1.Przebieg glikolizy 2.Glikoliza 3.Glikoliza tlenowa 4.Glikoliza beztlenowa 5.Glikogenoliza 6.Reakcja utleniania w glikolizie 7.Właściwości redukujące 8.Fosforylacja oksydacyjna 9. Fosforylacja substratowa 10.Cykl kw cytrynowego 11.Cukrowce12. Klasyfikacja 13. Węgiel asymetryczny14.Izomeria optyczna cukrów 15.Rodz izomerii 16. Mutarotacja 17.Skrobia18.Glikogen19.Celuloza20.Heparyna 21.Homoglikany22.Heteroglikany 23.Bilans energetyczny glikolizy i glikogenolizy- 24.Kierunki przemian kw pirogronowego25.Dlaczego w Komorkach post kw mlekowy 26.Oksydacyjna dekarboksylacja kw pirogronowego27.Resynteza glukozy 28.cukry redukujące- 29 cukry nieredukujace 30 resynteza glukozy 1. Fosforylacja glukozy i powstanie glukozo-6-fosforanu. Przekształcenie glukozo-6-fosforanu we fruktozo-6-fosforan przy pomocy izomerazy glukozo-6-fosforanowej, z zastrzeżeniem, że przemianie tej ulega tylko anomer α glukozo-6-fosforanu. Fosforylacja fruktozo-6-fosforanu przez ATP i przy pomocy enzymu fosfofruktokinazy I (PKF), powstaje fruktozo-1,6-bisfosforanu oraz ADP. Rozszczepienie przez aldolazę fruktozo-1,6-bisfosforanu na dwie fosfotriozy - aldehyd 3-fosfoglicerynowy oraz fosfodihydroksyaceton. Przekształcenie fosfodihydroksyacetonu w aldehyd 3-fosfoglicerynowy przez izomerazę triozofosforanową. Przekształcenie aldehydu 3-fosfoglicerynowego w 1,3-bisfosfoglicerynian (1,3-BPG) z użyciem fosforanu nieorganicznego, NAD⁺ i enzymu dehydrogenazy aldehydu 3-fosfoglicerynowego Przeniesienie grupy fosforanowej z 1,3-BPG do ADP i utworzenie ATP (fosforylacja substratowa) oraz 3-fosfoglicerynianu -. Przekształcenie 3-fosfoglicerynianu w 2-fosfoglicerynian przez fosfogliceromutazę. Odwodnienie 2-fosfoglicerynianu i powstanie fosfoenolopirogronianu Przeniesienie grupy fosforanowej z PEP na ADP i powstanie ATP oraz pirogronianu.- 2.ciag reakcji biochemicznych podczas których jedna czast glukozy przeksztalaca się w 2 czast pirogranianu. Rola glukozy jest dostarczenie energii 3.W warunkach tlenowych pirogronian, otrzymany w wyniku glikolizy pobierany jest przez mitochondria, w których po przekształceniu do acetylo-CoA (reakcja ta katalizowana jest przez wieloenzymatyczny kompleks dehydrogenazy pirogronianowej, do której działania niezbędna staje się difosfotiamina - pochodna witaminy B1), zostaje utleniony do dwutlenku węgla w cyklu Krebsa. Powstałe w glikolizie równoważniki redukujące są przenoszone zaś z NADH+H⁺ do wnętrza mitochondriów. 4. Jeśli przeważają warunki beztlenowe, uniemożliwiona staje się reoksydacja NADH w łańcuchu oddechowym przez przeniesienie równoważników redukujących na tlen. Pirogronian ulega redukcji przez NADH do mleczanu w reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę mleczanową. Reoksydacja NADH w reakcji powstawania mleczanu przez odtworzenie NAD potrzebnego w następnym cyklu reakcji umożliwia dalszy przebieg glikolizy w przypadku nieobecności tlenu. 5.to inaczej rozpad glikogenu do cząsteczek glukozo-3-fosforanu i dalsze wykorzystanie tef formy glukozy w komórce. Rozpad glikogenu rozpoczyna się od jego nieredukującego końca. Aby glikogen mógł być rozłożony muszą w tym procesie uczestniczyć conajmiej 3 enzymy. 