Inhibicja enzymatyczna to hamowanie aktywności enzymów przez inhibitory. Inhibicja nieodwracalna to reakcja, w której inhibitor łączy się wiązaniem kowalencyjnym z enzymem w centrum aktywnym lub jego pobliżu, trwale inaktywując enzym (enzym traci zdolność przyłączania substratu). Inhibicja odwracalna to reakcja, w której inhibitor łączy się nietrwale z enzymem w centrum aktywnym (inhibicja kompetycyjna) lub w innym miejscu aktywnym, np. w centrum allosterycznym (inhibicja niekompetycyjna) Inhibicja niekompetycyjna - przyłączenie się inhibitora do innego miejsca enzymu niż miejsce aktywne, co powoduje zmianę konformacyjną, prowadzącą do obniżenia aktywności katalitycznej. W związku z brakiem współzawodnictwa substratu i inhibitora o miejsce aktywne, zwiększenie stężenia substratu nie może przezwyciężyć inhibicji. Inhibitor znacznie zmniejsza liczbę obrotów enzymu, nie ma wpływu na liczbę cząsteczek enzymu wiążących substrat.W przypadku inhibicji niekompetycyjnej obserwuje się brak zmiany wartości stałej Michaelisa (gdyż miejsc wiążących na enzymie dostępnych dla substratu jest tyle samo), przy jednoczesnym pomniejszeniu wartości szybkości maksymalnej (z powodu działania inhibitora, zmniejszającego szybkość reakcji katalizowanej przez enzym).W inhibicji kompetycyjnej inhibitor i substrat współzawodniczą o miejsce aktywne cząsteczki enzymu. Związanie przez enzym cząsteczki inhibitora uniemożliwia zatem związanie substratów (i vice versa) i kompleks enzym-inhibitor (EI) jest enzymatycznie nieaktywny.Oksydoreduktazy- Do tej klasy należą enzymy katalizujące oksydoredukcyjne a więc przemiany związane z przeniesieniem protonów elektronów i tlenu. W przenoszeniu tych składników uczestniczą zwykle charakterystyczne koenzymy. Klasa ta obejmuje enzymy o potocznych nazwach: dehydrogenazy , reduktazy . oksydazy , oksygenazy , hydroksylazy , peroksydazy. Transferazy- katalizują reakcje przeniesienia grupy pomiędzy poszczególnymi związkami i to zwykle z udziałem specyficznych koenzymów. Przedstawicielem tej klasy są : aminotransferazy , fosfotransferazy , acylotransferazy , glikozylotransferazy , katalizujące odpowiednio przeniesienie grupy aminowej , fosforanowej z udziałem ATP , acylowej lub glikozylowej. Hydrolazy- enzymy tej klasy katalizują reakcje hydrolizy czyli rozkład wiązań z udziałem cząsteczki wody. Z ważniejszych enzymów należy wymienić esterazy rozkładające wiązania esterowe , glikozydazy działające na wiązania glikozydowe , enzymy rozkładające wiązania peptydowe aminowe i kilka innych. Hydrolazy nie wymagają zwykle współdziałania koenzymów co jest wyjątkiem w stosunku do innych klas. Liazy- klasa ta obejmuje enzymy które odwracalnie lub nieodwracalnie katalizują odłączenie grup od substratu bez udziału wody. Należą tu enzymy katalizujące rozerwanie wiązania -c-c- np. dekarboksylazy aminokwasów lub oksokwasów. Izomerazy- do tej klasy należą enzymy katalizujące reakcje izomeryzacji jak : racemizacja , epimeryzacja , izomeryzacja. Ligazy- enzymy tej klasy katalizują wytwarzanie wiązań co jest powiązane z rozpadem bogatego w energie związku makroergicznego a więc z udziałem np. ATP. Do tej klasy należą więc enzymy aktywujące powstanie wiązania C-O , C-S , C-N , C-CWykres zależności szybkości reakcji od stężenia substratu nazywa się krzywą Michaelisa. Jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość katalizowanej reakcji osiąga połowę szybkości maksymalnej. Inaczej stała Michaelisa wyraża takie stężenie substratu, przy którym enzym nasycony jest w połowie, czyli połowa enzymu występuje w postaci kompleksu ES. WPŁYW temp. - podwyższanie temp. zwiększa szybkość większości reakcji. Enzym jest białkiem, a więc wzrost temp. powoduje stopniową denaturację. Początkowo wzrost szybkości reakcji będzie wprost proporcjonalny do wzrostu temp. lecz później ulegnie spowolnieniu w wyniku stopniowej denaturacji białka.
