11 grudnia 2008
dr inż. Paweł Bukowski
Zakład Chemii Organicznej
Katedra Chemii WNoŻ
59-376-21
"CHEMIA ZWIĄZKÓW NATURALNYCH"
PROGRAM WYKŁADU OBIERALNEGO DLA STUDENTÓW IIIr WNoŻ (15 godzin)
WPROWADZENIE (3 h) &
Niewiążące oddziaływania międzycząsteczkowe - znaczenie w biocząsteczkach. Kompleksy chelatowe. Siły napędowe przemian chemicznych. Dlaczego reakcje chemiczne zachodzą? Położenie stanu równowagi w reakcjach przeniesienia protonu i reakcjach przeniesienia elektronów. Kinetyka i termodynamika procesów. Kataliza. Filozofia chemii gość-gospodarz. Stereoizomeria. Konfiguracja względna i absolutna. Chiralność. Czynność optyczna, skręcalność właściwa. Enancjomery, diastereoizomery, mieszaniny racemiczne. Czy enancjomery różnią się właściwościami chemicznymi? Rozszczepianie mieszanin racemicznych na czyste enancjomery. Podstawowe układy heterocykliczne ( występowanie w związkach naturalnych).
BIOCZĄSTECZKI (I) (2 h):
Aminy biogenne oraz kwasy di- i trikarboksylowe, hydroksy i ketokwasy. Witaminy rozpuszczalne w wodzie. Alkaloidy.
BIOCZĄSTECZKI (II) (4 h):
* LIPIDY
Kwasy tłuszczowe. Tłuszcze neutralne (triacyloglicerydy). Woski. Fosfolipidy. Prostaglandyny. Inne pochodne wywodzące się z C2 (octanu) - Steroidy. Izoprenoidy. Feromony. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach ( A,D,E,K).
* SACHARYDY
Monosacharydy. Formy hemiacetalowe. Mutarotacja. Właściwości redukujące. Epimeryzacja. Pochodne - glikozydy, alditole, kwasy aldonowe, kwasy aldarowe i uronowe.
Cukry złożone - disacharydy, oligosacharydy, dekstryny, polisacharydy. Biologicznie ważne pochodne cukrów - fosforany, aminocukry, glikolipidy, glikoproteiny. Taniny (garbniki).
AMINOKWASY. PEPTYDY. BIAŁKA (4 h)
Struktura aminokwasów w pH fizjologicznym. Krytyczne zanaczenie punktu izoelektrycznego. Pierwszorzędowa struktura białek - ustalanie metodami - chemicznymi (odczynnik F.Sangera, P.Edmana, częściowa i pełna hydroliza), enzymatycznymi ( karboksypeptydaza, specyficzne proteazy). Struktury wyższych rzędów, oddziaływania je determinujące. Klasy białek. Kompleksy mieszane białka - sacharydy ( lektyny), białka-lipidy (lipoproteiny).
Denaturacja. Synteza peptydów.
* NUKLEOZYDY. NUKLEOTYDY. KWASY NUKLEINOWE (2h)
Nukleozydy jako -N-rybofuranozydy. Zasady pirymidynowe i purynowe. Tautomeria keto-enolowa (tu - laktam-laktim). Struktura pierwszorzędowa RNA i DNA. Struktura drugorzędowa DNA, zasady komplementarne. Spontaniczne mutacje i ich statystyczna nieuchronność.
Waźniejsze nukleotydy: AMP, cAMP, ADP,ATP, FAD, NAD+ <==> NADH.
Kompleksy mieszane białka - kwasy nukleinowe (nukleoproteiny).
&w nawiasach podałem orientacyjną liczbę godzin
Przedmiot kończy się zaliczeniem.
Podstawą zaliczenia (na ocenę dostateczną) będzie obecność na co najmniej czterech wykładach potwierdzona własnoręcznymi podpisami na imiennych listach.
Studenci mający ambicję uzyskania lepszej oceny zadeklarują (na obiegowej liście w czasie przedostatniego wykładu 14 stycznia 2009) chęć zdawania pisemnego testu na ostatnich zajęciach - 21 stycznia 2009. Ocenę dostateczną gwarantuje w tym przypadku uzyskanie nie mniej niż 30,0% możliwych do uzyskania punktów.
Studenci mający dwie (lub więcej) nieobecności test zaliczeniowy piszą obligatoryjnie a zaliczenie przedmiotu odbywa się na ogólnych zasadach.
Na pięć trzygodzinnych wykładów zapraszam do auli 1-ej w środy 1615-1900:
1° 10 grudnia 2008
2° 17 grudnia 2008
3° 7 stycznia 2009
4° 14 stycznia 2009
5° 21stycznia 2009