1. Budowa cząsteczki wody:

Wiązania występujące między atomami tlenu i wodoru to polarne wiązanie kowalencyjne (atomowe spolaryzowane). Jest ono związane z elektroujemnością atomów (tlen ma większą).

Jest to cząst. kątowa. Kształtu nieregularnego czworościanu (zaburzony tetraedr).

Dwa wiązania at. O2 z at. H2 są skierowane w stronę dwóch naroży, a niepodzielne pary elektronowe na hybrydyzowanych orbitalach sp3 są skierowane w stronę 2 pozostałych naroży.

1. Co oznacza stwierdzenie, że cząsteczka wody jest polarna?

Cząst. H₂O jest polarna, czyli wiązanie kowalencyjne pomiędzy atomem tlenu i wodoru ma asymetryczny podział elektronów, czyli jądro atomu tlenu silniej przyciąga elektrony niż jądro atomu wodoru.

1. Co to jest wiązanie wodorowe? Ile maksymalnie wiązań wodorowych może wytworzyć cząsteczka wody?

Powstaje, gdy elektrony jednej cząsteczki mogą być częściowo wspólne z atomem wodoru drugiej oraz gdy atom elektroujemny (np. tlen, azot) znajduje się odpowiednio blisko wodoru, który jest związany kowalencyjnie z innym elektroujemnym atomem.

Mogą być międzycząsteczkowe i wewnątrz cząsteczkowe lub pojedyncze i wielokrotne.

Cząsteczka wody może utworzyć 4 wiązania wodorowe.

1. Związki amfifilowe. Hydrofilowe i hydrofobowe grupy w związkach organicznych.

Związki amfifilowe - związki organiczne, np. mydło, zawierające zarówno grupy hydrofilowe (na zewn.) i hydrofobowe (od wewn.). Współdziałanie grup decyduje o powstaniu wewnątrzkomórkowych struktur. W wodnych roztworach cząsteczki amfifilowe zbliżają się do siebie i ustawiają tak, żeby grupy hydrofobowe nie stykały się z wodą. Jest to możliwe przez utworzenie warstw dwumolekularnych lub przez tworzenie mieli. Przykładami związków amfifilowych są np. sole kwasów tłuszczowych – mydło, sole amin o długich łańcuchach węglowych.

Grupy hydrofilowe – są to grupy atomów, które zawierają atom tlenu lub azotu tworząc wiązania wodorowe z wodą. Grupy te w roztworach wodnych otaczane są przez dipole wody, np. hydroksylowa (-OH) czy karboksylowa (-COOH).

Grupy hydrofobowe – tzw. węglowodorowe fragmenty związków organicznych.

1. Dysocjacja kwasów w wodzie.

Dysocjacja elektrolityczna - jest to proces rozpadu związków chemicznych na jony pod wpływem działania wody. W roztworach jest to proces zawsze odwracalny.

Kwasami są związki chemiczne, które podczas rozpuszczania w wodzie dysocjują całkowicie lub częściowo na kationy wodorowe i aniony reszt kwasowych.

Kwasy takie jak HNO₃, które w czasie dysocjacji odczepiają jeden kation wodorowy nazywamy jednoprotonowymi. Kwasy posiadające w cząsteczkach dwa atomy wodoru zdolne do oddysocjowania w postaci kationów - dwuprotonowymi, trzy-, trójprotonowymi

W przypadku kwasów rozróżniamy kwasy mocne i słabe:

Kwasy mocne

Dysocjacja wodnych roztworów kwasów mocnych przebiega następująco:

HClO H⁺ + ClO^-

Zapis ten oznacza, że cząsteczki kwasu chlorowego(I) całkowicie i nieodwracalnie rozpadają się w roztworze wodnym na kaitony wodorowe H⁺ oraz aniony ClO^-.

W ten sam sposób zdysocjuje np. kwas azotowy(V):

HNO₃ H⁺ + NO₃^-

Zupełnie podobnie sprawa wygląda dla kwasów beztlenowych, rozpadają się na kation wodorowy i anion reszty kwasowej:

HCl H⁺ + Cl^-

Jeżeli chodzi o nazwy, to dla kwasów tlenowych mamy aniony z końcówką -anowy zaś beztlenowych -kowy. I tak na przykład:

HClO4	- kwas chlorowy(VII),	ClO4^-	- jon chloranowy(VII);
HCl	- kwas chlorowodorowy,	Cl^-	- jon chlorkowy;

Kwasy słabe

Tymczasem w przypadku kwasów słabych powstaje równowaga, dokładnie w taki sam sposób, jak to było z wodą:

HNO₂ H⁺ + NO₂^-

Równowaga oznacza faktycznie to samo, co równowaga dysocjacji w samej wodzie - jednocześnie jedne cząsteczki rozpadają się na jony i pewne jony łączą się w obojętne cząsteczki.

Jedynymi słabymi kwasami beztlenowymi są: siarkowodorowy i fluorowodorowy

HF H⁺ + F^-

1. Iloczyn jonowy wody i pH.

Iloczyn jonowy wody:

Iloczyn stężeń jonów wodorowych i jonów wodorotlenowych w wodzie i rozworach wodnych.

Kw = [H+] [OH-] = 10-14

W czystej wodzie stężenie[H+] i [OH-] wynosi 10-7.

Stężenie jonów wodorowych i wodorotlenkowych są od siebie zależne, (gdy jedno rośnie, drugie maleje).

W roztworach kwasowych stężenie jonów wodorowych musi być większe, a w zasadowych jonów wodorotlenkowych musi być większe.

pH:

Jest to ujemy logarytm ze stężenia jonów wodorowych;

pH = -log [H+];

pH = 7 – odczyn obojętny;

pH > 7 – odczyn zasadowy;

pH < 7 odczyn kwaśny.

1. Bufory

Pewne związki, które mają na celu utrzymanie stałego odczynu roztworu, nawet przy dodaniu niewielkich ilości kwasów, zasad lub rozcieńczonych w wodzie.

Przykładami buforów są roztwory kwasu octowego i jonu octanowego lub amoniaku i jonów amonowych.

1. Właściwości i budowa aminokwasów (jon obojnaczy, punkt izoelektryczny)

• Aminokwasy to organiczne związki chemiczne, zawierające grupę aminową –NH₂oraz grupę karboksylową –COOH.

• Należą one do wielofunkcyjnych pochodnych węglowodorów (związki, które zawierają, co najmniej dwie różne grupy funkcyjne połączone z grupą węglowodorową.

• Wzór ogólny: (NH₂)_n – R – (COOH)_m

• Najprostszym aminokwasem jest glicyna – kwas amino octowy.

NH₂ – CH₂ – COOH

• Właściwości:

• Dobrze rozpuszczalne w wodzie, amoniaku i innych rozpuszczalnikach polarnych

• Słabo rozpuszczalne w rozpuszczalnikach niepolarnych i mniej polarnych, np. metanol, etanol, aceton. Spowodowane jest to powstawaniem soli wewnętrznej.

• Aminokwasy tworzą tzw. sól wewnętrzną (jon obojnaczy, dwubiegunowy).

W cząsteczce aminokwasu grupy aminowa i karboksylowa ulegają wzajemnemu zobojętnieniu wskutek przeniesienia kationu z grupy –COOH na grupę aminową.

NH₂-R-COOH ↔NH₃⁺ - R- COO^-

• W punkcie izoelektrycznym aminokwas występuje, jako jon obojnaczy, wtedy cząsteczka jest najsłabiej rozpuszczalna – wykorzystuje się do wytrącania aminokwasu z roztworu.

Punkt izoelektryczny – jest to wartość, pH, przy której aminokwas występuje w postaci soli wewnętrznej, czyli jest to takie pH środowiska, przy którym cząsteczka aminokwasu w danych warunkach jest obojętna.

1. Aminokwasy jako związki amfoteryczne.

Aminokwasy są związkami amfoterycznymi, bo reagują zarówno z kwasami i zasadami. W środowisku silnie kwasowym równowaga przesuwa się w kierunku tworzenia kationów, a w silnie zasadowym - w kierunku tworzenia anionów.

HCl + NH₂CH₂COOH → Cl^-NH₃⁺CH₂COOH

NaOH + NH₂ CH₂ COOH → NH₂CH₂COONa + H₂O

1. Na dowolnym przykładzie scharakteryzować wiązanie peptydowe:

Cząsteczki aminokwasów mogą łączyć się ze sobą w specyficzny sposób – grupa karboksylowa jednego aminokwasu reaguje z grupą aminową drugiego. Produktami tej reakcji są peptydy.

Powstawanie peptydów jest przykładem reakcji polikondensacji, ponieważ równocześnie wydziela się małocząsteczkowy produkt uboczny, w tym przypadku woda.

Wiązanie peptydowe jest charakterystyczne dla wszystkich peptydów i białek.

HOOC – CH (R1) – NH₂ + HOOC – CH (R2) – NH₂ →  HOOC – CH (R1) – N (H) – C (O) – CH (R2) – NH₂ + H₂O

Koniec C-terminalny Koniec N-terminalny

NH₂ – CH – COOH + NH₂ - CH (CH₃) – COOH → CH₂ (NH₂) – C (O) – N (H) – CH (CH₃) – COOH + H₂O

Gly – Ala

1. Aminokwasy białkowe – podać przykłady.

Alanina, cysteina, glicyna histydyna, lizyna, izoleucyna, kwas glutaminowy, kwas asparginowy, leucyna, seryna.

1. Konfiguracja aminokwasów.

• Konfiguracja- przestrzenna budowa związku chemicznego

• Chiralność – cecha przedmiotu polegająca na tym, że jest on nieidentyczny w swoim odbiciu w lustrze. Cząsteczka związku chemicznego jest chiralna, gdy nie jest identyczna ze swoim odbiciem, np. alanina.

Aminokwasy są chiralne, bo ich cząsteczki zawierają asymetryczne atomy węgla. Są to atomy połączone z 4 różnymi podstawnikami.

Wśród aminokwasów białkowych tylko glicyna nie jest chiralna.

• Stereoizomery – izomery przestrzenne, związki chemiczne, w których atomy połączone są w tych samych sekwencjach, a różnią się jedynie ułożeniem przestrzennym (cis i trans)

• Enancjomery – izomery optyczne, które są własnymi lustrzanymi odbiciami – mniej więcej tak, jak prawa i lewa rękawiczka. Mogą istnieć tylko dwa enancjomery danego związku chemicznego.

1. Budowa, charakterystyka i podział peptydów.

Peptydy to związki utworzone z aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym.

Dzielimy je na:

- oligopeptydy (2-10 reszt aminokwasów)

- polipeptydy (11-100 reszt)

- białka (powyżej 100 reszt)

W każdym peptydzie można wyróżnić koniec zawierający grupę aminową, zwany końcem N-terminalnym i koniec z wolną grupą karboksylową – koniec C-terminalny.

Kolejność uszeregowania aminokwasów w łańcuchu peptydowym nazywa się sekwencją aminokwasów.

Peptydy zbudowane z takich samych aminokwasów, ale różniące się sekwencją, nazywamy izomerami.

1. Struktura białek:

• Pierwszorzędowa - sekwencja aminokwasów w łańcuchu peptydowym i informacje, w jaki sposób atomy są połączone wiązaniami kowalencyjnymi w cząsteczce. Jest to struktura stosunkowo trwała. Działanie enzymów i kwasów powoduje hydrolizę wiązań peptydowych i podział łańcucha na aminokwasy, które go tworzą.

