Białko - jest najważniejszym składnikiem budowy żywego organizmu, zarówno zwierzęcego jak i roślinnego, stanowi ok. 20% masy ciała człowieka, należy do substancji wielocząsteczkowej o złożonej budowie i dużej masie cząsteczkowej, w skład białka wchodzi: C, O, N, H, S, Fe, Mn, J, Cu.
Procentowa zawartość niektórych pierwiastków w białku - węgiel 50-55%, tlen 20-23%, azot 16%, wodór 6-7%, siarka 1%.
Białka dzielimy według - budowy chemicznej, kształtu cząsteczki, funkcji biologicznej.
Budowa chemiczna białek - białka proste (zawierają azot, węgiel, wodór i siarkę), białka złożone (oprócz powyższych pierwiastków zawierają jeszcze resztę kwasu fosforowego, kwas nukleinowy, barwniki, atom metalu ciężkiego, węglowodany i lipidy).
Funkcja biologiczna białek - strukturalna (kolagen), ochronna (interferon), czynnik krzepnięcia krwi (fibrynogen), transportowa (hemoglobina), biorące udział w skurczu lub ruchu (aktyna), hormony (insulina), białka błon komórkowych (glikoproteiny), białka zapasowe (mioglobina), białka regulatorowe (białka związane z DNA).
Białka osocza - większość białek osocza jest syntetyzowanych w wątrobie, spośród nich największą ilościową frakcję stanowi albumina, immunoglobiny syntetyzowane są w limfocytach B, prawidłowe stężenie białka całkowitego waha się w granicach 60-80g. Funkcje białek osocza to transport, utrzymanie ciśnienia onkotycznego, buforowanie zmian pH, odporność humoralna, aktywność enzymatyczna, krzepnięcie.
Hipoproteinemia - przyczyną większości hipoproteinemii jest zmniejszenie się stężenia albuminy, przyczynia się to do zahamowania syntezy białek osocza w wątrobie, zwiększa się wtedy utrata białek osocza, dochodzi do zahamowania syntezy immunoglobiny oraz do rozcieńczenia się wody komórkowej.
Hiperproteinemia - spowodowana znacznym wzrostem produkcji jednej lub wielu klas immunoglobiny, właściwą przyczyną hiperproteinemii jest hipergamia, globulinemia i odwodnienia; hipergammaglobulinemia występuje w przewlekłych stanach zapalnych.
Białka ostrej fazy - tak nazywa się grupę białek syntetyzowanych w wątrobie, których stężenie wzrasta w przebiegu stanów zapalnych i chorób, do białek ostrej fazy zalicza się: albuminę, prelbuminę, celuloplazminę, haptoglobinę, białko c-reaktywne, fibrynogen, alfa 1-artytrypsynę.
Białka hemowe - czyli mioglobina i hemoglobina, biorą one udział w transportowaniu i magazynowaniu tlenu, ta zdolność wiąże się z obecnością jonu żelazowego hemu, grupą prostetyczną mioglobiny i hemoglobiny jest hemowo-cykliczny tetrapirol. W centrum układu znajduje się żelazo w formie jonu żelazawego (Fe2+). Utlenienie Fe2+ wiąże się z utratą przez mioglobinę i hemoglobinę aktywności biologicznej.
Mioglobina - jej główną funkcją jest magazynowanie tlenu w mięśniach, w warunkach niedoboru tlenu; tlen utlenowany mioglobina wykorzystuje w mitochondriach mięśni do syntezy ATP; podczas reakcji utleniania tlen wiąże się z żelazem hemowym i zajmuje szóstą pozycję koordynacyjną.
Hemoglobina - białko, które transportuje tlen i dwutlenek węgla oraz protony; hemoglobina zawarta w erytrocytach kręgowców spełnia dwie główne funkcje biologiczne, przenosi tlen z płuc do tkanek oraz przenosi dwutlenek węgla i protony z tkanek do płuc w celu wydalenia. Hemoglobina jest hemoproteidem. Transport tlenu jest możliwy dzięki koordynacyjnemu połączeniu go z żelazem hemu z równoczesnym utworzeniem oksyhemoglobiny. Powinowactwo hemoglobiny do dwutlenku węgla jest około 200 razy większe od powinowactwa do tlenu. Zwiększona zawartość tlenku węgla ponad fizjologiczną normę (do 1%) stwierdza się w nasilonej hemolizie lub u palaczy tytoniu.
Methemoglobina - otrzymujemy ją w wyniku utlenienia Fe2+ hemoglobiny do Fe3+, związki methemoglobiny to azotyny, aniliny, nitrobenzeny i nitrofenole; poprzez utlenienie Fe2+ hemoglobiny do Fe3+ otrzymujemy hematynę.
Karboksyhemoglobina - związana z tlenkiem węgla (HbCO), który ma 200 razy większe powinowactwo do hemoglobiny niż tlen i łączy się z nią na wiele godzin.