Egzamin biochemia

ucz sie wzorow witamin wszystkich dokaldnie

oraz koenzymow- zwroc uwage co wchodzi w skad takiego jednego dlugiego- jest na oddzielnej kartce - sklada sie z 3 rzeczy, ale nie pameitam o co chodzi (mój przypis: zapewne chodzi o sławny koenzyw A; p)

wlasciwosci np wit C u nas byly (mój przypis: podejrzewam, że chodzi o procesy, w których vit C odgrywa ważną rolę-hydroksylacja proliny Pro )

orazzzzz nazwy i reakcje jakie przebiegaja z ich udzialem czyli wszystko co wam podyktowal i dal do ksero

z tego co sie orientuje pytania latwe byly tylko ze naprawde trzeba sie nauczyc wszystkiego bo nie wiadomo co da

Pytania na egzamin z biochemii dla WTŻ 2006

1. Co to są aminokwasy egzogenne, pierwotne, kontaktowe. Podaj ich przykłady (nazwy + wzory)

aminokwasy pierwotne - powstają w wyniku bezpośredniego włączenia azotu nieorganicznego NH4+ do zw. organicznych u roślin np. kw. glutaminowy, glutamina, kw. asparaginowy, alanina

2. Podać klasy enzymów i w jakich reakcjach uczestniczą?

3. Do której klasy należą enzymy? (arginaza – hydrolaza, aldoza 1,6 – bisfruktozy – liaza, fosforylaza glikogenowa – transferaza, alfa-amylaza – hydrolaza, karboksylaza pirogronianowa – syntetaza, trypsyna – hydrolaza, heksokinaza – transferaza)

4. Napisz wzór i nazwę witaminy spokrewnionej z NAD+, wymień 2 enzymy współdziałające z tym koenzymem i napisz reakcje jedną z nich. Wymień 2 inne przykłady współdziałania koenzymów z wit (nazwy i wzory obu witamin).

Wit PP, enzymy: dehydrogenaza mleczanowa, dehydrogenaza ald. 3 fosfoglicerynianowa, wsxpółdziłanie koenzymów: DPT, FAD, fosporan pirydoksalu.

5. Wymień enzymy uczestniczące w rozkładzie glikogenu w mięśniach. Podaj klasy enzymów. Napisz reakcję aktywnej glukozy w procesie syntezy glikogenu.

6. Cykl mocznikowy - reakcje w których powstaje mocznik. Jaką rolę pełni cykl mocznikowy u zwierząt. Wymień aminokwasy białkowe i niebiałkowe tego cyklu.

7. Wymień zasadnicze różnice w procesach betaoksydacji i syntezy kw. Tłuszczowych. Napisz reakcje redukcji, zachodzące w czasie biosyntezy kwasów. Z jakich przemian pochodzi forma zredukowana tego koenzymu (pochodzi z cyklu pentozofosoranowego). Napisz 2 reakcje w których koenzym ten ulega redukcji.

8. Podaj ile czas ATP powstaje w wyniku utleniania czas kw palmintynowego do CO2 odpowiedź uzasadnij.

9. Podaj reakcję sumaryczną CKT i wymień funkcje tej przemiany.

10. Podaj dedołączam pytnia które były podawne na wykładach jako te przykładowe mogące pojawić sie na egzaminie:

1. Napisz wzor aminokwasu, którego amina biogenna wchodzi w skład kwasów tłuszczowych (seryna)

2. Napisz reakcje które są pomostem między triacyloglicerolem a glikolizą

3. Wymien 5 funkcji ATP

4.Napisz 2 reakcje cyklu Krebsa, które dostarczają np. produkty pośrednie do syntezy aminokwasów (szczawiooctan, fumaran)

5. Oblicz ile cząsteczek powstaje w wyniku pełnego utlenienia kwasu palmitynowego lub stearynowego.

Mówił coś jeszcze o tym iz na kazdym egzaminie pojawia się pytanie z bilansu energetycznego, niestety nie zostało to blizej sprecyzowane...finicje translacji i replikacji.

Jakie funkcje (napisać 4) pełnią związki nukleofilowe; nazwać i narysować 2

2. poprzez jakie grupy włączane jest NH4 do związków? Napisać reakcje, nazwać enzymy, podać ich klasę

3. opisać hem i kolagen

4. co to jest fosforylacja substratowa? Napisać 2 reakcje z różnych przemian, podpisać przemiany

5. fosforylacja jakiej witaminy dają koenzym oxydoreduktaz? Narysować ją, nazwać i podać jaki to koenzym?

