2012/13
IV termin:
1. PAPS- reakcje, funkcje
2. cAMP- budowa, funkcje, reakcje (?)
3. wit.PP- budowa funkcje
4. antywitaminy kwasu foliowego
5. zależność między B12 a kwasem foliowym
6. transport Fe do enterocytu
7. wit.F- budowa, funkcje
III
Koenzym A- budowa, witaminy wchodzące w skład.
Witamina F- budowa, funkcje, działanie
Biosynteza i metabolizm wit. D
Jod- mechanizm transportu w tyreocycie
gamma karboksylacja- mechanizm, witaminy
pirofosforan tiaminy- powstawanie, funkcje
II termin z witamin 2012/13
1. Hepcydyna - budowa chemiczna, mechanizm regulacji, funkcja biochemiczna
2. Udział retinoidów w cyklu wzrokowym, przykłady jego związków, mechanizm.
3. Kwas foliowy - mechanizm wchłaniania do organizmu, rodniki przez niego przenoszone, mechanizm aktywacji.
4. Koenzym A - budowa chemiczna, witaminy wchodzące w jego skład.
5. Selen - przyczyny i skutki niedoboru, funkcja biochemiczna, źródła.
6. Witamina E - lokalizacja w komórce, źródła, funkcja w organizmie
I termin 2012/2013
Grupa zielona:
1. Inhibitory witaminy K- przykłady, mechanizm działania, zastosowanie
2. Witamina PP - budowa i funkcje
3. Powiązanie metabolizmu B12 i kwasu foliowego
4. PAPS- przykłady reakcji, udział w metabolizmie
5. koenzymy hemowe - przykłady udział w metabolizmie
6. metabolizm i eksportu żelaza w makrofagu
7. selen- mechanizm wbudowywania do białek i enzymy selenozalezne
I termin 2012/2013
Grupa biała:
1. Inhibitory kwasu foliowego - przykłady, mechanizm działania, zastosowanie
2. Witamina B2 - budowa i funkcje
3. Powiązanie metabolizmu B12 i kwasu foliowego
4. SAM - przykłady reakcji, udział w metabolizmie
5. glutation - powstawanie, udział w metabolizmie
6. mechanizm wchłaniania i transportu żelaza w enterocycie
7. cynk - mechanizm wchłaniania i enzymy cynkozależne
2011/2012
09. Witamina A - źródła, formy aktywne i ich wzajemne przemiany
10. Witamina B6 - budowa i funkcje
11. Hiperhomocysteinemia - defekty i opisać związek z witaminami
12. UTP i jego pochodne - funkcje, przykłady reakcji
13. Glutation - funkcje, przykłady reakcji
14. Witamina K - budowa, funkcje
15. Żelazo - opisać białka wiążące i magazynujące żelazo i ich znaczenie w diagnostyce
16. Selen - funkcje, białka biorące udział w jego metabolizmie
Biała:
1. cAMP-synteza, przyklady reakcji
2. zaleznosc miedzy kw foliowym i wit b12
3. paps-
4.wit pp-budowa, funkcje biochemiczne
5.wchlanianie zelaza do enterocytu
6.jod - bialka uczestniczace w metabolizmie jodu, funkcje
7. antywitaminy kwasu foliowego-przyklady, mechanizm dzialania
8. witamina F-budowa, funkcje?
Niebieska:
1. antywitaminy wit. K - przykłady i mechanizm działania
2. zależność metaboliczna B12 i foliowego
3. cGMP - synteza i funkcje
4. S-adenozylometionina - funkcje i reakcje
5. cynk - mechaizm wchłaniania i funkcje
6. wit. B2 - budowa i funkcje
7. metabolizm żelaza w makrofagu
8. wit. E - budowa i funkcje
2010/2011
I termin
1. retinal - budowa, synteza endogenna, udział w cyklu wzrokowym.?
