Zestaw VI

1. Katabolizm kwasów tłuszczowych rozgałęzionych.

2. Konformacje łańcuchów polipeptydowych.

3. Syntaza ATP - budowa, lokalizacja, inhibitory.

1. Katabolizm kwasów tłuszczowych rozgałęzionych. (Bańkowski s. 228)

Kwas fitanowy, obecny w mleku, jest produktem utlenienia alkoholu roślinnego, fitolu. Jest kwasem 20-węglowym, rozgałęzionym. lańcuch głłówny, zbudowany z 16 atomów wegla, ma cztery podstawniki metylowe. W pierwszym etapie nastepuje hydroksylacja kwasu fitanowego przy weglu alfa. Powstaje kwas alfa-hydroksyfitanowy, który pod działaniem alfa-oksydazy fitynianowej ulega dekarboksylacj z równoczesnym utlenieniem wegla alfa do grupy karboksylowej. Powstaje 19-weglowy kwas pristanowy, który jest aktywowany przez syntetaze acylo-CoA. Pristanylo-CoA zostaje poddany beta-oksydacji, w wyniku której rozpada się na trzy cząsteczki propionyloCoA. Końcowe atomy węgla w resztach kwasu propionowego powstają z grup metylowych,tworzących odgałęzienia łańcucha węglowego kwasu fitanowego. PropionyloCoA jest dalej przekształcany jak przy kwasach o nieparzystej liczbie atomów wegla.

Beta-oksydacja kwasu fitanowegokończy się na etapie 4-węglowego produktu, zawierającego węgiel omega. Fragment ten odłącza się w postaci 2-metylopropionylo-CoA.

2. Konformacje łańcuchów polipeptydowych. (Harper 57, 68-69)

Konformacja polipeptydów (ich przestrzenne uporządowanie) w roztworze zależy od takich czynników jak:

- zawada przestrzenna,

- oddziaływania Coulomba,

- wiązania wodorowe,

- interakcje hydrofobowe.

Konformacja szkieletów polipeptydowych białek stanowi ich strukturę II-rzędową. Rodzaje struktur II-rzędowych są ograniczane istnieniem częściowo podwójnego charakteruwiązań peptydowych oraz rozmiarem i kształtem grup R aminokwasów.

Zarówno peptydy jak i białka przyjmują specyficzne konformacje dla zachowania ich aktywności fizjologicznej. Konformacja naturalnego peptydu jest określona przez jego sekwencje aminokwasową i odzwierciedla wpływ netto wszystkich oddziaływań niekowalencyjnych między resztami niekowalencyjnymi w łańcuchu. Na ogół konformacje obejmują upakowane prawoskrętne helisy alfa i wydłużone struktury beta równoległe lub antyrównoległe pofałdowanych kartek, a także zwroty beta i nieregularne konformacje nazywane pętlami lub zwojami. Fałdowanie łańcucha peptydowego prawdopodobnie przebiega równocześnie z jego syntezą.

3. Syntaza ATP - budowa, lokalizacja, inhibitory. (Harper 183-184)

Różnica potencjału elektrochemicznego jest zużywana przez błonową syntazę ATP, która w obecności ADP i Pi wytwarza ATP.

Lokalizacja

"Jednostki fosforylujące" osadzone są na mitochondrialnej błonie wewnętrznej i odpowiadają za syntezę ATP.

Budowa

Każda z jednostek składa się z wielu różnych białek

czynnik sprzęgający 1 (F1)

Jest to hydrofilowy kompleks tych białek wystający z błony w kierunku macierzy. Jest złożony z wielu podjednostek i wykazuje aktywność syntazy ATP.

F1 jest połączony przez tzw. szyjkę z błonowym (hydrofobowym) kompleksem białkowym zwanym F0 (czynnik sprzęgający wiążący oligomycynę), który prawdopodobnie zajmuje całą grubość błony i jest również zbudowany z wielu podjednostek.

Protony, przechodząc przez F0F1 warunkują syntezę ATP z ADP i Pi.

Bezpośrednia reakcja syntezy ATP nie jest głównym etapem wymagającym dostarczenia energii - jest nim raczej etap uwalniania ATP z centrum katalitycznego syntazy. Możliwe, że wymaga on konformacyjnych zmian F1 wymuszany przez gradient protonów.

Inhibitory

Inhibitorem jest antybiotyk, oligomycyna.