ZESTAW 6

faza ciemna fotosyntezy typu C3 (cykl Calvina) znaczenie jego produktów Cykl Calvina - - Faza niezależna od światła zachodzi w stromie chloroplastów i polega na przyswajaniu CO₂ do związku organicznego przy udziale ATP i NADPH w procesie cyklicznym bez bezpośredniego udziału światła. Cykl nazywany jest od nazwiska odkrywcy cyklem Calvina, dzieli się na trzy fazy: karboksylację, redukcję i regenerację.
W całym cyklu Calvina powstaje sześć cząsteczek aldehydu, z czego pięć zużywane jest do odtworzenia rybulozodwufosforanu, a jedna stanowi produkt końcowy fotosyntezy, służący do powstania glukozy.

1-karboksyloza rybulozodifosforanowa

2 - kinaza fosfoglicerynianowa

3 - dehydrogenaza triozofosforanowa

Karboksylacja polega na enzymatycznym przyłączeniu CO₂ do pięciowęglowego związku rybulozo-1,5-bisfosforanu; pierwotnie tworzy się przejściowy związek 6-węglowy, który rozpada się na 2 cząsteczki 3-węglowego kwasu 3-fosfoglicerynowego. Reakcję karboksylacji przeprowadza jeden z najbardziej rozpowszechnionych w świecie roślin enzymów karboksylaza/oksygenaza rybulozo-1,5-bisfosforanowa (rubisco). Rośliny, u których produktem karboksylacji jest trioza - kwas 3-fosfoglicerynowy, noszą nazwę roślin - C_3.

Redukcja - podczas tej reakcji wykorzystywane są: ATP i NADPH do wytworzenia dwóch cząsteczek aldehydu 3-fosfoglicerynowego.

Regeneracja - cząsteczki 3-węglowego aldehydu 3-fosfoglicerynowego są wykorzystane do tworzenia bardziej złożonych cukrów (przede wszystkim glukozy) oraz innych związków organicznych; część trioz jest przekształcana z wykorzystaniem ATP do odtworzenia pierwotnego akceptora CO_2, czyli rybulozo-1,5-bisfosforanu. Regeneracja zachodzi wieloetapowo z udziałem szeregu enzymów.

Znaczenie glukozy jest podstawowym związkiem energetycznym dla większości organizmów, Jest ona również wykorzystywana jako substrat wielu procesów zachodzących w komórce - m.in. do produkcji celulozy

budowa i rola NAD (dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy)

koenzym przenoszący atomy wodoru w procesie oddychania komórkowego. Jest składnikiem dużej ilości enzymów z klasy oksydoreduktaz.
Związek zbudowany z nukleozydu adeninowego oraz z nukleotydu, w skład którego wchodzi prócz reszty kwasu ortofosforowego(V) i rybozy - amid kwasu nikotynowego (witamina PP).
Mechanizm przenoszenia atomów wodoru przez NAD polega na przejściu amidu kwasu nikotynowego z postaci utlenionej w zredukowaną (NADP, reakcja redoks).

Funkcja NAD I NADP jest współdziałanie z dehydrogenazami przy odwodorowaniu substratów, którymi mogą być alkohole pierwszo i drugorzędowe, aldehydy, 2-3 hydroksykwasy, aminokwasy. Gdy uczestniczy NAD+ akceptorem protonu i elektronu jest jeden z nukleotydów flawinowych i wtedy koenzym uczestniczy w procesie pozyskiwania energii.

czynniki determinacji szybkości reakcji enzymatycznej Szybkość reakcji enzymatycznej uzalezniona jest od: stężenia enzymu, stężenia substratu, temperatury, pH, potencjału oksydacyjno-redukcyjnego oraz obecności substancji hamujących lub aktywujących dzialanie enzymu. Wpływ temp. Enzym jest substancją białkową i wzrost temperatury powyżej optymalnej dla jego działania powoduje stopniową denaturację i zanik właściwości katalitycznych. Optymalna temp. Dla enzymów jest zależna od ich pochodzenia dla enzymów zwierzęcych jest ona zbliżona do temp. ciała dla roślinnych jej zakres wynosi 20-30^oC enzymy bakteryjne bardzo zróżnicowane optimum nawet powyżej 100^oC

Wpływ pH środowisko silnie kwasne i silne zasadowe dziala denaturująco, niszcząc nieodwracalnie aktywnośc enzymów. Każdy enzym charakteryzuje się optymalnym pH, przy którym wykazuje najwiekszą aktywność. Niewielkie odchylenia od wartości optymalnej nie powodują denaturacji, ale obniżają szybkość katalizowanej reakcji. Małe zmiany pH wpływają na stopien jonizacji enzymu i substratu warunkującego tworzenie się kompleksu ES. Optimum pH dla większości enzymów znajduje się w pobliżu obojętnego lub słabo kwaśnego. Znane są jednak przykłady optymalnego działania niektórych enzymów w odczynie kwaśnym (pepsyna) lub zasadowym (trypsyna).

