Aminokwasy to organiczne związki chemiczne zawierające dwie grupy: aminową (-NH₂) i karboksylową (-COOH), które wiązaniami kowalencyjnymi przyłączone są do centralnie położonego atomu węgla. Grupa aminowa ma charakter zasadowy (może przyłączyć kation wodorowy H⁺), a grupa karboksylowa ma charakter kwasowy (może odszczepić kation wodorowy H⁺). Do atomu węgla przyłączony jest także atom wodoru i charakterystyczny podstawnik (łańcuch boczny aminokwasu), który określany jest umownie jako R.

Właściwości aminokwasów
W roztworach wodnych aminokwasy występują w formie jonów (na skutek przegrupowania protonu z grupy COOH na NH2). W zależności od pH aminokwasy mogą mieć charakter kwasowy lub zasadowy są wiec związkami amfoterycznymi.

Klasyfikacja aminokwasów ze względu na :

1. Charakter chemiczny (odczyn):
• obojętne (aminokwas nie posiada dodatkowych grup aminowych ani karboksylowych np. glicyna, alanina)
• kwasowe (aminokwas posiada dodatkowe grupy karboksylowe np. kwas asparaginowy, kwas glutaminowy)
• zasadowe (aminokwas posiada dodatkowe grupy aminowe np. lizyna, arginina, histydyna)

2. Rodzaj podstawnika:
• łańcuchowe (np. glicyna, alanina, walina)
• pierścieniowe (np. fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan)

3. Charakter podstawnika:
• polarne (np. seryna, treonina)
• niepolarne (np. alanina, glicyna)

4. Miejsce syntezy:
• egzogenne (aminokwasy, których organizm człowieka nie potrafi syntezować)
• endogenne (aminokwasy, które mogą być wytwarzane przez organizm człowieka)

W przyrodzie występuje ok. 150 rodzajów aminokwasów. Tylko 20 spośród nich powszechnie występuje w białkach (nazywamy je aminokwasami białkowymi)

Tworzenie wiązanie peptydowego:

Wiązanie peptydowe typu kowalencyjnego powstaje poprzez połączenie grupy karboksylowej jednego aminokwasu z grupą hydroksylową drugiego aminokwasu (węgiel grupy COOH łączy się z azotem grupy NH₂) z równoczesnym odłączeniem cząsteczki wody. Wiązanie peptydowe pozwala na tworzenie łańcuchów peptydowych o długości od kilku do nawet tysięcy aminokwasów. Na tej podstawie wyróżnić możemy oligopeptydy (do 20 aminokwasów), polipeptydy (od 21 do 100 aminokwasów), białka (powyżej 100 aminokwasów).

Peptydy, amidy zawierające ugrupowanie -NHCO- (tzw. wiązanie peptydowe). Peptydy powstają wskutek reakcji grup aminowych z grupami karboksylowymi takiego samego lub różnych aminokwasów. Peptydy powstałe z dwóch aminokwasów noszą nazwę dipeptydów, z trzech aminokwasów - tripeptydów. Ogólna nazwa peptydów zbudowanych z większej liczby aminokwasów to oligopeptydy. Peptydy zawierające wiele (kilkadziesiąt) reszt aminokwasowych i posiadające masę cząsteczkową do 10 000 noszą nazwę polipeptydów, a powyżej tej granicy białek. N-terminalna (N-końcowa) reszta aminokwasowa zawiera wolną grupę aminową, a reszta C-terminalna (na drugim końcu łańcucha polipeptydowego) zawiera wolną grupę karboksylową.
Właściwości peptydów zależą od rodzaju i liczby aminokwasów je tworzących oraz ich kolejności. Mogą posiadać budowę łańcuchową lub pierścieniową.

Białka są to polimery aminokwasów białkowych połączony ze sobą wiązaniami peptydowymi, w których liczba reszt aminokwasowych przekracza 100. Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, P, oraz niekiedy jony Mn, Zn, Mg, Fe, Cu, Co i inne.

