Enzymy to substancje o charakterze białkowym, pełniące rolę katalizatorów biologicznych.

Działają zarówno wewnątrz komórek jak i poza ich obszarem, w płynach ustrojowych, zwiększając szybkość reakcji rozkładu i biosyntezy.

1.BUDOWA ENZYMU: APOENZYM, KOENZYM, GRUPA PROSTETYCZNA, CENTRUM AKTYWNE;

Budowa enzymów

Enzymy dzielimy na :

*proste – zbudowane z aminokwasów; należą do nich m.in. hydrolizy tj. amylaza, ureaza, aldolaza i enzymy proteolityczne,

*złożone- zbudowane z części białkowej zwanej apoenzymem i części niebiałkowej , którą może być: grupa prostetyczna lub koenzym.

Różnica pomiędzy grupą prostetyczną a koenzymem polega na tym, że:

*grupa prostetyczna jest zwykle małą cząsteczką np. jonem metalu Fe, Co, Mg na trwałe związana z białkiem, po utracie grupy prostetycznej enzym bezpowrotnie traci swoje zdolności biokatalityczne,

*koenzym jest dużą cząsteczką (witamina, glikolipidy, NAD) związana nietrwale z częścią białkową, może oddysocjowywać i wówczas enzym jest nieaktywny, ale nie traci zdolności biokatalitycznych.

APOENZYM + KOENZYM = HOLOENZYM

APOENZYM- posiada zdolność rozpoznawania substratu, decyduje o specyficzności substratowej enzymu.

KOENZYM- określa typ katalizowanej reakcji i ją przeprowadza. Koenzym to uczestnicząca w reakcji enzymatycznej niebiałkowa część enzymu nietrwale związana z częścią białkową (apoenzymem). Bierze udział w przenoszeniu elektronów, protonów lub grup atomów w trakcie katalizowanej reakcji. Wśród koenzymów wymienić można: ATP (adenozynotrifosforan), NAD (dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy), NADP (fosforan dinukleotydu niktynoamidoadeninowego), FMN (mononukleotyd flawinowy), FAD (dinukleotyd flawinoadeninowy), CoA (koenzym A), CoQ (koenzym Q) oraz wiele innych. Wiele z nich wykazuje pokrewieństwo do witamin. Koenzymy ulegają zużyciu podczas zachodzących z ich udziałem reakcji enzymatycznych, dlatego do organizmu dostarczane muszą być prekursory koenzymów, często w postaci witamin.

CENTRUM  AKTYWNE   ‐   jest   to   obszar   cząsteczki   enzymu,   w   którym   cząsteczka(i) substratu  zostaje  związana  i  poddana  katalizowanej  reakcji,

‐  ma  budowę  trójwymiarową,  leży  w  zagłębieniu  cząsteczki  E  niedostępnym   dla   wody

stanowi   tylko   niewielką   część  cząsteczki  enzym

2 POJĘCIA- AKTYWATOR, INHIBITOR

INHIBITORY - gr. czynników chemicznych specyficznych, które działają odwracalnie - modyfikująco na określony fragment cząsteczki enzymu, co powoduje obniżenie szybkości reakcji. Zjawisko specyficznego hamowania jest określone jako inhibicja.

AKTYWATORY - większość enzymów dla pełnej aktywności wymaga różnego rodzaju czynników chem. przyśpieszających lub umożliwiających ich działanie. Aktywatory dzielimy na 3 grupy: - czynniki przekształcające nieaktywną formę enzymu w formę aktywną; - czynniki regulujące potencjał oksydoredukcujny co ma znaczenie zwłaszcza dla aktywacji enzymów wymagających do swego działania wolnych grup tiolowych-SH. Przy obecności czynników utleniających grupy tiolowe mogą się utleniać do dwusiarczkowych S - S i enzym traci swoją aktywność np. papaina.