1 to fosforylaza glikogenowa rozcinające wiązanie ά1,4 od nieradukcyjnego końca cząsteczki glikogenu. W procesie tym wykorzystany jest fosforan nieorganiczny który w wyniku fosforolizy rozbija kowalencyjne wiązanie między cząsteczkami glukozy. Takie kolejne odrywanie cząsteczek glukozy możliwe jest jedynie do 4 cząsteczki glukozy licząc od miejsca rozgałęzienia glikogenu. Glikogenoliza przebiegać może falej tylko wówczas gdy rozgałęziające wiązania 1,6 będą zlikwidowane przez specyficzne enzymy. Pierwszym jest transferaza która przenosi łańcuch 3 reszt glukozowych z jednego łańcucha an drugi i w yen sposób odsłania wiązanie 1,6. 6. W glikolizie reakcji utleniania podlega aldehyd 3 fosfoglicerynowy . Reakca katalizowana przez dehydrogenaze aldehydu 3 fosfoglicerynowego jest sumą dwóch procesów utleniania aldehydu z udziałem NADdo kwasu karboksylowego oraz połączenia kwasu karboksylowego i ortofosforanu z utworzeniem acetylo fosforanu. . 7.Cecha zawartej w sacharydach grupy aldehydowej i w nieco mniejszym stopniu kationowej. Polegająca na zdolności do redukowania metali cięzkkich. W środowisku zasadowym cukru mogą redukować tlenki i wodorotlenki metali ciężkich ponieważ następuje odtworzenie pierścienia i uwolnienie grupy aldehydowej lub ketonowej. Zdolności redukowania w dwucukrach zależa od sposobu polączenia się dwoch cząsteczek monocukrów. Dwucukru nieredukujące nie maja wł redukujących ponieważ grupu hydroksylowe obu cząsteczek łączą się ze sobą wiązaniem C glikozydowym. Związek o taki mtypie wiązannia nie ma możliwości do przejscia w otwartą formę. Dwucukry red: maltoza laktoza. 8. Proces syntezy atp w sprzężeniu z łańcuchem oddechowym. Zachodzi w w mitochondriach i jest głównym źródłem ATP u org Tlenowych.-9. jest to biosynteza ATP jako rezultat utleniania aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Ten sposób wytwarzania ATP nie wymaga udziału tlenu i zachodzi np. w glikolizie oraz cyklu Krebsa. Ten sposób wytwarzania ATP jest ewolucyjnie najstarszy, jednak ilość związków, które mogą wejść w reakcję fosforylacji substratowej jest ograniczona10. Kolejnym etapem tworzenia energii z glukozy w warunkach tlenowych jest oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu do acetylo-CoA, który następnie zostaje utleniony do CO₂ w szeregu reakcji cyklu kwasu cytrynowego, nazywanego również cyklem kwasów trikarboksylowych lub cyklem Krebsa (od nazwiska odkrywcy, w 1937 r.). Cykl ten stanowi główne źródło energii wykorzystywanej do syntezy ATP, a także powstają w nim prekursory dla wielu różnych szlaków biosyntez. Matriks mitochondrium jest miejscem, w którym przebiega cykl kwasu cytrynowego. Pomostem łączącym glikolizę z cyklem kwasu cytrynowgo jest zachodząca także w matriks mitochondrium oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu: pirogronian + CoA + NAD⁺ → acetylo-CoA + CO₂ + NADH. -11.wielohydroksyaldehydy wielohydroksyket muszą więc zawierać wiele grup hydroksylowych(min 2) przy czym każda powinna znajdow się przy innym atomie C.12.:monosacharydy-aldozy i ketozy(triozy tetrozy pentozy heksozy heptozy),oligosach-disach-redukujące(maltoza izomaltoza celobioza laktoza itp) i niered(sacharoza tracheloza),polis achach-homoglikany(skrobia glikogen celuloza itp) i heterogl(heparyna kw hialuronowy kw chondroitynosiarkowy czynn grupowe krwi).