe grupy aminowe (NH₄⁺ ) - w środowisku wodnym dochodzi do dysocjacji tych grup

• W zależności od wzajemnego stosunku tych ładunków cząstki białka posiadają ładunek dodatni/ ujemny/ obojętny

• Zgodnie z zasadami dysocjacji w środowisku kwaśnym większość białek posiada ładunek dodatni (+) i odwrotnie w śr. zasadowym wypadkowy ładunek białka jest ujemny (-)

Elektroforeza białek (2)

• Elektroforeza: to proces migracji białek w polu elektrycznym (przyłożonym z zewnątrz)

- białka naładowane dodatnio wędrują w kierunku KATODY - elektrody (-) i odwrotnie białka naładowane ujemnie wędrują w kierunku ANODY - elektrody (+)

• Zmieniając pH środowiska można modyfikować powierzchniowy ładunek białek (a tym samym rozdział białek) - większość białek to białka kwasowe (dla tego ich rozdział prowadzi się w środowisku zasadowym)

Większość białek wędruje w kierunku anody (albumina/ a-globulina)/ większe białka (g-globuliny) pozostają bliżej miejsca nałożenia tj. katody

Elektroforeza białek (3)

• Albumina (spośród elektroforetycznie rozdzielonych białek) jest (jako jedyna) białkiem jednorodnym

• Białka, które składają się na pozostałe frakcje mają podobny ładunek i ruchliwość elektroforetyczną, ale odmienną budowę i działanie (procentowy udział niektórych białek w poszczególnych frakcjach jest niewielki)

• Ocena białek specyficznych (wchodzących w skład poszczególnych frakcji) jest możliwa dopiero przy użyciu odpowiednich technik: immunodyfuzji radialnej lub metod radio- enzymoimmunologicznej

Prawidłowy skład frakcji białkowych w elektroforezie surowicy

FRAKCJA g/l %

• Albumina 40,0 - 52,0 55,0 - 70,0

• Globuliny - a1 1,0 - 3,0 1,1 - 4, 2

• Globuliny - a2 4,0 - 10,0 4,4 - 13,0

• Globuliny - b 5,0 - 10,0 7,3 - 13, 5

• Globuliny - g 5,0 - 15,0 8,1 - 19, 9

• RAZEM 65,0 - 82,0 100

Stosunek: Albumin/Globulin (A/G) ~ 1,5

Białka, których zmiana stężenia wpływa na obraz elektroforetyczny:

I. Albumina (40-52 g/l)

II. a1-globulina (1-3 g/l)

• a1-antytrypsyna

• a1-kwaśna glikoproteina

• a-lipoproteina (HDL/ApoA)

III. b1-globulina (5-10 g/l)

• transferyna (ujemne BOF)

• b-lipoproteina (LDL/ApoB)

IV. b2-globulina

• frakcja C3 dopełniacza

V. g-globulina

• immunoglobuliny IgG/ IgM/ IgA

• CRP

Albumina

• Białko syntetyzowane w wątrobie (15g/24 godz.); t_0,5 wynosi ok. 14 dni

• Jest to główne (60%) białko puli wszystkich białek osocza

• Zwykle występuje jeden rodzaj albuminy (bardzo rzadko 2 rodzaje - bisalbuminemia)

• Albumina pełni rolę transportera (nieswoistego): bilirubiny (Bb)/ hormonów/ witamin/ pierwiastków śladowych/ WKT/ leków/ sub. wchłoniętych z jelit i wątroby

• Spadek stężenie albuminy o 2 g% powoduje ucieczkę płynów przez łożysko naczyniowe i wyzwala obrzęki

Białka ostrej fazy (BOF) (1)

• Grupa białek syntetyzowanych głównie w wątrobie w przebiegu: - martwicy (uraz/ zawał); - ostrych i przewlekłych stanów zapalnych; - schorzeń nowotworowych

