Enzymy – opracowanie zagadnienia

1. Klasyfikacja i nazewnictwo enzymów. Podklasy enzymów.

Numery Klas:

EC 1 oksydoreduktazy: katalizują reakcje utleniania i redukcji,

EC 2 transferazy: przenoszą grupy funkcyjne,

EC 3 hydrolazy: katalizują hydrolizę różnych wiązań,

EC 4 liazy: rozcinają różne wiązania na drodze innej niż hydroliza czy utlenianie,

EC 5 izomerazy: katalizują zmiany izomeracyjne cząsteczek,

EC 6 ligazy: łączą cząsteczki wiązaniami kowalencyjnymi.

Podklasy:

1. Budowa, działanie.

Pod względem budowy chemicznej enzymy są białkami i ze względu na budowę dzielimy je na:

1. Enzymy występujące jako białko proste, a więc zbudowane wyłącznie z łańcuchów polipeptydowych np. pepsyna, ureaza, amylazy.

2. Enzymy będące białkami złożonymi, a więc posiadające w swojej budowie część niebiałkową – drobnocząsteczkową zwaną kofaktorem. W tego typu enzymach wyróżniamy:

- enzymy, których obie części białkowa i niebiałkowa są trwale połączone ze sobą. Takie cząsteczki niebiałkowe nazywamy grupami prostetycznymi. Mocno wbudowanymi grupami prostetycznymi są cukry, reszty kwasu fosforowego, nukleotydy, związki metaloporfirynowe (układ żelazoporfirynowy w katalazie i peroksydazie)

- enzymy będące białkami złożonymi, których niebiałkowe grupy aktywne są luźno związane z białkiem enzymu. Oba składniki można odwracalnie oddzielać – po ponownym ich połączeniu aktywność enzymu wraca. W tym układzie część niebiałkową nazywamy koenzymem. Zaś białkową apoenzymem, a całość po ich połączeniu holoenzymem (np. koenzymy niacylowe jak NAD i NADP).

Mechanizm działania enzymów

Enzymy są katalizatorami biologicznymi. Odpowiadają za reakcje biochemiczne, które przebiegają w warunkach fizjologicznych. Uczestniczą w procesach tworzenia i rozkładu materiału komórkowego. Dzięki nim znikają wiązania cząsteczkowe, uwalniając energię. Są także zaangażowane w syntezę cząsteczek, do której potrzebna jest energia.

W pierwszym etapie katalazy związek podlegający przemianom (substrat) łączy się z enzymem za pośrednictwem centrum aktywnego, tworząc przejściowy, nietrwały kompleks enzym – substrat. W dalszej części procesu katalazy następuje rozpad kompleksu enzym – substrat, towarzyszy temu wytworzenie się produktów reakcji i zregenerowanie enzymu do jego pierwotnej postaci.

Ze względu na charakter białkowe, enzymy są bardzo podatne na wpływ niektórych czynników zewnętrznych, co wpływa na zmiany szybkości katalizowanych reakcji. Tak więc, aktywność i szybkość zachodzących reakcji enzymatycznych uzależniona jest m.in. od:

-stężenia enzymu i substratu

-temperatury

-pH

-obecności aktywatorów i inhibitorów

1. Inhibitory, aktywatory.

Regulacja aktywności enzymów

• hamowanie kompetycyjne (współzawodnicze)

określa sytuację, w której dwa rodzaje cząsteczek - substrat i inhibitor - współzawodniczą o jedno centrum aktywne; znoszone jest przez zwiększenie stężenia substratu (powoduje wypieranie inhibitora); ten typ inhibicji wykorzystywany jest w przypadku leczenia ludzi zatrutych metanolem - w charakterze inhibitora kompetycyjnego podaje się wówczas etanol;

• hamowanie niekompetycyjne (niewspółzawodnicze)

a zatem takie, w którym centrum aktywne enzymu blokowane jest częściowo przez substancję niepodobną do substratu; pomimo tego substrat może być wiązany, ale reakcja ulega zahamowaniu; przykładem inhibiotorów niekompetycyjnych są jony metali ciężkich (miedzi, rtęci).

• regulacja allosteryczna

polega na odwracalnej zmianie kinetyki reakcji enzymatycznej pod wpływem związku (ligandu), który może przyłączać się do enzymu w miejscu innym niż substrat, nazwanym centrum allosterycznym; ligand taki powoduje zmiany konformacyjne enzymu podlegającego regulacji, która może polegać na inhibicji lub indukcji (aktywność enzymu wzrasta po przyłączeniu ligandu do centrum allosterycznego).

