SZLAKI METABOLICZNE
Szlaki anaboliczne - prowadzą syntezę związków tworzących strukturę ciała i warsztat metaboliczny.
Szlaki kataboliczne - dotyczą procesów oksydacyjnych, które uwalniają energię swobodną w postaci fosforanu bogato energetycznego lub równoważników redukujących np. łańcuch oddechowy.
Szlaki amfiboliczne - mają więcej niż jedną funkcję, biegną na „skrzyżowaniu dróg” metabolicznych np. cykl kwasu cytrynowego.
Ilość dostarczanego dla organizmu ATP przez najważniejsze procesy - glikoliza 8 ATP, dekarboksylacja oksydacyjna 6 ATP, cykl Krebsa 24 ATP.
Glikoliza - w tym procesie metabolizowana jest we wszystkich komórkach glukoza do pirogronianu i mleczanu; glikoliza może przebiegać w obecności tlenu, ale również w jego nieobecności (anaerobowo). Tkanki, które mogą zużywać tlen są zdolne do metabolizowania pirogronianu do acetylokoenzymu A, który z kolei może wejść do cyklu kwasu cytrynowego.
Mechanizm procesu glikolizy to proces wielofazowy, dochodzi do rozpadu monosacharydów, które tworzą się przez hydrolizę, ten proces prowadzi do utlenienia różnych składników. Ogólne równanie glikolizy wygląda następująco - Glukoza + 2ADP + 2Pi ----2L(+) - mleczan + 2ATP + 2 H2O. Utlenienie pirogronianu do acetylokoenzymu A jest nieodwracalnym procesem łączącym glikolizę z cyklem kwasu cytrynowego.
Wzór dekarboksylacji oksydacyjnej pirogronianu - Pirogronian + NAD+ + Co A----Acetylo-CoA + NADH + H+ + CO2. Mg2+ to kompleks dehydrogenazy.
Glukoneogeneza - obejmuje wszystkie mechanizmy i szlaki metaboliczne odpowiadające za przekształcenie związków niewęglowodanowych w glukozę lub glikogen. Głównymi substratami są glikogenne aminokwasy i mleczany, glicerol i proponian.
Znaczenie biomedyczne glukoneogenezy - zaspokaja zapotrzebowanie organizmu na glukozę, gdy podaż węglowodanów w diecie jest zbyt mała; ciągłe dostarczanie glukozy jest niezbędne jako źródło energii dla układu nerwowego i erytrocytów.
Metabolizm białkowo-azotowy - białka są stale odnawiane przez nieprzerwany proces ich degradacji oraz resyntezy z wolnych aminokwasów. Obrót białka jest kluczowym procesem fizjologicznym we wszystkich formach życia. Aminokwasy służące do resyntezy białka ustrojowego pochodzą z pożywienia, z syntezy endogennej oraz z degradacji białka ustrojowego (75-80%, głównie mięśni). Aminokwasy wchłonięte z jelita do krwi oraz pochodzące z rozpadu białek endogennych tworzą pulę wolnych aminokwasów, które mogą ulegać przemianom (transaminacji, deaminacji i dekarboksylacji).
Transaminacja - przenoszenie grupy aminowej, najczęściej na 2-oksokwas, pierwszym etapem katabolizmu aminokwasów jest reakcja transaminacji.
Deaminacja - odłączenie grupy aminowej.
Dekarboksylacja - odłączenie grupy karboksylowej w postaci CO2, w wyniku reakcji powstaje amina; R-CH-C-O- ---- R-CH2-NH2+CO2
| ||
NH2 O
Bilans azotowy - dotyczy różnicy między całkowitym azotem spożytym, a całkowitym azotem wydalonym w kale, moczu i pocie. Przyjęcie więcej azotu niż wydalenie to dodatni bilans azotowy. Ilość azotu wydalonego przewyższa ilość azotu przyjętego to ujemny bilans azotowy. Ilość azotu pobranego odpowiada ilości azotu wydalonego to równy bilans azotowy.
Metabolizm lipidów - dotyczy głównie kwasów tłuszczowych i cholesterolu. W tkankach kwasów tłuszczowych mogą zostać utlenione do acetylokoenzymu A lub mogą ulec estryfikacji do acylogliceroli, które w postaci tłuszczu stanowią głównie rezerwy energetyczne organizmu. Beta oksydacja kwasów tłuszczowych polega na kolejnym odczepieniu i uwolnieniu acetylokoenzymu A.
Ketogeneza - utlenienie kwasów tłuszczowych.
