Bufory krwi układy związków chemicznych rozpuszczobych w osoczu krwi, zapewnijące utrzymanie równowagi kawasowo-zasadowej krwi i wszystkich płynów w wąskich granicach 7,36-7,43 pomimo stałej produkcji, w trakcie metabolizmu. Zasadniczym buforem krwi jest układ dwuwęglanowy czyli kwas węglowy i jego kwaśne węglany NAHCO3.
Izomeria przestrzenna różne rozmieszczenie przestrzenne atomów i układów wiązań w czasteczkach: optyczna-występowanie cząsteczek związków chemicznych w różnych nie identycznych odmianach, będących swymi lustrzanymi odbiciami
Stężenie roztworu - zawartość substancji rozpuszczonej odniesiona do ilości rozpuszczalnika Roztwór jednorodna mieszanina substancji stanowiące jedną fazę. Różne stany skupienia.
Roztwory właściwe - układ o rozdrobnieniu cząsteczek, w których rozmiary cząsteczek wynoszą ok. 10-7
Roztwory koloidalne dyspersja odpowiednio małych cząsteczek rozproszonych Ze względu na metodę otrzymywania rozróżnia się ukł koloidalne:dyspresyjne, asocjacyjne, cząsteczkowe Do swoistych cech ukł kolo. Należą: wysokie wartości współczynnika dyfuzji cząstek koloidalnych, podwyższona lepkość, rozproszenie światła, wykazywanie ruchów Browna przez czastki koloidalne
Zawiesina (suspensja) ukł rozproszony z ciekłym ośrodkiem dyspersyjnym, w którym fazę rozproszoną stanowią drobne cząsteczki ciała stałego; jeżeli cząstki fazy rozproszonej mają wymiary mniejsze od 200nm ta zawiesina zalicza się do koloidów.
Trawienie białek w jamie ustnej białko nie ulega rozkładowi ponieważ ślina nie zawiera enzymów grupy protenoliczne zwanych też enzymami grupy hydrolaz, które działają na wiązania peptydowe Rozpad nastepuje dopiero w żołądku gdzie jest pepsyna, która w środowisku kwasu żołądkowego katalizuje rozpad białek tylko częściowo do mniejszych cząsteczek. Dalszy proces rozpadu wystepuje w dwunastnicy i w jelicie cienkim a płynna masa zostaje zobojętniona jonami HCO3- W soku trzustkowym i jelitowym rozbijają wiązania peptydowe nawet do aminokwasów. Następnie w soku jelitowym karboksypeptydaza uwalnia z pozostałych peptydów kolejno po jednej cząsteczce aminokwasów od końca łańcucha a dwupeptydoza rozczepia dwupeptydy kończąc proces trawienia białek
Punkt izoelektryczny wartość pH przy ktrórej aminokwasy w polu elektrycznym nie wędrują do elektrod
Wiązania peptydowe powstają między grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego
Białka związki chemiczne pochodzenia naturalnego powstające przez kondensacje aminokwasów składa się z węgla, wodoru, azotu, tlenu a także niektóre zawieraja siarke i fosfor. Są najobficiej występującym składnikiem. Spełniaja rolę buforów, jako hormony regulują procesy przemiany materii, regulacje ciśnienia osmotycznego, procesy odpornościowe, w krzepnięciu krwi, jako enzymy-rola katalizatorów. Stanowią podstawę sładu mięśni, osocza, hemoglobiny, hormonów itd. Posiadają strukture koloidalną. Podzial białek: proste-proteiny zbudowane z aminokwasów, złożone-proteidy których część białkowa jest związana ze składnikiem niebiałkowym zwaną grupą prostetyczną czyli cukry, lipidy, kwasy nukleinowe, metale,barwniki i kwasy fosforowe.
Peptydy amidy zawierające ugrupowanie NHCO Powstają w skutek reakcji grup aminowych z karboksylowymi takiego samego lub różnych aminokwasów. Peptydy zawierających wiele resztek aminokwasowych to polipeptydy i mają do 10000 masy cząsteczek, powyżej tej granicy to białko.
Reakcja utleniania i redukcji(redoks)- reakcja chemiczna w trakcie której następuje przekazanie jednego lub więcej elektronów między atomami. Związana jest z tym zmiana stopnia utlenienia pierwiastków wchodzących w skład reagentów: maleje stopień utlenienia utleniacza (utleniacz przyjmuje elektrony, czyli ulega redukcji) wzrasta stopien utlenienia reduktora (reduktor oddaje elektrony, czyli jest utleniony).