3.SPECYFICZNOŚĆ W STOSUNKU DO SUBSTRATU(SPECYFICZNOŚĆ  SUBSTRATOWA)

a) zdolność do wiązania tylko określonych substratów i katalizowania reakcji z ich 

udziałem

b) jest  uwarunkowana głównie budową centrum  aktywnego (konfiguracją  przestrzenną  

grup  wiążących  substrat) i jego zdolnością do konformacyjnego dopasowania do

substratu  

1.  Specyficzność absolutna– - enzymy są zdolne do reakcji tylko z jednym substratem (ureaza-hydroliza mocznika)np. ureaza oksydaza glukozowa

2.  Specyficzność  grupowa  enzymy mogą wykorzystywać w charakterze substratów określoną grupę podobnych do siebie substancji np. esterazy – enzymy katalizujące rozkład wiązania estrowego wymagają obecności tego wiązania w cząsteczce, natomiast rodzaj kwasu i alkoholu tworzących ester nie ma znaczenia  np.  heksokinaza(aldoheksozy– glukozę, mannozę), oksydaza aminokwasowi,  dehydrogenaza alkoholowa (różne alkohole – metanol, etanol, butanol), lipaza (estry glicerolu i  In.  alkoholi)

3. Przestrzenna- polega na odpowiednim dopasowaniu konfiguracji substratu do układu przestrzennego w centrum aktywnym (teoria indukcyjnego dopasowania Koshlanda, ręka do rękawiczki, klucz do zamka)

4.Specyficzność  względem położenia rozkładanego  wiązania: egzo­‐ i endoprotezy,  

egzo-­ i Endo-­amylazy

5.Specyficzność względem  długości  łańcucha  węglowego  w  substracie

4. WPŁYW CZYNNIKÓW ZEWNĘTRZNYCH NA AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW NP PH, TEMPERATURA

WPŁYW temp. - podwyższanie temp. zwiększa szybkość większości reakcji. Enzym jest białkiem, a więc wzrost temp. powoduje stopniową denaturację. Początkowo wzrost szybkości reakcji będzie wprost proporcjonalny do wzrostu temp. lecz później ulegnie spowolnieniu w wyniku stopniowej denaturacji białka.

WPŁYW pH - skrajne wartości pH wpływają na nie denaturująco i mogą nieodwracalnie hamować ich działanie, natomiast niewielkie odchylenia od wartości optymalnej mogą w nieznacznym stopniu denaturować białko, a pomimo to wpływają na znaczne zmniejszanie szybkości reakcji. Optimum pH dla większości enzymów występuje przy wartościach bliskich odczyny obojętnego.

Wpływ temperatury

Wraz ze wzrostem temperatury zwiększa się szybkość reakcji enzymatycznej. Jednak po osiągnięciu optimum dalszy wzrost powoduje spadek szybkości reakcji. Wysoka temperatura niszczy nieodwracalnie enzym, ponieważ jest on substancją białkową i wzrost powyżej optymalnej dla jego działania temperatury powoduje stopniową denaturację i zanik własności katalitycznych. Temperatura optymalna dla działania enzymów jest zależna od ich pochodzenia: dla enzymów zwierzęcych jest zbliżona do temperatury ciała (36-40°), dla enzymów roślinnych jej zakres wynosi 20-30°C. Przy niskich temperaturach aktywność enzymów ulega zahamowaniu, lecz proces ten jest odwracalny.

Wpływ odczyny (pH)

Każdy enzym charakteryzuje się optymalnym pH, przy którym wykazuje największą aktywność. Silnie kwaśne czy zasadowe środowisko (skrajne wartości pH) z reguły działają denaturująco na enzymy, które są białkami, niszcząc nieodwracalnie ich aktywność. Niewielkie odchylenie od wartości optymalnej nie powoduje denaturacji, ale obniża szybkość katalizowanej reakcji. Wpływ pH wiąże się ze zmiana stopnia dysocjacji samego enzymu (dysocjacja grup -NH2 i -COOH obecnych w łańcuchu polipeptydowym i głównie w centrum aktywnym) – co wpływa negatywnie na powstanie kompleksu enzym – substrat. Optimum pH dla większości enzymów występuje przy wartościach bliskich odczynu obojętnego lub słabo kwaśnego. Są jednak enzymy, które przejawiają aktywność jedynie w środowisku kwaśnym (pepsyna pH 1,5-2,2) lub środowisku zasadowym (trypsyna pH 8-9).

pH Stężenie jonów wodorowych jest czynnikiem silnie wpływającym na szybkość reakcji enzymatycznej. Dla każdego enzymu istnieje optymalne dla jego działania pH.np:

dla pepsyny pH 1,0-2,2, fosfatazy kwaśnej pH 3,8-6,0, amylazy pH 6,7-7,2 dla fosfatazy alkalicznej pH 8,5-10,0.

