Peptydy i Białka
Wiązanie peptydowe
Funkcje białek
Mezomeria
Nazewnictwo peptydów
Białka i ich struktury: I, II, III, IV- rzędowe
Białka globularne i fibrylarne
Łączenie się aminokwasów wiązaniami amidowymi (peptydowymi) prowadzi do
utworzenia liniowych cząsteczki.
Łańcuchy zawierające ponad 100 reszt aminokwasowych określa się jako białka
(polipeptydy).
Peptydy do polimery z połączeń do100 reszt aminokwasów (oligopeptydy -10 reszt aa, więcej niż 10 to peptydy)
W peptydach i białkach cegiełki aa połączone są przez wiązania peptydowe
powstające z g. α-karboksylowej i g.
α-aminowej
Nazewnictwo peptydów
Przyjęto konwencję, że końcową g. aminową umieszcza się po lewej stronie
(N-koniec) a wolną g. karboksylową po prawej (C-koniec)
nazwę peptydu rozpoczyna się od nazwy reszty aa N-końcowego,
potem wymienia się nazwę kolejnych reszt aa,
a kończ się nazwą aa C-końcowego w jej oryginalnym brzmieniu
α - helisa, prawoskrętna (αP)
Należy do najczęściej spotykanych struktur drugorzędowych,
Jej łańcuch peptydowy jest helikalnie zwinięty,
Na każdy skręt helisy przypada (*oś helisy, pomarańczowa) 3,6 reszt aa, a skok (tzn. najmniejsza odległość między dwoma równoważnymi punktami) wynosi 0,54 nm,
α - helisy są stabilizowane przez prawie linearne wiązania wodorowe między atomem wodoru g. N-H 1 wiązania peptydowego z tlenem g. C=O, należącej do 4 z kolei aa (czerwone kropki),
W dłuższych helisach większość reszt aa tworzy po 2 wiązania wodorowe,
Lewoskrętna α-helisa (αL) będąca lustrzanym odbiciem prawoskrętnej α-helisa występuje w przyrodzie bardzo rzadko, chociaż jest układem energetycznie dozwolonym
Helisa kolagenu
Kolagenowa helisa jest lewoskrętna,
Na pełny skręt przypada tylko 3.3 reszt aa, a skok wynosi 0,96 nm, co skutkuje tym, że jest on sztywniejszy od typowej α-helisa, w przeciwieństwie do niej nie tworzy wewnętrznych wiązań wodorowych,
Stabilizacja tej struktury ma miejsce dopiero wtedy, gdy 3 łańcuchy polipeptydowe zostaną splecione w prawoskrętną tripletową helisę
Struktury harmonijkowe, pofałdowanej kartki
β-pętle
W miejscach, przy których łańcuch peptydowy zmienia
kierunek tworzą się często β-pętle (β-zagięcie):
Są to odcinki, w których 4 reszty aa są uporządkowane, że zmienia się bieg
łańcucha o około 180%,
Pętle I i II spotyka się szczególnie często,
Obie są stabilizowane mostami wodorowymi, tworzącymi się między
resztami 1 i 4,
β-zagięcie często znajdują się miedzy pojedynczymi łańcuchami o
przeciwległym przebiegu struktury harmonijkowej lub między struktura
harmonijkową a α-helisą.
α-keratyna
włókno keratyny jest niemal całkowicie objęte strukturą α-helisy,
jako pośredni komponent filamentów, keratyna jest ważnym składnikiem
cytoszkieletu (cytokeratyna),
w keratynach duże fragmenty łańcucha peptydowego są prawoskrętną α-helisą,
każdorazowo 2 łańcuchy tworzą lewoskrętną superhelisę
ta superhelisa keratyny asocjuje w tetramer, a następnie w protofilament, którego
średnica = 3nm,
8 protofilamentów tworzy ostatecznie 1 pośredni filament o średnicy 10 nm
Funkcje białek
Kształtowanie i zachowanie struktury
Transport
Ochrona i obrona
Sterowanie i regulacja
Kataliza
Ruch
Magazynowanie
α-keratyna
włókno keratyny jest niemal całkowicie objęte strukturą α-helisy,
jako pośredni komponent filamentów, keratyna jest ważnym składnikiem
cytoszkieletu (cytokeratyna),
w keratynach duże fragmenty łańcucha peptydowego są prawoskrętną α-helisą,
każdorazowo 2 łańcuchy tworzą lewoskrętną superhelisę
ta superhelisa keratyny asocjuje w tetramer, a następnie w protofilament, którego
średnica = 3nm,
8 protofilamentów tworzy ostatecznie 1 pośredni filament o średnicy 10 nm
Białka strukturalne
Keratyna
Kolagen
Białka globularne
Są upakowane bardziej zwarcie niż białka całkowicie nierozpuszczalne,
Kształt tych białek jest mniej lub więcej kulisty,
Te białka mają w swojej postaci biologicznej aktywnej ściśle zdefiniowaną strukturę przestrzenną (tzw. natywna konformacja),
Jeżeli ta przestrzenna struktura zostanie zniszczona (denaturacja) białko traci aktywność biologiczną
Białka globularne są bardziej labilne niż fibrylarne
Mostki disiarczkowe
białka wewnątrzkomórkowe na ogół nie mają wiązań disiarczkowych, natomiast zewnątrzkomórkowe często mają kilka,
wynika to z faktu, że we wnętrzu komórki znajduje się w dużych ilościach glutation i inne związki redukujące
Białka globularne wykazują dużą zmienność pofałdowania ich łańcucha peptydowego
Struktury I, II, III, IV- rzędowe
wytworzenie wiązań wodorowych pomiędzy grupami NH i CO w szkielecie peptydowym powoduje, że białka zwijają się w charakterystyczne układy: α-heliks, β-harmonijki, zwrotu-β lub pętli-β uzyskując tzw. strukturę II- rzędową czyli struktura ta uwarunkowana jest istnieniem wiązań wodorowych pomiędzy grupami uczestniczącymi w istnieniu wiązań peptydowych,
III-rzędowa określa trójwymiarową czyli przestrzenną konformację elementów budowy II-rzędowej i nieuporządkowanych odcinków łańcucha peptydowego,
IV- rzędowa, wiele białek organizuje się w symetryczne kompleksy (oligomery) na zasadzie wzajemnych oddziaływań niekonwalencyjnych,
Pojedyncze komponenty oligomerycznego białka nazywa się podjednostkami
Podsumowanie
W większości białek globularnych większość hydrofobowych łańcuchów bocznych znajduje się wewnątrz cząsteczki, a na jej powierzchni rozmieszczone są hydrofilowe reszty aa