6. co to jest glukoneogeneza? jaką wspólna reakcje (napisać) ma glicerol i glukoneogeneza?

7. różnice w B-utlenianiu i syntezie kwasów tłuszczowych. Jaki koenzym bierze udział w syntezie i skąd pochodzi, napisać reakcje jego redukcji.

8. ile powstaje ATP z utlenienia kw. stearynowego?

9. t-RNA. Reakcja (napisać) aktywacji t-RNA

10. Reakcja (napisać) powstawania moczniku, w jakiej strukturze subkomórkowej przebiega?

11. Co to są aminokwasy egzogenne? Napisz wzór tripeptydu złożony z tych aminokwasów pochodzących z różnych grup biogenetycznych.

12. Co to są enzymy allosteryczne, jak działają? Podaj sposób regulacji ich aktywności. Napisz przykładową reakcję. Co to jest katal?

13. Narysuj difosforan tiaminy. Z jaka witaminą jest spokrewniony? W jakich dwóch reakcjach bierze udział? Napisz jedną z nich

14. Napisać reakcję glikolizy w której uczestniczy NAD+. Gdzie jest on następnie regenerowany w warunkach tlenowych i beztlenowych? Napisz reakcję w warunkach beztlenowych i podaj enzym.

15. Napisać reakcję cyklu Crebsa , w której powstaje związek, mogący bezpośrednio tworzyć aminokwasy (jakiego typu są to reakcje). Podaj enzym i napisz do jakiej należy klasy.

16. Napisz dwa związki, z których pochodzi azot potrzebny do utworzenia mocznika w cyklu mocznikowy. Podaj ich nazwy

17. Napisz dwie reakcje redukcji biosyntezy kw. tłuszczowych użyciem NADPH. Skąd pochodzi ten koenzym? Napisz reakcje, w których jest on redukowany.

18. Co to jest pierwszo- i drugorzędowa struktura DNA? Jakie wiązania je stabilizują (narysuj je schematycznie). Podaj różnice pomiędzy strukturą DNA i RNA. Podaj definicję: transkrypcja, translacja, replikacja, kodon, antykodon

19. Napisz nazwy kompleksów enzymatycznych łańcuchu oddechowym, które działają jak pompy protonowe. Jaki jest ich związek z syntezą ATP?

20. Ile cząsteczek ATP powstaje podczas utleniania:

21. aldehydu 3-fosfoglicerynowego

22. trzech cząsteczek acetylo-CoA

23. cząsteczki acetylo-CoA

24. cząsteczki pirogronianu

25. do CO2 i H2O. Uzasadnić.

26. Co to jest pierwszo-, drugo-, trzecio- i czwartorzędowa struktura białek. Podaj pięć funkcji białek wraz z przykładami.

27. Budowa centrum aktywnego, działanie inhibitora współzawodniczącego i enzymu allosterycznego. Przykłady.

28. Reakcje z CKT gdzie powstaje CO2 , nazwać enzymy i do jakich klas należą.

29. Kwas fosfatydylowy oraz związki spełniające funkcje alkoholu (cholina, seryna, etanoloamina)

30. Funkcje cyklu mocznikowego u zwierząt, oraz aminokwasy o charakterze białkowym i nie białkowym pośredniczące w cyklu mocznikowym. Napisz wzór enzymu należącego do klasy liaz. Napisz reakcję syntezy karbamoilofosforanu.

31. Wymień dwa enzymy proteolityczne i opisz je.

32. Związek sprzęgający reakcje endo- i egzoergiczne, napisać dwie reakcje ze szlaku glikolitycznego gdzie ten związek powstaje i tam gdzie jest zużywany. Jakie wiązania występują w tym związku?

33. Co to są aminokwasy kontaktowe, egzogenne i pierwotne? Podaj nazwę i opisz wzór przykładowego aminokwasu z każdej grupy

34. Porównaj biosyntezę i β-oksydację kwasów tłuszczowych. Napisać reakcje syntezy, w których uczestniczą oksydoreduktazy. Gdzie powstaje koenzym wykorzystywany w tych reakcjach?

