12/13

I termin grupa biała:
1. Tenaza drogi wewnątrz pochodnej - budowa i funkcja.
2. Enzymy aktywowane przez metal - definicja i przykłady.
3. Transferazy - charakterystyka, reakcja, przykład.
4. Droga alternatywna układu dopełniacza - opisz
5. Inhibitory cyklooksygenazy - mechanizm, funkcja, przykłady.
6. Inhibicja niekompetencyjna - opisz na podstawie wykresu odwrotności.
7. Ograniczona proteoliza - funkcja, przykład bądź przykłady, mechanizm

2 Termin

Pytania z dzisiejszych enzymów:
1. Hydrolazy, a hydroksylazy, oksydazy a oksygenazy - wyjaśnij różnice.
2. Budowa i funkcje tenazy aktywowanej w drodze zewnątrzpochodnej.
3. Inhibicja samobójcza - wpływ na Km i Vmax, wykres, przykłady.
4. Ektoenzymy - budowa, przykłady.
5. Droga lektynowa układu dopełniacza.
6. Enzymy jako leki - mechanizmy działania, przykłady.

III
1. Izoenzymy - definicja,znaczenie
2. Metaloenzymy - definicja,przykłady
3. Oksydaza ksantynowa - charakterystyka,inhibitory
4. Cyklooksygenaza - inhibitory
5. Plazminogen - funkcja,aktywatory,inhibitory
6. Inhibitory samobójcze

IV termin:
1. Kompleksy enzymowe - budowa i znaczenie
2. Cox - przykladowe inhibitory, mechnizm inhibicji
3. Kompleks protrombinazy - budowa i funkcje
4. Hydrolazy a hydroksylazy, oksydazy a oksygenazy - wjaśnij różnice
5. Ograniczona proteoliza - jaki wpływ na aktywność enzymu, mechanizm
6. Inhibicja allosteryczna - przykłady, narysuj wykres

i V termin
1.protrombina-aktywacja, testy
2.interkonwersja- mechanizm, znaczenie
3.inhibicja niekompetycyjna- wykres L-B, omówic wykres
4.Oksydoreduktazy- klasy?, katalizowane reakcje
5.inhibitory acetylocholinesterazy- przykłady mechanizm
6.Metaloeznymy- definicja, przykłady

11/12

I termin
Pytania:
1. Metaloenzymy/ enzymy aktywowane metalami- definicja, przykłady
2. Transferazy/ oksydoreduktazy- charakterystyka, katalizowana reakcja, przykłady
3. Inhibitory acetylocholinesterazy/ cykolooksygenazy- mechanizm, przykłady
4. Droga klasyczna/ alternatywna aktywacji układu dopełniacza- opisać
5. Tenaza drogi zewnątrzpochodnej/ wewnątrzpochodnej układu krzepnięcia- budowa, funkcja
6. Inhibicja kompetycyjna/ niekompetycyjna- opisz, wykres L-B
7. Enzymy oligomeryczne/ Kompleksy wieloenzymatyczne- budowa, znaczenie
8. Ograniczona proteoliza/ interkonwersja

enzymy termin II
1. układ dopełniacza - droga lektynowa
2. hydrolazy
3.izoenzymy - budowa, funkcje
4. inhibitory fosfodiesterazy
5.inhibicja allosteryczna w oparciu o wykres
6. protrombinaza - skład i funkcje
7. enzymy jako leki..2 przykłady, opisać
8. gamma karboksylacja

enzymy termin III
1. izoenzymy - budowa, znaczenie
2. metaloproteazy - przykład, działanie.
3. inhibicja nieodwracalna, opisać w oparciu o wykres + przykłady.
4. protrombinaza - budowa, funkcje.
5. acetylocholinesteraza - inhibitory, przykłady, mechanizm.
6. transferazy - działanie, przykłady reakcji.
7. endo i ektoenzymy.
8. regulacja sprawności katalitycznej enzymu - definicja, przykłady.

enzymy termin IV
1) MAC - budowa, powstawanie
2) tenaza drogi zewnątrzpochodnej - budowa,funkcje
3) inhibitory cyklooksygenazy - mechanizm, znaczenie (?)
4) jony metali ciężkich jako inhibitory- mechanizm, znaczenie
5) inhibicja kompetycyjna - omówić na podstawie wykresu podwójnych odwrotności
6) interkonwersja enzymy - mechanizm, znaczenie
7) hydrolaza a hydroksylaza; oksygenaza a oksydaza