Inhibitor - związek chemiczny powodujący zahamowanie bądź spowolnienie reakcji chemicznej. Proces ten nazywa się inhibicją. Inhibitorem można nazwać zarówno substancję powodującą spowolnienie lub zatrzymanie reakcji niekatalizowanej jak i substancję obniżającą aktywność katalizatora w reakcji katalizowanej(metotreksat jest inhibitorem kompetycyjnym dla enzymu reduktazy dihydrofolianu).

Aktywator- substancja chemiczna umożliwiająca lub poprawiająca działanie enzymów. Ich działanie polega na odszczepianiu od nieaktywnych proenzymów blokujących grup funkcyjnych (rodników) lub ochronie enzymów przed działaniem różnych czynników chemicznych. (np. dla amylazy ślinowej jony Cl-)

1. Rodzaje selektywności enzymów

1. Chemoselektywność (np. hydrolizuje estry, a nie hydrolizuje acetali lub amidów).

2. Regioselektywność i diastereoselektywność (np. z kilku takich samych grup funkcyjnych w substracie – wyróżnia tylko jedną).

3. Enancjoselektywność (np.katalizuje tylko reakcje z L-aminokwasem lub tylko z D-sacharydem)

Proteazy (inaczej peptydazy, proteinazy) są enzymami, które odgrywają bardzo ważną rolę w każdej żywej komórce. Prowadzą proces proteolizy, czyli hydrolizują wiązania peptydowe pomiędzy aminokwasami, dzieląc długie łańcuchy aminokwasowe (zwane peptydami) na mniejsze części. Miejsce cięcia przez peptydazy jest niezwykle precyzyjne, ponieważ większość tych enzymów tnie w miejscu występowania specyficznej dla danej peptydazy sekwencji aminokwasów. Dodatkowo enzymy te dokonują cięcia tylko w określonych dla danego enzymu warunkach środowiska.

proteazy kwaśne, obojętne oraz zasadowe. Według innego podziału, uwzględniającego mechanizm działania tych enzymów, wyróżniamy następujące rodzaje peptydaz:
- proteazy serynowe
- proteazy treoninowe
- proteazy cysteinowe
- proteazy asparaginowe
- metaloproteazy
- proteazy glutaminianowe

Znaczenie proteaz

Proteazy odgrywają istotną rolę w wielu procesach, takich jak: zapłodnienie, trawienie, wzrost, dojrzewanie, starzenie się, a nawet śmierć organizmu. Enzymy te regulują liczne procesy fizjologiczne poprzez kontrolę aktywacji, syntezy oraz degradacji białek. Pełnią również istotną funkcję w replikacji oraz rozprzestrzenianiu się wirusów, bakterii oraz parazytów. Odpowiedzialne są za efektywną transmisję choroby wywoływanej przez te patogeny. Z tego powodu peptydazy stanowią istotny cel w przypadku leczenia wielu chorób

Termin amylaza odnosi się do grupy enzymów, która odpowiedzialna jest za rozkład enzymatyczny cukrów, głównie skrobi. U człowieka amylazy są produkowane w trzustce oraz gruczołach ślinowych. Amylazy katalizują hydrolizę skrobi, czyli jej rozkład na mniejsze cząsteczki, takie jak maltoza. Istnieją różne rodzaje amylazy w zależności od sposobu rozrywania wiązania glikozydowego. W związku z tym faktem powstają różne produkty hydrolizy, takie jak: maltoza, glukoza, fruktoza, dekstryny.

Budowa amylaz

Jak wcześniej zostało wspomniane rozróżniamy 2 rodzaje amylaz: α-amylazę oraz β-amylazę. Amylazy wymagają do pełnej aktywności obecności jonu Ca²⁺, który poprawia stabilność enzymu oraz bierze udział w reakcji katalitycznej. Enzymy z tej grupy są aktywowane w obecności jonów chlorkowych lub innych anionów.


Zastosowanie amylaz

Amylazy znajdują zastosowanie głównie w przemyśle spożywczym. W przemyśle alkoholowym alkohol produkuje się głównie ze skrobi (np. ze zbóż lub ziemniaków)Duże znaczenie amylazy odgrywają w piekarnictwie i cukiernictwie. Amylazy wykorzystuje się również jako dodatek do soków owocowych, w celu eliminacji skrobi. Kolejnym przykładowym zastosowaniem amylaz na szeroką skalę jest przemysł tekstylny.