OD STĘŻENIA ENZYMU I STĘŻENIA SUBSTRATU przy nadmiarze substratu szybkość reakcji enzymatycznej jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji enzymatycznej jst w pewnych granicach zalezna od stężenia substratu. Przy bardzo niskim stężeniu substratu przyrost szybkości reakcji jest wprost proporcjonalny do stężenia substratu, natomiast przy bardzo wysokim stężeniu substratu szybkość reakcji osiąga stała wartość maksymalną, niezależna od dalszego zwiększenia stężenia substratu. WPLYW AKTYWATORÓW I INHIBITOROW większość enzymów wymaga do pełnej aktywacji czynnikow przyspieszajacych lub umożliwiających działanie. Czynniki te nazywane są aktywatorami. Aktywatorami mogą być jony metali lub aniony współdziałające z białkiem enzymu, związki regulujące potencjał redox środowiska, od którego zalezy budowa centrów aktywnych, bądź też związki odszczepiające pewne grupy chemiczne, blokujące centra aktywne. Substancje, które hamują działanie enzymów to inhibitory. Ich działanie polega na ograniczeniu możliwości utworzenia kompleksu enzym-substrat z powodu łaczenia się jednym ze składników biorących udział w reakcji.

cykl glikosylanowy - przebieg, znaczenie utlenianie kwasów tłuszczowych,umożliwia wykorzystanie tłuszczów jako materiału do budowy węglowodanów. cykl jest rozpowszechniony u bakterii aerobowych, grzybów. Początkowe metabolity są takie same jak w cyklu Krebsa, dopiero izocytrynian pod wpływem liazy ulega rozkładowi na bursztynian i glioksylan. Glikosylan jest przekształcony w jabłczan (po reakcji acetylo-CoA) a ten w szczawiooctan. Słuzy do regeneracji szczawiooctanu. Natomiast bursztynian również jest przekształcony w jabłczan poprzez fumaran, jabłczan w cytozolu utleniony jest do szzczawioctanu, który jest przekształcony w fosfoendopirogronian. W tym cyklu kways tłuszczowe ulegają przekształceniu w cukry. Enzymy cyklu glikosylanowego są skupione w gliksysomach.

rodzaje fermentacji FERMENTACJA: przemiany beztlenowe, polegający na enzymatycznym rozpadzie cukrów,produkty fermentacji gromadzą się w organizmie lub są z niego wydalne. Proces ten dostarcza energii w postaci ATP, który powstaje w wyniku fosforylacji substratowej. FERMENTACJA ALKOHOLOWA proces rozkładu węglowodanów pod wpływem enzymów wytwarzanych przez drożdże z wytworzeniem alkoholu etylowego i dwutlenku węgla. Istota fermentacji alkoholowej polega na przemianie, pod wpływem drożdży, cukru na alkohol i dwutlenek węgla:C₆H₁₂O₆ → 2C₂H₅OH + 2CO₂ W wyniku tego procesu powstaje również szereg produktów ubocznych, między innymi: gliceryna, kwas bursztynowy i kwas octowy. FERMENTACJA MLEKOWA przebiega w warunkach beztlenowych, w mięśniach. Przebiega u wielu roślin. Fermentację tą wywołują bakterie mlekowe Streptococcus, Lactobacillus. pod wpływem ich działania laktoza ulega fermentacji mlekowej, powstały kwas mlekowy powoduje zakwaszenie mleka do pH ~5, w którym wytraca się kazeina w postaci twarogu. C₆H₁₂O₆ + bakterie mlekowe→ 2CH₃CHOHCOOH + 22,5 kcal (cukier prosty → kwas mlekowy + energia) FERMENTACJA OCTOWA. metoda otrzymywania kwasu octowego z alkoholu etylowego z wykorzystaniem odpowiednich bakterii Pod wpływem enzymów wytwarzanych przez bakterie octowe etanol utlenia się z wykorzystaniem tlenu z powietrza do kwasu octowego z wydzieleniem wody Kw. Pirogronowy ulega dekarboksylacji do aldehydu octowego, który nastepnie jest utleniony do kwasu octowego.