35. NH4+ jest wiązany w związki organiczne w postaci trzech różnych grup. Jakie to grupy? Napisz reakcje.

36. Co to jest fosforyzacja substratowa. Napisz jej dwie reakcje pochodzące z dwóch różnych cykli.

37. Glukoneogeneza-co to za przemiany? W jaki sposób łączy się ona z metabolizmem triacylogliceroli? Napisz odpowiednie reakcje.

38. Napisz 4 funkcje związków nuklazowych. Napisz wzory 2 z nich, pełniących różne funkcje.

39. Do jakich klas należą wymienione enzymy:

40. fumaraza karboksylopeptydazowa

41. aldolaza bisfosforanowa

42. fosforylaza glikogenowa

43. syntaza cytrynianowa

44. karboksylaza pirogronianowa

45. pepsyna

46. heksokinaza [

47. W jakich organellach zachodzą etapy utleniania glukozy do CO2 i H2O? Napisz reakcje z tych procesów, w których powstaje CO2.

48. Podaj funkcje CKT, oraz nazwy wszystkich dehydrogenaz, które biorą udział w tym cyklu (napisz jedną z nich). Napisz reakcję sumaryczną cyklu.

49. W jakich reakcjach powstaje, a w jakich jest zużywany NADPH? Jakiego typu są to reakcje? Napisz po jednej z nich.

50. Napisz wzór fosforanu pirydoksalu. W jakich reakcjach uczestniczy? (napisz jedną z nich). Z jaką witaminą ma związek?

51. Dlaczego acetylo-CoA jest uniwersalną jednostką dwuwęglową? Napisz dwie reakcje, w których powstaje i reakcje w wyniku, których oba atomy węgla ulegają całkowitemu utlenieniu. Nazwij przemianę.

52. Transkrypcja-nazwy substratów, wzór jednego z nich, inicjacja (?)

53. Rozkład glikogenu w mięśniach-podaj enzymy (+klasy). Napisz reakcję syntezy aktywnej glukozy w syntezie glikogenu.

54. t-RNA -rola w biosyntezie białka, reakcje, specyficzność, rola enzymu.

55. Napisz reakcję umożliwiającą powiązanie przemian glicerolu z glukoneogenezą.

56. Utwórz i nazwij tetrapeptyd z aminokwasów zasadowych, kwaśnych, z rodnikiem polarnym i niepolarnym. Co to są peptydy naturalne? Opisz dwa z nich.

57. Co to są związki lecytyny, kefaliny i fosfatydyloseryny. Narysuj jeden z nich. Podaj enzymy transportujące zaktywowane kw. tłuszczowe przez błony mitochondrialne.

58. Co to jest stała Km? Narysować wykres, o czym on świadczy? Czym jest standardowa jednostka aktywacji?

59. Czym jest kod genetyczny? Reakcje

60. Uniwersalna struktura makroenergetyczna

61. Enzymy anaboliczne; wymienić i scharakteryzować

62. Donor dwu węglowych jednostek w syntezie kwasów tłuszczowych

63. Scharakteryzować fosforylację substratową i oksydacyjną

64. Witamina C, działanie wzór

65. Transkrypcja, biosynteza białka, działanie, mRNA

66. Cykl pentozofosforanowy, reakcje w których uczestniczą enzymy oksydoreduktaz

67. Hemoglobina, budowa hemu

68. Aktywacja kwasu palmitynowego

69. Napisać reakcję cyklu mocznikowego, w których powstaje mocznik, podąć enzymy

70. Napisać przemiany beztlenowe pirogronianu zachodzące w mięśniach

71. Co to jest biosynteza białka, reakcje zaktywowania aminokwasów

72. Wymień enzymy z cyklu glikolitycznego, podąć klasy

73. Związki które mają charakter endoergiczny i egzoergiczny

74. Co to jest wtórna struktura białka? Czy jest warunkowana genetycznie? Podać wiązania, które ją utrwalają.

75. Reakcje przyswajania azotu przez rośliny i zwierzęta.

76. Co to jest replikacja, podać enzymy.

77. W jakich formach występują nukleotydy. Podać ich 4 różne funkcje.

78. Podać klasy enzymów i reakcje, w których uczestniczą izomerazy.

79. Podać enzymy zaliczane do oksydoreduktaz uczestniczące w CKT, napisać jeden z nich.

1.jakie funkcje (napisać 4) pełnią związki nukleotydowe; nazwać i narysować 2 ktore pelnia rozne funkcje

2.poprzez jakie grupy włączane jest NH4 do związków? Napisać reakcje, nazwać enzymy, podać ich klasę

3.opisać hemoglobine i kolagen i ich funkcje

4.co to jest fosforylacja substratowa? Napisać 2 reakcje z różnych przemian, podpisać przemiany

5.fosforylacja jakiej witaminy dają koenzym oxydoreduktaz? Narysować ją, nazwać i podać jaki to koenzym?