W zakresie optymalnego pH szybkość reakcji enzymatycznej jest maksymalna. Zbyt kwasowe lub zbyt zasadowe środowisko może powodować denaturację białka enzymatycznego.

4. Opisz wpływ stężenia substratu, temperatury i pH na szybkość reakcji enzymatycznej
• Wpływ stężenia substratu- przy małych stężeniach podwojenie S powoduje podwojenie początkowej szybkości, przy większym stężeniu substratu enzym ulega wysyceniu i dalszy wzrost S powoduje tylko małą zmianę szybkości

• Wpływ temperatury- początkowe przyspieszenie szybkości reakcji po osiągnięciu optimum, następnie dochodzi do denaturacji białka i inaktywacji enzymu

• Wpływ pH- każdy enzym ma optymalne pH działania, małe odchylenie pH powoduje spadek aktywności wywołany zmianami jonizacji grup w aktywnym miejscu enzymu, większe odchylenia mogą doprowadzić do denaturacji wielu enzymów- optimum aktywności wielu enzymówto ok.6,8, ale np. pepsyna pH=2,0

5 PODZIAŁ ENZYMÓW NA KLASY, JAKĄ REAKCJĘ KATALIZUJE POSZCZEGÓLNA GRUPA

1) oksydoreduktazy- katalizują reakcje oksydoredukcji,

2) transferazy - przeprowadzają reakcje przenoszenia różnych grup funkcyjnych,

3) hydrolazy - katalizują reakcje hydrolizy,

4) liazy - przeprowadzają reakcje niehydrolitycznego odszczepiania różnych grup chemicznych,

5) izomerazy - katalizują reakcje przegrupowań wewnątrzcząsteczkowych,

6) ligazy (syntetazy) - uczestniczą w powstawaniu nowych wiązań chemicznych kosztem energii pochodzącej z hydrolizy związków wysokoenergetycznych, np.: ATP, GTP.

Jakie znasz klasy enzymów
• 1. oksydoreduktazy- przenoszą elektrony
• 2. transferazy- przenoszą grupy funkcyjne
• 3. hydrolazy- reakcje hydrolizy
• 4. liazy- rozszczepiają wiązania C-C, C-O, C-N i inne, często tworzą podwójne wiązania
• 5. izomerazy- przenoszą grupy w obrębie cząsteczki
• 6. ligazy- tworzą wiązania sprzężone z hydrolizą ATP

6 JEDNOSTKI AKTYWNOŚCI KATAL ITD.

Jednostki aktywności enzymów

• konwencjonalne – ustalane przez autorów metod

• jednostka aktywności enzymatycznej (katal = kat) – jest to aktywność, która przekształca 1 mol substratów w czasie 1 sekundy (mkat, nkat, pkat)

• bezwzględna międzynarodowa jednostka standardowa enzymu (U lub IU) – jest to aktywność, która przekształca 1 mmol substratu (lub 1 mmol odpowiednich grup chemicznych) w ciągu 1 minuty, w temperaturze 30°C i w optymalnych warunkach (szczególnie pH i stężenia substratu) (U, mU, kU)

1 kat = 6∙10⁷ U

1 U = 16,67∙10^-9 kat = 16,67 nkat

• w przypadku takich substratów jak białko, wielocukier lub inna substancja, w której więcej niż jedno wiązanie ulega reakcji określenie „1 mmol substratu” zastępuje się wyrażeniem „1 mmol odpowiednich grup” – miarą szybkości reakcji jest liczba rozłożonych wiązań peptydowych czy glikozydowych, a nie liczba całkowicie zhydrolizowanych cząsteczek

• w przypadku reakcji pomiędzy dwiema identycznymi cząsteczkami za podstawę przyjmuje się nie 1 mmol, a 2 mmol (e) danej substancji

• aktywność enzymów w płynach biologicznych wyraża się w ilości jednostek standardowych na 1000 mL płynu

