BIAŁKA ściąga, OGRODNICTWO UP LUBLIN, BIOCHEMIA

BIAŁKA, PEPTYDY I WIĄZANIA PEPTYDOWE:
Białka - liniowa sekwencja aminokwasów połączona ze sobą wiązaniami peptydowymi.
Peptyd - polimer zbudowany z cząsteczek kilku aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi, który powstaje w wyniku kopolimeryzacji polikondensacyjnej.
Wiązanie peptydowe - jest wiązaniem kowalencyjnym między grupą α-aminową jednego aminokwasu i grupą α-aminową kolejnego. Wiązanie peptydowe ma częściowo charakter wiązania podwójnego i prawie zawsze występuje w konfiguracji trans. Kiedy dwa aminokwasy są połączone wiązaniem peptydowym, tworzą dipeptyd. Przyłączenie kolejnych aminokwasów prowadzi do powstania oligopeptydów i polipeptydów.

STRUKTURA PIERWOTNA ORAZ WTÓRNA BIAŁEK, WIĄZANIA ODPOWIEDZIALNE ZA TRWAŁOŚĆ TEJ STRUKTURY
Struktura pierwszorzędowa (pierwotna) - liniowa sekwencja aminokwasów połączonych ze sobą za pomocą wiązania peptydowego. W strukturze pierwszorzędowej białka zawierają się również kowalencyjne wiązania dwusiarczkowe między resztami cysteiny.
Struktura drugorzędowa (wtórna) - dotyczy regularnego pofałdowania rejonów łańcucha polipeptydowego. Stabilizowana jest poprzez wiązania wodorowe utworzone pomiędzy grupami -CO i -NH lub pomiędzy grupami funkcyjnymi aminokwasów. Wyróżniamy strukturę śrubową (heliks) i fałdową.
Struktura trzeciorzędowa (wtórna) - przestrzenne ułożenie wszystkich aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Biologicznie aktywna przestrzenna konformacja białka utrzymywana jest dzięki oddziaływaniom hydrofobowym, ale także siły elektrostatyczne (wiązania jonowe i van der Waalsa), wiązania wodorowe i kowalencyjne wiązania dwusiarczkowe.
Struktura czwartorzędowa (wtórna) - występuje w przypadku białek, w których skład wchodzi więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy. Dotyczy ona przestrzennego ułożenia polipeptydowych podjednostek i natury oddziaływań między nimi.

DENATURACJA I KOAGULACJA BIAŁKA, CZYNNIKI POWODUJĄCE DENATURACJĘ
Denaturacja - zmiany w II, III, i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej. Podczas denaturacji niszczone są wiązania wodorowe. Denaturacja jest procesem nieodwracalnym.
Denaturację białka powoduje: wysoka temperatura, stężone roztwory kwasów i zasad, sole metali ciężkich, alkohole.
Koagulacja - proces polegający na łączeniu się cząstek fazy rozproszonej koloidu w większe agregaty tworzące fazę ciągłą o nieregularnej strukturze. Istnieje koagulacja odwracalna i nieodwracalna, a także spontaniczna i wymuszona.

ENZYMY - katalizatory układów biologicznych przyspieszających reakcje chemiczne co najmniej milionkrotnie. Budowa: część białkowa - apoenzym. Grupa prostetyczna. Luźno związana z białkiem grupa prostetyczna to koenzym. Apoenzym i koenzym tworzą holoenzym. Funkcja: bezpośredni udział w przenoszeniu atomu wodoru, elektronów, grup funkcyjnych, różnych rodników z jednego substratu (donora) na drugi (akceptor).

CENTRUM AKTYWNE - (centrum katalityczne enzymu) to specjalne miejsce (lub kilka miejsc), do którego przyłącza się niewielka na ogół molekuła substratu, formując aktywny zespół (ES). Zlokalizowane jest w głębi globularnej molekuły, gdzie występuje w postaci zagłębienia, szczeliny lub bruzdy. W skład centrum aktywnego wchodzą rodniki aminokwasowe.

MECHANIZM DZIAŁANIA ENZYMÓW
Enzym (E) tworzy przejściowy kompleks z substratem (S), czyli zespół aktywny (ES). Kompleks ES formuje się w wyniku elektrostatycznego przyciągania się obu partnerów reakcji (E + S = ES). Zachodzi aktywacja substratu, polegająca na przegrupowaniu elektronów walencyjnych i osłabieniu określonych wiązań chemicznych. Zespół aktywny (ES) ulega przekształceniu w połączenie enzym-produkt (EP), wyzwolenie znacznych ilości energii swobodnej. Z połączenia kompleksowego (EP) uwalnia się produkt (P) i wolny enzym.

SPOSÓB DZIAŁANIA ENZYMÓW
Model klucza i zamka Fischera - enzym jako zamek, do którego dopasowany jest molekularny klucz - substrat.
Model indukowanego dopasowania Koshlanda - idea indukowanego dopasowania enzymu i substratu zakłada, że konformacja substratu i enzymu nie jest dopasowana (dopiero po przemianach pasuje jak klucz do zamka).

WPŁYW RÓŻNYCH CZYNNIKÓW NA AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW I SZYBKOŚĆ REAKCJI ENZYMATYCZNYCH
Miarą szybkości reakcji enzymatycznych jest ilość rozkładanego lub przekształconego substratu w jednostce czasu. Można również mierzyć szybkość reakcji przyrostem produktu reakcji w określonym czasie. Za jednostkę uniwersalną przyjęto taką ilość enzymu, jaką w ciągu 1 minuty przekształci 1 µmol substratu w temp 30°C przy optymalnym stężeniu substratu i pH.
Wpływ stężenia enzymu:
przy nadmiarze substratu szybkość reakcji enzymatycznej jest proporcjonalna do stężenia enzymów
Wpływ stężenia substratu:
zwiększenie stężenia substratu powoduje wzrost szybkości reakcji biochemicznej. Szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznie wzrasta tylko do pewnych granic, osiągając wartość max. Przy dłuższym nadmiarze substratu przebieg reakcji jest częściowo hamowany.
Wpływ temperatury:
enzymy stymulują przebieg reakcji biochemicznych tylko w ograniczonym zakresie temperatur. Temperatura optymalna 35-40°C. W temperaturze 0°C enzymy nie przejawiają swoich funkcji katalitycznych. W miarę podnoszenia temperatury wzrasta szybkość katalizowanej reakcji. Zwiększenie się tempa reakcji przy podnoszeniu temperatury wynika głównie ze wzrostu energii kinetycznej regulujących cząstek. Gdy temperatura przekroczy wartość optymalną następuje rozerwanie wiązań chemicznych w białku enzymatycznym, traci swoje właściwości katalityczne.
Wpływ pH:
dla każdego enzymu istnieje optymalne pH, przy którym jego aktywność jest największa. Niewielkie odchylenie powoduje spadek aktywności katalitycznej enzymu. W krańcowo niskim lub wysokim pH następuje często denaturacja białka enzymatycznego.
Aktywatory - substancje chemiczne, które wzmagają działanie enzymów bądź powodują ich uczynnienie.
Inhibitory - drobnocząsteczkowe substancje hamujące w sposób wybiórczy działanie enzymów.
Rodzaje inhibitorów:
- kompetecyjne (współzawodnicze) - powoduje np. blokowanie aktywności enzymu dehydrogenazy bursztynianowej przez kwas malonowy. Hamowanie współzawodnicze jest odwracalne.
- niekompetecyjne (niewspółzawodnicze) - inhibitor może łączyć się zarówno z wolnym enzymem jak i kompleksem ES.