• Drugorzędowa - wskazuje, jaki układ przestrzenny stabilizowany wiązaniami wodorowymi tworzą łańcuchy polipeptydowe. Są to typy regularnego ułożenia głównego łańcucha polipeptydowego stabilizowane wiązaniami wodorowymi jest uwarunkowana przede wszystkim właściwościami wiązania peptydowego. Wyróżniamy 2 podstawowe struktury drugorzędowe: struktura β (pofałdowanej kartki) i struktura α (helisy).

• Trzeciorzędowa - ułożenie poszczególnych odcinków łańcucha polipeptydowego względem siebie w przestrzeni, stabilizowane m.in. oddziaływaniami elektrostatycznymi, wiązaniami wodorowymi, albo tzw. mostkami disulfidowymi (S-S).

Powstaje w wyniku oddziaływania poszczególnych reszt aminokwasów pomiędzy sobą.

Oprócz wiązań wodorowych mogą zastać utworzone tzw. mostki solne – w reakcji pomiędzy grupami funkcyjnymi pochodzącymi od aminokwasów kwasowych i zasadowych i mostki dwusiarczkowe – charakterystyczny przykład wiązań stabilizujących.

• Czwartorzędowa - dotyczy białek zbudowanych z 2 lub więcej łańcuchów polipeptydowych. Jest charakterystyczna dla białek oligomerycznych. Podjednostki białek są to niezależnie sfałdowane łańcuchy polipeptydowe lub całe białka będące tylko składnikiem dużego kompleksu białkowego.

1. Reakcje charakterystyczne białek.

a)denaturacja - zmiana właściwości białka spowodowana przez czynniki niszczące struktury pierwszo-, drugo-, trzecio- i czwartorzędowe.

Denaturację spowodować mogą: podwyższona temperatura, promieniowanie rentgenowskie i jonizujące, sole metali ciężkich, silne kwasy i zasady, rozpuszczalniki organiczne.

b)wysalanie- proces odwracalny, nie narusza przestrzennej struktury białka, dlatego po dodaniu wody wytrącony osad rozpuszcza się (ZOL<->ŻEL). Czynnikiem powodującym jest NaCl.

Proces wytrącania się osad w roztworze koloidalnym nazywamy koagulacją, a proces odwrotny – peptyzacją.

c)reakcja biuretowa- w reakcji białka z świeżo strąconym Cu(OH)₂ tworzy się związek kompleksowy o barwie niebieskofioletowej.

d)reakcja ksantoproteinowa -pod wpływem stężonego roztworu HNO₃ zachodzi nitrowanie pierścieni aromatycznych zawartych w niektórych resztach aminokwasów białkowych. Powstałe pochodne mają żółte zabarwienie

e)hydroliza - w środowisku kwasowym lub zasadowym prowadzi do zerwania wiązań peptydowych i rozpadu łańcucha polipeptydowego na aminokwasy.

1. Termodynamika i kinetyka chemiczna – definicja.

• Kinetyka chemiczna zajmuje się badaniem szybkości reakcji

• Reakcje dzielimy na odwracalne i nieodwracalne

• Reakcje odwracalne to takie, które zatrzymują się po osiągnięciu stanu równowagi (stan równowagi to stan, w którym stężenia substratów i produktów reakcji nie ulegają zmianie)

• Reakcje nieodwracalne to takie, które biegną do końca aż do wyczerpania substratów.

• Termodynamika zajmuje się równowagami w reakcjach chemicznych

Termodynamika to dział fizyki i chemii, który opisuje świat za pomocą tzw. funkcji stanu, są nimi:

• Entalpia (H) (zawartość ciepła) — w termodynamice i chemii wielkość fizyczna będąca funkcją stanu mająca wymiar energii, będąca też potencjałem termodynamicznym,

H — entalpia układu, U — energia wewnętrzna układu, p — ciśnienie, V — objętość.

• Energia swobodna (G) w termodynamice, część energii układu fizycznego, która może być przekształcona w pracę.

• Entropia (S) – termodynamiczna funkcja stanu, określająca kierunek przebiegu procesów spontanicznych (samorzutnych) w odosobnionym układzie termodynamicznym. Entropia jest miarą stopnia nieuporządkowania układu.

1. Szybkość reakcji chemicznej i parametry wpływające na ten parametr

Jest to szybkość zmiany stężeń substratów lub produktów w jednostce czasu:

V= ±∆C/∆t

Parametry wpływające na szybkość reakcji chemicznej:

- stężenie reagentów

- droga przemiany substratów w produkty

- temperatura zachodzenia reakcji

- rodzaj reagujących cząsteczek i ich stan skupienia

- katalizator

1. Enzymy i kataliza enzymatyczna

Enzymy

-To katalizatory zmieniające szybkość reakcji, same nie ulegając zmianie

-Wszystkie reakcje odbywające się w żywych komórkach są katalizowane przez enzymy

-W zasadzie wszystkie enzymy są białkami, chociaż zidentyfikowano pewne RNA czynne katalitycznie

Kataliza enzymatyczna

-zmiana szybkości reakcji chemicznej pod wpływem katalizatorów, jakimi są enzymy wpływające na większość reakcji chemicznych zachodzących w organizmach żywych.

-jest to proces wieloetapowy

1. Mechanizm działania enzymów

Prawidłowy przebieg katalizy zależy między innymi od stężenia enzymu i substratów czy od temperatury.

Pierwszy jej etap polega na dopasowaniu przestrzennym aktywnego centrum białka enzymatycznego do danego substratu. W dalszym przebiegu katalizy enzymatycznej powstaje kompleks enzym- substrat, który ma nietrwały charakter. Istnienie tego kompleksu pozwala na obniżenie energii aktywacji procesu i umożliwia przez to jego przyspieszenie. Powstają produkty reakcji katalizowanych przez enzym. Produkty te w ostatnim etapie katalizy odłączają się od enzymu, który może ponownie wziąć udział w kolejnej katalizie enzymatycznej.

1. Miejsce aktywne enzymu. Model zamka i klucza i dopasowania indukowanego.

Miejsce aktywne

-To region enzymu, który wiąże substrat, tworzy kompleks enzym-substrat i przekształca go w produkt.

-Miejsce aktywne ma wymiar przestrzenny i często stanowi w białkowym enzymie zagłębienie lub szczelinę na powierzchni białka, w której substrat związany jest licznymi słabymi oddziaływaniami

-Mówi się o dwóch modelach: model zamka i klucza oraz dopasowania indukowanego

Modele

a) Model zamka i klucza - zarówno enzym jak i jego substraty są do siebie geometrycznie dopasowane w taki sposób, że idealnie pasują jeden do drugiego (jak "klucz i zamek)

b) Model indukowanego dopasowania enzymy są zwykle dość elastyczne strukturalnie, ich centrum aktywne podlega ciągłym reorganizacjom przestrzennym w czasie oddziaływania z substratami. W wyniku tego, substrat nie tyle wiąże się do niezmiennego strukturalnie miejsca aktywnego, ale grupy boczne aminokwasów je tworzące podlegają reorganizacjom przestrzennym, ściśle dopasowując swe pozycje do wiązanego substratu, a to umożliwia przeprowadzenie katalizy

-Miejsca aktywne najczęściej są zagłębieniami na powierzchni cząsteczki enzymu. W miejscach tych znajdują się reszty aminokwasowe, które zazwyczaj leżą daleko od siebie w sekwencji łańcuchów peptydowych, ale struktura trzeciorzędowa umożliwia ich bliskie położenie w miejscu aktywnym. Trzeciorzędowe struktury enzymów są tak ukształtowane, żeby w miejscu aktywnym znalazły się te reszty aminokwasowe, które umożliwiają najlepsze wiązanie cząsteczek substratu

-Kompleksy enzym – substrat (ES) tworzą się dlatego, że między cząsteczkami enzymu i substratu mogą występować takie same siły wiążące jakie są odpowiedzialne za powstawanie drugo- , trzecio-, czwartorzędowych struktur białkowych

- nietrwały, kompleksowy związek chemiczny, który powstaje w wyniku łączenia substratów przez cząsteczkę enzymu w jej centrum aktywnym. Po zakończeniu reakcji enzym uwalnia jej produkty i może wiązać następne cząsteczki substratów

1. Cechy charakterystyczne katalizy enzymatycznej

-Bardzo duże przyspieszenie reakcji – reakcje enzymatyczne są miliony a nawet miliardy razy szybsze od reakcji niekatalizowanych

-Katalityczne działanie w roztworach wodnych – większość znanych w chemii organicznej katalizatorów działa w fazie gazowej, a jeśli w fazie ciekłej, to w warunkach bezwodnych. Enzymy natomiast są przystosowane do działania w wodzie

-Skuteczność działania w zakresie temperatur, w jakim funkcjonują żywe organizmy – enzymy występujące u zwierząt stałocieplnych mają optimum działania w zakresie 35 do 40°C

-Wrażliwość na wysokie temperatury – podwyższanie temperatury powyżej optimum działania niszczy enzym z powodu denaturacji termicznej. Enzymy są białkami globularnymi. Utrata aktywności polega na zmianach struktury trzeciorzędowej

-Katalityczna aktywność enzymów może być regulowana – życie komórek wymaga, żeby reakcje enzymatyczne przebiegały z odpowiednią szybkością. Dlatego w toku ewolucji powstały mechanizmy, pozwalające na regulowanie działania enzymów

-Swoistość – specyficzność działania - rozróżniamy swoistość względem substratów (decydują właściwości i przestrzenne ułożenie reszt aminokwasów tworzących miejsce aktywne) i względem katalizowanej reakcji.

-Swoistość substratowa oznacza, że enzym działa tylko na substraty o określonej budowie. Często swoistość substratowa jest tak silnie wyrażona, że tylko jeden związek chemiczny jest substratem enzymu. Jednym z przykładów jest ureaza, enzym który hydrolizuje mocznik i nie działa na żadne inne związki

-Stereospecyficzność jest to ważna cecha enzymów, pozwalająca na rozróżnianie substratów o różnej budowie przestrzennej np. substratami enzymów metabolizujących aminokwasy najczęściej są tylko L-aminokwasy

1. Scharakteryzować czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznych

Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznych

a) Temperatura – w organizmach zwierząt stałocieplnych enzymy działają w niezmiennej temperaturze, a zakres temperatur w jakich żyją organizmy zmiennocieplne jest niewielki, jednakże nie można dowolnie podwyższać temperatury , ponieważ już przy kilkudziesięciu °C zaczyna się nieodwracalna denaturacja białka i zanik katalitycznej aktywności enzymu

b) Stężenie jonów wodorowych – wpływ pH jest bardzo wyraźny, dla każdego enzymu istnieje optymalne pH, przy którym katalityczna aktywność jest największa. Zależność szybkości reakcji pH wynika stąd, że zmiany stężenia jonów wodorowych zmieniają ładunki kwasowych i zasadowych grup funkcyjnych w cząsteczkach białek. Pojawienie się i zanik naładowanych grup ma szczególne znaczenie, gdy następuje w centrum aktywnym enzymu, bo wtedy może ułatwić lub uniemożliwić przyłączenie substratu

c) Inhibicja zjawisko hamowania reakcji enzymatycznych przez różne związki chemiczne.

d) Inhibitory to związki chemiczne zmniejszające szybkość reakcji enzymatycznych. Najczęściej spotykane inhibitory są pod względem budowy chemicznej podobne do substratów, dzięki czemu przyłączają się do enzymów w miejscach aktywnych. Zajęcie miejsc aktywnych przez inhibitory utrudnia przyłączenie substratów i jest przyczyną zmniejszania szybkości reakcji enzymatycznych.

e) Stężenie enzymu i substratu – zwiększanie stężenia katalizatora zwiększa szybkość reakcji, zaś wpływ stężenia substratu jest skomplikowany i częściowo jest tylko prawdą to że wzrost stężenia substratu wnosi wzrost szybkości reakcji

1. Równanie Michaelisa – Menten

Szybkość reakcji enzymatycznych opisuje równanie Michaelisa – Menten:

V _max [ S ]

V = ------------

K_m + [ S ]

Równanie to pozwala obliczyć parametry kinetyczne reakcji enzymatycznej ( K _m , V_max ).