• BOF po uwolnieniu do krążenia stają się częścią niespecyficznej odpowiedzi immunologicznej

• Rola BOF nie jest ostatecznie poznana:

- mają właściwości inhibitorów proteaz (chronią ustrój przed enzymami lizosomalnymi)

- pełnią funkcje transportowe (haptoglobina)

Białka ostrej fazy (BOF) (2)

Najczęściej oznaczane białka ostrej fazy:

I. Białko C -reaktywne (CRP)

II. Alfa ( a)1 - antytrypsyna (AAT)

III. Alfa ( a)1 - kwaśna glikoproteina (AAG)

IV. Haptoglobina (HAP)

V. Ceruloplazmina (CER)

VI. Transferyna (TRF)

VII. Fibrynogen (Fb)

VIII. Immunoglobuliny

IX. Prekalcytonina (PCT)

Białko C-reaktywne (CRP) -BOF (1)

• Białko, którego wzrost w stanach ostrej fazy (OF) jest najszybszy i największy (1000x)

• Jest to glikoproteina (ma zdolność unieczynniania polisacharydu C błony komórkowej pneumokoków, stąd nazwa CRP)

• Umiarkowany wzrost CRP obserwuje się w: ciąży/ tru/ kolagenozach/ wrzodziejącym zapaleniu jelita grubego/ infekcjach bakteryjnych

• Znaczny wzrost CRP obserwuje się w: pierwszej dobie po znacznym urazie (zawał/ odrzucenie przeszczepu)

• CRP bierze udział w aktywacji klasycznej drogi dopełniacza

Białko C-reaktywne (CRP) -BOF (2)

• Nie zawsze obserwuje się występowanie korelacji pomiędzy CRP a OB (zmiany OB zależą gł. od zawartości fibrynogenu)

• Zakres wartości referencyjnych: 0 - 10 mg/l

(U osób hospitalizowanych do 20 mg/l - sama hospitalizacja powoduje wzrost BOF)

• Do oceny stanu zdrowia przyjmuje się wartość referencyjną do 0,8 mg/l (tzw. ultraczułe CRP)

• Wzrost ultraczułego CRP ponad 3 mg/l uznaje się za niezależny czynnik ryzyka wystąpienia miażdżycy (zawału serca)

Alfa ( a)1-antytrypsyna (AAT) -BOF

• Jest to najsilniejszy inhibitor proteaz (90% aktywności)

• W stanach zapalnych ATT wzrasta po 2-4 dni przekraczając ok.4 x wartość referencyjną

Niedobór/ brak AAT cechuje się:

• obniżeniem frakcji a1-globulin w elektroforezie

• przedłużającą się żółtaczką noworodków

• rozwojem rozedmy płuc i roztrzeniem oskrzeli u ludzi starszych

• w zespołach utraty białek

• w zespołach niewydolności oddechowej u noworodków

Alfa ( a)1- kwaśna glikoproteina (AAG) - BOF

• Białko to wiąże i transportuje progesteron

• Wzrost późny (po ok. 5 dniach) przekraczający ok. 2-3 x wartość referencyjną

Wzrost (znaczny) AAG obserwuje się w:

• chorobie Crohna

Spadek AAG obserwuje się w:

• ciężkim upośledzeniu funkcji wątroby

• stanach wyniszczenia

Haptoglobina (HAP) - BOF

• Białko, które odpowiedzialne jest za wiązanie hemoglobiny (Hb) pozakrwinkowej (mechanizm ten zabezpiecza ustrój przed szkodliwym działaniem wolnej Hb i przed utratą żelaza)

• Pojemność (pula) HAP jest ograniczona (~ 3g Hb)

• Masywna hemoliza powoduje wysycenie HAP przez Hb zawartą we krwi i zespół hemolityczno-uremicznym