7. CHARAKTERYSTYKA ENZYMÓW Z ĆWICZEŃ: ALFA AMYLAZA, PEROKSYDAZA, SACHAROZA, UREAZA

Amylaza ślinowa - enzym białkowy występujący w ludzkiej ślinie. Jego rola polega na trawieniu trafiających tam węglowodanów. Rozcina on wiązanie 1,4-α-glikozydowe. Nie powstają jednak zwykle na tym etapie same oddzielne cząsteczki glukozy, trawienie to jest dopiero wstępne, kontynuowane zaś będzie w dalszej części przewodu pokarmowego. Jest aktywny przy pH 4-11 przy optimum równym 6. Zachowuje działanie wyłącznie w obecności jonów chlorkowych. Łącznie amylaza ślinowa trawi około 30% skrobi co wykazano badając pacjentów z niewydolnością trzustki. Największą aktywnością amylaza wykazuje się w temp. 40 stopni C. Najniższą zaś w temperaturze 0 stopni C. Po przekroczeniu 45 stopni, następuje denaturacja enzymu.

Peroksydazy- grupa enzymów należących do klasy oksydoreduktaz katalizujących utlenianie nadtlenkiem wodoru różnych substratów. Kofaktorem peroksydaz jest protonem luźno związany z apoenzymem. Peroksydaza glutationowa, jak i askorbinionowa wspomaga organizm w walce z wolnymi rodnikami. Peroksydaza glutationowa rozkłada nadtlenek wodoru (H₂O₂) do wody (H₂O)

Peroksydaza chrzanowa- enzym zawarty m.in. w chrzanie pospolitym, znajdujący szerokie zastosowanie w biologii molekularnej. Jest glikoproteiną o masie cząsteczkowej 44 kDa, zawierającą cztery reszty lizynowe. Podobnie jak inne peroksydazy zawiera cząsteczkę hemu jako koenzym.
W neurohistologii HRP stosowana jest do badania transportu aksonalnego.
W zależności od użytego substratu efektem katalizowanej reakcji może być barwny, fluoryzujący, lub chemiluminescencyjny produkt, dzięki czemu staje się on łatwy do wykrycia. HRP Stosuje się powszechnie po koniugacji z przeciwciałem drugorzędowym w technikach ELISA i Western blot.

Sacharoza, C₁₂H₂₂O₁₁ – organiczny związek chemiczny z grupy węglowodanów będący zasadniczym składnikiem cukru trzcinowego i cukru buraczanego. Cząsteczka tego disacharydu zbudowana jest z D-fruktozy i D-glukozy połączonych wiązaniem (1→2)-β-O-glikozydowym. Sacharoza jest disacharydem, czyli cukrem złożonym z dwóch reszt monosacharydowych połączonych ze sobą wiązaniem glikozydowym. Naturalnie występująca sacharoza zbudowana jest z reszty fruktozy (β-D-fruktofuranozy) oraz glukozy (α-D-glukopiranozy). Grupy te są połączone za pomocą wiązania α,β-1,2-glikozydowego. Wg systematycznego nazewnictwa węglowodanów jest to α-D-glukopiranozylo-β-D-fruktofuranozyd lub β-D-fruktofuranozylo-α-D-glukopiranozyd^[2]. W temperaturze pokojowej sacharoza jest bezbarwnym, krystalicznym ciałem stałym. Jest nietoksyczna, ma słodki smak i bardzo dobrze rozpuszcza się w wodzie. Temperatura topnienia: 184 °C. Należy do cukrów nieredukujących, o czym świadczy negatywny wynik próby Trommera. W kwaśnym środowisku lub pod wpływem inwertazy hydrolizuje do fruktozy i glukozy. Uzyskana mieszanina nosi nazwę cukru inwertowanego^[2]:

C12H22O11 +	H2O	^_H+ lub inwertaza_͕	C6H12O6 +	C6H12O6
sacharoza			glukoza	fruktoza

Ureaza enzym zklasy hydrolaz. Katalizuje reakcję hydrolitycznego rozkładu mocznika na amoniak i dwutlenek węgla: H₂N-CO-NH₂ + H₂O → 2 NH₃ + CO₂ Optymalne warunki reakcji to 40 °C i pH 7. W centrum aktywnym zawiera jony niklu. Występuje w bakteriach, drożdżach i niektórych roślinach wyższych. Ureaza, amidohydrolaza mocznika, enzym hydrolizujący mocznik na tlenek węgla(IV) i amoniak. W centrum aktywnym zawiera jony niklu. W dużych ilościach występuje w ziarnach roślin (np. soi) oraz w bakteriach rozkładających mocznik. Może być wydzielony w postaci krystalicznej. Zastosowanie w analityce medycznej do ilościowego oznaczania mocznika we krwi i w moczu.