K_m – stała Michaelisa – odpowiada takiemu stężeniu substratu [ S ], przy którym szybkość reakcji V równa się połowie szybkości maksymalnej V_max. Stanowi wartość charakterystyczną dla danego enzymu w odpowiednich warunkach pH i temperatury. K_m określa powinowactwo enzymu do substratu. Znając wartość K_m można tak dobierać stężenie substratu, oby osiągnąć stan nasycenia enzymu substratem

1. Klasy enzymów

-EC1 Oksydoreduktazy – reakcja utleniania i redukcji

-EC2 Transferazy reakcja przenoszenia grup funkcyjnych

-EC3 Hydrolazy rozkład wiązań przez działanie wody

-EC4 Liazy eliminacja prowadząca do powstawania wiązań podwójnych, rozszczepienie wiązań C-C, C-O, C-N

-EC5 Izomerazy zmiany położeń wiązań i atomów w cząsteczkach, przenoszenie grup w obrębie cząsteczki

-EC6 Ligazy (syntetazy) tworzenie wiązań połączone z hydrolizą ATP

1. Izoenzymy

-Różne formy molekularne enzymu katalizującego określoną reakcję

-Różnią się budową cząsteczek oraz własnościami fizycznymi i katalitycznymi

-Izoenzymy ulegają ekspresji w różnych tkankach lub organellach w różnych stadiach rozwojowych

-Są one wykorzystywane w diagnostyce medycznej, np. do wykrywania zawałów serca stanów zapalnych wątroby. Możliwość diagnozy wynika stąd że chore tkanki wydzielają do krwi enzymy z obumierających komórek. Określenie proporcji izoenzymów we krwi pozwala zidentyfikować chory organ

1. Koenzymy i ich podział. Grupy prostetyczne

Koenzymy:

-Niebiałkowe związki organiczne, które współdziałają z cząsteczkami białek w katalizie enzymatycznej.

-Reagują z substratami w aktywnych centrach enzymów i po reakcji odłączają się. Mają wtedy zmienioną budowę i muszą być regenerowane w osobnych reakcjach

-Pozostają luźno związane z właściwym enzymem

Podział koenzymów:

1.Przenoszące wodór i elektrony, współdziałające z enzymami klasy oksyreduktaz.

-Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD⁺)

-organiczny związek chemiczny, pełni istotną rolę w procesach oddychania komórkowego, w których jest akceptorem protonów i elektronów. Struktura oparta na adeninie dwóch cząsteczkach rybozy powiązanych grupami fosforanowymi i pierścieniu nikotynoamidowym

NAD⁺ + H⁺ + 2e^{- ->} NADH

NAD⁺ - forma utleniona dinukleotydu

NADH – forma zredukowana

-Fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego (NADP⁺) – różni się od NAD⁺ dodatkową grupą fosforanową przyłączoną do jednej z cząsteczek rybozy.

Podstawowa funkcja:

- przenoszenie elektronów i udział w reakcjach oksydoredukcyjnych

NADP⁺ powstaje w początkowym etapie fotosyntezy i jest używany później w cyklu Calvina.

NADP⁺ - kation fosforanowy dinukleotydu

NADPH – forma zredukowana

-Nukleotydy flawinowe – dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD) oraz mononukleotyd flawinowy (FMN) –są przenośnikami elektronów i maja podobną strukturę chemiczną. Oba te koenzymy zawierają jednostkę mononukleotydu flawinowego. FAD ma dodatkową grupę cukrową i zasadę adeninową.

FAD i FMN reagują z dwoma protonami oraz z dwoma elektronami, oscylując między stanem utlenionym i zredukowanym.

FAD + 2H⁺ + 2e^- -> FADH₂

-Ubichinion – inaczej nazywany koenzymem Q, występuje w mitochondriach, gdzie jest odpowiedzialny za przenoszenie elektronów w łańcuchu oddechowym

-Kwas askorbinowy – witamina C, oddaje wodór za pośrednictwem dwóch grup C=O lub OH i przechodzi w kwas dehydroaskorbinowy. Uczestniczy w różnych systemach utleniania biologicznego.

-Glutation – oddaje wodór za pośrednictwem dwóch grup SH, które się utleniają

2.Przenoszące grupy powiązane z enzymami klasy transferaz.

-ATP - adenozynotrifosforan

ATP – najważniejszy koenzym, uniwersalny nośnik energii w komórkach. Jest używany do transportu energii między różnymi reakcjami. Stanowi też łącznik pomiędzy katabolizmem i anabolizmem, reakcje kataboliczne generują jego cząsteczki, reakcje anaboliczne rozkładają je do ADP.

-Koenzym A i acetylo-CoA

-CoA służy, jako przenośnik grup acylowych. Cząsteczka koenzymu A związana z resztą acylową tworzy acetylo-CoA

Pirogronian + NAD⁺ + CoA -> acetylo-CoA + NADH + H⁺ + CO₂

-Acetylo-CoA – uczestniczy w wielu przemianach zachodzących w organizmie, np. w cyklu kwasu cytrynowego

3.Inne, czyli katalizujące procesy syntezy, izomeryzacji i rozpadu wiązań węgiel- węgiel, grupa ta jest związana z enzymami klasy ligaz i izomeraz.

-Biotyna – jest to witamina H, zwana też witaminą B₇. Stanowi ona koenzym kilku różnych enzymów, np. tworzy parę z enzymem karboksylazą. Uczestniczy w procesach tworzenia glukozy, syntezy kwasów tłuszczowych, cyklu kwasu cytrynowego, wspomaga funkcje tarczycy, wpływa na właściwe funkcjonowanie skóry oraz włosów.

-Pirofosforan tiaminy- biologicznie czynna forma witaminy B₁. Związek ten pełni funkcję koenzymu kilku enzymów związanych z metabolizmem cukrowym. Uczestniczy w enzymatycznych przemianach α-ketokwasów i ketocukrów.

-Koenzymy kobamidowe, które są pochodnymi kobalaminy – różnią się one od kobalaminy tym, że zamiast reszty cyjanowej występuje w nich 5-dezoksyrybozyd adeniny. Jako koenzym pełni funkcję głównie w reakcjach izomeryzacji, uczestniczy w tak ważnych procesach jak synteza białka w komórce, synteza metioniny, czy tworzenie dezoksyrybozy.

-Witamina B₁₂- nazywana chemicznie kobalaminą, jest to złożony metaloorganiczny związek chemiczny, jest zaliczany do prekursorów koenzymów.

Grupy prostetyczne w przeciwieństwie do koenzymów są w trwały sposób połączone są z cząsteczkami enzymów wiązaniami kowalencyjnymi i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji

1. Prokariota – budowa komórki

-jest otoczona błoną komórkową, która całkowicie oddziela cytoplazmę od otoczenie zewnętrznego

-bł. kom. składa się z dwuwarstwowej błony lipidowej i zawartych w niej białek

-komórki nie mają organelli, a jedynie błona komórkowa tworzy wpuklenia określane jako mezosomy (masce replikacji DNA i innych wyspecjalizowanych reakcji enzymatycznych)

-kwas deoksyrybonukleinowy występuje w cytozolu (jest to układ koloidalny białek zawieszonych w roztworze wodnym, także białek katalizujących reakcje biochemiczne komórki (enzymów))

1. Charakterystyka budowy ściany komórek bakteryjnych

-zbudowana jest z peptydoglikanu (białko i oligosacharyd)

-ochrania komórkę prokariotyczną przed działaniem sił mechanicznych i osmotycznych

-bakterie można podzielić na gram dodatnie i gram ujemne w zależności od tego jak wybarwiają się w barwieniu metodą Grama.

-bakterie gram dodatnie mają grubą ścianę komórkową, otaczającą ich bł. kom., natomiast bakterie gram ujemne mają ścianę kom. cieńszą i otoczoną przez błonę zewnętrzną (ta błona jest wysoce przepuszczalna dla względnie dużych cząsteczek)

1. Różnice w budowie komórki roślinnej i zwierzęcej

Komórki zwierzęce i roślinne mają taką samą budowę podstawową, aczkolwiek niektóre organelle występują tylko w kom. zwierzęcych a inne w roślinnych (np. chloroplasty, wakuole i ściana kom. – w kom. roślinnych, lizosomy – w kom. zwierząt)

1. Błona komórkowa – budowa i funkcje

- otacza komórki oddzielając je od otoczenia i umożliwiając utrzymanie w cytozolu właściwego składu jonowego i ciśnienia osmotycznego

- jest nieprzepuszczalna dla większości subst, ale staje się selektywnie przepuszczalna dla niektórych cząsteczek, dzięki obecności w błonie specyficznych białek transportowych

- pełni również ważną funkcję w porozumiewaniu się komórek między sobą, w szczególności przez wiązanie na swej powierzchni ligandów (małych cząst, tj. hormony, przekaźniki nerwowe) z białkowymi receptorami

- bierze udział w procesie egzocytozy (wydzielania) i endocytozy (wchłaniania) makrocząsteczek

1. Budowa i funkcje jądra komórkowego

- otoczone jest przez 2 bł.: wewnętrzną i zewnętrzną błonę jądrową

- te 2 błony są ze sobą połączone w porach jądrowych, poprzez które mogą się przemieszczać z jądra do cytozolu nawet duże cząst. (informacyjny kwas rybonukleinowy (mRNA), białka, a nawet cząstki jak podjednostki rybosomów)

- zewnętrzna bł. jądrowa pozostaje często w ciągłości z szorstkim retikulum endoplazma tycznym (RER)

- w obrębie jądra DNA jest ciasno owinięty heliakalnie wokół białek histonowych i zorganizowany w kompleksy stanowiące chromosomy

- jądro wypełnione jest nukleoplazmą, która stanowi wodny roztwór białek, soli miner., aminokwasów, nukleotydów

- w mikroskopie świetlnym jest widoczne jąderko- wyodrębniony obszar stanowiący masce syntezy rybosomowego kwasu nukleinowego (rRNA)

- gł. funkcja to magazynowanie i powielanie informacji genetycznej oraz przekazywanie tych info. do miejsc syntezy białka – rybosomów

1. Retikulum endoplazma tyczne – budowa i funkcje

- jest siecią połączonych ze sobą pęcherzyków błonowych, przeważnie spłaszczonych w cysterny

- szorstkie retikulum endoplazma tyczne (RER) ma od str. cytozolowej przyłączone rybosomy, które są miejscem biosyntezy białek błonowych i wydzielniczych oraz miejscem ich potranslacyjnej modyfikacji

- gładkie ER (SER) pozbawione jest rybosomów, jest miejscem biosyntezy fosfolipidów oraz miejscem, w którym zachodzi wiele reakcji detoksykacyjnych

1. Aparat Golgiego

- system spłaszczonych woreczków błonowych, jest w kom. ośrodkiem sortującym

- pęcherzyki błonowe powstające z RER, zawierające białka błonowe i wydzielnicze, ulegają fuzji z aparatem Golgiego i uwalniają do niego swą zawartość. Przechodząc przez aparat Golgiego ulegają dalszym modyfikacjom potranslacyjnym i są nast. sortowane i pakowane w odmienne pęcherzyki. Pęcherzyki te odpączkowują z aparatu Golgiego i są transportowane w obrębie cytozolu, ulegając ostatecznie fuzji albo z bł. kom., uwalniając swą zawartość do przestrzeni międzykomórkowej albo z organellami komórki.