-13.atom C wyróżniający się tym że ma 4różne podstawniki;związki mające taki at wykazują czynność optyczną(zdolność do skręcania płaszczyzny światła spolaryzowanego przechodzącego przez ich r-ry) i nazywamy je zw optycznie czynnymi. 14.:od il at C asymetryczn zal il form izomerycznych cukru którą można oblicz wzorem 2ⁿ gdzie n-il C asymetryczn;cukry o dłuższych łańc mają więcej węgli asy metr i tym samym mają możliwość występowania w większ il form izomeryczn. 15.:położeniowa(podstawniki)np butan-izobutan,geometry cz(cis-trans),optyczna-związ z il at C asymetryczn w cząstecz.16.-przejście formy α w β(lub odwrotnie) poprzez wspólną formę łańcuchową wraz ze zmianą kąta skręcalności światła spolaryzowan aż do ustalenia się stanu równowagi między tymi formami. 17.- homoglikany glowny składnik zapasowy roślin; zbud z 2 czas glukozy polaczony wiazaniami 1-4 glukazydowymi w wodzie rozpuszczalna jest do amylazy. - 18. homoglikany wielocukier zapasowy magazynowany zwłaszcza w wątrobie zbud z czas glukozy bierze udzial w przem biochem posiada wiazanie podwojne - 19. polisacharyd o czas złożonych z glukozy polaczony wiaz B 1-4 glikozydowymi znacze: ułatwia funkcjonowanie przewodu pokarmowego, obniza poziom cholesterolu. 20.- zbud z reszt monosacharydow pochodnych glukozy i kwasu glikuronowego polacz nierozgal łańcuchem. Zapobiega krzepnieciu krwi w naczyniach krwionośnych obniza poziom cholesterolu. -21. roślinne(skrobia, celuloza) zwierzęce(glikogen)zbud z wielku czas tego samego rodz monosacharydu(skrobia glikogen celuloza insulina) 22- heparyna kw hialuronowy, posiada resztki niecukrow. - 24.kw pi.. jest punktem węzłowym w przemianie cukrow. Jego dalszy metabolizm może przebiegac w wielu kierunkach podstawowe to: różnorodne fermentacje, dekarboksylacja oksydacyjna, przekasztalcenie w kw mlekowy, może się stac rozniez substar do syntezy glukozy. 25 - jest to związane z procesem spalania glukozy który to proces jest głównym dostarczycielemenergii pożytkowanej na ruch. - 26.przemiana kw pirogr do CO2 i H2O przebiega w mitochondriom proces ten ma nazwe dekarboksylacji oksy ponieważ proces ten przebiega z jednoczesnym utlenieniem produktu w wyniku tej przemiany powstaje aktywny kw octowy. -27. najpierw w mitochondriom kw pirogronowy ulega karboksylacji do kw szczawiooctowego. Enzymem katalizującym jest karboksylaza pirogronowa a przenośnikiem CO2 jest biotyna. Reakcja wymaga nakładu energii która uzyskuje się z rozkl ATP. Nastepnie kw szczawiooctanowy redukowany jest do kw jabłokowego. Reakcje katalizuje dehydrogenaza jablczanowa. Do jej przeprowadzenia potrzebne sa jony H+ których dawca jest NADH+. Wytworzony w ten sposób kw jabłkowy definduje się do cytoplazmy gdzie pod wpływem cytoplazmatycznej dehydrogenazy jabłczanej utlenia się ponownie do kw szczawiooctowego. 