Budowa białek:
Są to związki wielocząsteczkowe zbudowane z reszt aminokwasowych.
W celu określenia budowy białek podaje się tzw. struktury:
· Struktura pierwszorzędowa, zwana również struktura pierwotną- określa sekwencję (kolejność) aminokwasów wchodzących w skład liniowego łańcucha polipeptydowego uwarunkowanego genetycznie.
· Struktura drugorzędowa jest to układ przestrzenny wynikający z istnienia wiązań wodorowych po między tlenem grupy -C=O, a wodorem grupy -NH dwóch różnych wiazań peptydowych. tej strukturze odpowiada budowa zwinięcia łańcucha polipepydowego w prawoskrętną heliksę lub tzw. "pofałdowana kartka"- gdy łańcuchy peptydowe są ułożone równolegle do siebie i łączą się wiązaniami wodorowymi.
· Struktura trzeciorzędowa charakterystyczne dla tego układu jest pofałdowanie łańcuchów polipeptydowych w przestrzeni (skrecanie łańcucha polipeptydowego) . Ogromna rolę w powstawaniu tej struktury odgrywa wiązanie disiarczkowe -S-S- , które powstaje pomiędzy dwoma resztami cysteiny w tym samym łańcuch lub łączące dwa różne łańcuch.
· Struktura czwartorzędowa- opisuje ilość i wzajemne ułożenie podjednostek cząsteczkowych (pojedynczych łańcuchów) białek.

Właściwości fizykochemiczne białek:
Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Na ogół rozpuszczalne w wodzie. Niektóre z nich mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją.
Na rozpuszczalność polipeptydów ma wpływ stężenie soli nieorganicznych. Ich małe stężenie wpływa dodatnio na rozpuszczalność . Jednak przy pewnym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek. Proces ten nie narusza struktury białka, jest on odwracalny. Nosi on nazwę wysalanie białek.
Innym procesem jest wypadanie białek z roztworów pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, wysokiej temperatury, niskocząsteczkowych alkoholi i aldehydów- jest to wytrącanie w sposób nieodwracalny. Zjawisko to nosi nazwę denaturacji białek. Wywołuje ono zmiany w strukturze drugo- i trzeciorzędowej. Następuje rozerwanie wiązań wodorowych i rozerwanie mostków disiarczkowych.

Ze względu na budowę i skład dzielimy białka na:
· proste - · niektóre biała wyłącznie zbudowane są z aminokwasów są to białka proste (proteiny) zaliczamy do nich: -białka rozpuszczalne w wodzie (albuminy) np. surowica krwi, białko kurze - białka nierozpuszczalne w wodzie globuliny np. białka zawarte w mleku i nasiona roślin
· złożone - białka które oprócz aminokwasów zawierają inne stadniki są to białka złożone. (proteidy) zaliczamy do nich - fosforoproteidy ; zawierają zw. fosforu n p. kazeina mleka - chromoproteidy zawierają substancje barwne np. chemoglobina krwi - Nukleoproteidy zawierają kwasy nukleinowe n p. kwas DNA

Białka to podstawowe substancje wchodzące w skład wszystkich żywych organizmów, są to zw. wielkocząsteczkowe, które mają różny skład aminokwasowy.
W skład wszystkich białek wchodzą :
węgiel, wodór, tlen, azot, niektóre zawierają fosfor, metale lub siarkę. Właściwości białek to zw. wrażliwe na działanie czynników chemicznych oraz temp. ulegają one ścinaniu (denaturacji) pod wpływem : kwasu, alkoholi, wodorotlenków, soli metali ciężkich, podwyższonej temp. Proces taki zachodzi również w organizmie człowieka, dlatego należy zachować ostrożność przy pracy z podanymi substancjami, niektóre białka rozpuszczą się w wodzie tworząc roztwory koloidowe tzw. zole np. białko kurze

Funkcje białek w organizmach:
· jest budulcem- spełnia role immunologiczno tzn. odpowiada za odporność organizmu
· reguluje procesy życiowe zachodzące w procesach żywych (enzymy, hormony)
· białka mięśni odpowiadają za pracę mięśni - spełnia role izolatora np. włosy u człowieka , sierść u zwierząt

Wyróżnia się kilka różnych poziomów organizacji cząsteczki białka. Są to kolejno:
– struktura pierwszorzędowa, uwarunkowana sekwencją aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, połączonych wiązaniami peptydowymi;
– struktura drugorzędowa, określona przez ukształtowanie łańcucha polipeptydowego w strukturę przestrzenną α-helix i β-harmonijkę dzięki wiązaniom wodorowym między resztami aminokwasów;
– struktura trzeciorzędowa, związana ze sposobem pofałdowania i ułożenia łańcucha polipeptydowego w przestrzeni i stabilizowana słabymi oddziaływaniami międzycząsteczkowymi oraz mostkami disiarczkowymi;
– struktura czwartorzędowa dotyczy ułożenia przestrzennego kilku łańcuchów polipeptydowych tworzących razem wielką cząsteczkę białka (np. hemoglobinę).