1. Budowa i funkcje mitochondriom

- ma błonę wewnętrzną i zewnętrzną, pomiędzy którymi znajduje się przestrzeń międzybłonowa

- zewnętrzna błona zawiera porynę, białko, które umożliwia przechodzenie przez tę błonę cząst. mniejszych niż 10 kDa

- o wiele mniej przepuszczalna bł. wewnętrzna wytwarza silnie wpuklone fałdy, grzebienie wnikające do centralnej matriks

- bł. wewn. jest miejscem transportu elektronów i związanej z nim fosforylacji oksydacyjnej wytwarzającej ATP

- matriks jest miejscem, w którym przebiegają liczne reakcje metaboliczne łącznie z cyklem kwasu cytrynowego i szlakiem rozkładu kwasów tłuszczowych

- w matriks znajduje się mitochondrialny DNA, który koduje niektóre białka mitochondrialne

1. Rybosomy

- organelle służące do produkcji białek w ramach translacji. Są zbudowane z rRNA i białek. Kataliczna aktywność rybosomy związana jest właśnie z zawartym w nim rRNA, natomiast białka budują strukturę rybosomy i działają jako ko faktory zwiększające wydajność translacji.

1. Funkcje lizosomów

- wysępują tylko w kom. zwierzęcych, mają bł. pojedynczą

- wewnątrz tych organelli środowisko jest lekko kwaśne dzięki działaniu w błonie pompy białkowej wprowadzającej jony wodorowe

- wewnątrz lizosomów znajdują się hydrolazy kwaśne – enzymy czynne podczas degradacji makrocząsteczek, w tym wchłoniętych w drodze endocytozy

1. Cytozol i cytoszkielet

- część cytoplazmy, która nie wchodzi w obręb jakichkolwiek organelli i stanowi główne miejsce metabolizmu komórkowego

- zawiera znaczną liczbę różnych enzymów i innych białek

- nie jest homogennym płynem, ale przebiega przez niego cytoszkielet – sieć włókienek rozpięta wewnątrz komórki i umożliwiająca utrzymanie jej kształtu

- włókna cytoszkieletu obejmują mikrotubulu, filamenty pośrednie i mikrofilamenty

- w cytozolu wielu komórek występuje tzw. ciałka – ziarnistości materiału nieotoczonego błoną, np. glikogenu w kom. wątroby.

1. Jaka jest rola wit. A w organizmie, jakie są skutki jej niedoboru oraz jakie są jej źródła?

Witamina A – akseroftol – retinol

Działanie:

-w organizmie ulega przemianom do retinalu i kwasu retinowego. Retinal wchodzi w skład rodopsyny - barwnika występującego w pręcikach siatkówki oka, odpowiedzialnego za widzenie w słabym świetle (w odcieniach szarości). Kwas retinowy bierze udział w syntezie glikoprotein, co ma wpływ na wzrost i różnicowanie się komórek organizmu.

-istotna dla prawidłowego wzrostu i funkcjonowania tkanki nabłonkowej; zapewnia normalny wzrost kości i zębów poprzez regulację komórek tkanki kostnej

• Jedna z najwcześniej odkrytych witamin

• Jest metabolizowana do kwasu retinowego

• Wpływa na syntezę białek, tłuszczów, hormonów (zwłaszcza tarczycy)

• Chroni wątrobę, aktywuje jej układ enzymatyczny

• Utrzymuje odporność immunologiczną

• Wpływa na metabolizm węglowodanów i hormonów sterydowych

• Średnie zapotrzebowanie wynosi ok. 1 mg/dobę

• Jest stosowana jako dodatek do żywności do margaryn

Skutki niedoboru witaminy A

- suche, łamliwe włosy,- kruche, wolno rosnące paznokcie,
- kurza ślepota,- zahamowanie wzrostu, - infekcje i stany zapalne dziąseł oraz innych narządów,
- suchość i szorstkość skóry,- oziębłość, bezpłodność,
- łuszczyca, - trądzik pospolity, - łysienie plackowate,- zmniejszone wydzielanie HCl żołądka, - skłonność do biegunek

Źródła witaminy A

Masło, Jaja, Mleko, Wątroba, Nerki, Ser , Tłuste mięso, Tran

Jako prowitamina: marchew, pomidory

1. Jaka jest rola wit. D w organizmie, jakie są skutki jej niedoboru oraz jakie są jej źródła?

Witamina D – cholekalcyferol, kalcyferol

Działanie:

-Wzmaga wchłanianie wapnia w jelitach;

-Nieodzowna dla zapewnienia normalnego wzrostu i utrzymania prawidłowej struktury kości

-Reguluje przemiany wapniowo-fosforowe

-Reguluje uwalnianie wapnia z kości

-Reguluje reabsorpcję wapnia w nerkach

Witamina D obejmuje witaminę D1 (kalcyferol), D2 (ergokalcyferol) oraz D3 (cholekalcyferol). Wtamina D1 znajduje się w tranie, D2 jest wytwarzana w roślinach wystawionych na działanie promieni ultrafioletowych, natomiast witamina D3 powstaje w skórze ludzi i zwierząt i jako jedną z niewielu witamin organizm może wyprodukować sam pod wpływem promieni słonecznych, które przemieniają zawarty w skórze człowieka 7-dehydrocholesterol (tzw. prowitamina D3) przemienia się w cholekalcyferol.

Cholekalcyferol skutki niedoboru

-Deformacje kości, -Krzywica u dzieci, -Osteomalacja (rozmiękanie kości) u dorosłych, -Hipokalcemia

-Niedobór spowodowany jest zaburzeniami w krążeniu jelitowo-wątrobowym (które powodują nadmierne wydalanie tej witaminy z kałem), upośledzeniem wchłaniania z przewodu pokarmowego oraz nieprawidłowościami w metabolizmie tej witaminy

* u niemowląt- krzywica dziecięca (rachitis infantilis),
* u dzieci starszych i młodzieży - krzywica późna (rachitis tarda),
* u starszych: zaburzenia struktury kości - osteomalacja i zrzeszotnienie kości, krótkowzroczność, stany poirytowania, dolegliwości nerwicowe, bezsenność, pesymizm

Cholekalcyferol źródła

Wątroba, Tran, Żółtka jaj, Pełne mleko, Masło, Margaryna

1. Jaka jest rola wit. E w organizmie, jakie są skutki jej niedoboru oraz jakie są jej źródła?

Witamina E tokoferol

- Witamina E związana jest z przemianą azotową i oddychaniem.

• Witamina E bierze udział w przemianie materii, jako związek antyoksydacyjny i zwiększający podaż tlenu, zapobiega utlenianiu witaminy A , nienasyconych kwasów tłuszczowych i innych lipidów, uniemożliwiając tym samy tworzeniu się toksycznych produktów i zapobiega rozwojowi miażdżycy naczyń krwionośnych.

• Witamina E obniża podwyższony poziom lipidów w surowicy krwi. Aktywując układy enzymatyczne oddychania tkankowego, uczestniczy w procesach odtruwania, chroni komórki przed stłuszczeniem, podtrzymuje czynność tkanki mięśniowej, ułatwia przyswajanie tlenu przez erytrocyty.

• Witamina E pobudza produkcję substancji przeciwzakrzepowych, zmniejszając ryzyko rozwoju schorzeń naczyń krwionośnych.

• Witamina E jest niezbędna u mężczyzn do prawidłowej produkcji spermy. Dlatego niedobór witaminy E może prowadzić do bezpłodności. Wykorzystywana jest też do leczenia męskiej bezpłodności, zaburzeń mięśniowych, miażdżycy oraz chorobach serca. Witamina E współdziała z witaminami A, C i karotenoidami, zmniejszając ryzyko rozwoju chorób nowotworowych.

Działanie:

-Hamuje utlenianie nienasyconych kwasów tłuszczowych i witaminy A (które pomagają w tworzeniu błon plazmatycznych), współdziałając z witaminą C i glutationem

-Naturalny przeciwutleniacz („wymiatacz” wolnych rodników)

-Przyczynia się do detoksykacji rodników, powstających m.in. w przemianach metabolicznych.

Źródła

Tłuszcze pochodzące z ziarna zbóż i nasion innych roślin, Tłuszcze pochodzące z wątroby, jaj i ryb, Jarzyny, Pieczywo razowe, Sałata, Mleko

Skutki niedoboru tokoferolu

• Wzrost katabolizmu nienasyconych kwasów tłuszczowych

• Dochodzi do zaburzeń funkcjonowania błon komórkowych i innych struktur błoniastych

• Zaburzenia wzrostu

• Zaburzenia płodności

• Przyspieszony rozpad czerwonych krwinek (łagodna postać anemii hemolitycznej u wcześniaków)

• U niemowląt zwiększa się wrażliwość na toksyczne działanie tlenu

• Zahamowany zostaje wzrost naczyń krwionośnych w oku co prowadzi do ślepoty

1. Jaka jest rola wit. K w organizmie, jakie są skutki jej niedoboru oraz jakie są jej źródła?

Witamina K filochinon, menadion

• Mianem witaminy K określamy grupę związków nierozpuszczalnych w wodzie, ale rozpuszczalnych w tłuszczach. Do grupy tej należą: witamina K1 (filochinon), witamina K2 (menachinon), witamina K3 (menadion),

• Witaminę K1 pozyskuje się z pożywienia, K2 jest produkowana przez bakterie jelitowe, natomiast witamina K3 jest syntetyzowana, tzn. produkowana sztucznie. Witamina K jest koenzymem syntezy protombiny w wątrobie czyli białka osocza krwi, które bierze udział w procesie krzepnięcia krwi.

• Witamina K uszczelnia śródbłonki naczyń krwionośnych, zapobiega krwawieniom wewnętrznym oraz krwotokom, jest czynnikiem zmniejszającym nadmierne, obfite krwawienia miesiączkowe. Uczestniczy w formowaniu tkanki kostnej, wpływa na przemiany metaboliczne kwasów nukleinowych. Witamina K posiada właściwości przeciwbakteryjne oraz przeciwgrzybiczne, wykazuje również działanie przeciwzapalne i przeciwbólowe.