28. Są to cukry które mogą redukowa inne związki, ponieważ w jednej cząsteczce cukru pozostaje niezwiązany hydroksyl półacetalowy. Cząsteczka ta może tworzy otwartą formę aldehydową, co jest warunkiem własności redukujących. Np. maltoza, izomaltoza, laktoza, celobioza. - 29. Cukry nieredukujące- nie mają właściwości redukujących, ponieważ półacetylowe grupy hydroksylowe obu cząsteczkach łącząc się ze sobą utworzyły wiązanie O- glukozydowe. Związek o takim typie wiązania nie ma możliwości przekształcania się w otwartą formę aldehydową i w konsekwencji redukowania jak i mutarotowania. Np. Trehaloza- α-D- glukopiranozylo (11) α- D- glukopiranoza Sacharoza- α-D- glukopiranozylo (12) β- D- fruktofuranozyd Trojcukrem nieredukującym jest rafinoza. 30. Reakcja ta przebiega częściowo w mitochondriach wykorzystując d otego celu niektóre reakcje cyklu Krebsa. 1. w mitochondriach kwas pirogronowy ulega karboksylacji do kw. Szczawiooctowego. 2. kw. Szczawiooctowy redukowany jest do kwasu jabłkowego. 3. kwas jabłkowy dyfunduje do cytoplazmy gdzie utlenia się ponownie do kw szczawiooctowego. 4. kw ten przekształca się w kw fosfoenolopirogronowy. 5. dopiero od tego etapu możliwe jest odwrócenie kilku reakcji glikolizy. 6. aby cząsteczka glukozy mogła być odtworzona fruktozo-1,6- dwufosforan przekształcic się musi w fruktozo-6-fosforan. 7.przeksztalcenie fruktozo-6-fosforan w glukozo-6-fosforan. 8. glukozo-6-fosforan do glukozy może przekształcic się ponownie po odłączeniu fosforanu nieorganicznego. 9.aby z glukozy można było wytworzyc glikogen musi ona ulec fosforylacji przy C1. 10.powstaje UDPG. 11. UDPG włącza się do łańcucha glikogenu- primera. 12. w ten sposób łacuch glikogenu po odłączeniu UDP, przedłużony zostaje o cząsteczke glukozy..

1. dekarboksylacja aminokwasów 2. transaminacja 3. fosfageny budowa i funkcje4. oksydazy aminokwasowi5 roznice w dzialaniu oksydaz i dehydrogenaz aminokwasowych 6 od czego zalezy amfoteryczny charakter czasteczki białka? 7.aminokwasy zasadowe8.tiaminokwasy- nazwy symbole. 9zym różnią się peptydy od polipeptydów i białek. 10.system klasyfikacji bialek 11.wyjaśnij roznice w pojęciach deaminacja i transaminacja 12.trawienie bialek . 13.aminokwasy aromatyczne 14 Jakie aminokwasy maja największe wartości pI . 15dekarboksylacja bialek 16.alanina17.fenyloketonuria 18.aminokwasy egzogenne 19.struktura I II III rzedowa bialek 20.biosynteza bialaka 21.replikacja DNA 22. insulina 23. cykl mocznikowy{&&&) 1 ..proces odłączania cząsteczki dwutlenku węgla od określonego substratu organicznego. Odbywa się przy udziale specyficznej dekarboksylazy. Przykładem takich reakcji są: dekarboksylacja aminokwasów prowadząca do powstania amin biogennych, d. kwasu pirogronowego, w wyniku której otrzymuje się aldehyd octowy podczas fermentacji alkoholowej albo d. oksydacyjna pirogronianu prowadząca do powstania czynnego octanu. 1. konformacja czasteczki bialka 1. konformacja- specyficzna dla każdego bialka struktura przestrenna tworzona przez wiązania miedzyrodnikowe 2. transaminacja to proces w którym jeden z aminokwasów jest dawca reszty NH2 i oddając ja przekształca się jednoczesnie w alfa-ketokwas, a biorca tej rezty jest aminokwas. Proces ten może miedzy innymi służyć do syntezy aminokwasów endogennych ze związków zawierających reszty aminowe które w danym momencie w komorce znajduja się w nadmiarze. Reakcje katalizuja specyficzne enzymy zwane transaminazami. Najbardziej znanym jest transaminaza asparaginianowa i alaninowa. W obu przypadkach biorca reszty jes akfaketokwas(2okso)glutaran. 