JAKIE ZNASZ DWUCUKRY, PODAJ SKŁAD I WYSTĘPOWANIE
Połączenie dwóch monosacharydów wiązaniem glikozydowym (C-O-C)
• Laktoza- galaktoza+ glukoza (beta-D- galaktoza+ alfa-D- glukoza) połączone wiązaniem beta-1,4-glikozydowym- występuje w mleku

Maltoza- glukoza+ glukoza (2 cząsteczki alfa-D-glukozy) połączone wiązaniem 1,4-alfa-glikozydowym- powstaje podczas hydrolizy skrobi, którą katalizuje enzym śliny amylaza, jest przejściowym produktem trawienia skrobi w jamie ustnej i w jelitach

• Sacharoza- glukoza+ fruktoza ( alfa-D-glukopiranoza+ beta-D- fruktofuranoza) połączone wiązaniem 1,2-glikozydowym- znajduje się w burakach cukrowych, trzcinie cukrowej i w wielu owocach

8 KWASY NUKLEINOWE: BUDOWA

DNA - kwas deoksyrybonukleinowy - jest nośnikiem informacji genetycznej. Cała cząsteczka zbudowana jest z dwóch nici spiralnie okręconych wokół siebie tworzących podwójną helisę. Każda nić zbudowana jest z pojedynczych „cegiełek” - nukleotydów.Struktura przestrzenna DNA to podwójna helisa.Jednostką budującą każdą nić jest nukleotyd. Budowa nukleotydu DNA:reszta kwasu fosdorowego,cukier-deoksyryboza,jedna z czterech zasad azotowych(A,G,C,T). DNA rozróżnia się pod względem: pochodzenia w czasie– aDNA,funkcji: cDNA, mDNA, mtDNA, chlDNA/cpDNA,struktury: jednoniciowy DNA (ssDNA), dwuniciowy DNA (dsDNA) w formach: A-DNA, B-DNA, C-DNA^], E-DNA, H-DNA P-DNA, i Z-DNA,trójniciowy DNAczteroniciowy DNA

RNA - kwas rybonukleinowy jest przeważnie jednoniciowy i w przestrzeni przyjmuje bardzo różne formy. Nić, podobnie jak w DNA, zbudowana jest z nukleotydów(zamiast T-U). Ogólnie rola RNA polega na udziale w realizacji informacji genetycznej. Każdy RNA powstaje wg informacji zawartej w DNA. Proces ten nazywany jest transkrypcją i przebiega na podobnej zasadzie jak replikacja. Synteza RNA nazywana jest transkrypcją. RNA występuje w komórce w kilku postaciach:- matrycowy RNA (mRNA) - jest roboczą kopią genu- transportowy RNA (tRNA) - przenosi aminokwasy niezbędne do syntezy białka- rybosomalny RNA (rRNA) - jest składnikiem rybosomów.Ogólnie rola RNA polega na udziale w realizacji informacji genetycznej.

Rodzaje RNA:

• matrycowy RNA (mRNA) - przenosi informację genetyczną z jądra do cytoplazmy na rybosomy, gdzie odbywa się synteza białek. Zawiera, zatem kod genetyczny, który służy do uzewnętrzniania informacji genetycznej. Jest kwasem nietrwałym powstającym tylko czasowo na okres syntezy określonego białka. Jest go ok. 2%.

• transportujący RNA (tRNA) - jego zadaniem jest transport aminokwasów na miejsce syntezy białek, czyli na rybosomy. Powstaje stale na matrycy DNA i funkcjonuje w cytoplaźmie.

• rybosomowy RNA (rRNA) - łącznie z białkami buduje rybosomy, czyli miejsca syntezy białek. Ma miejsca zakodowane w obszarze jądrotwórczym. W organizmie jest go 80%.

9 NUKLEOZYD, NUKLEOTYD, REPLIKACJA, TRANSKRYPCJA, TRANSLACJA 

Nukleotyd podstawowe jednostki (monomery) budujące kwasy nukleinowe. Są estrami fosforanowymi nukleozydów. Składają się z trzech związków: cukru - pentozy, jednej z zasad azotowych i reszty kwasu fosforowego.