Działanie

-Odpowiada za karboksylację białek układu krzepnięcia (czynników krzepnięcia) syntetyzowanych w wątrobie

-Warunkuje oddychanie wewnątrzkomórkowe

-Warunkuje transport jonów

-Jej obecność jest wymagana przy syntezie białek kości

-Ma właściwości przeciwbakteryjne i przeciwgrzybiczne

Skutki niedoboru witaminy K

• Na niedobory narażone są głównie osoby starsze, ze względu na problemy w funkcjonowaniu przewodu pokarmowego oraz noworodki, gdyż w jelitach nie jest obecna mikroflora syntetyzująca tę witaminę (przyczyna choroby krwotocznej noworodków)

• Wydłużenie czasu krzepnięcia krwi

Źródła witaminy K

Jarzyny, Kapusta, Kalafior, Wątroba, Olej sojowy

1. Jaka jest rola wit. C w organizmie, jakie są skutki jej niedoboru oraz jakie są jej źródła?

Wit. C – kwas askorbinowy

Znaczenie:

- ważny czynnik oksydo-redukcyjny

- udział w utlenianiu komórkowym

- wzmaga odporność organizmu

- wpływa na syntezę hormonów nadnerczy i prawidłowy stan tkanki łącznej

- wpływa na prawidłowe wchłanianie żelaza

- niezbędna w syntezie kolagenu i innych substancji międzykomórkowych

Objawy niedoboru:

Szkorbut, krwawienie i owrzodzenie dziąseł, wypadanie zębów, obniżenie odporności organizmu, kruchość pękanie drobnych naczyń krwionośnych

Źródła

- owoce głogu - pomidory - cytryny - cebula - czarna porzeczka - kapusta kiszona - papryka - ziemniaki

1. Jaka jest rola wit. B1 w organizmie, jakie są skutki jej niedoboru oraz jakie są jej źródła?

Wit. B1 – tiamina (aneuryna)

Znaczenie dla organizmu

- Uczestniczy w procesach utleniania komórkowego

- wpływa na przemiany węglowodanów i tłuszczów

- warunkuje prawidłowy stan tkanki nerwowej

Skutki niedoboru

zapalenie nerwów (choroba beri-beri – osłabienie mięśnia sercowego, powiększenie prawej strony serca, zaburzenia układu nerwowego), zaburzenia działania układu pokarmowego, przykurcz mięśni, nadwrażliwość skóry, obrzęki

Źródła

- mięso - jaja - owoce strączkowe - drożdże - łuski ryżu - chleb razowy - nerki - ziemniaki

1. Jaka jest rola wit. B2 w organizmie, jakie są skutki jej niedoboru oraz jakie są jej źródła?

Wit. B2 – ryboflawina (laktoflawina)

Znaczenie dla organizmu:

- składnik enzymów oddechowych

- bierze udział w przemianach węglowodanów

- podnosi ogólną odporność organizmu

- pobudza wzrost

Objawy niedoboru:

zmiany w błonach śluzowych, zmiany w spojówkach, zmiany w rogówce, zmiany w skórze, obniżenie sprawności umysłowej

Źródła

- drożdże - mleko - jaja - jarzyny - wątroba - kiełkujące zboża

1. Jaka jest rola wit. B6 w organizmie, jakie są skutki jej niedoboru oraz jakie są jej źródła?

Wit. B6 – pirydoksyna

Znaczenie dla organizmu:

- reguluje przemiany aminokwasów

- niezbędna do właściwego przyswajanie tłuszczów

- bierze udział w procesach krwiotwórczych

Objawy niedoboru

Zmiany w szpiku kostnym, zapalenie śluzówki jamy ustnej, stany zapalne skóry, zaburzenia czynności przewodu pokarmowego, drgawki

Źródła

- drożdże - mleko - jarzyny - mięso - wątroba

1. Jaka jest rola wit. B12 w organizmie, jakie są skutki jej niedoboru oraz jakie są jej źródła?

Wit. B12 - kobalamina

Znaczenie dla organizmu:

- reguluje procesy krwiotwórcze, zwłaszcza wytwarzanie erytrocytów w szpiku kostnym

- koenzym ważny w przemianach kwasów nukleinowych

Objawy awitaminozy

- niedokrwistość złośliwa (anemia)

Źródła

- wątroba - mięso - jaja - mleko

1. Jaka jest rola wit. H w organizmie, jakie są skutki jej niedoboru oraz jakie są jej źródła?

Wit. H – biotyna

Znaczenie dla organizmu

- wpływa na właściwy stan skóry i włosów

- chroni przed łojotokiem

- chroni przed zapaleniem skóry i wypadaniem włosów

- koenzym niezbędny w procesie wiązania dwutlenku węgla

Objawy niedoboru

Zmiany skórne, wypadanie włosów, zatrzymanie wzrostu

Źródła

- ziemniaki - marchew - wątroba - jaja ptaków - drożdże - mięso

1. Jaka jest rola kwasu foliowego w organizmie, jakie są skutki jej niedoboru oraz jakie są jej źródła?

Wit. B11 – kwas foliowy

Działanie

- koenzym niezbędny w biosyntezie kwasów nukleinowych oraz dojrzewaniu krwinek czerwonych

Skutki niedoboru

- jeden z rodzajów niedokrwistości

- zaburzenia rozwojowe u płodu (wady cewy nerwowej),

Źródła

- wytwarzana przez bakterie jelitowe - wątroba - ziarna zbóż - zielone warzywa liściowe - występuje w pokarmach w postach polimerów, które przed wchłonięciem zostają rozszczepione przez enzym koniugazę jelitową

1. Jaka jest rola niacyny w organizmie, jakie są skutki jej niedoboru oraz jakie są jej źródła?

Wit. PP – niacyna (kwas nikotynowy)

Znaczenie dla organizmu:

- bierze udział w procesach utleniania komórkowego

- wraz z B2 wpływa na przyswajanie białek roślinnych oraz gospodarkę barwnikową organizmu

- prekursor przenośnika wodorowego NAD

Objawy awitaminozy:

- zaburzenia skórne - zaczerwienienie i owrzodzenie osłoniętych części skóry (pelagra) - biegunka - osłabienie mięśni

- zmęczenie - zaburzenia pokarmowe - zaburzenia nerwowe - zaburzenia psychiczne

Źródła

- serce - nerki - wątroba - ryby - drożdże - chude mięso - drób

1. Jaka jest rola wit. B5 w organizmie, jakie są skutki jej niedoboru oraz jakie są jej źródła?

Wit. B5 – kwas pantotenowy

Znaczenie:

- wpływa na przemiany węglowodanów i tłuszczów

- składnik koenzymu A (ważnego w metabolizmie komórkowym)

Objawy niedoboru:

- zaburzenia żołądkowo-jelitowe - uszkodzenie nadnerczy - niedobór jest rzadkim zjawiskiem

Źródła

- powszechnie w pokarmach roślinnych i zwierzęcych

1. Tłuszcze – definicja, klasyfikacje

Są to estry glicerolu i wyższych jednokarboksylowych kwasów tłuszczowych.

Glicerol jest alkoholem tri hydroksylowym, który tworzy estry z trzema cząsteczkami kwasów. Mogą to być cząsteczki różnych lub takich samych kwasów.

Podział tłuszczów:

• Ze względu na pochodzenie:

• Roślinne ( z reguły ciekłe – oleje)

• Zwierzęce (z reguły stałe – masło, smalec, łój)

• Sztuczne i modyfikowane

• Ze względu na obecność wiązań podwójnych

• Nasycone

• nienasycone

• Ze względu na stan skupienia

• Ciekłe

• Stałe

• Ze względu na budowę chemiczną

• Proste

• Lipidy właściwe

• Woski

• Trójacyloglicerole

• Złożone

• Fosfolipidy

• Glikolipidy

• Lipidy izoprenowe

• Steroidy

• Karoten owce

• Pochodne

• Kwasy tłuszczowe (nasycone, jednonienasycone i wielonienasycone)

1. Charakterystyczne reakcje tłuszczów

• Hydroliza

• hydroliza kwasowa środowisko kwaśne – obecność kwasu jako katalizatora

(RCOO)3C3H5 + 3H2O → 3RCOOH + C3H5(OH)3

• hydroliza zasadowa (zmydlanie) np. ogrzewanie rozpuszczonego w alkoholu smalcu z dodatkiem wodorotlenku sodu proces wykorzystywany w przemyśle do produkcji mydła

(RCOO)3C3H5 + 3NaOH → 3RCOONa + C3H5(OH)3

• hydroliza enzymatyczna w przewodzie pokarmowym człowieka i zwierząt – pod wpływem katalizatorów biochemicznych tzw. Lipaz

• Transestryfikacja

• z alkoholami - alkoholiza:

R1COOR2 + R3OH → R1COOR3 + R2OH

• z kwasami karboksylowymi - acydoliza:

R1COOR2 + R3COOH → R3COOR2 + R1COOH

• z innymi estrami:

R1COOR2 + R3COOR4 → R1COOR4 + R3COOR2

• Reakcje tłuszczów nienasyconych

  • Tłuszcze nienasycone odbarwiają wodę bromową i manganian(VII) potasu. W zetknięciu oliwy z oliwek (lub innym olejem roślinnym) woda bromowa ulega odbarwieniu. Wskazuje to na obecność w ciekłych tłuszczach roślinnych reszt nienasyconych kwasów tłuszczowych. Brom ulega addycji do wiązań podwójnych, a tłuszcz zmienia stan skupienia na stały.

  • Utwardzanie tłuszczów:

Utwardzanie tłuszczów polega na addycji wodoru do wiązań podwójnych (→ uwodornienie) występujących w resztach kwasowych tłuszczu nienasyconego, w obecności katalizatora niklowego. Uwodornione tłuszcze stosuje się do produkcji margaryny. Jest to emulsja otrzymywana z częściowo utwardzonych olejów roślinnych, wzbogacona witaminami oraz substancjami polepszającymi smak i zapach. Emulgatorem zapewniającym trwałość margaryny jest lecytyna.

(C17H33COO)3C3H5 + 3 H2 → (C17H35COO)3C3H5

trioleinian gliceryny → tristearynian gliceryny

1. Triacyloglicerole – budowa i funkcje

• Składają się z trzech kwasów tłuszczowych połączonych wiązaniami estrowymi ze szkieletem glicerolowym Tłuszcze proste składają się z trzech identycznych kwasów tłuszczowych połączonych wiązaniem estrowym z glicerolem. Tłuszcze mieszane składają się z dwóch lub trzech różnych kwasów tłuszczowych połączonych wiązaniem estrowym z glicerolem.

• Są głównym magazynem paliwa i podstawowym lipidem zawartym w pokarmie. To zapas skondensowanej energii – wydajność energetyczna całkowitego utleniania kwasów tłuszczowych wynosi około 39 kJ/g Są związkami hydrofobowymi, gromadzą się w wyspecjalizowanych komórkach (tłuszczowych – adipocyty – składają się wyłącznie z triacylogliceroli). Triacyloglicerole są transportowane w płynach ustrojowych w postaci lipidowo-białkowych cząstek (lipoproteiny)

1. Synteza triacylogliceroli

Są syntetyzowane z acylo-CoA i 3-fosfoglicerolu, który powstaje z fosfodihydroksyacetonu (związek przejściowy glikolizy). Cząsteczki acylo-CoA łączą się z 3-fosfoglicerolem dając kwas lizofosfatydowy, a z niego kwas fosfatydowy. Grupa fosforanowa jest usuwana i powstaje diacyloglicerol (DAG), który ulega reakcji acylacji i zostaje przekształcony w triacyloglicerol

W syntezie triacylogliceroli nie bierze udziału ATP. Energia niezbędna do syntezy pochodzi z hydrolizy wysokoenergetycznych wiązań tioestrowych łączących część acylową z CoA. Kwas fosfatydowy i DAG są również wykorzystywane w syntezie fosfolipidów błonowych.

1. Rozkład triacylogliceroli

Kwasy tłuszczowe w triacyloglicerolach są uwalniane ze szkieletu glicerolowego dzięki działaniu lipaz . Następnie kwasy tłuszczowe są rozkładane w procesie β-oksydacji, czemu towarzyszy uwalnianie energii Glicerol jest wykorzystywany w procesie glikolizy, ulega on przekształceniu w fosfodihydroksyaceton. Przekształcenie to wymaga działanie dwóch enzymów: kinazy glicerolowej i dehydrogenazy 3-fosfoglicerolowej.

Hydrolizę tłuszczy zawartych w pokarmie prowadzi w jelicie lipaza trzustkowa, zaś uwolnione kwasy tłuszczowe są pobierane przez komórki jelitowe. Cały proces trawienia i pobierania wspomagany jest przez sole żółciowe

1. Budowa i funkcje cholesterolu

Budowa

Organiczny związek chemiczny, lipid z grupy steroidów zaliczany także do alkoholi Cząsteczka cholesterolu posiada 3 pierścienie sześciowęglowe (cykloheksanowe, jeden z nich zawiera też wiązanie podwójne) i czwarty pięciowęglowy (cyklopentanowy) Ta skomplikowana cząsteczka posiada aż 8 asymetrycznych (chiralnych) atomów węgla

Funkcje

Jest ważnym składnikiem błon komórkowych, moduluje ich płynność – wielopierścieniowa struktura cholesterolu powoduje, że związek ten jest bardziej sztywny niż inne lipidy błonowe Wchodzi w skład otoczki mielinowej komórek nerwowych Jest prekursorem hormonów steroidowych: progesteron, testosteron i kortyzol oraz soli żółciowych. Odgrywa ważną rolę w syntezie kwasów żółciowych witaminy D.