3. SA to związki umożliwiające magazynowanie wysokoenergetycznych reszt fosforanowych, które możliwe SA do natychmiastowego przeniesienia na ADP bez konieczności fosforylacji oksydacyjnej. Można nazwac je swoista rezerwa energetyczna organizmu możliwości takie SA jednak ograniczone. U ssakow role fosfagenu pelni układ kreatyna- fosfokreatyna, a u bezkręgowców arginina z fosfoaragininą. 4. przykładowym enzymem tego typu może być wyizolowana z nerek szczura oksydaza aminokwasowi, enzym ten dziala z niewielka szybkością bo przeksztalca zaledwie 6 czasteczek aminokwasu w ciagu minuty. Wątpliwie wydaje się aby mogl mieć zasadnicze znaczenie w metaboliznie aminokwasow mechanizm dzialania oksydaz aminokwasowych jestjest bardzo podobny do procesow zachodzących podczas utleniania amin biogennych. Koenzymem oksydaz aminokwasowych jak i oksydaz MAO jest FAD który poodwodorowaniu aminokwasu przeksztalca się się w FADH2. wodor z FADH2 przekazywany jest na tlen cząsteczkowy a w wniku powstaje nadtlenek wodoru który jako związek toksyczny musi być rozłożony do wody a wiec proces ten jest malo korzystny dla organizmu. Dzialanie ich ogranicza się do niespełna 9% reakcji uwalniania amoniaku z aminokwasow..5. Deaminację oksydacyjna mogą katalizowac 2 typy enzymow oksydoredukcyjnych. Główny nurt przemian deaminacyjnych przebiega pod wpływem dehydrogenaz aminokwasowych w wyniku ich dzialania przemianie ulega do 90% deaminowanych aminokwasów. Uzupełnieniem przemian zachodzących pod wpływem dehydrogenaz sa procesy katalizowane przez oksydazy aminokwasowi,których działanie ogranicza się do niespełna 9% reakcji uwalniania amoniaku z aminokwasu. 6.białka jak aminokwasy sa zw. Amfoterycznymi. Własności te wynikaja z dysocjacji grup funkcyjnych znajdujących się w rodnikach aminokwasów(grupa karboksylowa COOH i aminowa NH2), z których zbudowane jest białko schemat ogolny dysocjacji bialek zalezy od pH roztworu. 7.lizyna Liz(Lys)K- kwas 2,6-dwuaminokapronowy, Arginina (Arg)R kwas 2amino5guanidylo-walerianowy, Histydyna (His) H kwas 2amino3imidazolilo-propionowy. 8cysteina Cys C kwas 2amino 3tiolo propionowy Cystyna Cys-cys , Metionina Met M kwas 2amino4metylotiomasłowy. 9 Peptyd ma 2 rodzaje aminokwasow polipeptyd od 10 do bialko powyżej 100. 10.Bialka złożone(metaloproteidy, fosfoproteidy,gliko lipochromo i nukleoproteidy)Proste(fibrylarne skleroproteidy,globularne- Właściwe to histony albuminy globuliny prolaminy gluteiny. A polipeptydy to protaminy.. 11.deaminacja-odłączenie grupy aminowej w postaci NH3. transaminacja- przeniesienie reszty aminowej na inny związek. 