ENZYMOLOGIA 2009/2010
Zagadnienia do kolokwium zaliczeniowego
tematy z tego dnia nie będą uwzględnione w teście. Bedzie test wyboru:) jednokrotnego. Myślę, że te seminaria zajmą nam ok 1h, więc będziecie mieć 30 minut na napisanie kolosa. A wydaje mi się, że czasu będziecie mieć, aż za dużo:)
Budowa, charakterystyka i ogólne właściwości enzymów.
Enzymy to białka o właściwościach katalitycznych, obniżają energię aktywacji.
Ulegają denaturacji - m.in. temp., pH.
Stereo- regio- i substratowa specyficzność
Podział enzymów.
1. Oksydoreduktazy
2. Transferazy
3. Hydrolazy
4. Liazy
5. Izomerazy
6. Ligazy (syntetazy)
Kinetyka reakcji enzymatycznych.
Budowa centrum aktywnego (modele).
Miejsce aktywne enzymu to wyróżnione miejsce w strukturze enzymu, który wiąże substrat, (tworząc centrum aktywne), Jest trójwymiarową strukturą, którą często tworzą bardzo odległe sekwencyjnie aminokwasy (np. chymotrypsyna)
a.) istnieją centra aktywne przygotowane na przyjęcie danego substratu - aprioryczne dopasowanie (np. lizozym, chymotrypsyna)
b.) centra aktywne innych enzymów tworzą się w trakcie wiązania substratu - indukowane dopasowanie (np. karboksypeptydaza A)
Model Fischera - teoria ”klucza i zamka”
Model indukcyjnego dopasowania (rękawiczki do dłoni) - Koshlanda
Model Ogstona - Efekt polegający na trójpunktowym wiązaniu cząsteczki substratu przez enzym
Oksydoreduktazy - ogólna charakterystyka, przykłady.
EC1 Uczestniczą w przemianach łańcucha oddechowego, przeprowadzają reakcje redox.
Hydrolazy - ogólna charakterystyka, przykłady (proteazy, fosfatazy, lipazy, glikozydazy - będą na ostatnich zajęciach i obowiązują o nich podstawowe informacje).
EC 3
Liazy - ogólna charakterystyka, przykłady.
EC4
Ligazy - ogólna charakterystyka, przykłady.
EC6
Kinazy - ogólna charakterystyka, przykłady.
należą do transferaz (EC2), katalizują fosforylację (przeniesiene fosforanu np. z ATP na inną molekułę),
białkowe: serynowo-treoninowe: A, C, tyrozynowe, o podw. specyf.ności,
pirogronianowa, fosfoglicerynianowa, kreatynowa (wiele izoenzymów spec.nych tkankowo),
Izomerazy - ogólna charakterystyka, przykłady.
EC5, zmieniają wzajemne położenie atomów w cząsteczce,:
racemazy (np. alaniny) i epimerazy (np. pentozofosforanowa), izomerazy cis-trans (np. retinalu), wewnątrzcząsteczkowe oksydoreduktazy (np. tautomerazy), wewnątrzcząsteczkowe transferazy ( mutazy)
Koenzymy, grupy prostetyczne i witaminy - podział, przykłady.
Witaminy - rozp.ne w tłuszczach i rozp. w H2O (C, B: 1 2 3 5 6 7 9/11 12)
1tiamina, 2ryboflawina, 3niacyna, 5kwas pantotenowy, 6pirodyksyna, 7biotyna, 9/11 kwas foliowy, 12 kobalamina,
A retinol, D kalcyferol - grupa (sterole), E tokoferol. K fitochinon
Koenzymy - przenoszące H i przenoszące co innego.
H: NAD+, NADP+, FMN, FAD, koenzym Q, kw. Liponowy
reszta: Fosforany cukrów, CoA, Pirofosforan tiaminy, Fosforan pirydoksalu, Koenzymy folianowe, Biotyna, Koenzymy kobamidowe
Grupy prostetyczne: Mononukleotyd flawinowy (FMN), Dinukleotyd flawinoadeninowy(FAD), hem, kwas liponowy,
Antyoksydanty - ogólne wiadomości, podział, przykłady.
egzogenne
endogenne, w tym enzymy: Katalaza (CAT), Dysmutazy ponadtlenkowe (SOD), Peroksydazy glutationowe (Gpx), Reduktaza glutationowa (GR), S-transferazy glutationowe
Inhibicja (rodzaje, kinetyka, przykłady).
Kompetycyjna Zjawisko to polega na związaniu się inhibitora z miejscem aktywnym enzymu.
Charakteryzuje je szybka dysocjacja kompleksu enzym -inhibitor (w obecności cząstek o większym powinowactwie do inhibitora niż enzym)
Niekompetycyjna(allosteryczna) Proces, w którym inhibitor nie wiąże się z centrum aktywnym, ale z inna częścią enzymu. Wskutek tego zmienia się konfiguracja przestrzenna enzymu i reakcja z właściwym substratem staje się utrudniona.
Inny podział (ze względu na trwałość powstałego kompleksu):
Odwracalna
Nieodwracalna (inaktywacja)
Regulacja procesów enzymatycznych (aktywacja proenzymów, ujemne sprzężenie zwrotne, kompleksy wieloenzymowe, regulacja kluczowych enzymów za pomocą ich odwracalnych modyfikacji kowalencyjnych) - podstawowe informacje, .
enzym katalizujący pierwszy etap szlaku biosyntetycznego jest zazwyczaj hamowany produktem końcowym tego szlaku
kontrola białek regulacyjnych
modyfikacja kowalencyjna
Choroby metaboliczne - przykłady.
Fenyloketonuria
Mukowiscydoza
Anemia sierpowata
Albinizm
Zespół Huntingtona
Zespół Marfana
Syndrom Li-Fraumeni
Zespół Smitha-Lemliego-Opitza
Allkaptonuria
Galaktozemia
Zespół Williamsa, Wilsona
Zespół Noonan
Progeria
Hipofosfatazja
Nephroblastoma ( Guz Williamsa)
Zespół Gilberta
Oksaolza
Glikogenoza
Choroba Tay - Sasha
Pseudoachondroplazja
Syntazy poliketydowe - ogólna budowa.
wiele białek, wiele domen katalitycznych w każdym, moduły przyłączające po jednej podjednostce polimeru zawierające syntaza ketydowa, ACP i acylotransferazę oraz ewentualnie ketoreduktazę, dehydratazę, reduktazę enoilową