2. test optyczny złożony - "baaaardzo dokładnie"
3. wit.B12 hmm coś z oceną laboratoryjną i kliniczną
4. 1 - hydroksylaza, 25(OH)-D3
5.PAPS - budowa, nazwa, synteza, funkcje
iiiiiiiii:
6. białka mitochondrialne biorące udział w przemianach z Fe.? WTF????!
mitoferryna - transport Fe do mitochondrium - 1pkt
ferrochelataza - wbudowywanie Fe do hemu - 1pkt
LFLVCR, Brcp/Abcg2 - eksportery hemu - 1pkt
II termin
1) Pochodne jednowęglowe kwasu foliowego - źródła i wykorzystanie
2) Inhibitory biosyntezy hormonów tarczycy - działanie, miejsce uchwytu, zastosowanie
3) Kwas pantotenowy, pantoteina, kwas pantoinowy - struktura chemiczna
4) Koenzymy peptydowe - budowa chemiczna, synteza, przykładowe reakcje
5) ATP jako koenzym - rola w metabolizmie, przykładowe reakcje
6) Witamina F - budowa, źródła, działanie
III termin
1. Test optyczny złożony.
2. Fluor. Funkcje w organizmie, skutki i przyczyny nadmiernej jego podaży.
3. PAPS. Biosynteza i funkcje z przykładami reakcji.
4. Kwas pantotenowy, kwas pantoinowy, pantoteina – wzajemne zależności między związkami i funkcje w organizmie.
09/10
IV termin 2009/2010
1) Kwas retinowy - budowa, metabolizm w komórce, funkcje w organiźmie
2) Glutation - budowa, biosynteza, funkcja koenzymatyczna
3) Hiperwitaminozy - wymienić witaminy i scharakteryzować poszczególne hiperwitaminozy i podać ich poszczególne przyczyny
4) Oddziaływania biotyna - awidyna w diagnostyce laboratoryjnej i w immunologii
5) Flora bakteryjna jelita - wymienić jakie witaminy syntetyzuje + implikacje kliniczne
6) Genetyczne uwarunkowane zaburzenia w metaboliźmie kwasu foliowego - wymień i napisz znaczenie biochemiczne i kliniczne
II. Termin 2009/2010
1. Test optyczny złożony.
2. Fluor. Funkcje w organizmie, skutki i przyczyny nadmiernej jego podaży.
3. PAPS. Biosynteza i funkcje z przykładami reakcji.
4. Kwas pantotenowy, kwas pantoinowy, pantoteina – wzajemne zależności między związkami i funkcje w organizmie.
3. Witamina B12 - wchłanianie, funkcje biochemiczne, przyczyny niedoboru
4. Mangan - źródła dla organizmu, funkcje, przyczyny i skutki niedoboru
5. ATP jako koenzym - udział w metabolizmie, przykłady reakcji
6. Inhibitory w metabolizmie jodków. + zastosowanie
II. Termin Witaminy 2009/10
1. Koenzymy dekarboksylacji oksydacyjnej alfa-ketokwasów. Wymienić, napisać co robią.
2. Koenzymy pochodne uracylu. Rola w metabolizmie, przykłady reakcji.
3. Witamina B12 - funkcje biochemiczne, wchłanianie.
4. Mangan.
5. ATP jako koenzym.
6. Inhibitory w metabolizmie jodków.
Podpunkty słabo pamiętam. Jakbym coś pokopała, proszę poprawić.
W jodkach chodziło tylko i wyłącznie o zjawisko Wolfa- Chaikoffa. Za syntezę jodków było w zasadzie zero punktów. Pytanie sprawdzał Francuz i słyszałam jak tłumaczył, że chodziło tylko o to zjawisko a wszystko inne było oznaką niezrozumienia pytania.
Ja zasadniczo napisałam to i to, bo nie miałam pomysłu co pisać,a zjawisko WCh przypomniało mi się w ostatniej chwili, ale dostałam 3pkt
1. Wpływ jodków na komórkę pęcherzykową tarczycy
2. Oksydacyjna dekarboksylacja alfa-ketokwasów + charakterystyka koenzymów biorących udział w tym procesie
3. Hiperhomocysteinemia spowodowana brakiem/niedoborem witamin, omów mechanizmy biochemiczne
4. Witamina P - budowa, występowanie, rola biochemiczna, co powoduje niedobór
5. Witamina B12 - pasaż w przewodzie pokarmowym, funkcje biochemiczne, przyczyny niedoboru
6. TIBC - definicja, zasada metody, ?przydatność diagnostyczna?
ODP PYTANIE 2
-Przede wszystkim hemoglobina – przenoszenie tlenu
-Hemowe grupy prostetyczne stanowią centrum katalityczne: oksydazy cytochromowej(odbiera elektrony i przenosi je na tlen, izoenzym mitochondrialny), peroksydazy(utlenianie szkodliwego nadlenku wodoru przy udziale substratu np.glutationu), katalazy(rozkład nadtlenku wodoru), cytochromów P; monoksygenaza – metablizm ksenobiotyków.