6.co to jest glukoneogeneza? co wspolnego ma przemiana trojglicerydow z glokoneogeneza. napisz ich reakcje wspolna.

7.różnice w B-utlenianiu i syntezie kwasów tłuszczowych. Jaki koenzym bierze udział w syntezie i skąd pochodzi, napisać reakcje jego redukcji.

8.ile powstaje ATP z utlenienia kw. stearynowego?

9.t-RNA. Reakcja (napisać) aktywacji t-RNA, nazwac enzym i jaka ma specyficznosc

10.Reakcja (napisać) powstawania moczniku, w jakiej strukturze subkomórkowej przebiega?

pytan bylo 8 i powtorzyly sie z tych pytan co wszyscy je maja opracowane na kartkach:dotyczyly tRNA, atp, fosforanu pirydoksalu, karbamoilofosforanu, cyklu mocznikowego, aminokwasow naturalnych, bilansu energetycznego dla pirogronianu,-wiecej nie pamiętam

pytania z przedostetniego kolosa z enzymow proteolitycznych

-omowic dwie endopeptydazy

-napisac zasade metody Ansona oraz wytlumaczyc po co sie dodaje TCA

-napisac reakcje powstania karbamoilofosroranu, podac nazwe enzymu ktory katalizuje ta reakcje i napisac co daje ten zwiazek

-napisac reakcje deaminacji oksydacyjnej nieodwracalnej

a z 2 części pamiętam było z otwartych coś o rodnikach tlenowych, za co są odpowiedzialne.

Z 2 czesci z pytań otwartych pamiętam pytanie:

Witamina jest transportowana w ...................... i dociera do wątroby w postaci....................... .

Jedyne pytanie na które znałam odpowiedź a brzmi ona : chylomikronach, chylomikronach resztkowych.

1. Co to są ENZYMY REGULATOROWE? Jakie są 2 sposoby oddziaływania na enzym oligomeryczny przez efektory allosteryczne? (chodzi o działanie aktywatorów i inhibitorów… przyznam, że miałam z drugą częścią tego pytania problem dopóki nie zapytałam prowadzącego, czy dobrze rozumiem, o czym mam pisać…)

2. Do jakich klas należą enzymy:

a) PEROKSYDAZY

b) AMINOTRANSFERAZY

c) DESULFHYDRAZY

d) EPIMERAZY

Oraz jaki typ reakcji katalizują?

3. Podaj definicję JEDNOSTKI UNIWERSALNEJ i KATALA.

4. Jaka jest zasada metody oznaczania aktywności beta – amylazy, stosowanej na ćwiczeniu? Rozkład jakich wiązań katalizuje ten enzym oraz jaką specyficznością substratową się charakteryzuje?

Tak więc Bielawski się nie wykazał inwencją twórczą – i chwała mu za to…

-aktywacja proteolityczna

-regulacja aktywnosci enzymu przez jony metali-4 przyklady

-co to jest aktywnosc wlasciwa molekularna

-jakie wiazanie tnie alfa amylaza

co przrywa reakcje enzymatyczne w cwiczeniu

do jakich enzymow nalezy alfa amylaza

po co robi sie probe materialowa metoda SKB

1. Enzymy regulatorowe, podac reakcje, co katalizuje te reakcje

2. Opisac specyficznosc substratowa grupowa i specyficznosc w stosunku do katalizowanej reakcji

3. Opisac 1 katal i liczbe obrotow

4. alfa amylaza - opisac, podac jakie wiazania rozrywa i do jakiej klasy nalezy

-wyjaśnij na przykładzie sprzężenie zwrotne negatywne

-podaj definicję jednostki uniwersalnej i aktywności właściwej

-do jakich grup należą i jak działają hydroliazy,racenazy, kinazy i jakieś jeszcze, chyba 2 ale nie pamiętam

-co to są izoenzymy i jak je odróżnić o form wielorakich

-narysować beta amylazę, jakie wiązania ona rozbija

1.wzor kw. liponowego, w jakich reakcjach bierze udział

2.omowić 2 głowne roznice w budowie cytochromu C i hemoglobiny.

