Enzymy są zbudowane z białek .

enzymy proste-białka proste

enzymy złożone- zbudowane z części białkowej(apoenzym) i niebiałkowej (kolo enzym) =(holoenzym)

Przyspieszają lub zatrzymują różne reakcje albo zapoczątkowuja/zwalniają reakcje metaboliczne, ale one pozostają niemienione..

kinetyka reakcji enzymatycznych- jeżeli jest więcej substratu to większe stężenie enzymu przyspieszą reakcje. Kinetyka reakcji enzymatycznych – to mierzenie tempa pojawienia się produktu.

Stała Michaelisa- stęknie substratu przy którym prędkość reakcji jest równa połowie maksymalnej prędkości.

regulacja aktywności enzymatycznej – poprzez inhibitory i aktywatory.

inhibitor enzymów-wpływa na cząsteczkę enzymu czyniąc ją niezdolną do związania substratu.

enzymy allosteryczne- złożone z wielu podjednostek, z których każda ma jedno lub więcej miejsc aktywnych. Pełni ważną funkcję w regulacji metabolizmu.

wpływ czynników zewnętrznych na aktywność enzymatyczną:

temperatura- aktywność enzymów wzrasta 2-3 krotnie ze wzrostem temperatury o 10 C, ale w niskiej temp. Jest mało aktywne, a w zbyt wysokiej część białkowa degeneruje się (ścina).

pH- każdy enzym posiada swoje optimum czyli pH optymalne i są wartości krytyczne pH po za którymi enzym traci aktywność.

Jednostka aktywności enzymatycznej- Unit (U) 1 unit-ilość enzymów katalizujących przemiany 1µmola substratu w 1 minucie.

Podstawowe typy enzymów:

- oksydoreduktazy- katalizuje reakcje utleniania i redukcji,

-transferazy-enzymy katalizujące reakcje przenoszenia grup chemicznych (funkcyjne)

-hydrolazy-katalizują rozpad wiązań z udziałem cząsteczek wody

-liazy- katalizują rozpad wiązań bez udziału wody

-izomerazy- katalizują reakcje przegrupowań wewnątrzcząsteczkowych

-ligazy-katalizują łącznie się dwóch cząsteczek.

dehydrogenazy-enzymy odszczepiające atomy wodoru.