To proste lub złożone białka nazywane pierwotnie fermentami, obecnie biokatalizatorami. Powstają w komórce (organizmie), katalizują (wspomagają) przebieg reakcji metabolicznych.

Zasada działania enzymów

Enzymy zbudowane są z części białkowej nazywanej apoenzymem. W części białkowej występuje centrum aktywne. Jest to przestrzenny układ kilku reszt aminokwasowych charakterystycznych dla danego enzymu. W niektórych enzymach oprócz centrum aktywnego występuje w apoenzymie centrum allosteryczne, do którego przyłączają się drobnocząsteczkowe związki wpływające na aktywność enzymu, nazywane efektorami. Część enzymów oprócz grupy białkowej (apoenzymu) zawiera dodatkowo część niebiałkową, nazywaną koenzymem (gdy białko i część niebiałkowa połączone są luźno wiązaniem dysocjującym) lub grupą prostetyczną (gdy białko i część niebiałkowa połączone są trwale). Obecność grupy niebiałkowej powoduje wytwarzanie nieaktywnych form enzymów, tzw. proenzymów. Proenzymy ulegają aktywacji dopiero po wydzieleniu do miejsca działania (np. pepsynogen – pepsyna). Część białkowa oraz część niebiałkowa tworzą enzym (apoenzym + koenzym = holoenzym). Częścią niebiałkową w enzymie mogą być np. witaminy, ATP, jony żelaza, jony wapnia, FAD (dinukleotyd flawonadeninowy), NAD (dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy).

Nazwa enzymu zależy od budowy oraz typu reakcji, w której uczestniczy. Enzymy zbudowane tylko z białka mają końcówkę nazwy -na, np. pepsyna, trypsyna. Pozostałe mają końcówkę -aza. Wszystkie enzymy podzielono na sześć klas głównych pod względem typu reakcji. Jest to klasyfikacja międzynarodowa:

Klasa 1 – oksydoreduktazy – enzymy należące do tej klasy katalizują reakcje utleniania i redukcji.

Klasa 2 – transferazy – enzymy, które uczestniczą w przenoszeniu i łączeniu jednego związku do drugiego lub grup atomów.

Klasa 3 – hydrolazy – enzymy uczestniczące w reakcjach, które przebiegają z udziałem wody.

Klasa 4 – liazy – enzymy, które uczestniczą w rozrywaniu wiązań: węgiel – węgiel; węgiel – azot; węgiel – tlen.

Klasa 5 – izomerazy – enzymy uczestniczące w przekształceniach izomerycznych (przegrupowania wewnątrzcząsteczkowe, np. formy cis w trans).

Klasa 6 – ligazy – uczestniczące w reakcjach syntezy tworzenia wiązań węgiel – węgiel.

Enzym ma działanie specyficzne, katalizuje tylko określony substrat lub ściśle określony typ reakcji chemicznej.

Enzymy łączą się poprzez centrum aktywne z substratem na zasadzie przestrzennego dopasowania, tworząc kompleks enzym – substrat (ES)

Przestrzenne dopasowanie substratu do centrum aktywnego enzymu porównano: wg Fishera, jak klucz do zamka, lub ręki do rękawiczki wg Koshalda.

Cechy enzymów:

• enzymy obniżają energię katalizowanych reakcji, tzw. energię aktywacji (zmniejszają energię potrzebną do rozpoczęcia reakcji),

• enzymy mogą działać wielokrotnie,

• enzymy wykazują dużą aktywność katalityczną, przyspieszają reakcje chemiczne co najmniej milionkrotnie,

• warunkują większą skuteczność przebiegu reakcji.

Na aktywność enzymów wpływa:

• temperatura. Każdy enzym działa w określonej temperaturze. Im wyższa temperatura, tym wzrasta aktywność enzymów. Wysoka temperatura (ok. 40°C) niszczy enzymy powodując denaturację białka.

• kwasowość środowiska (pH). Enzymy działają w określonym środowisku: zasadowym (pH 7,1-14), kwasowym (pH 1-6,9) lub obojętnym (pH=7). Zmiana pH środowiska powoduje obniżanie aktywności enzymów.

• stężenie substratu – wraz ze wzrostem stężenia substratu do określonej wartości, wzrasta aktywność działania enzymu.

Aktywność enzymów jest hamowana przez inhibitory. Są to związki przestrzennie podobne do substratów, mogą w sposób czasowy lub trwały połączyć się z enzymem.