• Wzrost HAP następuje w 1 dobie i przekracza 5-6 x wartość referencyjną

• Po 10 dniach poziom HAP powraca do normy

Ceruloplazmina (CER) - BOF

• Jest to białko, którego jedna cząstka wiążę 6-7 atomów miedzi (Cu)

• Pełni rolę katalizatora przy utlenianiu Fe⁺² do Fe⁺³

• Niedobór CER prowadzi do choroby Wilsona (schorzenie genetyczne w wyniku, którego z powodu niedoboru CER następuje odkładanie „wolnej” Cu w tkankach - wątrobie/ mózgu/ nerkach/ innych)

W surowicy (kolor zielony) spada poziom CER i Cu, a rośnie wydalanie Cu z moczem

• Wzrost - CER (późny) (indukcja w wątrobie) w:

• procesach zapalnych/ martwicy

• ciąży/ doustnej antykoncepcji

Transferyna (TRF) - BOF

• Jej główną rolą jest transport Fe

• Wzrost TRF następuje w: anemiach z niedoboru Fe/ ciąży/ terapii estragonowej

• Obniżenie TRF (UWAGA !!! - TRF jest ujemnym BOF)

• stany zapalno-immunologiczny

• białkomocz

• upośledzenie funkcji wątroby

• niedożywienie (przyjmuje się, że TRF jest znacznie lepszym markerem stanu niedożywienia niż niedobór żelaza)

Zakres referencyjny: 200 - 400 mg/dl

• skrajne niedożywienie ~ 60 mg/dl

• o niedoborach żywieniowych należy myśleć przy ~ 300 mg/dl

Fibrynogen (Fb) - BOF

• Istotne białko układu krzepnięcia (wykład - „Hemostaza”), którego produkcja zachodzi w wątrobie

• Wysoki / podwyższony poziom Fb występuje w:

• nerczycach (powyżej 10 mg/l)

• w przewlekłych stanach zapalnych (indukuje miażdżycę)

• Podwyższony poziom Fb koreluje często ze wzrostem frakcji LDL

Immunoglobuliny

• Rodzina białek zbudowana według wspólnego schematu i syntetyzowana przez limfocyty B

• Istnieje 5 głównych typów łańcuchów określonych literami greckimi: g/ a/ m/ d/ e

• Komórki pochodzące z jednej linii mogą syntetyzować komplementarne immunoglobuliny określane jako klasy:

• IgG

• IgM

• IgA

• IgE

• IgD

Immunoglobuliny klasy IgG

• Stanowią 75% wszystkich immunoglobulin (Ig)

• Są komponętą nabytej odpowiedzi humoralnej

• Mogą występować w podklasach IgG1-IgG4

• Przechodzą przez łożysko (noworodek rodzi się z zapasem IgG matki, zapas ten stopniowo znika, dziecko - w wyniku kontaktu z antygenami środowiska - zaczyna produkować własne immunoglobuliny klasy IgG)

Immunoglobuliny klasy IgA

• Stanową 15% wszystkich immunoglobulin (druga pod względem ilości Ig)

• Na drodze transportu aktywnego IgA są wydzielane na powierzchnię błon śluzowych (plazmocyty znajdujące się w pobliżu bł. śluzowych produkują 10 g IgA na dobę - najintensywniejsza synteza ze wszystkich Ig)

• IgA są elementem ochrony immunologicznej błon śluzowych (są to immunoglobuliny: łez; śliny; mleka)

• Pełnią istotną ochronną rolę w pierwszych miesiącach życia noworodka

Immunoglobuliny klasy IgM

• Stanową 5-10% wszystkich immunoglobulin

• Występują w formie pentameru (składają się z 5 jednostek połączonych mostkami dwusiarczkowymi)

!!! IgM są produkowane jako pierwsza klasa Ig w pierwotnej odpowiedzi immunologicznej na nieznany antygen (pojawia się po ok. 10 dniach)