12.W trawieniu białek uczestniczą enzymy proteolityczne, które hydrolizują wiązania peptydowe. Trawienie białek rozpoczyna się w żołądku, a kontynuowane jest w dwunastnicy. W żołądku, przez specjalne gruczoły wydzielany jest pepsynogen. Ten nieczynny proenzym zostaje uaktywniany pod wpływem kwaśnego środowiska, jakie panuje w żołądku i przekształca się w aktywną pepsynę (endopeptydaza żołądka). endopeptydazy uczestniczą w hydrolizie wiązań peptydowych wewnątrz cząsteczek białka. W dwunastnicy natomiast wydzielane są peptydazy (składnik soku trzustkowego) syntetyzowane przez komórki trzustki oraz takie proenzymy proteolityczne, jak trypsynogen i chymotrypsynogen (uczynniane odpowiednio do trypsyny i chymotrypsyny) oraz egzopeptydazy. Egzopeptydazy rozrywają skrajne wiązania peptydowe, w wyniku czego odszczepiane są wolne aminokwasy. Do enzymów tych zaliczamy m.in. karboksypeptydazy i aminopeptydazy, które hydrolizują wiązania peptydowe od strony wolnej grupy karboksylowej (koniec karboksylowy) albo grupy aminowe (koniec aminowy). Na powstające trójpeptydy i dwupeptydy działają trójpeptydazy i dwupeptydazy. Wolne aminokwasy wchłaniane są przez nabłonek jelita i poprzez kosmki jelitowe trafiają do krwi, z którą transportowane są do wątroby.W żołądku wydzielany jest również inny enzym, tzw. RENINA. Enzym ten występuje u młodych ssaków. Odpowiada on za trawienie białka znajdującego się w mleku13. fenyloalanina fen Phe F kwas 2amino3fenylopropionowy, tyrozyna Tyr Y kwas 2amino3hysroksyfenylopropionowy. Tryptofan Try Trp W kwas 2amoni3indolilopropionowy. 14 arganina 10,73 lizyna 9, 74, histydyna 7,59 alanina 6,00, metionina 5,80, kw. Glutaminowy 3,22, kw.asparginowy 2,77. 15 Dekarboksylacja aminokwasów, jedno ze zjawisk występujących w metabolizmie zotowym m.in. u bakterii Zjawisko to ma pewne cechy swoistości gatunkowej i jest wykorzystywane do celów diagnostycznych, np. wytwarzanie indolu z tryptofanu lub siarkowodoru z cystyny.Produktem dekarboksylacji aminokwasów jest powstająca z histydyny histamina. 16.nina (skróty: A, Ala, α-alanina) jest prostym α-aminokwasem, jednym z dwudziestu standardowych aminokwasów białkowych. Za jej pojawienie się w łańcuchu polipeptydowym odpowiada obecność kodonów GCU, GCC, GCA lub GCG w łańcuchu mRNA.Łańcuch boczny alaniny stanowi grupa metylowa. Ponieważ przy atomie węgla α występują cztery różne podstawniki, alaninę zalicza się do grupy aminokwasów optycznie czynnych. W białkach występuje jako izomer szeregu L.Alanina jest aminokwasem niepolarnym alifatycznym.lanina stanowi średnio około 7.8% reszt aminokwasowych występujących w białkach.Alanina jest aminokwasem endogennym.Alanina jest syntetyzowana w organizmach z:pirogronianu i waliny przez aminotrasferazę walina:pirogronian ,irogronianu i glutaminianu przez aminotrasferazą glutaminian:pirogronian , cysteiny przez desulfurazę cysteinową Ostatni z wymienionych szlaków służy w organizmie jako donor siarki do syntezy klasterów żelazowo-siarkowych w białkach Fe-S, tiaminy, tionukleozydów w tRNA, biotyny i innych związków. 17. Fenyloketonuria (hiperalaninemia typu I)-jest to blok metaboliczny spowodowany brakiem hydroksylazy fenyloalaninowej. W takim przypadku fenyloalanina nie może zostac przekształcona w tyrozynę i gromadzi się wewszystkich płynach ustrojowych. W zaburzeniu tym blokada głownego toru metabolicznego fenyloalaniny powoduje 20-krotne wieksze jej stezenie we krwi oraz wytwarzanie metabolitów tj fenylopirogronian, fenylomleczan, fenylooctan, związki te uszkadzaj komórki cun i rozwija się oligofrenia (niedorozwój umysłowy). Terapia polega na stosowaniu diety pozbawionej fenyloalaniny. 