Nukleozyd związek zbudowany z zasady azotowej i pentozy (ryboza, deoksyryboza) połączonych wiązaniem N-glikozydowym. Ze względu na rodzaj zasady azotowej wyróżnia się następujące nukleozydy: urydyna, tymidyna, cytydyna, adenozyna, guanozyna. Nukleozydy tworzą estry z kwasem fosforowym zwane nukleotydami. Nukleina Pierwotna nazwa Kwasu nukleinowego, związki wielkocząsteczkowe występujące we wszystkich komórkach i wirusach odgrywające zasadniczą rolę w przekazywaniu cech dziedzicznych i kierowaniu syntezą białek.Łańcuchy cząsteczek kwasów nukleinowych zbudowane są z elementów zwanych nukleotydami, zawierających 3 składniki: kwas ortofosforowy(V), cukier (pentozę) oraz purynową lub pirymidynową zasadą.

Replikacja DNA − proces, w którym podwójna nić DNA (podwójna helisa) ulega skopiowaniu. Replikacja jest semikonserwatywna (półzachowawcza) - w każdej z dwóch uzyskanych podwójnych nici DNA będzie jedna nić macierzysta i jedna nowa. Nie licząc niewielkiego prawdopodobieństwa (ok. 1 błąd na 10⁹ nukleotydów, dla porównania błąd transkrypcji - 1 na 10⁴) wystąpienia błędu obie cząsteczki DNA będą identyczne. Proces ten zachodzi podczas interfazy (w fazie S).

Transkrypcja Proces, podczas którego powstaje RNA, stanowiący kopię sekwencji DNA nazywa się transkrypcją. Transkrypcja jest pierwszym etapem ekspresji genów i polega na syntezie RNA na matrycy DNA przez polimerazę RNA. Dwie nici helisy DNA są nazywane odpowiednio nicią matrycową i nicią niematrycową zwaną także nicią sensowną. RNA powstają na nici matrycowej. Określenie „sekwencja genu" zwykle odnosi się do nici niematrycowej, którą jest nazwyna także też nicią sensowną lub nicią kodującą. Syntetyzowana cząsteczka RNA nazywana jest transkryptem.

Translacja jest procesem prowadzącym do wytworzenia polipeptydów białkowych. W czasie translacji informacja dostępna w cząsteczce mRNA zostaje wykorzystana do określenia kolejności aminokwasów w białku. Aminokwasy są dostarczane do rybosomów przez cząsteczki tRNA. W komórkach znajduje się zazwyczaj od 31 do 40 rodzajów tRNA. Każda z tych cząstek tRNA jest odpowiedzialna rozpoznanie odpowiedniego aminokwasu i dostarczenie go do rybosomu. Każdy aminokwas może być wiązany z przynajmniej jednym rodzajem tRNA. Aminokwas zostaje połączony kowalencyjnie z końcem ramienia akceptorowego tRNA, gdzie zawsze, występuje sekwencja polinukleotydowa 5'CCA3'- Wiązanie zostaje utworzone między grupą karboksylową aminokwasu i 3'- hydroksylem ostatniej adenozyny ramienia akceptorowego.

10. KOD GENETYCZNY to sposób zapisu informacji genetycznej w DNA lub RNA określający sekwencję aminokwasów w kodowanym łańcuchu polipeptydowym.

Cechy kodu genetycznego:

• trójkowy-aminokwas kodowany jest przez trzy, leżące obok siebie nukleotydy. Taka trójka nukleotydów zwana jest trypletem (kodonem, trójką) . Istnieją 64 kodony (4³, czyli 4 różne nukleotydy mogą wytwarzać 64 kombinacje trójkowe)

•jednoznaczny -danej trójce nukleotydów odpowiada tylko jeden, ściśle określony aminokwas

•zdegenerowany- jeden aminokwas może być kodowany przez jeden kodon lub kilka różnych

kodonów

• niezachodzący (nienakładający) -kodony leżą jeden za drugim i nie mają ze sobą żadnych elementów wspólnych. Ten sam nukleotyd jest składnikiem tylko jednego kodonu i nie wchodzi w skład sąsiadujących trójek. U niektórych wirusów stwierdza się przesuwanie ramki odczytu (czyli odstępstwa od niezachodzenia kodu)