3.wzor fosforanu pirydoksalu i z jaka wit jest spokrewniony

4. napisac wzory aminokwasów,z ktorych pochodzą aminy biogenne wchodzące w sklad koenzymu A, nawzać te aminy, z jaka witamina jest spokrewniony Koeenzym A

5.jednostka aktywnosci w jakiej oznaczany jest na cwiczeniu enzym, do jakiej klasy należy aldolaza, jakie sa optymalne warunki pH i temperatury działania aldolazy

1. W opraciu o dowolny aminokwas napisac schemat deaminacji oksydacyjnej nieodwracalnej i podac pelna nazwe koenzymu (FAD)

2. Napisac 2 zrodla energii w cyklu mocznikowym

3. Napisac proces powst karbomoilofosforanu

4. Scharakteryzwac 2 endopeptydazy

5. Napisac reakcje katalizwana przez lipaze trzustkowa i podac jednostke aktywnosci enzymu w metodzie

kilka przykladowych pytan z biochemii ktore byly u wieczorowych:

1.Proces aktywny w okresie postprandialnyrn,to:

a. glikogenoliza.

b. glukoneogeneza

c. synteza glikogenu

2. Najwieksze tempo turnover bialek charakteryzuje:

a. miesnie

b. mózg

c. szpik kostny

3. Aktywnosci enzymów katabolizmu aminokwasów

a. zrastaja wraz ze spozyCiem bialka

b. maleja

c. nie zaleza od spozycia bialka

4. Podczas glodzenia wzrasta wydalanie reszt aminowych w postaci.....

5.Glówne aminokwasy przenoszace azot aminowy z miesni, to:

a. alanina

b. walina .

c. glutamina

d. leucyna

12. Podaj przyklady antyapoptotycznego dzialania wirusów

17. Kinaza aktywowana przez AMP stymuluje proces;

18. Glukoza indukuje ekspresje genów:

a. Transporterów glukozy

b. kluczowych enzymów glukoneogenezy

t. kluczowych enzymow beta oksydacji

19. Glukoza dziala za posrednictwem nastepujacych czynników transkrypcyjnych

a. PDX

b. LXR

c. SP

20: W indukcji procesu translacji glukoza wspóldziala z:

a. insulina

b. aminokwasami

c. glukagonem .

pytania z 1. kolokwium od zywienia z 3 roku

1.opisac I-rzedowa strukture bialek (Zapisana w genach kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym – powstaje na rybosomach w procesie translacji, utrzymywana przez silne wiązania kowalencyjne – wiązania peptydowe, Wiązanie peptydowe jest płaskie, ma charakter wiązania podwójnego – nie ulega rotacji, Wiązania z udziałem C-alfa mogą ulegać rotacji’ umożliwiając zwijanie się białek na różne sposoby)

2.aminokwasy egzogenne co to jest i narysowac przykładowe( Grupa aminokwasów, które nie mogą być syntetyzowane w organizmie zwierzęcym i muszą być dostarczane z pożywieniem:

o Fenyloalanina Phe

o Izoleucyna Ile

o Leucyna Leu

o Lizyna Lys

o Metionina Met

o Treonina Thr

o Tryptofan Trp

o Walina Val

(U dzieci dodatkowo histydyna His i arginina Arg ))

3. podane 3 aminokwasy narysowac tripeptyd i zaznaczyc N i C koniec

4.aspartan gdzie jest wykorzystywany w przemysle( słodki oligopeptyd, zastąpił sacharynę w słodzikach – 200x słodszy niż sacharoza – napoje gazowane „dietetyczne” znanych firm, stosowany przez diabetyków) wzor narysować(Asp- Phe, gr. Metylowa –OCH3 zamiast OH w Phe) i dlaczego nie jest wskazany dla wszystkich(produktem rozkładu jest metanol i fenyloalanina, która nie jest metabolizowana przez chorych na fenyloketonurię)?