18. Aminokwasy egzogenne są nazywane też aminokwasami niezbędnymi - jest to grupa aminokwasów, które nie mogą być syntetyzowane w organizmie zwierzęcym i muszą być dostarczane w pożywieniu. enyloalanina (Phe) izoleucyna (Ile) leucyna (Leu) lizyna (Lys)

metionina (Met) treonina (Thr) tryptofan (Trp) walina (Val) 19. Struktura I rzędowa- liniowa kolejność aminokwasów w łańcuchu, wynikająca bezpośrednio z informacji genetycznej. Sekwencja aminokwasów może na przykład wyglądać następująco: H2N – Tyr – Tre – Wal – ASP – Leu – Gli – Gli – Cys – His – COOH Struktura II rzędowa- przestrzenne rozmieszczenie cząsteczek aminokwasów w łańcuchu, stabilizowana przez słabe wiązania wodorowe pomiędzy odległymi aminokwasami. Możliwa jest struktura α- spirali (białka globularne) i β- harmonijki (białka włókniste). Struktury te zazwyczaj dotyczą regionów (domen) w cząsteczce białka. Pomiędzy nimi mogą występowa pętle, zgięcia i struktury nieuporządkowane. Struktura III rzędowa- przestrzenne ułożenie wszystkich łańcuchów polipeptydowych składających się na cząsteczkę białka. Jest stabilizowana przez wiązania disiarczkowe, jonowe, wodorowe, hydrofobowe, słabe oddziaływania van der Waalsa, wiązania z przeniesieniem ładunku. Wiązania disiarczkowe tworzą się pomiędzy cząsteczkami cystein w tym samym lub różnych łańcuchach peptydowych. Wiązania stabilizujące strukturę III rzędową ulegają rozerwaniu pod wpływem temperatury, związków redukujących, kwasów, alkoholu (denaturacja). Po usunięciu czynnika denaturującego mogą by (przynajmniej częściowo) odtworzone w procesie renaturacji. Struktura IV rzędowa- przestrzenne ułożenie podjednostek białek oligomerycznych, stabilizowane przez wiązania disiarczkowe, jonowe i hydrofobowe. Zachowanie struktury IV-rzędowej warunkuje prawidłową aktywności biologiczną białka (np. enzymu, receptora, przeciwciała) i jest sposobem regulowania tej aktywności. Nie wszystkie białka mają strukturę podjednostkową- czwartorzędową (np. hemoglobina- tak, mioglobina- nie). 20. 1. Pierwszym jego etapem jest transkrypcja odpowiedniego odcinka DNA, która polega na syntezie RNA na matrycy określonego odcinka DNA przy udziale polimerazy RNA. Powstały RNA, zawiera informację dla syntezy białek, zwany jest mRNA. Przenosi on transkrybowaną informację genetyczną z jądra do cytoplazmy. Tutaj dochodzi do modyfikacji mRNA, tzn. do wycinania, z udziałem odpowiednich enzymów, sekwencji niekodujących - intronów i pozostawiania sekwencji kodujących - egzonów. Tak zmodyfikowane i skrócone cząsteczki mRNA wnikają pomiędzy dwie podjednostki rybosomów, gdzie odbywa się właściwe odczytywanie kodu genetycznego i przepisywanie go na sekwencję aminokwasową białka w procesie zwanym translacją. 