FERMENTACJA PROPIONOWA fermentacja wywoływana przez bakterie propionowe (kwas mlekowy + bakterie → kwas octowy + kwas propionowy + energia). Kwas pirogronowy uleg dekarboksylacji do kwasu szczawiooctowego, który nastepnie w wyniku reakcji cyklu Krebsa przekształcony jest w kwas bursztynowy, a ten z kolei w propionowy. 3CH₃CHOHCOOH + bakterie propionowe → 2CH₃CH₂COOH + CH₃COOH + CO₂ + H₂O + kcal (kwas mlekowy + bakterie → kwas octowy + kwas propionowy + energia) FERMENTACJA CYTRYNOWA metoda otrzymywania kwasu cytrynowego z glukozy z wykorzystaniem odpowiednich pleśni. 3C₆H₁₂O₆ + 9O₂ + pleśnie Aspergillus niger → 2C₆H₈O₇ + 6CO₂ + 10H₂O + kcal

synteza dowolnego aminokwasu

Aminokwasy to związki organiczne, których cząsteczki zawierają grupy: karboksylowa: -COOH, aminową: -NH2. Szczególne znaczenie ma synteza tzw. aminokwasów egzogennych(niezbędnych). Aminokwasy syntezowane drogą chemiczna racematami, które można jednak rozdzielić na optycznie czynne składniki.

A) działanie na α-chlorowcokwasy nadmiarem amoniaku:

Gdy chcemy otrzymać ၢ, ၧ i inne aminokwasy to działamy na ၢ-, ၧ-chlorokwasy.

B) synteza Streckera to reakcja aldehydu z r-rem cyjanku amonowego.

I.

W pierwszym etapie powstaje α- aminonitryl, który po hydrolizie przechodzi w α-aminokwas.

Drugi etap to hydroliza α-amoniaku

c) hydroliza białek: kwaśna, zasadowa, enzymatyczna jest najczęściej stosowana gdyż uwalnia nie uszkodzone aminokwasy.W inny sposób przebiega synteza aminokwasów w organizmach roślinnych i zwierzęcych. Tylko rośliny i niektóre drobnoustroje posiadają zdolność wprowadzania nieorganicznego azotu(w postaci grupy aminowej) w organiczne połączenie węglowe. W przeciwieństwie do tego organizmy zwierzęce nie mają tej zdolności! Dlatego potrzebny im azot pobierają w postaci aminokwasów wytworzonych w organizmach roślinnych i tylko w małym stopniu(z organicznych związków azotowych) mogą syntezować niektóre aminokwasy.

znaczenie w metabolizmie

zredukowanych koenzymów

transkrypcji Transkrypcja jest pierwszym etapem ekspresji genow, polega na "przepisaniu" kolejno zasad z DNA na RNA. Proces ten jest katalizowany przez polimeraze RNA - enzym, ktory przyczepia sie do DNA na poczatku genu i syntetyzuje RNA komplementarne do jednej z nici. Tak powstaly RNA (po dodatkowej obrobce) w pozniejszym etapie ekspresji materialu genetycznego stanowi matryce, na ktorej syntetyzowane sa bialka. Transkrypcja, obok translacji, jest zatem kluczowym procesem warunkujacym zycie organizmow. Dzieki niej mozliwe jest odczytanie informacji genetycznej, zachowujac jednoczesnie nienaruszalnosc centralnego banku informacji - podwojnej helisy DNA.

U organizmow prokariotycznych i eukariotycznych transkrypcja rozni dosc znacznie. Roznica ta przejawia sie glownie w pierwszym etapie - inicjacji.

funkcja tRNA w biosyntezie Cząsteczki tRNA spełniają ważna rolę w procesie biosyntezy białka (translacji), ponieważ przenoszą aminokwasy na teren rybosomu. Antykodon tRNA decyduje o tym, który aminokwas zostanie przyłączony przez cząsteczkę tRNA. Podczas translacji antykodon tRNA rozpoznaje komplementarny kodon w mRNA, a aminokwas przyłączony do tej cząsteczki tRNA jest włączany do wytwarzanego białka. Kodon CCC w cząsteczce mRNA zgodnie z regułami kodu genetycznego zawsze oznacza prolinę w białku, ponieważ kwas tRNA zawierający antykodon GGG przenosi wyłącznie ten aminokwas. Rozpoznawanie kodonów mRNA przez antykodony cząsteczek tRNA wyjaśnia działanie kodu genetycznego na poziomie molekularnym.

---