Stała równowagi chemicznej- stosunek iloczynu stężeń produktów do iloczynu stężeń substratów na wartość stała w stanie równowagi chemicznej w określonej temperaturze
Elektrolity słabe- takie które w roztworze wodnym dysocjuje się tylko częściowo na jonym a więc oprócz jonów zawieraja cząsteczki niezdysocjonowane.
pH, bufory. PH - wykładnik jonów wodorowych, wielkość, odczyn roztworu Bufory - roztwory złożone ze słabych kwasów lub słabych zasad i ich soli. Są to roztwory zawierające sprzężoną parę kwasu i zasady (słaby kwas i sprzeżona z nim mocna zasada lub odwrotnie. Obszar buforowanie uzależniony jest od stałej dysocjacji słabego kwasu lub słabej zasady
Równowaga chemiczna stan układu reakcyjnego dla którego powinowactwo chemiczne reakcji chemicznej przyjmuje wartośc zerową
Równanie reakcji enzymatycznej. Reakcja ES zachodzi w centr. akt. enzymu. Reakcje enzymatyczne przebiegają dwustopniowo. I stopień. E wiąże się z S dając kompleks E-S, który rozpada się (II) na enzym i produkt. E+SE-SE+P (dopasowanie do centr. akt. S kompleks obniża en. akt oddzielne E od P).
Izomeria (L-B). W wyniku zamknięcia łańcucha pierwszy C staje się asymetryczny. Grupa znajdująca się przy tym C może być nad płaszczyzną lub pod płaszczyzną tego pierścienia. Jeżeli grupa znajduje się pod płaszczyzna mamy do czynienia z izomerom typu L, jeżeli nad płaszczyzną z izomerom typu B.
Enzymy rozkładające wiązanie glikozydowe. Enzymy hydrolityczne tworzące wiązanie glikozydowe to: a)amylaza ślinowa tnie na mniejsze fragmenty wiązanie glikozydowe, b) amylaza trzustkowa tnie na większe fragmenty nonosacharydy i disacharydy w wątrobie.
Dysocjacja elektrolityczna- rozpad elektrobojętnych cząsteczek elektrolitu na jony (aniony,kationy) pod wpływem wody. Może być częściowa lub całkowita, stała dysocjacji elektrolitycznej nie zależy od stężenia elektrolitów.
Stopień dysocjacji- stosunek liczby zdysocjonowanych cząsteczek elektrolitu do górnej liczby cząsteczek elektrolitów wprowadzonych do roztworu. Wpływa na wartość przewodnictwa elektrycznego roztworu i jest podstawą klasyfikacji elektrolitów na mocne i słabe. St dysocj elektrolitycznej zależy od rodzaju elektrolitu i rozpuszczalnika, stężenia roztworu, temp, siły jonowej roztworu.
Iloczyn jonowy wody- iloczyn równoważnych stężeń jonów hydronowych H3O i hydroksylowych OH- Ponieważ wartość ijw pozostaje stała w stałej temp, wprowadzeniu do roztworu jonów hydronowych towarzyszy zmniejszenie stężenia jonów hydroksylowych i analogicznie. Wartość iloczynu jonowego wody można wyznaczyć za pomocą pomiaru przewodnictwa pH.
Moc elektrolitów- pojęcie pozwalające klasyfikować elektrolity zależnie od wartości stopnia dysocjacji.
Elektrolity mocne- takie które w niezbyt stężonych roztworze wodnym są całkowicie zdysocjonowane na jony, a więc nie zawierają cząsteczek niezdysocjonowanych (sole, )
Polisacharydy zapasowe(skrobia, glikogen, ich budowa). Najważniejsze wielocukry to skrobia i celuloza. Są to związki o budowie łańcuchowej, których łańcuchy są zbudowane z reszty glukozowych. Różnica między nimi polega na tym, że łańcuchy skrobi są zbudowane z reszty L-glukozowym, Glukozowym celulozy z reszty B-glukozowych. Zarówno skrobia jak i celuloza ulegają w środowisku kwaśnym hydrolizie do glukozy. Proces ten zachodzi znacznie łatwiej w przypadku skrobi. Skrobia w odróżnieniu od celulozy, ulega także hydrolizie enzymatycznej w przewodzie pokarmowym większości zwierząt i ludzi. Reakcją charakterystyczną skrobi jest ciemnogranatowe zabarwienie z roztworem jodu. Skrobia wytworzona jest przez większość roślin w nasionach i bulwach jako substancja zapasowa. Celuloza jest głównym materiałem budulcowym tkanek roślinnych. Materiały spożywcze zawierają skrobię (np. mąka, pieczywo), są podstawą naszego wyżywienia. Celuloze wykorzystujemy jako włókna naturalne (bawełna, len, konopie). Celuloza otrzymywana z drewna służy do produkcji papierosów.