5.produkt hydroksylacji proliny(kolagen) i jaka witamina jest niezbedna(wit. C). W jakim bialku produkt ten jest(bialko ścian naczyń krwionośnych, kości, mięśni)

6.dlaczego bialka roslinne sa częściowo pelnowartosciowe(wystarczają do podtrzymania życia, ale nie zapewniają prawidłowego rozwoju i wzrostu; zawierają wszystkie AA egzogenne, ale przynajmniej 1 występuje w ilościach niewystarczających (białko zbóż – Lys, białko ryżu – Lys, Thr, kukurydza – Trp, Lys))

7.fosforylacja bialek i jakie aminokwasy biora udział(Fosforylacja grup hydroksylowych Thr, Tyr lub Ser – mechanizm odwracalnej fosforylacji białek- przy użyciu ATP i z wydzieleniem ADP+ Pi przyłącza się do gr. –OH w miejsce H gr. –PO3 z ładunkami ujemnymi)

8.aminokwasy z grupowaniem guanidynowym(NH2CNHNH2; Arginina)

9.metody wykrywania aminokwasow z ostatnich cwiczen (

• wykrywanie AA z gr. –SH pod wpływem NaOH, wys. Temp. Tworza się gazy H2S, które z solami ołowiu tworza czarny nierozp. Siarczek ołowiu; ,

• wykrywanie AA z gr. Aromat.- r. ksantoproteiowa z HNO3 dająca nitrowe pochodne pierścieni i mające w śr. Zas. Pomarańczową barwę

• odróżnianie AA od innych zw. Org. Z ninhdryna pod wpływem temp., która barwi je na niebieskofioletowo)

10.jakie wlasciwosci bialek wykrywamy w metodzie Lowry'ego( posiadanie w. peptydowych oraz 2 AA aromat,:Tyri Trp i 1 z siarkowego- Cys; zdolnośc pochłaniania światła, dzięki wiązaniom nienasyconym(gl. Podwójne)

KOLOS 3

CUKRY

wzory mono- (aldehyd glicerynowy, glukoza, galaktoza, fruktoza, maltoza, mannoza, ryboza) i disacharydów(sacharoza= alfa-D-glukopiranozylo-1,2- beta-D-fruktofuranoza; maltoza= alfa-D-glukopiranozylo - 1,4-glukopiranoza; laktoza=beta- D- galaktozylo- beta-1,4-glukopiranoza)

z czego składają się oligosacharydy(od 3 do kilkunastu cząsteczek monosacharydów połączonych wiązaniami glikozydowymi), gdzie występują (

• Rafinoza =galaktoza+ glukoza+ fruktoza; występuje w buraku cukrowym, nasionach bawełny

• Melezytoza= glukoza+ fruktoza+ glukoza; występuje w miodzie spadziowym- niepożądane zjawisko przy pozyskiwaniu miodu))

wzór pektyny(polimer kw. Galakturunowego, niektóre reszty zestryfikowane metanolem; występuje w ścianach kom. Roślin jako lepiszcze przestrzeni międzykom.,szczególnie dużo w miąższu porzeczek, śliwek, jabłek, pomarańczy i cytryn, korzeniach marchwi, buraka cukrowego. Stos. Do prod. Dżemów, a zbyt długie gotowanie powoduje zanik żelowanie przez zerwanie w. glikozydowych)

funkcje i przykłady węglowodanów(

• Zapasowe, np. skrobia u roślin, dekstran u bakterii, glikogen u zwierząt,

• Budulcowe, np. celuloza, pektyny u roślin, chityna u skorupiaków, ryboza, deoksyryboza

• Regulacyjne- heparyna zapobiega krzepnięciu krwi, obniża poziom cholesterolu

• Transport- sacharoza u roślin, glukoza u zwierząt

• Substrat w wielu reakcjach biochemicznych w organizmie- intermediatory

• Sygnałowe- rozpoznawanie międzykomórkowe na powierzchni komórki- cukry tworzą kompleksy z białkami- glikoproteiny, oraz z tłuszczami- glikolipidy. Kompleksy te biorą udział w zjawisku adhezji i zapłodnieniu kom. Jajowej przez plemnik)

Budowa(części o char. Polisacharydowym:

• nierozp. W wodzie: celuloza i hemiceluloza

• rozp. W wodzie; pektyny, gumy i śluzy)

i znaczenie błonnika(

• obniża poziom cholesterolu i glukozy we krwi

• redukuje tempo wchłaniania i rozkładu węglowodanów

• oczyszcza org. z toksyn i metali ciężkich

• reguluje pracę ukł. Pokarmowego, pobudza perystaltykę jelit

• powstający w czasie fermentacji kw. Mlekowy hamuje tempo podziałów mitotycznych kom. Nowotworowych jelit