2. Znajdujące się w cytoplazmie aminokwasy są przenoszone na rybosomy za pomocą tRNA. Cząsteczki tRNA z doczepionymi aminokwasami przedostają się do rybosomów i kolejno dopasowują się, na zasadzie komplementarności, swoimi antykodonami do odpowiednich kodonów mRNA. Translacja zaczyna się od kodonu startowego, zapewniającego dalsze odczytywanie mRNA we właściwej kolejności - najczęściej jest to kodon AUG lub GUG, a kończy się kodonem symbolizującym ostatni aminokwas. Po zakończeniu syntezy cząsteczki białka wędrują przez przestrzenie pomiędzy błonami reticulum endoplazmatycznego do aparatu Golgiego albo wydzielane są na zewnątrz komórki, lub pozostają przez jakiś czas związane z błonami ziarnistego (szorstkiego) reticulum endoplazmatycznego i wykorzystywane jako białka wewnątrzkomórkowe. 21. Replikacja DNA- jest to proces powielania informacji genetycznej. Replikacja polega na syntezie 2 cząsteczek potomnych z cząsteczki macierzystej. Replikacja ma charakter semikonserwatywny tzn. że każda potomna cząsteczka DNA zawiera jedną „starą nić” (pochodzącą z cząsteczki macierzystej) i jedną nową nić. 22. Insulina – anaboliczny hormon peptydowy o działaniu ogólnoustrojowym, odgrywający zasadniczą rolę przede wszystkim w metabolizmie węglowodanów, lecz także białek i tłuszczów. Cząsteczka insuliny składa się z 2 łańcuchów polipeptydowych A i B połączonych ze sobą dwoma mostkami disiarczkowymi: łańcuch A zawiera łańcuch B - 30 aminokwasów. zapewnia prawidłowe wykorzystanie cukru- glukozy przez organizm ludzki. - jest aktywatorem procesu lipogenezy (syntezy kwasów tłuszczowych - powstawanie kwasów tłuszczowych z acetylokoenzymu w organizmie) - zmniejsza lipolize (rozkład tłuszczów) - pobudza transport aminokwasów 23. Cykl przebiega w mitochondriach i cytoplazmie komórek wątroby (hepatocytów) i wymaga dostarczenia energii w postaci ATP, a jego produktem końcowym jest mocznik. Cykl mocznikowy składa się z 5 reakcji enzymatycznych (dwie pierwsze z mitochondriach, a kolejne trzy w cytozolu): -syntetaza karbomoilofosforanowa katalizuje aktywację i kondensację amoniaku z CO2, prowadzącą do uwtorzenia karbomoilofosforanu. Hydroliza 2 cząsteczek ATP sprawia, że reakcja jest praktycznie nieodwracalna. -druga reakcja polega na przeniesieniu grupy karbomoilowej z karbomoilofosforanu na ornitynę przez karbomoilotransferazę ornitynową. W reakcji tej powstaje aminokwas cytrulina, która jest transportowana z mitochondrium do cytozolu. -cytrulina ulega kondensacji z asparaginianem, z którego pochodzi drugi atom azotu w moczniku, do argininobursztynianu w reakcji katalizowanej przez syntetazę argininobursztynianową. Reakcja ta przebiega dzięki hydrolizie ATP do AMP i Ppi oraz zachodzącej potem hydrolizie pirofosforanu. -liaza argininobursztynianowa usuwa następnie szkielet węglowy asparaginianu z argininobursztynianu w postaci fumaranu, pozostawiając atom azotu w drugim produkcie – argininie. Arginina w organizmach ureotelicznych jest zaliczana do związków endogennych. Arginina jest bezpośrednim prekursorem mocznika. -mocznik powstaje z argininy w reakcji katalizowanej przez arginazę, z równoczesną regeneracją ornityny. Ornityna jest następnie transportowana z powrotem do mitochondrium i może znowu przyłączać kolejną częsteczkę karbomoilofosforanu.