Z WLK
10/11
Termin 1:
1. Regulacja stężenia (aktywności) enzymów w surowicy krwi.
2. Kataliza kowalencyjna - wyjaśnić mechanizm na przykładzie
3. Liniowa forma wykresu Hilla - narysować OPISAĆ! i wyjaśnić zastosowanie
4. Ag+ Pb+ Hg+ jaki typ inhibicji, narysować wykres, mechanizm
5. Czynnik tkankowy - budowa, występowanie funkcje patologiczne i fizjologiczne
6. PSA - skrót, frakcje w surowicy, przydatność diagnostyczna, do jakich klas enzymów należy wg obu podziałów.
II termin:
1. dehydrogenaza mleczanowa: podział, izoenzymy etc.
2. czynnik von Willenbrandta:budowa, fizjologia, patologia, defekty
3. inhibicja niekompetycyjna: przykłady, wykres
4. skrajnie niskie temp i ich wpływ na enzymy
5. wpływ na aktywność enzymu: wyjasnic pojecie przykłady
6. makroamylazemia: powstawanie, kiedy i zasada?
3 termin
zewnatrzpochodna krzepniecia, fosfataza kwasna, hydroksylaza/ hydrolaza i sntataza/ syntaza oraz "sprawnosc katalityczna enzymow"
09/10
Fosfataza kwaśna
Model jednoprzejściowy i sekwencyjny
Kompleksy wieloenzymowe
Sprawność katalityczna enzymu
Hydrolaza/hydroksylaza, syntaza/syntetaza
Droga zewnątrzpochodna krzepnięcia + badania ją oceniające
II. Termin Enzymy 2009/10
1. Enzymy mnemoniczne. Definicja, mechanizm działania, jak wpływają na kinetykę reakcji, przykład.
2. Jony srebra, ołowiu, rtęci - rodzaj inhibicji, narysować wykres podwójnych odwrotności.
3. Fosfataza alkaliczna. Izoenzymy, sposób ich rozdziału, funkcja biochemiczna, przynależność enzymu według podziału klinicznego i Międzynarodowej Unii Biochemicznej, normy, rola w diagnostyce.
4. Inhibitory enzymu konwertującego - 3 przykłady, mechanizm działania, itd.
5. Czynnik Tkankowy. Budowa. Rola w patologii i fizjologii.
6. Aktywność właściwa, molarna, molekularna - definicje, jednostki. Międzynarodowa jednostka aktywności enzymatycznej i katal - definicje.
I termin
Pytania:
1. Metaloenzymy/ enzymy aktywowane metalami- definicja, przykłady
2. Transferazy/ oksydoreduktazy- charakterystyka, katalizowana reakcja, przykłady
3. Inhibitory acetylocholinesterazy/ cykolooksygenazy- mechanizm, przykłady
4. Droga klasyczna/ alternatywna aktywacji układu dopełniacza- opisać
5. Tenaza drogi zewnątrzpochodnej/ wewnątrzpochodnej układu krzepnięcia- budowa, funkcja
6. Inhibicja kompetycyjna/ niekompetycyjna- opisz, wykres L-B
7. Enzymy oligomeryczne/ Kompleksy wieloenzymatyczne- budowa, znaczenie
8. Ograniczona proteoliza/ interkonwersja
enzymy termin II
1. układ dopełniacza - droga lektynowa
2. hydrolazy
3.izoenzymy - budowa, funkcje
4. inhibitory fosfodiesterazy
5.inhibicja allosteryczna w oparciu o wykres
6. protrombinaza - skład i funkcje
7. enzymy jako leki..2 przykłady, opisać
8. gamma karboksylacja
enzymy termin III
1. izoenzymy - budowa, znaczenie
2. metaloproteazy - przykład, działanie.
3. inhibicja nieodwracalna, opisać w oparciu o wykres + przykłady.
4. protrombinaza - budowa, funkcje.
5. acetylocholinesteraza - inhibitory, przykłady, mechanizm.
6. transferazy - działanie, przykłady reakcji.
7. endo i ektoenzymy.
8. regulacja sprawności katalitycznej enzymu - definicja, przykłady.
enzymy termin IV
1) MAC - budowa, powstawanie
2) tenaza drogi zewnątrzpochodnej - budowa,funkcje
3) inhibitory cyklooksygenazy - mechanizm, znaczenie (?)
4) jony metali ciężkich jako inhibitory- mechanizm, znaczenie
5) inhibicja kompetycyjna - omówić na podstawie wykresu podwójnych odwrotności
6) interkonwersja enzymy - mechanizm, znaczenie
7) hydrolaza a hydroksylaza; oksygenaza a oksydaza
Enzymy - IV termin 2009/2010
1. Metaloenzymy a enzymy aktywowane przez metale - Definicja, różnice i przykłady
2. Lizozym - struktura, mechanizm działania, znaczenie biomedyczne
3. Oksydazy a hydroksylazy - przynależność do głównego podziału enzymatycznego, różnice w katalizie reakcji, przykłady reakcji
4. Metody badań: dwupunktowa a kinetyczna - różnice, przykłady
5. Metody oczyszczania enzymów z materiału biologicznego.
6. Jakie enzymy ważne klinicznie oznaczamy w moczu i gdzie ich diagnostyka jest trafniejsza(mocz, osocze) wraz z uzasadnieniem.
Pytania z zeszłego roku:
I termin
Pytania:
1. Metaloenzymy/ enzymy aktywowane metalami- definicja, przykłady
2. Transferazy/ oksydoreduktazy- charakterystyka, katalizowana reakcja, przykłady
3. Inhibitory acetylocholinesterazy/ cykolooksygenazy- mechanizm, przykłady
4. Droga klasyczna/ alternatywna aktywacji układu dopełniacza- opisać
5. Tenaza drogi zewnątrzpochodnej/ wewnątrzpochodnej układu krzepnięcia- budowa, funkcja
6. Inhibicja kompetycyjna/ niekompetycyjna- opisz, wykres L-B
7. Enzymy oligomeryczne/ Kompleksy wieloenzymatyczne- budowa, znaczenie
8. Ograniczona proteoliza/ interkonwersja
enzymy termin II
1. układ dopełniacza - droga lektynowa
2. hydrolazy
3.izoenzymy - budowa, funkcje
4. inhibitory fosfodiesterazy
5.inhibicja allosteryczna w oparciu o wykres
6. protrombinaza - skład i funkcje
7. enzymy jako leki..2 przykłady, opisać
8. gamma karboksylacja
enzymy termin III
1. izoenzymy - budowa, znaczenie
2. metaloproteazy - przykład, działanie.
3. inhibicja nieodwracalna, opisać w oparciu o wykres + przykłady.
4. protrombinaza - budowa, funkcje.
5. acetylocholinesteraza - inhibitory, przykłady, mechanizm.
6. transferazy - działanie, przykłady reakcji.
7. endo i ektoenzymy.
8. regulacja sprawności katalitycznej enzymu - definicja, przykłady.
enzymy termin IV
1) MAC - budowa, powstawanie
2) tenaza drogi zewnątrzpochodnej - budowa,funkcje
3) inhibitory cyklooksygenazy - mechanizm, znaczenie (?)
4) jony metali ciężkich jako inhibitory- mechanizm, znaczenie
5) inhibicja kompetycyjna - omówić na podstawie wykresu podwójnych odwrotności
6) interkonwersja enzymy - mechanizm, znaczenie
7) hydrolaza a hydroksylaza; oksygenaza a oksydaza