Wiązanie glikozydowe. Wiązania glikozydowe łączą cukry proste tworząc cukry złożone. Powstają w wyniku reakcji grupy karboksylowej jednej cząsteczki z grupa hydroksylową drugiej cząsteczki. Powstaje wiązanie O- glikozydowe (przez tlen). Jest trwałe w środowisku wodnym
Ketozy=aldozy. Ketozy- aldozy - powinny zachowywać się jak alkohole (mają grupę hydroksylową -OH), a z drugiej strony jak aldehydy( tak nie jest w przypadku cukrów dłuższych). Wiązania między atomami C z cukrem są pojedyncze, więc istnieje pewna swoboda rotacji. Łańcuchy 5,6,7 węglowe mogą się zwinąć w wtedy na jednym końcu zbuduje się grupa - COH, a na drugim alkoholowe. Te dwa końce reagują ze sobą i tworzy się struktura pierścieniowa, w której nie ma już wolnej grupy aldehydowej. Aldehydy- mogą utleniać się do kwasów( są zdolne do oddania wodoru) są reduktorami. Dlatego cukry powinny mieć właściwość redukcyjne, jednak w pewnych warunkach nie mają właściwości, ponieważ tworzą pierścienie
Izomeria cukrów. Izomer typu D-, jeżeli grupa OH znajduje się przy atomie węgla po prawej stronie to cukier należy do szeregu D. Izomer typu L-, jeżeli grupa OH znajduje się przy atomie węgla po lewej stronie to cukier należy do szeregu L.
Witaminy jako koenzymy. Witaminy to małocząsteczkowe substancje biologicznie czynne których niewielkie ilości muszą być dostarczone organizmowi, gdyz organizm nie wykazuje zdolności ich samodzielnego syntetyzowania. Wiele z nich stanowi koenzymy. Rozpuszczalne w tłuszczach: A1,D2,E,K1,F. Rozpuszczalne w wodzie: B1,B2,B6,B12,H,C.
Koenzymy oksyreduktaz. a)NAD-koenzym dehydrogenaz. Cząstka współpracująca z białkiem jest zdolna do przyjęcia wodorów odrywanych od utlenionego S i może też przekazać wodory na inny S, b)FAD- zdolny do wiązania 2 całych atomów wodorowych, c)Koenzym Q- przenośnik atomów wodoru, d)kwas lipanowy- przenośnik atomów wodoru oraz reduktorów acetylenowych w dekarboksyracji oksydacyjnej, e)NADH- zredukowana postać NAD NADHNAD*+H*+2e-.
Enzymy jako biokatalizatory. Enzymy to katalizatory występujące w komórkach organizmów żywych, mające naturę białkową. Są biokatalizatorami, które obniżają energię aktywacji. Regulują przebieg (szybkość) reakcji biochemicznych.
Enzymy- białka katalizujące procesy biochemiczne, wytworzone przez organizm. Są to biokatalizatory charakteryzujące się aktywnością. Mogą być białkami prostymi lub złożonymi z grupy białkowej(apoenzymu) i czynnej grupy niebiałkowej(koenzymu).
Mechanizm oddziaływania enzymu z substratem. Teoria Fischera- mówi o odpowiednim ukształtowaniu przestrzennym substratu, który znajduje odbicie w centrum aktywnym. Tworzy się nietrwałe połączenie SE i przeprowadzenie reakcji. Teoria Koschlanda- substrat tylko z grubsza pasuje do centrum aktywnego. Wchodząc w oddziaływanie z enzymami to wciągany jest przez E do centr. akt. W czasie dopasowywania następuje pewne odkształcenie centr. akt. Co może prowadzić do niewielkiego nadwerężenia wiązań w obu kompleksach. Wówczas niewielka porcja energii wystarczy do pokonania progu reakcji. Centrum aktywne- powstaje w czasie okresowego łączenia się z nim substancji, które dopasowuje jego układ przestrzenny do substratu. Jest bardzo ważne w katalizie enzymatycznej gdyż pozwala na powstanie kompleksu ES i w efekcie obniżenia energii aktywacji
Kinetyka reakcji enzymatycznej Michaelisa-Mentena. Dotyczy widocznych właściwości niektórych niektórych. Polega na wytworzeniu produktu pośredniego, tym samym na obniżeniu en. akt. S. W celu dokonania katalizy musi nastąpić przejściowe połączenie między ES i rozpad na EP. E+SESP+E.
