1)Co to jest glutation i jakie pełni funkcje -organiczny związek chemiczny, tripeptyd o właściwościach przeciwutleniających, zbudowany z reszt aminokwasowych kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny. Funkcje:

-umożliwia usuwanie z ustroju związków azotowych-transport aminokwasów -produkcja koenzymów

2)Co to sa wiazania wodorowe-rodzaj stosunkowo słabego wiązania chemicznego polegającego głównie na przyciąganiu elektrostatycznym między atomem wodoru i atomem elektroujemnym zawierającym wolne pary elektronowe

3)Reakcja elektroforeza, jon obojnaczy, pun izoelektryczny

Elektrofereza- jej istotą jest rozdzielenie mieszaniny związków chemicznych na możliwie jednorodne frakcje przez wymuszanie wędrówki ich cząsteczek w polu elektrycznym.

Jon obojnaczy– cząsteczka zawierająca równą liczbę grup zjonizowanych o przeciwnych ładunkach, w związku z czym sama nie jest naładowana dodatnio ani ujemnie.

Punkt izoelektryczny, pI – wartość pH, przy której populacja cząsteczek posiadających grupy funkcyjne mogące przyjmować jednocześnie dodatni i ujemny ładunek elektryczny (np. aminokwasy)

4)Peptydy naturalne – nie wchodzą w skład białek, wytwarzane są inną drogą niż translacja; pełną szereg ważnych funkcji regulacyjnych i po to są wytwarzane. Najważniejsze to: glutation, insulina, glukagon

5)Jakie aminokwasy sa wykrywane odczynikem millona- reakcja służąca do wykrywania białek zawierających grupę tyrozyny (lub do wykrywania innych substancji z grupą fenolową). Białko ogrzewane z Millona odczynnikiem daje ceglastoczerwone zabarwienie.

6)Alanina+gicyna podac wiazanie peptynowe

Wiązanie peptydowe - umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu.

Z glicyny i alaniny mogą powstać cztery peptydy. Na 2 stronie

7)Białka złożone (proteidy) - związki białkowe zawierające w swojej strukturze oprócz podstawowego łańcucha białkowego (białko proste) także inne grupy, tzw. grupy prostetyczne: fosfoproteiny, glikoproteidy, chromoproteiny lipoproteiny, nukleoproteiny, metaloproteiny

8)Wyjaśnij co to znaczy, że białka mają charakter amfoteryczny i z czego on wynika.

Charakter białek jest amfoteryczny, oznacza to że mogą być one rozpuszczalne w wodzie. Długość łańcucha aminokwasowego wpływa na właściwości białek.

9)Narysuj wzór leucyny w punkcie izoelektrycznym.

H₃C-CH₃-CH-CH₂-CH-COOH pod CH wpisać NH₂

10)Wyjaśnij na czym polega reakcja biuretowa.

Reakcja ta odgrywa duże znaczenie przy otrzymywaniu pochodnych biuretu, zachodzi w trakcie tworzenia się pianek poliuretanowych, a także jest stosowana jako test na występowanie co najmniej dwóch wiązań peptydowych bezpośrednio obok siebie lub przedzielonych nie więcej niż jednym atomem węgla w rozmaitych związkach organicznych, głównie w białkach i innych polipeptydach.

11)Opisz strukturę IV rzędową białek.

Struktura czwartorzedowa jest zarezerwowana dla białek o ogromnej ilości aminokwasów. Mają na to wpływ : siły van der Walsa, wiązania wodorowe i mostki siarczkowe.
12)Wyjaśnij na czym polega denaturacja białek.

Polega na zmianch w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu sekwencji aminokwasów.

13)Narysuj wzór alaniny w środowisku zasadowym.

14) Omow strukture II rdow bialek

Strukturą II-rzędową białka nazywamy, uwarunkowany tworzeniem wiązań wodorowych pomiędzy grupami C=O jednego wiązania peptydowego i grupami NH innego, przestrzenny układ łańcucha polipeptydowego

Wyróżnia się trzy typy struktur: s. a –heliksu, s pofałdowanej kartki, s. kolagenu

15) Wyjaśnij na czym polega wysalanie białek.