• obniża pH soku jelitowego, zapobiega kolonizacji przez bakterie chorobotwórcze)

DNA

wzór nukleotydu(nukleotydo-5- fosforan= połączenie przez C1 cukru z zasadą azotową N1 dla pirymidyn lub N5 dla puryn i gr. OH C5 cukru z resztą fosforanową PO(OH)2-) i wiązania tam występujące(N- glikozydowe miedzy zasadą azotową i pentozą i estrowe między resztą fosforanową i gr. OH C5 pentozy)

zasady azotowe( puryny: adenina, guanina; pirymidyny: tymina, cytozyna, uracyl)

scharakteryzuj strukturę: I-(sekwencja(kolejnośc powtarzających się monomerów niepowtarzalna i char. Dany kw.nukl.) nukleotydów w nici kwasu nukleinowego; nukleotydy w nici kw. Połączone są w. 3-5- fosfodiestrowym; fosforan 1. Nukleotydu nie jest związany z żadnym innym nukleotydem, a ostatni nukleotyd w łańcuchu ma wolną gr. 3- hydroksylową; polarnośc budowy, oba końce mają odmienne wł.; w pH obojętnym każda gr. Fosforanowa ma pojedynczy ładunek ,,-‘’, dlatego łańcuchy polinukleotydowe nazywa się kwasami; stabilizacja dzięki : w. wodorowym, oddziaływaniom hydrofobowym i siłom van der Waalsa),

II-rzędową kw. nukleinowych(2- niciowa helisa prawoskrętna; 2 oddzielne łańcuchy biegnące antyrównolegle owinięte wokół siebie( 5->3 i 3->5); ujemnie naładowane rdzenie cukrowe są na zew. I pełnią f. strukturalne ;tworzenie komplementarnych par między zasadami w DNA – płaszczyzny zasad leżących prawie prostopadle do osi helisy leżą 1 nad 2.wew. helisy połączone w. wodorowymi(A=T, G3C))

i III-rzędową DNA (kształt cząsteczki DNA: kolista cząst. DNA powstają poprzez kowalencyjne połączenie 2 konców liniowej 2niciowej helisy: zrelaksowany(rozluźniony) DNA nie wykazuje dodatkowych splotów, a w superhelikalnym DNA ulega spiralizacji, jest mniej stabilny i bardziej zwarty niż ten 1.i jest konieczny do upakowania go do wew. kom.)

Jakie funkcje pełnią pary zasad(pełnią funkcję nośnika informacji genetycznej)

Sekwencja jednej nici określona przez sekwencje drugiej nici.

- wzór rybozy(pentoza z gr. –OH przy C2 i C3 na dole, a C1 i C4 na górze ,ale przy C4 CH2OH) i deoksyryboza(pentoza jak ryboza tylko bez gr. OH przy C2)

LIPIDY

Wzór cholesterolu

wzór kwasu oleinowego( C9- C10)

wzór kwasu linolowego(C9- C10 I C12-C13)

wzór kwasu linolenowego(C9-C10, C12-C13, C15-C16)

wzór triacylogliceroli(estry glicerolu z 3 gr. OH) narysować i zaznaczyć wiązania.

- NNKT, w szczególności omega 3 i 6-(niesynt. W org. ) przykłady(kw. Linolenowy, linolowy, arachidonowy), objawy niedoboru(nadmierne łuszczenie się naskórka, utrudniona regeneracja tkanek,, zwiększona utrata wody dolegliwości ukł. Krażenia, obnizona odporność na infekcje, niedorozwój płodu,zaburzenia w wydzielaniu insuliny) , wzory(?)

- wzór fosfolipidu(glicerol+ kw. Tł.+ ortofosforan+ reszta zawierająca azot: lecytyny, kefaliny,, sfingomieliny): gdzie kw. tłuszczowy, cholina, glicerol...

- o HDL i LDL -wzory(?), pojęcia

ENZYMY

- wzór wykresu o aktywacji (wd 6 s.20)

- klasyfikacja enzymów (oksydoreduktazy, transferazy itd.)"jaki typ reakcji katalizuje dana grupa? przykłady"

KOLOS 4

-WZÓR witaminy A bo jest rozpuszczalna w tłuszczach (chociaż nie wiem czy się zapyta akurat o ten konkretny wzór bo może dać pytanie jakie witaminy rozpuszczają się w tłuszczach)