Ciała ketonowe - acetooctan (ulega ciągłej i samoistnej dekarboksylacji), aceton, hydroksymaślan; wszystkie trzy służą jako materiał energetyczny dla tkanek poza wątrobowych.
Cykl Krebsa (cykl kwasu cytrynowego) - tzw. katabolizm acetylokoenzymu A, jest ciągiem reakcji zachodzących w mitochondriach, w wyniku którego reszty acetylowe ulegają katabolizmowi z uwolnieniem równoważników wodorowych.
Znaczenie biomedyczne cyklu Krebsa - zasadnicza rola polega na działaniu jako wspólny szlak końcowy utlenionych węglowodanów, lipidów i białek; glukoza, kwasy tłuszczowe i niektóre aminokwasy są metabolizowane do acetylokoenzymu A lub związków pośrednich cyklu; odgrywa również ważną rolę w glukoneogenezie, transaminacji i deaminacji.
Rola cyklu Krebsa w metaboliźmie komórki - jest wspólnym szlakiem końcowym utleniającym węglowodany, lipidy i białka poprzez acetylokoenzym A; jest miejscem wychwytywania energii swobodnej uwalnianej podczas spalania węglowodanów, lipidów i białek; powstaje równoważnik redukcyjny przekazywany na łańcuch oddechowy; miejsce początku syntezy kwasów tłuszczowych oraz aminokwasów; udział w glukoneogenezie.
Bilirubina - barwnik żółciowy, substancja powstała w wyniku rozprzestrzenienia się cząsteczek hemu.
Powstanie barwników żółciowych - erytrocyty zawierające hemoglobinę żyją w ustroju ok. 100-120 dni; hemoglobina tworzy kompleks z haptoglobiną i tylko w tej formie może podlegać dalszym rozkładom.
Katalizator powinien - zwiększać prawdopodobieństwo stężeń (jest to osiągalne w reakcji katalizatora przez znaczne zagęszczenie cząsteczek na jego powierzchni); zmniejszać barierę energetyczną (wiąże się to z pojęciem energii aktywacji); ukierunkować cząsteczki substratu względem siebie (następuje to przez zbliżenie grup funkcyjnych mających ze sobą wejść w reakcje).
Kataliza - zgodnie z teorią stadialnego przebiegu reakcji polega ona na rozdzieleniu złożonego procesu na poszczególne reakcje cząsteczkowe, przy czym podziałowi ulega również energia swobodna i energia aktywacji.
Szybkość reakcji enzymatycznych zależy od - stężenia substratu (przy stałym poziomie enzymu szybkość reakcji enzymatycznej wzrasta początkowo wraz ze wzrostem stężenia substratu, jednocześnie w momencie całkowitego wysycenia enzymu substratem reakcja osiąga tzw. prędkość max., dalsze zwiększanie stężenia substratu nie przyczynia się już do przyśpieszenia szybkości reakcji); enzymu (związek między szybkością reakcji i stężeniem enzymu można zaobserwować, gdy w środowisku jest nadmiar substratów, szybkość reakcji jest proporcjonalna do stężenia enzymu); temperatury (wzrostowi temperatury towarzyszy przyśpieszenie reakcji enzymatycznej, większość enzymów traci nieodwracalnie aktywność po przekroczeniu temperatury 65 stopni C., podwyższenie temperatury o 10 stopni zwiększa szybkość reakcji 2-3 krotnie do temperatury, w której następuje denaturacja części białkowej badanego enzymu); pH w środowisku (stężenie jonów wodorowych jest czynnikiem silnie wpływającym na szybkość reakcji enzymatycznej, dla każdego enzymu istnieje różne pH); obecności aktywatorów (to substancje nie biorące udziału w reakcji katalitycznej, które uczynniają enzymy lub zwiększają ich aktywność); obecności inhibitorów (to substancje, które obniżają lub całkowicie znoszą aktywność enzymów).
Enzymy - tworzą przejściowe połączenie z substratem, zmniejszają energię aktywności, obniżają barierę energetyczną pomiędzy reagującymi cząsteczkami; E + S----E - S----E + P; (e-enzym, s-substrat, p-produkt).
Katal - jest jednostką aktywności w układzie SI, jest to ilość enzymu, która przekształca 1 mol substancji w ciągu 1 sekundy, w temperaturze 30 stopni C; 1 katal = 6 X 10 do 7 (jednostka międzynarodowa - IU); 1 U to ilość enzymu, która przekształca 1 mol substancji w ciągu 1 minuty, w temperaturze 30 stopni C (1 litr surowicy).
Aktywność właściwa - to liczba jednostek enzymatycznych, przypadająca na 1 mg. białka (używana np. w przypadku oznaczania aktywności enzymatycznej).