WPŁYW pH - skrajne wartości pH wpływają na nie denaturująco i mogą nieodwracalnie hamować ich działanie, natomiast niewielkie odchylenia od wartości optymalnej mogą w nieznacznym stopniu denaturować białko, a pomimo to wpływają na znaczne zmniejszanie szybkości reakcji. Optimum pH dla większości enzymów występuje przy wartościach bliskich odczyny obojętnego.Enzymy - wielkocząsteczkowe, w większości białkowe[1] biokatalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne wskutek obniżenia ich energii aktywacji[2]. Badaniem enzymów i ich działania zajmuje się enzymologia. Praktycznie wszystkie przemiany chemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych (a także wirusów i podobnych) wymagają współudziału enzymów, by zapewnić wystarczającą wydajność reakcji. Enzymy, z racji tego, że są wysoce specyficzne wobec substratów i katalizują zaledwie kilka reakcji spośród wielu możliwych, określają procesy metaboliczne i biochemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych.WlPrzyspieszają reakcje, jednak same nie ulegają przekształceniom w inne związki i nie ulegają szybko zużyciu w przeprowadzanych przez siebie reakcjach, Przeprowadzają reakcje z dużą szybkością,W czasie reakcji enzymatycznej nie tworzą się zbędne produkty uboczne,Nie wpływają na równowagę reakcji
Inhibicja enzymatyczna to hamowanie aktywności enzymów przez inhibitory. Inhibicja nieodwracalna to reakcja, w której inhibitor łączy się wiązaniem kowalencyjnym z enzymem w centrum aktywnym lub jego pobliżu, trwale inaktywując enzym (enzym traci zdolność przyłączania substratu). Inhibicja odwracalna to reakcja, w której inhibitor łączy się nietrwale z enzymem w centrum aktywnym (inhibicja kompetycyjna) lub w innym miejscu aktywnym, np. w centrum allosterycznym (inhibicja niekompetycyjna) Inhibicja niekompetycyjna - przyłączenie się inhibitora do innego miejsca enzymu niż miejsce aktywne, co powoduje zmianę konformacyjną, prowadzącą do obniżenia aktywności katalitycznej. W związku z brakiem współzawodnictwa substratu i inhibitora o miejsce aktywne, zwiększenie stężenia substratu nie może przezwyciężyć inhibicji. Inhibitor znacznie zmniejsza liczbę obrotów enzymu, nie ma wpływu na liczbę cząsteczek enzymu wiążących substrat.W przypadku inhibicji niekompetycyjnej obserwuje się brak zmiany wartości stałej Michaelisa (gdyż miejsc wiążących na enzymie dostępnych dla substratu jest tyle samo), przy jednoczesnym pomniejszeniu wartości szybkości maksymalnej (z powodu działania inhibitora, zmniejszającego szybkość reakcji katalizowanej przez enzym).W inhibicji kompetycyjnej inhibitor i substrat współzawodniczą o miejsce aktywne cząsteczki enzymu. Związanie przez enzym cząsteczki inhibitora uniemożliwia zatem związanie substratów (i vice versa) i kompleks enzym-inhibitor (EI) jest enzymatycznie nieaktywny.Oksydoreduktazy- Do tej klasy należą enzymy katalizujące oksydoredukcyjne a więc przemiany związane z przeniesieniem protonów elektronów i tlenu. W przenoszeniu tych składników uczestniczą zwykle charakterystyczne koenzymy. Klasa ta obejmuje enzymy o potocznych nazwach: dehydrogenazy , reduktazy . oksydazy , oksygenazy , hydroksylazy , peroksydazy. Transferazy- katalizują reakcje przeniesienia grupy pomiędzy