• IgM są jedynymi Ig produkowanymi przez płód (ich wysokie miano we krwi świadczy o infekcji wewnątrzmacicznej - IgM nie przechodzą przez łożysko)

• Poziom IgM może być w nerczycy sztucznie zawyżony (nie przechodzą przez łożysko naczyniowe)

Immunoglobuliny klasy IgD

• Są stosunkowo niedawno odkrytą klasą immunoglobulin

• Biologiczna forma IgD została mało poznana

• Przeciwciała IgD stanowią znaczny odsetek przeciwciał membranowych

• Występują w błonach dojrzałych limfocytów B

Immunoglobuliny klasy IgE

• Występuje w stężeniu najniższym ze wszystkich omawianych immunoglobulin (wynosi ok. 0,3 mg/l)

• Komórki tuczne i bazofile po rozpoznaniu połączenia z antygenem immunoglobuliny IgE uruchamiają reakcje odczynu alergicznego

Prekalcytonina (PCT) (1)

• Białko, które w ostrej fazie wykazuje spektakularny wzrost

• Czas połowicznego rozpadu (t_0,5) PCT wynosi ~20 -24 godzin

• Zakres wartości referencyjnych PCT wynosi: <0,5 mg/ml

• Wzrost PCT występuje już po 2-6 godz. od zadziałania urazu/ bodźca (jest równie szybki co wzrost CRP)

• Maksymalny poziom PCT występuje po 20 - 24 godz.

• Wzrost PCT jako BOF nie ma odzwierciedlenia w jej aktywności hormonalnej

Prekalcytonina (PCT) (2)

• Wzrost prekalcytoniny występuje (między innymi) w:

• sepsie

• zakażeniach grzybiczych i pasożytniczych

• zapaleniu otrzewnej

• uszkodzeniach wielonarządowych

!!!PCT ma przewagę nad CRP, ponieważ jej prawidłowe poziomy utrzymują się w:

• schorzeniach przewlekłych

• schorzeniach autoimmunologicznych

• schorzeniach wirusowych

• łagodnych infekcjach bakteryjnych

• alergiach

• nowotworach

Prekalcytonina (PCT) (3)

• Znaczenie diagnostyczne (rokownicze) WZROSTU poziomów prekalcytoniny:

• oparzenia (wzrost umiarkowany)

• duże zabiegi operacyjne

• monitorowanie pacjentów z uszkodzeniami wielonarządowymi

• monitorowanie infekcji po operacjach transplantacji

• monitorowanie pacjentów długo przebywających na oddziałach OIOM

• Oznaczanie prekalcytoniny:

a) testy paskowe (+)/(-)

b) metody probówkowe - oparte o p/ciała monoklinalne

Ujemne i dodatnie białka ostrej fazy (1)

Ujemne białka ostrej fazy - BOF (-):

• białko wiążące retinol (RBP) - wczesne BOF (-)

• prealbumina - wczesne BOF (-)

• transferyna - późne BOF (-) ~ 48 godz.

• albumina - późne BOF (-) ~ 48 godz.

Dodatnie białka ostrej fazy - BOF (+):

• A) Wzrost spektakularny:

• CRP (nawet 1000 x)

• amyloid surowicy (SAA)

• prekalcytonia (PCT)

Ujemne i dodatnie białka ostrej fazy (2)

• B) Umiarkowany wzrost (2-4 x)

• haptoglobia

• alfa 1-kwaśna glikoproteina

• alfa 1-antytrypsyna

• alfa1-antychmotrypsyna

• fibrynogen

• C) Wzrost o ~ 50%

• ceruloplazmina

• składniki dopełniacza C3/C4

Ujemne i dodatnie białka ostrej fazy (3)

Kolejność wzrostu białek ostrej fazy:

• 1) CRP

• 2) prekalcytonia

• 3) haptoglobina

• 4) alfa1 antytrypsyna

• 5) fibrynogen

• 6) ceruloplazmina

1

---