1. Biosynteza cholesterolu

Wszystkie atomy węgla w cholesterolu pochodzą z acetylo-CoA 2 cząsteczki acetylo-CoA reagują ze sobą w reakcji katalizowanej przez enzym tiolazę cytozolową. W rezultacie powstaje acetoacetylo-CoA i wolny koenzym A.

W pierwszym etapie acetylo-CoA oraz acetoacetylo-CoA łączą się i powstaje HMG-CoA (3-hydroksy-3-metyloglutarylokoenzymA), on ulega redukcji do mewalonianu (reakcja jest katalizowana przez reduktazę HMG-CoA). Mewalonian jest z kolei przekształcany w pirofosforan 3-izopentenylu i jego izomer dimetyloallilopirofosforan. Oba związki ulegają kondensacji i powstaje pirofosforan geranylu (C10) do niego przyłącza się kolejna cząsteczka pirofosforanu izopentylu i powstaje pirofosforan farnezylu (C15).

Dwie cząsteczki pirofosforanu farnezylu ulegają kondensacji w wyniku czego powstaje skwalen (C30).

Skwalen zostaje przekształcony w cholesterol poprzez epoksyd skwalenu i lanosterol

1. Budowa i funkcje skwalenu

• Jest to węglowodór wielonienasycony, triterpen (składa się z sześciu jednostek izoprenowych - każda po pięć atomów węgla);

• Jest zaliczany do lipidów (nie jest jednak tłuszczem).

• Jest składnikiem ludzkiego sebum (płaszcza lipidowego skóry) oraz tłuszczu wątroby rekina;

• Ma własności antybakteryjne i przeciwgrzybiczne. Jest metabolicznym prekursorem cholesterolu i innych steroli.

• Chemicznie skwalen jest wielonienasyconym węglowodorem alifatycznym o niskiej gęstości, który w połączeniu z wodą może produkować tlen. Czysty skwalen jest płynem bezbarwnym, bez smaku i bez zapachu. Skwalen jest nierozpuszczalny w wodzie, lekko rozpuszczalny w alkoholu, łatwo rozpuszczalny w tłustych rozpuszczalnikach

• Może pełnić funkcję naturalnego antybiotyku i ma właściwości przeciwutleniające, pomaga normalizować poziom cholesterolu we krwi i zwiększa efekt działania leków obniżających poziom cholesterolu, pomaga skórze otrzymywać składniki odżywcze, nadając jej piękniejszą karnację, zmniejsza ryzyko powstawania raka jelita, piersi i skóry, zmniejsza ryzyko powstawania chorób serca, spowalnia procesy starzenia naturalna odtrutka organizmu

1. Hormony steroidowe. Podać przykłady i ich znaczenie.

Hormony te powstają z cholesterolu w szeregu reakcji, w których uczestniczą enzymy z hemem (należą do rodziny cytochromu P-450. stanowią rodzinę enzymów o zbliżonej strukturze i zróżnicowanej specyficzności substratowej – wykazują aktywność monooksygenaz – katalizują reakcję w której jeden atom tlenu z cząsteczki O2 zostaje wprowadzony w cząsteczkę substratu, a drugi uczestniczy w tworzeniu wody. Reakcja katalizowana przez cytochrom P-450 wymaga udziału O2 i NADPH

1. Sole żółciowe i ich znaczenie

• Głowna postać wydzielania cholesterolu u ssaków

• Są to polarne pochodne cholesterolu

• Związki organiczne powstające w wątrobie dzięki przekształceniu cholesterolu w zaktywowany związek przejściowy cholilo-CoA, który reaguje z glicyną tworząc glikocholan lub z tauryną dając taurocholan.

• Mają właściwości detergentów, są wydzielane do jelita skąd wspomagają trawienie i pobieranie lipidów z pokarmu.

1. Witamina D jako pochodna cholesterolu

Powstaje z 7-dehydrocholesterolu w wyniku działania na skórę składowej UV światła słonecznego. Promieniowanie UV powoduje w powyższej cząsteczce fotolizę (rozerwanie) wiązania między atomami węgla C9 i C10 co prowadzi do przestawienia wiązania podwójnych i powstania prowitaminy D3. Związek ten ulega izomeryzacji do witaminy D3. Następnie w wątrobie i nerkach następuje uwodnienie witaminy D3 do aktywnego hormonu.

1. Ślina – skład i funkcje.

Funkcje śliny:

- ślina jest wydzieliną trawienną. Spełnia funkcję ochronną i trawienną.

- działanie ochronne śliny wiąże się z wypłukiwaniem pozostałych w jamie ustnej resztek pokarmowych, buforowaniem przez mucynę i HCO3- kwaśnych i drażniących substancji pokarmowych, działaniem bakteriobójczym oraz stałym nawilżaniem jamy ustnej.

- funkcja trawienna śliny polega na zlepianiu cząstek pokarmowych w możliwą do połknięcia masę pokarmową, wypłukaniu cząstek pokarmowych z powierzchni języka, co ułatwia kontakt pokarmu z receptorami smakowymi języka i dzięki temu umożliwia powstanie wrażeń smakowych oraz odruchowo pobudzanie wydzielania śliny, soku żołądkowego i trzustkowego.

- ślina uczestniczy w trawieniu skrobi i lipidów z udziałem alfa-amylazy ślinowej, ptialiny, wytwarzanej głównie przez ślinianki przyuszne oraz lipazy językowej wytwarzanej przez gruczoły ślinowe (Ebnera)

Skład śliny:

- woda, ok. 98%

- związki nieorganiczne: sole potasu, sole wapnia

- związki organiczne: mucyna (ułatwia połykanie pokarmu), ptialina (trawi skrobię na maltozę), maltaza (trawi maltozę na glukozę)

1. Skład i funkcje soku żołądkowego

Jest mieszaniną wydzielin wytwarzanych przez trzy rodzaje komórek gruczołowych. Komórki okładzinowe wydzielają kwas solny, wodę i czynnik wewnętrzny wiążący witaminę B12.
Komórki główne – pepsynogeny oraz niewielką ilość płynu o składzie zbliżonym do płynu pozakomórkowego. Komórki śluzowe – śluz o strukturze żelu.

Podstawowy udział w wydzielaniu soku żołądkowego mają gruczoły właściwe, które zajmują około 80% obszaru błony śluzowej.

Skład soku żołądkowego:

- kwas solny
- śluz
- enzymy
- sole mineralne
- wodę

W skład soku żołądkowego wchodzą:

- podpuszczka trawiąca białka mleka
- pepsynogen ( w kwaśnym pH aktywowany do pepsyny i rozpoczyna trawienie białek)
- kwas solny w dużym stężeniu, który nadaje sokowi żołądkowemu odczyn kwaśny
- lipaza – rozpoczyna trawienie tłuszczów
- śluz chroniący ścianę żołądka przed kwasem solnym, czynnikami mechanicznymi, chemicznymi, termicznymi, biologicznymi, a także przed samotrawieniem. Warstwa śluzu ma grubość około 1mm, działa bakteriobójczo.

Sok żołądkowy jest mieszaniną kwaśnej wydzieliny okładzinowej i alkaicznej wydzieliny nieokładzinowej, w której wzajemne proporcje i skład elektrolitowy zależą od rodzaju i stopnia pobudzenia wydzielniczego.

1. Kwas solny jako jeden ze składników soku żołądkowego

- powstaje w kanalikach wewnątrz komórek okładzinowych gruczołów błony śluzowej pod wpływem histaminy działającej na receptory H2

- jony wodorowe powstające w czasie dysocjacji kwasu węglowego są aktywnie wydzielane do światła kanalików komórkowych, w tym procesie biorą udział cykloza adenylowa i cykliczny AMP

- jednocześnie z jonami wodorowymi wydzielane są jony chlorkowe i w świetle kanalików powstaje kwas solny

- kwas solny uaktywnia enzymi trawienne oraz zabija drobnoustroje

1. Skład i funkcje soku jelitowego

Skład
- aminopeptydazy rozkładające peptydy do aminokwasów
- enzymy rozkładające kwasy nukleinowe do pentoz, zasad purynowych i piramidynowych oraz kwasu fosforowego
- enzymy rozkładające wielocukry i dwucukry do jednocukrów
- lipaza hydrolizująca tłuszcze obojętne do kwasów tłuszczowych i glicerolu

Sok jelitowy ma odczyn słabo zasadowy lub zasadowy, wydzielany jest w objętości 3-6 litrów. Hydrolizuje składniki pokarmowe, alkalizuje treść jelitową. Doprowadza ciśnienie osmotyczne treści jelitowej do ciśnienia izotonicznego. Wydziela się pod wpływem bezpośredniego, mechanicznego podrażnienia błony śluzowej przez przesuwającą się treść jelitową i pośrednio pod wpływem pobudzonego wydzielania hormonów żołądkowo jelitowych.

1. Skład i funkcje soku trzustkowego

Skład:

- trypsynogen i chymotrypsynogen – nieaktywne enzymy proteolityczne
- rybonukleazę i deoksyrybonukleazę - enzymy trawiące kwasy rybonukleinowe i deoksyrybonukleinowe
- alfa-amylazę – enzym rozkładający wielocukry do dwucukrów
- lipazę – enzym hydrolizujący tłuszcze roślinne i zwierzęce do kwasów tłuszczowych i glicerolu

Trypsynogen znajdujący się w soku trzustkowym po dostaniu się do dwunastnicy zostaje zamieniony pod wpływem enteropeptydazy (enterokinazy) na enzym aktywny

Enterokinaza wydzielana przez błonę śluzową dwunastnicy aktywuje nieaktywny trypsyno gen na aktywną trypsynę, która aktywuje następne porcje trypsynogenu dostające się do dwunastnicy oraz zamienia nieaktywny chymotrypsynogen na aktywną chymotrypsynę.

1. Skład i funkcje żółci

Główne składniki:
- sole kwasów żołciowych, barwniki żółciowe, cholesterol, sole mineralne.

Sole żółciowe wydzielane są do światła jelita zmniejszają napięcie powierzchowne, łączą się z produktami lipolizy: kwasami tłuszczowymi o długich łańcuchach i

monoglicerydami.

1. Definicja i podział węglowodanów

Węglowodany (cukrowce, sacharydy) – organiczne związki chemiczne składające się z atomów węgla, wodoru i tlenu. Są to związki zawierające jednocześnie liczne grupy hydroksylowe, karbonylowe oraz czasami mostki półacetalowe.

Podział:

• Monosacharydy (cukry proste)

• Triozy

• Tetrozy

• Pentozy

• Heksozy

• Aldoheksozy

• Ketoheksozy

• Cukry złożone

• Disacharydy

• Polisacharydy

1. Charakterystyka i podział monosacharydów.

Monosacharydy – cukry proste, wielowodorotlenowe aldehydy lub wielowodorotlenowe ketony. Nie ulegają hydrolizie do prostszych związków.

Atomy węgla w cząst. cukrów prostych mogą mieć różne ułożenie przestrzenne – konfiguracje – i tworzyć łańcuchy lub zamknięte pierścienie. Konfiguracje łańcuchowe form przedstawia się za pomocą wzorów Fischera, a przestrzennych struktur pierścieniowych – wzory Hawortha.

Wszystkie monosacharydy posiadają właściwości redukcyjne, czyli dają pozytywny wynik prób zarówno Tollensa, jak i Trommera.