poszczególnymi związkami i to zwykle z udziałem specyficznych koenzymów. Przedstawicielem tej klasy są : aminotransferazy , fosfotransferazy , acylotransferazy , glikozylotransferazy , katalizujące odpowiednio przeniesienie grupy aminowej , fosforanowej z udziałem ATP , acylowej lub glikozylowej. Hydrolazy- enzymy tej klasy katalizują reakcje hydrolizy czyli rozkład wiązań z udziałem cząsteczki wody. Z ważniejszych enzymów należy wymienić esterazy rozkładające wiązania esterowe , glikozydazy działające na wiązania glikozydowe , enzymy rozkładające wiązania peptydowe aminowe i kilka innych. Hydrolazy nie wymagają zwykle współdziałania koenzymów co jest wyjątkiem w stosunku do innych klas. Liazy- klasa ta obejmuje enzymy które odwracalnie lub nieodwracalnie katalizują odłączenie grup od substratu bez udziału wody. Należą tu enzymy katalizujące rozerwanie wiązania -c-c- np. dekarboksylazy aminokwasów lub oksokwasów. Izomerazy- do tej klasy należą enzymy katalizujące reakcje izomeryzacji jak : racemizacja , epimeryzacja , izomeryzacja. Ligazy- enzymy tej klasy katalizują wytwarzanie wiązań co jest powiązane z rozpadem bogatego w energie związku makroergicznego a więc z udziałem np. ATP. Do tej klasy należą więc enzymy aktywujące powstanie wiązania C-O , C-S , C-N , C-CWykres zależności szybkości reakcji od stężenia substratu nazywa się krzywą Michaelisa. Jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość katalizowanej reakcji osiąga połowę szybkości maksymalnej. Inaczej stała Michaelisa wyraża takie stężenie substratu, przy którym enzym nasycony jest w połowie, czyli połowa enzymu występuje w postaci kompleksu ES. WPŁYW temp. - podwyższanie temp. zwiększa szybkość większości reakcji. Enzym jest białkiem, a więc wzrost temp. powoduje stopniową denaturację. Początkowo wzrost szybkości reakcji będzie wprost proporcjonalny do wzrostu temp. lecz później ulegnie spowolnieniu w wyniku stopniowej denaturacji białka.
WPŁYW pH - skrajne wartości pH wpływają na nie denaturująco i mogą nieodwracalnie hamować ich działanie, natomiast niewielkie odchylenia od wartości optymalnej mogą w nieznacznym stopniu denaturować białko, a pomimo to wpływają na znaczne zmniejszanie szybkości reakcji. Optimum pH dla większości enzymów występuje przy wartościach bliskich odczyny obojętnego.Enzymy - wielkocząsteczkowe, w większości białkowe[1] biokatalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne wskutek obniżenia ich energii aktywacji[2]. Badaniem enzymów i ich działania zajmuje się enzymologia. Praktycznie wszystkie przemiany chemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych (a także wirusów i podobnych) wymagają współudziału enzymów, by zapewnić wystarczającą wydajność reakcji. Enzymy, z racji tego, że są wysoce specyficzne wobec substratów i katalizują zaledwie kilka reakcji spośród wielu możliwych, określają procesy metaboliczne i biochemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych.WlPrzyspieszają reakcje, jednak same nie ulegają przekształceniom w inne związki i nie ulegają szybko zużyciu w przeprowadzanych przez siebie reakcjach, Przeprowadzają reakcje z dużą szybkością,W czasie reakcji enzymatycznej nie tworzą się zbędne produkty uboczne,Nie wpływają na równowagę reakcji