10/11
Termin 1:
1. Regulacja stężenia (aktywności) enzymów w surowicy krwi.
2. Kataliza kowalencyjna - wyjaśnić mechanizm na przykładzie
3. Liniowa forma wykresu Hilla - narysować OPISAĆ! i wyjaśnić zastosowanie
4. Ag+ Pb+ Hg+ jaki typ inhibicji, narysować wykres, mechanizm
5. Czynnik tkankowy - budowa, występowanie funkcje patologiczne i fizjologiczne
6. PSA - skrót, frakcje w surowicy, przydatność diagnostyczna, do jakich klas enzymów należy wg obu podziałów.
II termin:
1. dehydrogenaza mleczanowa: podział, izoenzymy etc.
2. czynnik von Willenbrandta:budowa, fizjologia, patologia, defekty
3. inhibicja niekompetycyjna: przykłady, wykres
4. skrajnie niskie temp i ich wpływ na enzymy
5. wpływ na aktywność enzymu: wyjasnic pojecie przykłady
6. makroamylazemia: powstawanie, kiedy i zasada?
3 termin
zewnatrzpochodna krzepniecia, fosfataza kwasna, hydroksylaza/ hydrolaza i sntataza/ syntaza oraz "sprawnosc katalityczna enzymow"

09/10
Fosfataza kwaśna
Model jednoprzejściowy i sekwencyjny
Kompleksy wieloenzymowe
Sprawność katalityczna enzymu
Hydrolaza/hydroksylaza, syntaza/syntetaza
Droga zewnątrzpochodna krzepnięcia + badania ją oceniające
II. Termin Enzymy 2009/10

1. Enzymy mnemoniczne. Definicja, mechanizm działania, jak wpływają na kinetykę reakcji, przykład.
2. Jony srebra, ołowiu, rtęci - rodzaj inhibicji, narysować wykres podwójnych odwrotności.
3. Fosfataza alkaliczna. Izoenzymy, sposób ich rozdziału, funkcja biochemiczna, przynależność enzymu według podziału klinicznego i Międzynarodowej Unii Biochemicznej, normy, rola w diagnostyce.
4. Inhibitory enzymu konwertującego - 3 przykłady, mechanizm działania, itd.
5. Czynnik Tkankowy. Budowa. Rola w patologii i fizjologii.
6. Aktywność właściwa, molarna, molekularna - definicje, jednostki. Międzynarodowa jednostka aktywności enzymatycznej i katal - definicje.

Enzymy - IV termin 2009/2010

1. Metaloenzymy a enzymy aktywowane przez metale - Definicja, różnice i przykłady
2. Lizozym - struktura, mechanizm działania, znaczenie biomedyczne
3. Oksydazy a hydroksylazy - przynależność do głównego podziału enzymatycznego, różnice w katalizie reakcji, przykłady reakcji
4. Metody badań: dwupunktowa a kinetyczna - różnice, przykłady
5. Metody oczyszczania enzymów z materiału biologicznego.
6. Jakie enzymy ważne klinicznie oznaczamy w moczu i gdzie ich diagnostyka jest trafniejsza(mocz, osocze) wraz z uzasadnieniem.

2007
1)Fosfataza alkaliczna – przynależność do podziału międzynarodowego, klinicznego, izoenzymy, metody oznaczania, aktywność.
2)Allosteria – mechanizm, modele oddziaływań allosterycznych, kinetyka.
3)Koenzymy, alloenzymy, enzymy hybrydowe – definicje, metody rozdziału izoenzymów, znaczenie diagnostyczne.
4)Inhibitory fibrynolizy – mechanizm działania, znaczenie biomedyczne, podział.
5)Inhibicja kompetycyjna – wyjaśnić w oparciu o wykres podwójnych odwrotności, inhibitory kompetycyjne jako leki, znaczenie.
6)Białkowe czynniki krzepnięcia – podział i charakterystyka.

