BIOSYNTEZA PURYN, Biochemia


BIOSYNTEZA PURYN: kończy się na etapie wytworzenia

INOZYNOMONOFOSFORANU , który odrębnymi

szlakami przekształcany jest w adenozynomonofosforan

i guanozynomonofosforan.

BIOSYNTEZA PIRYMIDYN: kończy się na etapie

wytworzenia URYDYNOMONOFOSFORANU który

przekształcany jest w cytydynomonofosforan

i tymidynomonofosforan.

REPLIKACJA DNA:

-odbywa się przez rozerwania wiązań wodorowych

pomiędzy zasadami i dobudowanie do nich nowych

brakujących nici.

- obejmuje trzy etapy: inicjację, elongację, terminacje

-biosynteza DNA zachodzi w fazie S cyklu komórkowego

- replikacja ma charakter senikonserwatywny

-replikon- miejsce inicjacji replikacji w widełkach

replikacyjnych.

TRANSPORT AMINOKWASÓW PRZEZ BŁONY

KOMÓRKOWE:

-wchłanianie odbywa się przez transport aktywny

-transportowane są izomery L aminokwasów

-w transporcie bierze udział witamina B6

- wchłanianie zachodzi w jelicie przez rąbek szczoteczkowy

Transport aminokwasów może być

-sprzężony z transportem jonów Na+

-niezależny od jonów sodowych.

KARBOKSYLACJA AMINOKWASÓW:

Odszczepienie CO2 do cząsteczki aminokwasu.

Reakcje katalizowane przez dekarboksylazy

aminokwasowe. Grupę prostetyczną stanowi

fosforan pirydoksalu.

W wyniku dekarboksylacji aminokwasów obojętnych i

zasadowych powstają aminy biogenne:

-aminy alifatyczne

-aminy katecholowe

-aminy heterocykliczne

AMINY KATECHOLOWE: są produktami

dekarboksylacji tyrozyny.

-Tyramina- powoduje Skórcze macicy

-Dopamina- hormon- jest neurotransmiterem hamującym

-Noradrenalina-hormon- neurotransmiter włókien nerwowych

-Adrenalina-hormon-aktywacja glikogenezy, pobudza

akcję serca, zwęża naczynia obwodowe.

DEAMINACJA OKSYDACYJNA:

W determinacji oksydacyjnej enzymy współdziałają z

koenzymami w postaci: NAD+, NADP+, FAD, FMN.

Oksydaza aminokwasowa współdziała z FAD i FMN.

Dehydrogenaza glutaminowa współdziała z NAD+ i NADP+.

Deaminacja aminokwasów zawierających grupy hydroksylowe

odbywa się przy udziale enzymów należących do liaz gdzie

grupą prostetyczną jest fosforan pirydoksalu.

CYKL MOCZNIKOWY:

-synteza karbamoilofosforanu

-powstawanie cytruliny z karbamoilofosforany i

ornityny

-powstawanie arginino bursztynianu z cytruliny i

asparginianu

-rozszczepienie arginino bursztynianu i utworzenie

argininy i fumaranu

-rozszczepienie argininy i uwolnienie mocznika ornityny.

HISTONY: zasadowe białka jąder komórkowych, bogate

w argininę, w jądrze występuje zasocjowane z DNA w

stosunku wagowym 1:1, małe 11-12tys, brak w nich tryptofanu

i mało jet w nich cysteiny.

CHARAKTERYSTYKA HISTONÓW:

H1- silnie lizynowy, 213 reszt aminokwasowych, masa

cząsteczkowa, spokrewniony z H5, wykazuje

największą zmienność.

H2A- umiarkowanie lizynowy, 129 reszt aminokwasowych,

masa cząsteczkowa 14tys.

H2B-umierkowanie lizynowy, 125reszt aminokwasowych,

masa cząsteczkowa 13tys.

H3-argininowy, 135 reszt aminokwasowych,

masa cząsteczkowa 13tys.

H4-argininowy, 102 reszt aminokwasowych,

masa cząsteczkowa 11tys.

CECHY KODU GENETYCZNEGO:

-trójkowy- trzy kolejne nukleotydy na mRNA

odpowiadają 1aminokwasowi.

-jednoznaczny-trójka nukleotydów kodue zawsze

1 i tylko 1 aminokwas.

-zdegenerowany- miejsce tego samegoaminokwasu

może być wyznaczone przez wiecej niż 1 trinukleotyd.

-niezachodzący- odczytywane są kolejne trinukleotydy,

a kody nie nakładają się.

-współliniowy- kolejnośc kodonów odpowiada kolejności

aminokwasów.

-bezprzecinkowy- odczytywany jak pismo w sposób

ciągły z lewa na prawo.

-uniwersalny- taki sam w całym świecie organizmów żywych.