-Budowa w mega skrócie:koenzymy o układzie porfirynowym, zbudowanym z 4 pierścieni pirolowych, które łączą się za pomocą atomów azotu z żelazem znajdującym się w centrum
1.) Wit. P – budowa, funkcja; skutki i przyczyny niedoboru;
2.) ATP – metabolizm, reakcje;
3.) PAPS – nazwa, budowa, synteza, funkcje, reakcje;
4.) TIBC (+Fe)
5.) Wit. PP – budowa, występowanie, funkcja;
6.) Antywitaminy K + mechanizm inhibicji; wit. K – skutki i przyczyny niedoboru; cykl wit. K;
7.) Wit B1 – budowa, funkcje, skutki i przyczyny niedoboru;
8.) Wit. D – efektory, wchłanianie, regulacja przemian metabolicznych wit. D;
9.) Kwas foliowy + test FIGLU;
10.) B12 – budowa, funkcje, wystepowanie, droga od spozycia do wchlaniania, metody diagnostyczne;
11.) Hiperhomocysteinemia – przyczyny i skutki; wit. majace zwiazek;
12.) Wit. H;
13.) Wit B6;
14.) Cynk;
15.) Powiązania metaboliczne wit. B12 i kw. foliowego;
16.) Antywitaminy – definicja, zastosowanie jako leki;
17.) Selen;
18.) Koenzymy dehydrogenazy pirogronianowej;
19.) Jod, wplyw jodkow na komorki pecherzykowate tarczycy;
20.) Wit. C;
21.) Kwas liponowy, forma zredukowana i utleniona;
22.) Kwas retinowy;
23.) Koenzymy metylujace;
24.) Beta – karoten;
25.) Kwas pantotenowy, kwas pantoinowy, pantoteina – struktura;
26.) Test Schillinga;
27.) Wit. E;
28.) DPT – funkcja biochemiczna;
29.) Biosynteza melatoniny (ponoć błąd)
30.) Energetyka cyklu gamma – glutaminowego;
I termin 2008/09
1. jodki - metabolizm, mechanizmy enzymy, in zwiazki biorace w nim udzial
2. Zelazo w zwiazkach hemowych
3. kwas retinowy, metabolizm funkacja zrodla dla organizmu
4. test shillinga zasada metody zastosowanie
5. metylenotetrahydrofolian, metenylotertrahydrofolian, formylotetrahydrofolian, formiminotetrahydrofolian przenoszone rodniki (wzory chem ), funkcja w organizmie
II termin 2008/09
1) Kwas pantotenowy - budowa chemiczna, funkcje biochemiczne
2) PAPS - podaj pełną nazwę, znaczenie biochemiczne i reakcje w których uczestniczy
3) Antywitaminy K - przedstawiciele, punkt uchwytu ich działania, konsekwencje ich działania i ich diagnostyka
4) Fluor - funkcje biochemiczne i źródła
5) Witamina B6 - reakcje w których uczestniczy, przyczyny niedoboru, diagnostyka niedoboru
Pytania z III Terminu :
1. FAD
2. Zn
3. Hiperwitaminoza D
4. B12 i Kwas foliowy
Pułapka kwasu foliowego: Homocysteina przekształcana jest do metioniny w wyniku działania syntazy metioninowej (enzymu zależnego od witaminy B12). Żeby powstała ta metionina trzeba dodać grupę metylową i donorem tej grupy jest metylotetrahydrofolian który jak ją odda to powstaje z niego tetrahydrofolian (czyli aktywna forma kwasu foliowego).
Czyli jak nie ma witaminy B12 to reakcja nie zajdzie i kwas foliowy pomimo że będzie dostarczany to nie będzie mógł przejść w forme aktywną czyli nie będzie pełnił swoich funkcji
Koenzymy dehydrogenazy pirogronianowej:
1.Pirofosforan tiaminy
2.NAD
3.FAD
4.koenzym A (pochodna kwasu pantotenowego)
5.utleniona forma amidu kwasu liponowego