wcześniejsze
1) kompleksy wieloenzymowe
2) PSA - budowa, funkcje, wykorzystywanie diagnostyczne
3) Enzymy monomeryczne - budowa, kinetyka, przedstawiciele
4) Inhibicja niekompetencyjna
5) TF
6) Jony Pb, Hg jako inhibitory
7) Wpływ na sprawność katalityczną enzymu
8 ) Enzymy allosteryczne, allosteria
9) Fosfataza alkaliczna - przynależność do podziału klinicznego i międzynarodowego, katalizowana reakcja, występowanie, znaczenie diagnostyczne, aktywność

- Inhibicja niekompetencyjna
- Aktywność właściwa i molekularna
- Oksydoreduktazy
- Apoenzym, koenzym
- Tenaza

KOLOKWIUM 2
_2. Enzymy
TERMIN I r. 2004
1.Fosfodiesteraza, inhibitory
2.Definicja Katala, aktywności enzymatycznej
3.Co to jest KM, od czego zależy. Jak inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna wpływa na KM
4.Izoenzymy
5.Enzymy wskaźnikowe
6.Allosteria, co to jest, gdzie występuje, rodzaje oddziaływań allosterycznych
TERMIN II r. 2004
1.Co to jest Katal, aktywność właściwa i molekularna
2.Inhibicja niekompetycyjna, wyjaśnij pojęcie, narysuj wykres
3.Izoenzymy – wykrywanie
4.Endoenzymy
5.Różnice między syntazą a syntetazą, hydrolazą, a hydroksylazą

TERMIN I r. 2005
1.Fosfataza alkaliczna
2.Holoenzym, koenzym, apoenzym, grupa prostetyczna
3.Allosteria
4.Inhibicja niekompetycyjna
5.Izoenzymy
6.Kompleksy wieloenzymatyczne
7.Oksydazy
8.Regulacja katalitycznej aktywności enzymu
TERMIN II r. 2005
1.Inhibitory fosfodiesterazy
2.α-amylaza
3.Inhibicja kompetycyjna
4.Enzymy indikatorowe
5.Jednostki enzymatyczne
6.Kompleks tenazy
7.Oznaczanie czasu protrombinowego i kaolinowo-kefalinowego
8.Hydrolazy/hydroksylazy; syntazy/syntetazy; oksydazy/oksygenazy

2006 – I termin
1)Fosftaza alkaliczna – przynależność do podziału międzynarodowego, klinicznego, izoenzymy, metody oznaczania, aktywność - normy.
2)Allosteria – mechanizm, modele oddziaływań allosterycznych, kinetyka.
3)Koenzymy, alloenzymy, enzymy hybrydowe – definicje, metody rozdziału izoenzymów, znaczenie diagnostyczne.
4)Inhibitory fibrynolizy – mechanizm działania, znaczenie biomedyczne, podział.
5)Inhibicja kompetycyjna – wyjaśnij w oparciu o wykres podwójnych odwrotności, inhibitory kompetycyjne jako leki, znaczenie.
6)Białkowe czynniki krzepnięcia – podział i charakterystyka.
2006 – II termin:
1.enzymy mnemoniczne:co to jest i przykład enzymu
2. fosfataza kwaśna: czym jest według EC i czym według podziału klinicznego, izoenzymy, i znaczenie diagnostyczne
3. czynnik tkankowy: co to gdzie działa i po co
4. PSA- wyjaśnić skrót, budowa i diagnostyka
5. oksydoreduktazy: przykłady charakterystycznych reakcji przykład enzymu waznego klinicznie i jego znaczenie diagnostyczne
6. kinetyka SIGMOIDALNA- charakterystyka znaczenie.
2006 - III termin:
1. Inhibitory proteaz
2. Interkonwersja
3. Izoenzymy fosfatazy kwaśnej
4. t-PA
5. Ligazy, wpływ na katalizę
6. Allosteria, modele
7. Inhibitory anhydrazy węglanowej
8. Aktywność molekularna

2005/2006
-kompleksy wieloenzymatyczne
-PSA - budowa, występowanie, funkcje i znaczenie diagnostyczne
-enzymy monomeryczne - budowa, kinetyka, przedstawiciele
-inhibicja niekompetycyjna
-TF - czynnik tkankowy
-jony Pb i Hg jako inhibitory
-wpływ na sprawność katalityczną enzymu
-enzymy allosteryczne, allosteria
-fosfataza alkaliczna - przynależność do podziału klinicznego(R-H) i międzynarodowego, katalizowana reakcja, występowanie, znaczenie diagnostyczne
-esteraza cholinowa - j.w.
-jednostki aktywności enzymatycznej