•bez przecinkowy- pomiędzy trójkami nie ma żadnych przerw, nie są one niczym rozdzielone. Nie istnieją nukleotydy, które spełniałyby rolę znaku przestankowego i oddzielały kodony

•kolinearny-liczba i kolejność ułożenia trypletów odpowiada liczbie i kolejności aminokwasów

w łańcuchu polipeptydowym

•uniwersalny-wśród organizmów żywych obowiązuje kod genetyczny funkcjonujący według

podobnych zasad (istnieją jednak odstępstwa od tych reguł, np. uniwersalny kodon UGA zamiast zakończenia translacji, w mitochondriach i u orzęsków koduje tryptofan)

12 reakcja napentozy- reakcja Discha- deoksyryboza; reakcja Biala-> dotyczy rybozy

Reakcja Discha reakcja na wykrywanie pentoz-dokładnie deoksyrybozy, polega na wytworzeniu w środowisku kwaśnym przez 2-deoksyrybozę z difenyloaminą produktu kondensacji o barwie niebieskiej. Stosuje się ją do odróżnienia pentoz.

Reakcja Dischego pozwala odróżnić dwa typy kwasów nukleinowych (DNA i RNA). W środowisku kwaśnym deoksyryboza tworzy z difenyloaminą produkt kondensacji o barwie niebieskiej. Ta reakcja barwna jest konsekwencją powstania aldehydu ω- hydroksylewulinowego z β-D-2-deoksyrybozy pod wpływem działania kwasu siarkowego i octowego

Reakcja Biala- reakcja na wykrywanie pentoz-dokładniej kwasów nukleinowych. Reakcja ogólna pozwalająca wykryć w kw. nukleinowych obecność cukrowca. Pentozy podczas ogrzewania ze stężonych HCl ulegają odwodnieniu oraz cyklizacji do furfuralu, który z oryną i jonami Fe³⁺ tworzy kompleks o trwałej zielonej barwie.

W reakcji Biala pentozy połączone z zasadami purynowymi występujące w nukleotydach podczas ogrzewania z odczynnikiem Biala przekształcają się w furfural. Powstały furfural tworzy z orcyną w obecności jonów Fe³⁺ kompleks o trwałej barwie zielonej. W tych warunkach β-D-2-deoksyryboza reaguje 10-krotnie słabiej od rybozy.

13. REAKCJA CHARAKTERYSTYCZNA DLA PURYN I RESZTY KWASU FOSFOROWEGO

Reakcja charakterystyczna dla fosforanów polega na łączeniu się molibdenu amonu z jonem fosforanowym, w wyniu czego powstaje żółty osad fosfomolibdenianu amonu.

Zasady purynowe, puryny, związki heterocykliczne, aminowe i hydroksylowe pochodne puryny. Mają charakter zasadowy. Wchodzą w skład wielu koenzymów, nukleozydów, nukleotydów i kwasów nukleinowych.

Do najważniejszych zasad purynowych należą: adenina, guanina, 1-metyloadenina, 2-metyloadenina.

RYBOSOMY -drobne nieobłonione organella komórkowe, zbudowane z białek i rRNA (rybosomalnego RNA). Wyróżnia się dwa typy rybosomów: małe, o stałej sedymentacji 70S (występują w komórkach Procaryota, w chloroplastach i mitochondriach), duże o stałej sedymentacji 80S (występują w cytoplazmie komórek Eucaryota). Wszystkie rybosomy zbudowane są z dwóch podjednostek, mniejszej i większej. Synteza rRNA następuje w jąderku, tam łączy się on z białkami i powstają podjednostki rybosomów.

Skrobia- budowa, funkcja
Skrobia, inaczej krochmal składa się z amylozy (cząsteczki glukozy złączone wiązaniami alfa1,4, nierozgałęzione, kilka tysięcy reszt glukozy) i amylopektyny (jest polimerem o łańcuchu rozgałęzionym przy szóstym atomie węgla, wiązania alfa 1,4- glikozydowe co 24-30 reszt glukozy i wiązania alfa 1,6-glikozydowe tworzące rozgałęzionia), znajduje się w nasionach i bulwach roślin, jest ich materiałem zapasowym, ogrzana skrobia pęcznieje, tworząc klej skrobiowy, ma zastosowanie w przemyśle włókienniczym, farmaceutycznym, kosmetycznym, papierniczym, stanowi podstawowy składnik pożywienia człowieka