Hamowanie reakcji enzymatycznej. Inhibitory- obniżają aktywność enzymów i regulują procesy metaboliczne zachodzące w komórce. Dzielimy je ze względu hamowania na: kompetecyjne, niekompetecyjne. Inhibicje kompetecyjne- inhibitor jest strukturalnie podobny do budowy centr. akt. wówczas z walczy z inhibitorem o centr. akt. Gdy inhibitor zajmie miejsce czynne na enzymie to wówczas nie powstanie P. Jest to inhibicja odwracalna tzn. można ją cofnąć zwiększając stężenie S. Inhibicje niekompetecyjne- enzymy łączą się z inhibitorem po za centr. akt. zmieniając je
Klasyfikacja enzymów (1971r.) wg typu przeprowadzonej reakcji. a)Oksydoreduktory- uczestniczą w reakcjach red-ox, b)Transferazy- uczestniczą w przemianach niektórych grup funkcyjnych z jednej sub. na drugą, c)Hydrolazy- katalizuje rozpad wiązań pod wpływem H2O, d)Liazy- katalizują rozpad wiązań bez cząstek wody, e)Izomerazy- katalizują transformację jednej formy izomerycznej w drugą, f)Ligazy- katalizują syntezę- tworzenie nowych wiązań chemicznych przy udziale ATP.
Dekarboksylacja reakcja eliminacji cząsteczki dwutlenkuwęgla z cząsteczki kwasu karboksylowego, soli lub estru takiego kwasu. Reakcja dekarboksylacji wykorzystywana jest syntezach kwasów karbolsylowych z estru molowego oraz syntezach ketonów z estru acetylowego. Dekarboksylacja prostych kwasów alifatycznych prowadzi do powstania mieszaniny węglowodanów.
Transamincja, reakcja transaminowania, reakcja przeniesienia grupy aminowej ( np. z aminokwasu) na cząsteczkę innego związku (np. lwasu a=ketonoglutarowego lub kwasu pirogramowego), w wyniku której powstaje nowy ketokwas i nowy aminokwas. W układzie biologicznych reakcji jest katalizowana przez transaminazy, rolę koenzymu spełnia fosforan pirydoksalu.
Dezaminacja wyeliminowanie grupy aminowej w postaci amoniaku, jest to oksydacyjna dezaminacja czyli były dodawane atomy. Powstaje energia, zachodzi w cytoplaźmie. Produktem jest amoniak, ktróry potem trzeba zneutralizować
Enzymy proteolityczne- to białka proste, których cząsteczki SA zbudowane tylko z L-aminokwasów. Nie można odczepić grupy czynnej bez naruszenia struktury białka. Ze względu na rozpuszczalność i kształt cząsteczki dzielą się na: globularne (kłębuszkowate)-rozpuszczalne, fibrylarne (włókienkowe)-nierozpuszczalne.
Enzymy proteidowe- są to bialka których cząstki zbudowane są z cząstki białkowej(związanej z nią) i cząstki niebiałkowej, tzw. grupy czynnej(prostetycznej). U tych białek można oddzielić apoenzym od koenzym
Przemiana tlenowa (36 ATP powstaje) Z przemiany tej powstaje kwas szczawiooctowy który wchodzi w reakcje z CoA dając początek następnemu obrotowi: Cykl Corich-cykl wątrobowo mięśniowy mleczan opuszcza komórkę i idzie do krwi a później do wątroby i tam powstaje pirogroniana później z niego glukoza w procesie glukoneogenezy i glukoza z krwią powraca do mięsni
1.węgiel asymetryczny- taki który ma 4 różne podstawniki
2.węgiel asymetryczny- wpływ ma na właściwości zw.chem. :wpływa na aktywność optyczną związku, czyli możliwość skręcania płaszczyzn światła spolaryzowanego.
3. szereg optyczny aminokwasów wchodzących w skład białek: białka zbudowane są tylko i wyłącznie z L-aminokwasów
4. białka- czy mogą wywierać działanie buforujące?: mogą, gdyż zachowują się jak kwas i zasada jednocześnie. Mogą występować w zależności od pH w postaci jonu [-] lub [+]
5.aminokwasy niezbędne(egzogenne)- org. Ich nie wytwarza, trzeba je dostarczyć wraz z pożywieniem
6. stała michaelisa- stężenie substratu [mol/dm3] przy którym szybkość reakcji enzymatycznej równa się połowie jej szybkości max. Stała michaelisa [Km] mówi nam o powinowadztwie enzymu do substratu. Im mniejsze Km tym większe jest powinowadztwo.
7.reakcja enzymatyczna z szybkością max- przebiega przy bardzo dużym stężeniu substratów.
8. enzymy regulatorowe- enzymy, które oprócz przyśpieszania reakcji mogą nia kierować, SĄ NIMI np. enzymy allosteryczne, fosfofruktokinaza. Różnią się od normalnych enzymów tym że posiadają oprócz centrum aktywnego, centrum allosteryczne do którego może przyłączyć się regulator allosteryczny.
9. Hydroliza ATP-białko mięśniowe biorące udział- miozyna (główki)
10.