Strącanie białek z roztworów poprzez dodanie stężonego roztworu soli. Proces jest wynikiem zaburzenia otoczki solwatacyjnej i agregacji cząsteczek białek w wyniku łatwiejszego kontaktu pomiędzy polarnymi grupami sąsiadujących cząsteczek.

16) Aminokwasy egzogenne wymien i opisz

Aminokwasy, których organizm nie może syntetyzować samodzielnie, więc muszą być dostarczane w pożywieniu, w przeciwieństwie do aminokwasów endogennych. fenyloalanina , izoleucyna ,leucyna , lizyna , metionina ,treonina ,tryptofan ,walina

17)Wymień i opisz białka mleka

Kazeina – to najważniejsze białko mleka. Kazeina występuje w mleku w postaci miceli tworzących roztwór koloidalny.

Albuminy – białka te w mleku występują w rozproszeniu i są bardzo trudne do wydzielenia w postaci skrzepu. Białka te nie zawierają fosforu, natomiast bogate są w lizynę

Globuliny wysokocząsteczkowe (immunoglobuliny). W mleku normalnym jest ich około 0,06%. W dużych ilościach występują w siarze.

18)Opisz a)peptyd b)makropeptyd c)olipeptyd d)polipeptyd

–peptydy, powstające przez połączenie cząsteczek aminokwasów wiązaniem peptydowym

-dipeptydy ( złożone z dwóch aminokwasów),

- oligopeptydy ( są to białka złożone z trzech do dziesięciu aminokwasów),

-polipeptydy ( od jedenastu do stu aminokwasów),

-makropeptydy ( utworzone przez więcej niż sto aminokwasów ).

19. Czym się różnią albuminy od globulin.

Albuminy. Są białkami rozpuszczalnymi w wodzie. Obecne w mleku, w komórkach jajowych, we krwi, w ziarnach zbóż. Mają masę cząsteczkową około 70000 (albuminy krwi 69000). Zawierają głównie kwas asparaginowy, argininę i kwas glutaminowy.

Globuliny. Obecne w mleku, w mięśniach, w osoczu krwi (40% białka całkowitego)
i w spermie. Trudno rozpuszczalne w wodzie, łatwiej - w roztworach soli. Mają masę cząsteczkowa powyżej 100.000. Globuliny osocza krwi obejmują frakcję alfa₁, alfa ₂,

20. Reakcja ksantoproteinowa, próba ksantoproteinowa (gr. ksanthós - żółty^[1]) – reakcja charakterystyczna białek zawierających aminokwasy z pierścieniami aromatycznymi (np. tryptofan, tyrozyna, fenyloalanina) ze stężonym kwasem azotowym(V). W wyniku znitrowania aromatycznych ugrupowań powstaje trwałe, żółte zabarwienie.

21.Zglicyny i alaniny utwórz peptyd.Wskaż wiązanie peptydowe

22.Wymiwń aminokwasy siarkowe

cysteiny, tryptofanu i metioniny

23. Aminokwasy kwaśne:
*kw.asparaginowy(asp) *aspargina(asn) *kw.glutaminowy(glu) *glutamina(gln)

24.Wymień i scharakteryzuj struktury białka

-Struktura pierwszorzędowa białka (struktura pierwotna białka) – kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym

-Struktura drugorzędowa białka – przestrzenne ułożenie fragmentów łańcuchów polipeptydowych. Do struktur drugorzędowych zaliczana jest:

helisa alfa (ang. α helix),harmonijka beta (ang. β sheet);beta zakręt (pętle omega) (ang. β hairpin)

-Struktura trzeciorzędowa białka – wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej.

-Struktura czwartorzędowa białka – wzajemne położenie łańcuchów polipeptydowych oraz ewentualnie struktur niebiałkowych (grupa prostetyczna)