2006/2007
-fosftaza alkaliczna – przynależność do podziału międzynarodowego, klinicznego, izoenzymy, metody oznaczania, aktywność.
-allosteria – mechanizm, modele oddziaływań allosterycznych, kinetyka.
-koenzymy, alloenzymy, enzymy hybrydowe – definicje, metody rozdziału izoenzymów, znaczenie diagnostyczne.
-inhibitory fibrynolizy – mechanizm działania, znaczenie biomedyczne, podział.
-inhibicja kompetycyjna – wyjaśnij w oparciu o wykres podwójnych odwrotności, inhibitory kompetycyjne jako leki, znaczenie.
-białkowe czynniki krzepnięcia – podział i charakterystyka.

inne pytania:
1. Czynnik Tkankowy występowanie, właściwości fizjologicznie, mechanizm
2. Definicje Katal,aktywność właściwa, aktywność molekularna.
3. Inhibitory kompetycyjne, równanie podwójnej odwrotności, ihibitory enzymów jako leki
4. Allosteria
5. Acetylocholinesteraza, inhibitory, reaktywatory
6. PSA, budowa, występowanie, funkcja diagnostyczna
1. inhibitory fosfodiesterazy
2. definicja katala, aktywności enzymatycznej
3. co to jest Km, od czego zależy, wpływ na to inhibicji kompetycyjnej, niekompetycyjnej
4. enzymy indykatorowe ( znaczy się o co chodzi ?)
5. alfa-amylaza ( ?)
6. kompleks tenazy
7. czas protrombinowy i kaolinowo-kefalinowy
8. fosfataza kwaśna
9. kinetyka sigmoidalna
10. inhibitory proteaz
11. t-PA
12. ligazy
13. inhibitory anhydrazy węglanowej
14. enzymy sekrecyjne
15. interkonwersja enzymu
16. izoenzymy
17. enzymy ekskrecyjne żółci
18. allosteria
19. wpływ temperatury na enzym
20. syntazy i syntetazy - różnice
21. kompleksy wieloenzymowe
22. budowa, funkcje, wykorzystywanie diagnostyczne
23. Enzymy monomeryczne - budowa, kinetyka, przedstawiciele
24. Inhibicja niekompetencyjna
25. TF
26. Jony Pb, Hg jako inhibitory
27. Wpływ na sprawność katalityczną enzymu
28. Enzymy allosteryczne, alleosteria
29. Fosfataza alkaliczna - przynależnośc do podziału klinicznego i międzynarodowego, katalizowana reakcja, występowanie, znaczenie diagnostyczne, aktywność
30. esteraza cholinowa
31. enzymy MNEMONICZNE
32. Inhibicja niekompetencyjna
33. Aktywnośc własciwa i molekularna
34. Oksydoreduktazy
35. Apoenzym, koenzym
36. Tenaza
38. PSA

I termin 2008/09
1. allosteria- wyjaśnij pojęcie, narysuj wykres z inhibitorem i aktywatorem
2. enzymy mnemoniczne
3. kompleksy wieloenzymowe
4. tenaza
5. enzymy sekrecyjne
6. inhibitory fosfodiesterazy

II termin 20008/09
1. Szlak zewnątrzpochodny, aktywacja, badania oceniające ją
2. Hydrolazy a hydroksylazy, przykłady
3. Enzymy ekskrecyjne, definicja, przykłady (przynajmniej 4)
4. ektoenzymy, definicja, przykłady
5. stezenie jakich enzymow mozna oznaczyc w osoczu, podaj znaczenie biomedyczne na wybranym przykładzie – z forum wynika że chodziło o jakieś CK-MB
III TERMIN 2008/2009
1. TF - budowa, funkcje, znaczenie fizjologiczne i patologiczne
2. Wpływ na sprawność katalityczną enzymów, definicja, przykłady
3. Jony metali Ag, Pb - znaczenie, mechanizm inhibicji, wykres L-B