Większość znanych enzymów to białka o zróżnicowanej wielkości

Aktywność enzymów jest determinowana ich strukturą czwartorzędową (ułożeniem przestrzennym)[22]. Enzymy są zazwyczaj dużo większe od substratów, które przerabiają, ale z kolei zwykle tylko kilka kluczowych aminokwasów jest bezpośrednio zaangażowanych w katalizę[23]. Region, który bezpośrednio wiąże się i oddziałuje z substratem oraz zawiera kluczowe do przebiegu reakcji reszty aminokwasowe, nazywany jest miejscem aktywnym (centrum aktywnym). Prócz niego enzymy mogą zawierać miejsca wiązania kofaktorów (związki chemiczne, które są potrzebne enzymom do katalizowania konkretnych reakcji chemicznych) – niezbędnych do aktywności enzymatycznej lub jej regulacji

Enzymy mogą także zawierać dodatkowe miejsca wiązania małych cząsteczek, na przykład pośrednich lub bezpośrednich produktów czy substratów szlaków metabolicznych obsługiwanych przez enzym, które związane mogą dodatkowo regulować aktywność enzymu na zasadzie sprzężenia zwrotnego.

Jak każde białko, enzymy są syntezowane jako długie łańcuchy aminokwasowe, które następnie zwijają się i przybierają odpowiednią strukturę przestrzenną. Indywidualne, zwinięte łańcuchy białkowe, mogą także asocjować w większe kompleksy. Takie enzymy nazywa się wtedy multimerycznymi (wielopodjednostkowymi). W przypadku asocjacji kilku takich samych peptydów (podjednostek) mówi się o homomerach (np. homodimer – kompleks złożony z dwóch jednakowych peptydów), a gdy asocjują różne jakościowo podjednostki, o heteromerach (np. heteropentamer – kompleks pięciu różnych łańcuchów peptydowych).

Enzymy charakteryzują się zwykle dużą specyficznością pod względem katalizowanej reakcji, jak i również konwertowanych substratów. Za wysoką specyficzność odpowiada kształt cząsteczki enzymu dopasowany do substratów geometrycznie, ale także pod względem oddziaływań hydrofobowo-hydrofilowych oraz elektrostatycznych.

Koenzymy są małymi cząsteczkami organicznymi transportującymi grupy chemiczne pomiędzy różnymi reakcjami (substratami), np. grupy acetylowe przenoszone są przez koenzym A,grupy: formylowe, metylowe lub metylenowe przenoszone są z udziałem kwasu foliowego.

Enzymy zwiększają szybkość reakcji zachodzącej w obu kierunkach. Na przykład, anhydraza węglanowa katalizuje swoją reakcję dwukierunkowo w zależności od stosunku stężenia substratów i produktów.

CO2 + H2O->(anhydraza węglanowa) H2CO3 (w tkankach; wysokie stężenie CO2)

H2CO3->(anhydraza węglanowa) CO2 + H2O (w płucach; niskie stężenie CO2)

Inhibitor (łac. inhibeo – zatrzymuję) – związek chemiczny powodujący zahamowanie bądź spowolnienie reakcji chemicznej. Proces ten nazywa się inhibicją. Inhibitorem można nazwać zarówno substancję powodującą spowolnienie lub zatrzymanie reakcji niekatalizowanej jak i substancję obniżającą aktywność katalizatora w reakcji katalizowanej. W biologii istotne są inhibitory enzymów, zwane również truciznami enzymów

Aktywność wielu enzymów może być hamowana przez różne typy inhibitorów. Inhibicja taka może być odwracalna lub nieodwracalna. Ostatnia ma miejsce wtedy, gdy cząsteczki inhibitora wiążą się z enzymem trwale (np. kowalencyjnie), co doprowadza do sytuacji zablokowania aktywności danej cząsteczki enzymu na stałe.

Inhibicja kompetycyjna

W inhibicji kompetycyjnej inhibitor i substrat współzawodniczą o miejsce aktywne cząsteczki enzymu. Związanie przez enzym cząsteczki inhibitora uniemożliwia zatem związanie substratów (i vice versa) i kompleks enzym-inhibitor (EI) jest enzymatycznie nieaktywny.

Inhibicja akompetycyjna

W inhibicji akompetycyjnej inhibitor nie może się wiązać do wolnego enzymu, a jedynie do kompleksu enzym-substrat (ES), tworząc kompleks enzym-inhibitor-substrat (EIS).

Inhibicja niekompetycyjna

Inhibitory niekompetycyjne mogą się wiązać do wolnego enzymu, jednak nigdy do jego miejsca aktywnego, wobec tego nie konkurują z substratami, które także mogą się przyłączyć do powstałego kompleksu. Oba możliwe kompleksy, enzym-inhibitor (EI) i enzym-inhibitor-substrat (EIS) są enzymatycznie nieaktywne. Ponieważ wiązanie inhibitora jest całkowicie niezależne od substratu, co oznacza, że większe stężenie substratu nie wpływa na obniżenie oddziaływań z inhibitorem (w przeciwieństwie do inhibicji kompetycyjnej)

Inhibicja mieszana

Ten typ inhibicji przypomina inhibicję niekompetycyjną, z wyjątkiem występowania dodatkowo kompleksu enzym-inhibitor-substrat (EIS), mającego znikomą aktywność enzymatyczną.

Inhibicja nieodwracalna

Inhibitory nieodwracalne reagują z enzymem, wiążąc się kowalencyjnie, a zatem nieodwracalnie, do jego łańcuchów białkowych. Taka inhibicja trwale unieczynnia daną cząsteczkę enzymu. Penicylina i aspiryna mają podobny mechanizm działania. Inhibitory te wstępnie, jeszcze nie kowalencyjnie, wiążą się z miejscami aktywnymi enzymów, po czym dopiero aktywność enzymu przekształca je w reaktywne formy, które wiążą się nieodwracalnie z jedną lub więcej resztami aminokwasowymi miejsca aktywnego enzymu, blokując je.

Funkcje enzymów:

Enzymy są podstawą istnienia życia, jako że są niezbędne do zajścia niemalże każdej reakcji chemicznej z szybkością i wydajnością znacząco wysoką dla procesów biologicznych. Bez enzymów większość reakcji zachodziła by zbyt wolno lub zbyt mało wydajnie, by miało to zauważalne w czasie znaczenie.

-udział w metaboliźmie komórki i organizmu- reakcje kataboliczne i anaboliczne, np udział enzymów w trawieniu tłuszczy czy węglowodanów

-hydrolizująca ATP miozyna bierze udział w skurczach mięśni

-ruch na poziomie wewnątrzkomórkowym

-wspomaganie przy infekcjach (bakterie patogenne wykorzystują enzymy) i zwalczaniu patogenów (leukocyty)

-składniki jadów i toksyn wytwarzanych przez organizmy

-inne funkcje tam gdzie potrzebna jest kataliza chemiczna, np. bioluminescencja u świetlików wywołana jest przez enzym lucyferazę,