SYNTEZA RNA- TRANSKRYPCJA:

-obejmuje trzy etapy: inicjację, elogancję, tyerminację

-zachodzi do końca 5` do 3`

-w syntezie RNA użyte zostają rubonukleotydy

-zamiast T wustępuje U

- w syntezie występuje primer

-nie cały genom jest syntetyzowany

-nie występuje funkcja korekcyjna

-synteza odbywa się na matrycy DNA

-substratami syntezy RNA są trifisforany rybonukleotydów.

TRANSLACJA-INICJACJA:

-połaczenie mRNA z mniejszą podjednostką rybosomy.

-punktem startowym translacji jest przyłączenie metioniny

metionylo-tRNA

-związany zostaje także GTP

-do kompleksu inicjującego wiąże się duża podjednostka

rybosomalna, tworząc aparat translacyjny.

TRANSLACJA-ELOGANCJA

-kolejno przyłączone aminokwasy są wyznaczane

przez kodon w mRNA, rozpoznawalny przez

antykodon tRNA z aminokwasem

-energia pochodzi z GTP:GTP→GDP+Pi

-transpeptydaza przenosi acyl pierwszego

aminokwasu na grupę

NH2 aminokwasu umiejscowionego w centrum

akceptorowym

-odczepieniu ulega pierwszy tRNA

-dwupeptyd wraz z tRNA przesuwa się do centrum

peptydowego

-wolny akceptor ponownie wiąże

amino-acylo-tRNA itd.

TRANSLACJA-TERMINACJA:

-w centrum akceptorowym rybosomy pojawia się

kodon nonsensowny

-polipeptyd przesuwa się nie uzyskawszy akceptora-

aminokwasu

-polipeptyd ulega odczepieniu od aparatu translacyjnego

-przy udziale energii z GTP rozpada się aparat translacyjny

i uwolnienia się polipeptyd.

POTRANSLACYJNE MODYFIKACJE ŁAŃCUCHÓW

BOCZNYCH AMINOKWASÓW:

-fosforylacja- przyłączenie reszty fosforanowej z ATP na atomy

tlenu grupy hydroksylowej Ser, Thr, Tyr.

-karboksylacja- przyłączenie reszty karboksylowej do reszty

aminokwasowe.

-acetylacja- przeniesienie reszty acetylowej z acetylo CoA na

grupę aminową łańcucha bocznego aminokwasu.

-metylacja- przeniesienie grupy metylowej na atomy azotu lub

tlenu w łańcuch bocznym aminokwasu.

-hydroksylacja- dołączenie grupy hydroksylowej do Pro i Lys.

-glikozylacja- przyłączenie wiązaniem glikozydowym reszt

cukrowych do określonego miejsca reszt aminokwasowych.

HEMOPROTEINY:

Białka złożone zawierające jako grupę protetyczną HEM.

-biorą udział w transporcie tlenu (hemoglobina)

-magazynowaniu tlenu (mioglobina)

-transport elektronów w łańcuchu oddechowym

-katalizuje procesy utleniania.

METABOLIZM ŻELAZA: żelazo dostarczane jest do

organizmu z pożywieniem i wchłaniane jako jon Fe²+.

TRANSFERYNA- transportuje 2 mole Fe³+ na jeden mol białke.

Do komórek żelazo transportowane jest na drodze endocytozy

gdzie istnieją receptory dla transferyny. W kwaśnym pH

lizosomów żelazo zostaje oddysocjowane od transferyny, która

wraca ponownie do cytoplazmy. Całkowita zdolność wiązania

żelaza to ok. 3mg/l osocza. Prawidłowo 1/3 puli transferyny

związana jest z żelazem.

FERRYTYNA- gromadzi żelazo, skąd jest pobierana w razie

potrzeby. Gromadzi ok. 23% całkowitego żelaza.



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
biosynteza bialka, Biochemia, BIOCHEMIA
Biosynteza Białka, Biochemia, BIOCHEMIA
biosynteza puryn
Oleksyszyn, biochemia II, biosynteza nukleotydów
synteza puryn pirymidyn, medycyna, Biochemia
Biochemia TZ wyklad 10 biosynteza I id 86517
Biochemia TZ wyklad 11 biosynteza II aminokwasy low
AK-BIOSYNTEZA, CHEMIA UŁ, 3 rok, Biochemia
biosynteza ciał ketonowych, biochemia
Oleksyszyn, Biochemia II, zagadnienia do biosynteza nukleotydów
Biochemia TZ wyklad 11 biosynteza II aminokwasy low
Biochemia TZ wyklad 10 biosynteza I
Biochemical Effects of Lead Exposure on Systolic & Diastolic Blood Pressure, Heme Biosynthesis and H
11 BIOCHEMIA horyzontalny transfer genów
Biochemia z biofizyką Seminarium 2
Podstawy biochemii
08 BIOCHEMIA mechanizmy adaptac mikroor ANG 2id 7389 ppt

więcej podobnych podstron