Możemy je podzielić ze względu na lb at. węgla: triozy (aldehyd glicerynowy), tetrozy (treoza), pentozy (ryboza, rybuloza), heksozy (glukoza, galaktoza, fruktoza).

1. Charakterystyka glukozy

Właściwości fizyczne glukozy – jest substancją białą, drobnokrystaliczną, o słodkim smaku, ma słodki smak, nieco mniej intensywny od sacharozy, skręca płaszczyznę polaryzacji światła w prawo, czyli jest enancjomerem prawoskrętnym, dobrze rozpuszcza się w wodzie, a jej odczyn jest obojętny.

Glukoza – D-glukoza jest podstawowym związkiem energetycznym dla większości organizmów, jest rozkładana w procesie glikolizy na kwas pirogronowy, jest składowana w formie polimerów skrobi i glikogenu.

Reakcje charakterystyczne glukozy

• Ogrzewana glukoza topnieje, brunatnieje i spala się:

C₆ H₁₂ O₆ + 6O₂ -> 6CO₂ + 6H₂O

• Reakcja z wodorotlenkiem miedzi (II) – pod wpływem ogrzewania wodorotlenku miedzi (II) z roztworem glukozy tworzy się czerwono ceglasty tlenek miedzi (I). Jest to reakcja charakterystyczna dla aldehydów – próba Trommera

2Cu(OH)₂ + glukoza -> Cu₂O + kwas organiczny + 2H₂O

• Próba Tollensa – podczas ogrzewania substancji o barwie brunatnej – Ag₂O wraz z glukozą – na ściankach probówki wytrąca się warstewka srebra – lustro srebrowe

Ag₂O + glukoza -> 2Ag + kwas organiczny

• Fermentacja alkoholowa – proces rozkładu węglowodanów pod wpływem enzymów wytwarzanych przez drożdże z wytworzeniem alkoholu etylowego i dwutlenku węgla

C₆ H₁₂O₆ -> 2C₂H₅OH + 2CO₂

1. Charakterystyka sacharozy

Sacharoza – disacharyd złożony z fruktozy i glukozy, zasadniczy składnik cukru trzcinowego i cukru buraczanego, bezbarwna, krystaliczne ciało stałe, nietoksyczna, ma słodki smak, b. dobrze rozpuszcza się w wodzie, temp. topnienia 184 stopnie C

Właściwości chemiczne

• należy do cukrów nieredukujących, o czym świadczy negatywny wynik próby Trommera

• w kwaśnym środowisku hydrolizuje do fruktozy i glukozy

C₁₂H₂₂O₁₁ + H₂O (HCl, enzymy)-> glukoza + fruktoza,

• pod wpływem stężonego kwasu siarkowego sacharoza ulega zwęgleniu: C₁₂H₂₂O₁₁ + H₂SO₄ -> 12C + 11H₂O

1. Charakterystyka skrobi

Skrobia

• polisacharyd roślinny, składający się wyłącznie z izomerów glukozy, pełniący w roślinach magazynu energii,

• skrobia ma budowę ziarnistą (C₆H₁₀O₅)_n n>300,

• biała, bezpostaciowa (nie jest krystaliczna) morficzna substancja, bez smaku i zapachu, nierozpuszczalna w zimnej wodzie, z gorącą tworzy kleik skrobiowy,

• hydrolizuje wyłącznie na alfa-D-glukozę,

• zbudowana z 2 różnych polisacharydów:

• nierozgałęzionej amylozy łatwiej rozpuszczalnej w wodzie (ok. 20% naturalnej skrobi), jest wielocukrem – jej cząsteczki składają się z wielu reszt glukozowych połączonych ze sobą atomami tlenu (wiązania alfa – 1,4 glikozydowe),

• rozgałęzionej amylopektyny, nierozpuszczalnej w wodzie (ok. 80 % naturalnej skrobi), rozgałęzienia powstają dzięki wiązaniom alfa – 1,6 glikozydowym.

• Właściwości:

• Skrobia tworzy roztwory koloidowe,

• jednoprocentowy roztwór skrobi jest używany do wykrywania jodu cząsteczkowego, z którym tworzy zabarwienie niebieskie w wyniku wiązania jodu przez amylozę,

• w trakcie hydrolizy kwasowej rozpada się na coraz krótsze łańcuchy polisacharydowe tworząc kolejno:

skrobia -> dekstryny -> glukoza,

• odgrywa ważną rolę w żywieniu ludzi, roślin i zwierząt,

• rośliny odkładają w bulwach i nasionach, tworząc materiał zapasowy dla młodych pędów,

• dla ludzi i zwierząt produkty hydrolizy skrobi stanowią podstawę i niezbędny do życia materiał zapasowy.

1. Charakterystyka anabolizmu i katabolizmu

Anabolizm
- Ogół reakcji biosyntezy składników żywych komórek
- Są to reakcje, w wyniku których z mniejszych cząsteczek powstają większe
- Procesy gdzie zużywana jest energia
- Proces endoergiczny, zużywający energię wytwarzaną przez katabolizm.

Katabolizm
- Ogół reakcji biodegradacji, w wyniku których większe cząsteczki rozkładają się na mniejsze
- Procesy tworząc energię
- Jest procesem egzoergicznym, dostarcza energii potrzebnej do funkcjonowania żywych organizmów
- Katabolizm natomiast obejmuje reakcje rozkładu złożonych związków organicznych na produkty proste, zawierające mniejszy zapas energii niż substraty.

Ogólny schemat katabolizmu
- Białka, polisacharydy, tłuszcze – reakcja hydrolizy
- Aminokwasy, monosacharydy, kwasy tłuszczowe i gliceryna - różnego typu reakcje
- Acetylo-CoA i inne substraty zasilające cykl Krebsa – reakcje cyklu Krebsa.
- CO₂, H₂O, NADH, FADH₂ – fosforylacja oksydacyjna.

1. Ścieżki metaboliczne i ich charakterystyka

Ścieżki metaboliczne
- W metabolizmie wyróżniamy ścieżki metaboliczne, czyli drogi przemian metabolicznych
- Są to ciągi następujących po sobie reakcji, które prowadzą od określonych substratów do określonych produktów.

Uwagi/cechy o ścieżkach metabolicznych

-Ruch na ścieżkach metabolicznych odbywa się tylko w jednym kierunku. Oznacza to, że gdy początkowym metabolitem jest X, a końcowym Y, reakcja biegnie od X do Y, a nie odwrotnie.
Gdy zachodzi potrzeba przekształcenia Y w X, to służy do tego osobna ścieżka, która nie jest odwróceniem tamtej.

-Ruch na ścieżkach metabolicznych jest ściśle regulowany. Komórki mają w każdej chwili określone zapotrzebowanie na poszczególne metabolity.

Zapotrzebowanie to musi być zaspokajane, ale jednocześnie w zdrowych komórkach nie może występować nagromadzenie metabolitów w nadmiernych ilościach. Dlatego potrzebne jest ścisłe kontrolowanie szybkości przepływu metabolitów. Służy do tego regulowanie aktywności enzymów katalizujących reakcję leżące na początku ścieżki. Regulacja metaboliczna jest ważnym aspektem biochemii.

-Ścieżki metaboliczne mają określone lokalizacje w komórkach.
Kontrolę ruchu na ścieżkach metabolicznych ułatwia ich lokalizacja w określonych miejscach komórki. Przykładów różnego rozmieszczenia ścieżek metabolicznych dostarczają kwasy tłuszczowe, których synteza odbywa się w cytoplazmie, a rozkład w mitochondrium.

1. Charakterystyka glikolizy i jej etapy

Glikoliza

- Metabolizm węglowodanów dotyczy głównie glukozy
- U wszystkich ssaków jest to ścieżka metaboliczna, prowadząca do przemiany glukozy w pirogronian.
- Jest wyjątkowym szlakiem – może przebiegać tlenowo (aerobowo) lub beztlenowo (anaerobowo)
- Może dostarczać małe ilości ATP

-W procesie całkowitego utleniania glukozy w warunkach tlenowych, a więc utleniania także końcowego produktu glikolizy - pirogronianu konieczny jest udział nie tylko tlenu, ale również niektórych zespołów enzymów mitochondrialnych (kompleks dehydrogenazy, pirogronianowej, cykle kwasu cytrynowego, łańcuch oddechowy)

- Glikoliza jest nie tylko podst. Drogą metabolizmu glukozy prowadzącą do wytworzenia acetylo-CoA i utleniania w cyklu kwasu cytrynowego, lecz także stanowi główny szlak metabolizmu fruktozy i galaktozy poch. pokarmowego.

-Zasadnicze znaczenie ma to, że glikoliza może dostarczać ATP w nieobecności tlenu, a to pozwala mięśniom szkieletowym funkcjonować przy niedostatecznych procesach aerobowych.

- Glikoliza to szereg procesów zachodzących w cytoplazmie prokariotów i eukariontów.

Jej rola:
- dostarczenie energii (bezpośrednio przez substraty dla cyklu kwasu cytrynowego i fosforylacji oksydacyjnej)
- Wytworzenie intermediatorów, które są prekursorami w biosyntezach.

Etapy glikolizy:

1. Glukoza przez fosforylację z udziałem heksokinazy w obecności ATP przechodzi w glukozo-6-fosforan i ADP.
2. Glukozo-6-fosforan ulega izomeryzacji katalizowanej przez izomerazę glukozofosforanową w fruktozo-6-fosforanu.
3. Fruktozo-6-fosforan jest fosforyzowany z udziałem fosfofruktokinazy w obecności ATP do Fruktozo-1,6-bifosforanu.
4. Fruktozo-1,6-bifosforan(6 atomów węgla) jest rozszczepiany przez aldolazę na 2 cząstki: aldehyd 3-fosfoflicerynowy i fosfodihydroksyaceton (oba związki dwa atomy C).

5. Fosfodihydroksyaceton może przejść w aldehyd 3-fosfoglicerynowy, dzięki izomerazie triozofosforanowej
6. Aldehyd 3-fosfoglicerynowy, dalej wykorzystywany w glikolizie, przechodzi w 1,3-bifosfoglicerynian. Reakcję tę katalizuje dehydrogenaza aldehydu 3-fosfoglicerynowego z użyciem nieorganicznego fosforanu i NAD-.

7. 1,3-bifosfoglicerynian przechodzi w 3-fosfoglicerynian. Reakcję katalizuje kinaza fosfoglicerynianowa, tworząca też ATP.
8. 3-fosfoglicerynian przechodzi w 2-fosfoglicerynian przez fosfogliceromutazę.
9. Enolaza katalizuje odwodnienie 2-fosfoglicerynianu i powstaje fosfoenolopirogronian

10. Kinaza pirogronianowa katalizuje utworzenie Pirogronian i ATP.

1. Losy pirogronianu powstałego w procesie glikolizy

- W warunkach tlenowych pirogronian zostaje przekształcony w acetylo-CoA (CH3-CO-S-CoA, aktywny octan), który wchodzi w cykl kwasu cytrynowego. Reakcję katalizuje dehydrogenaza pirogronianowa.
- W warunkach beztlenowych dehydrogenaza mleczanowa przekształca pirogronian w mleczan. Regenerowany w tej reakcji NAD+ pozwala na kontynuację glikolizy mimo barku tlenu.
W momencie pojawienia się tlenu mleczan z powrotem przechodzi w pirogronian.

Wydajność energetyczna:

-Podczas przekształcania każdej cząsteczki glukozy w glikolizie, na syntezę 4 cząsteczek ATP zostają zużyte 2 cząsteczki ATP, a więc czysty zysk wynosi 2 cząst. ATP.

- W warunkach tlenowych powstające podczas glikolizy dwie cząsteczki NADH również dostarczają energię poprzez fosforylację oksydacyjną.

1. Cykl kwasu cytrynowego i jego etapy
   

- Kolejnym etapem tworzenia energii z glukozy w warunkach tlenowych jest oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu do acetylo-CoA, który następnie zostaje utleniony do CO2 w szeregu reakcji cyklu kwasu cytrynowego, nazywanego również cyklem kwasów trikarboksylowych albo cyklem Krebsa.
- Cykl ten stanowi główne źródło energii do syntezy ATP, a także powstają w nim prekursory dla wielu szlaków biosyntez.
- Cykl przebiega w matriks mitochondrium.

- Pomostem, który łączy glikolizę z cyklem kwasu cytrynowego jest zachodzącą w matriks mitochondrium oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu. Reakcję tę katalizuje kompleks dehydrogenazy pirogronianowej.

Etapy cyklu Krebsa:

1. 4-węglowy dwukarboksylowy szczawiooctan łączy się z acetylo-coA i powstaje cytrynian. Reakcja ta jest katalizowana przez syntazę cytrynianową.
2. Cytrynian jest izomeryzowany do izocytrynianu przez akonitazę

3. Izocytrynian zostaje utleniony do α-ketoglutaranu, co katalizuje dehydrogenaza izocytrynianowa. Reakcja wymaga NAD+.
4. Utlenianie α-ketoflutaranu do bursztynylo-CoA katalizowane przez kompleks dehydrogenazy α-ketoglutaranowej. Reakcja wymaga NAD+.
5. Bursztynylo-CoA przechodzi w bursztynian. Reakcja katalizowana jest przez syntetazę bursztynylo-CoA. Wymaga fosforu nieorganicznego i guanozyno-5-diosforanu (GDP) lub adenozyno-5-difosforanu (ATP)

6. Bursztynian jest utleniany do fumaranu dzięki dehydrogenazie bursztynianowej. W reakcji tej uczestniczy FAD.
7. Uwodnienie fumaranu do jabłczanukatalizowane jest przez fumarazę.

8. Jabłczan zostaje utleniony do szczawiooctanu, co katalizuje dehydrogenaza jabłczanowa. Reakcja ta wymaga NAD+.

Wydajność energetyczna
- Podczas każdego obrotu cyklu powstaje 12 cząsteczek ATP. Jedna bezpośrednio w cyklu, a 11 dzięki reoksydacji przez fosforylację oksydacyjną trzech cząsteczek NADH i jednej cząsteczki FADH2 wytworzonych w cyklu.

1. Glukoneogeneza – ogólna charakterystyka

- Proces, w którym zachodzi synteza glukozy z prekursorów nie będących cukrami. Ma duże znaczenie dla podtrzymania zawartości glukozy we krwi podczas głodowania lub intensywnego wysiłku. Dla mózgu i erytrocytów glukoza jest prawie wyłącznym źródłem energii.
- Zachodzi głównie w wątrobie, a w mniejszym stopniu w nerkach.
- Większość enzymów w tym procesie znajduje się w cytozolu, z wyjątkiem karboksylazy pirogronianowej (matriks), glukozo 6-fosfatazy (ER gładkim)

1. Budowa, funkcje i klasyfikacja lipoprotein

Lipoproteiny

Triacyloglicerole, fosfolipidy i cholesterol są transportowane w płynach ustrojowych jako składniki lipoprotein ponieważ są nierozpuszczalne w wodzie.

Lipoproteiny to globularne, przypominające micele cząstki, w których wyróżniamy hydrofobowy rdzeń zbudowany z triacylogliceroli i estrów cholesterolu. Rdzeń otoczony jest przez amfipatyczną powłokę, która składa się z białek, fosfolipidów i cholesterolu.

Białka,które wchodzą w skład lipoprotein nazywamy apolipobiałkami (apobiałka). Białka te odpowiedzialne są za emulgowanie hydrofobowych lipidów oraz za kierowanie lipoprtein do odpowiednich tkanek.

Podział lipoprotein

Lipoproteiny możemy podzielić ze względu na właściwości fizyczne i funkcjonalne:

- chylomikrony,

- lipoproteiny o bardzo małej gęstości (VLDL),

- lipoproteiny o pośredniej gęstości (IDL),

- lipoproteiny o małej gęstości (LDL),

-lipoproteiny o dużej gęstości (HDL).

1. Budowa i funkcje chylomikronów

Największe spośród lipoprotein, powstają w jelicie. Transportują dostarczone z pokarmem triacyloglicerole do innych tkanek głównie do mięśni szkieletowych i tkanki tłuszczowej, a uzyskany tą samą drogą cholesterol – do wątroby. Dostarczone triacyloglicerole ulegają hydrolizie pod wpływem lipazy lipoproteinowej w tkance, do której zostały dostarczone. Lipaza lipoproteinowa znajduje się na zewnątrz komórki i jest aktywowana przez apobiałko (apoC-II), które znajduje się na powierzchni chylomikronów.

Kwasy tłuszczowe lub monoacyloglicerole (uwolnione z triacylogliceroli) są pobierane przez tkanki w celu uwolnienia energii lub na powtórne estryfikowanie do triacylogliceroli i dalej w tej postaci są magazynowane. Chylomikrony kurczą się po usunięciu triacylogliceroli i wytwarzają bogate w cholesterol resztki chylomikronów (transportowane z krwią do wątroby). W wątrobie zostają związane z receptorami na powierzchni komórek wątroby, dalej są wprowadzane do wnętrza tych komórek (endocytoza kierowana receptorami).

1. Transport elektronów z NADH

-Elektrony są transportowane z NADH do atomów tlenu przez łańcuch transportu elektronów.

-NADH przenosi elektrony do dehydrogenazy NADH, dużego kompleksu białkowego zawierającego FMN (mononukleotyd flawinowy utleniony) i dwa typy centrów żelazowo-siarkowych (Fe-S) umieszczonych w białkach żelazowo-siarkowych.

-FMN przyjmuje elektrony przechodząc w FMNH2 (mononukleotyd flawinowy zredukowany) i przekazuje je dalej do centrum Fe-S, gdzie atom żelaza odbiera i oddaje elektrony oscylując między stanem Fe³⁺ a stanem Fe²⁺.

-Z dehydrogenazy NADH elektrony są przenoszone do ubichinonu (koenzym Q, CoQ), przekształcają go w ubichinol (czyli CoQH2) i przechodzą dalej do kompleksu III cytochromów bc1. Ten ostatni obejmuje cytochrom b i cytochrom c1, a także białko Fe-S.

- Każdy cytochrom zawiera grupę hemową z umieszczonym w centrum atomem żelaza, który w trakcie przyjmowania elektronu przechodzi ze stanu Fe³⁺ do stanu Fe²⁺. Po oddaniu elektronu do następnego przenośnika atom żelaza powraca do stanu Fe³⁺

-Kompleks cytochromów bc1 przenosi elektrony do cytochromu c, który z kolei przekazuje je do oksydazy cytochromowej, kompleksu IV zawierającego dwa cytochromy (cytochrom a i cytochrom a3), związane z dwoma atomami miedzi (odpowiednio Cu A i Cu B). Podczas przenoszenia elektronów atomy miedzi oscylują między stanem Cu²⁺ a stanem Cu⁺.

-W końcu oksydaza cytochromowa przenosi 4 elektrony do tlenu cząsteczkowego, z utworzeniem dwóch cząsteczek wody. Uwolniona w wyniku tych procesów energia i atomy wodoru uczestniczą w chemiosmozie

1. Transport elektronów z FADH₂

-FADH2 zostaje utleniony do FAD gdy oddaje dwa elektrony do reduktazy bursztynian –CoQ, kompleksu białkowego zawierającego centra Fe-S.

-Kompleks ten przenosi elektrony do ubichinonu znajdującego się w głównym łańcuchu transportu elektronów gdzie ich dalszy transport prowadzi do tworzenia gradientu H+ i syntezy ATP.

-Sama reduktaza bursztynian-CoQ nie pompuje jonów H+

1. Fosforylacja oksydacyjna

-Mitochondrialny proces wytwarzania wysokoenergetycznego ATP sprzężony z oddychaniem

-Proces dzięki któremu uwolniona entalpia swobodna jest gromadzona w postaci wysokoenergetycznego wiązania fosforanowego.

-Enzymy tego łańcucha znajdują się w wewnętrznej błonie mitochondrialnej jako jej białka śródbłonowe i są niezbędne do tlenowej fosforylacji

-Kulminacją procesu jest synteza ATP z wysokoenergetycznym wiązaniem.

-Synteza ta odbywa się z udziałem kompleksu enzymatycznego – syntetaza ATP- który znajduje się w wewnętrznej błonie mitochondrialnej jako śródbłonowy kompleks białkowy.

-Jest to proces łączący syntezę ATP z utlenianiem NADH i FADH2 poprzez transport elektronów przebiegający wzdłuż łańcucha oddechowego.

-Proces ten oparty jest na mechanizmie przedstawionym ogólnie jako hipoteza chemiosmotyczna.

-Energia uwalniana podczas transportu elektronów zostaje wykorzystana do pompowania jonów wodorowych na zewnątrz mitochondrium, w celu utworzenia elektrochemicznego gradientu protonowego.

-Protony przedostają się z powrotem do mitochondrium poprzez syntazę ATP umieszczoną w wewnętrznej błonie mitochondrialnej i tak napędzają syntezę ATP.

-Podczas utleniania cząsteczki NADH syntetyzowane są 2,5 cząsteczki ATP a podczas utleniania FADH2 syntetyzowane jest 1,5 cząsteczki ATP

1. Sprzężenie i kontrola oddechowa

-Transport elektronów zazwyczaj jest ściśle sprzężony z syntezą ATP

-Elektrony nie przepływają przez łańcuch transportu elektronów do tlenu, jeżeli równocześnie ADP nie jest fosforylowany do ATP.

-Gdy ADP jest za dużo to transport elektronów przebiega i powstaje ATP

-Gdy ADP jest za mało to szybkość transportu elektronów zmniejsza się

-Proces ten nazywamy kontrolą oddechową zapewnia on występowanie przepływu elektronów tylko wtedy kiedy istnieje zapotrzebowanie na syntezę ATP.

1. Łańcuch oddechowy

-To jeden z etapów oddychania komórkowego;

-Zbiera i transportuje równoważniki redukujące (energia uwolniona podczas utleniania węglowodanów, kwasów tłuszczowych i aminokwasów dostępna jest w postaci równoważników redukujących wewnątrz mitochondriów), kieruje je do ich ostatecznej reakcji z tlenem, z której powstaje woda.

-Praktycznie cała entalpia swobodna uwalniana podczas utleniania węglowodanów, tłuszczów i białek jest gromadzona w mitochodriach w postaci równoważników redukujących, są one kierowane do łańcucha oddechowego, w którym wędrują zgodnie z rosnącym potencjałem oksydoredukcyjnym przenośników do końcowego akceptora tj. tlenu. W reakcji z tlenem powstaje woda

-Przenośniki redoks są zgrupowane w wewnętrznej błonie mitochondrialnej w cztery kompleksy łańcucha oddechowego

-Trzy z czterech kompleksów, zużywając energię uwalnianą podczas transportu elektronów przepompowują protony na zewnątrz błony mitochondrialnej – powstaje transbłonowa różnica potencjału elektrochemicznego

-Wewnętrzna błona mitochondrialna jest nieprzepuszczalna dla protonów i innych jonów, w błonie znajdują się przenośniki wymieniacze, które umożliwiają przejście jonom np. OH- , metabolitom bez rozładowania transbłonowego gradientu elektrochemicznego

-Wiele znanych trucizn np. cyjanki zatrzymują oddychanie przez hamowanie łańcucha oddechowego