1. Podać przykłady reakcji, w której otrzymuje się optycznie czynny produkt w wyniku:

a/ wprowadzenia chiralności do cząsteczki substratu

b/ rozdzielenia mieszaniny racemicznej

c/ desymetryzacji cząsteczki substratu.

2. Wymienić cechy działania enzymów, które są istotne dla ich zastosowania w syntezie.

3. Wyjaśnić na konkretnych przykładach pojęcia: prochiralny keton, skrining, izomery optyczne, enancjomery, diastereomery, nadmiar enancjomeryczny (ee), ksenobiotyk, biokonwersja, biotransformacja, kofaktor.

4. Zastosowanie produktów biotransformacji w praktyce.

5. Podać przykład reakcji enzymatycznej, w której wiązania wodorowe mają istotny wpływ na przebieg reakcji.

6. Zapisać przebieg reakcji katalizowanej przez SAM-2 (w oparciu o model przedstawiony na rysunku

7. Znaczenie syntetyczne hydroksylacji enzymatycznych:

a/ katalizowanych przez monooksygenazy,

b/ z udziałem dehydrogenaz; ich ograniczenia.

8. Znaczenie enzymatycznych hydroksylacji w:

biosyntezie

ekologii

otrzymywanie aktywnych środków ochrony roślin

syntezie leków

inne.

9. Jakie cechy działania enzymów decydują o ich zastosowaniu w poniższych reakcjach:

a/ kwas izomasłowy → kwas (S)-β-hydroksy-izomasłowy

b/ akrylonitryl → akrylamid

c/ kwas nikotynowy → kwas 2-hydroksynikotynowy

d/ kwas β-metylomasłowy → kwas β-hydroksy-β-metylomasłowy

e/ gliceryna → dihydroksyaceton

10. Na poniższym schemacie podane są dwie reakcje regioselektywnego utlenienia. Jakie udogodnienia syntetyczne ma proces, w którym stosuje się biokatalizator?

11. Uzupełnij poniższy schemat reakcji:

12. Izomaltuloza jest produktem enzymatycznej izomeryzacji sacharozy, w praktyce stosowany jest produkt hydrogenacji izomaltulozy. Zapisz reakcje:

a/ izomeryzacji sacharozy do izomaltulozy,

b/ hydrogenacji izomaltulozy.

13. Podać przykład ilustrujący znaczenie dla przebiegu biotransformacji:

a/ obecności właściwego induktora,

b/ inhibicji aktywności enzymatycznej.

14. Podaj przykłady zastosowania biotransformacji do modyfikacji cząsteczek naturalnych. Na dwóch wybranych przykładach omów skutek modyfikacji i podaj cechę działania enzymu, która jest istotna dla wyboru metody biotransformacji.

15. Skręcalność właściwa anomeru α D-glukozy ma wartość +111, anomeru β +19. Jaki jest udział obu anomerów w mieszaninie równowagowej, której skręcalność właściwa ma wartość +52?

16. Zapisać przebieg izomeryzacji (racemizacji) N-acetylo-D-alaniny podczas ogrzewania z bezwodnikiem octowym zachodzący zgodnie z poniższym schematem:

17. Jak można wyjaśnić wpływ budowy substratu na wynik enzymatycznej hydroksylacji w podanym poniżej przykładzie?

18. Zaproponuj syntezę optycznie czynnego produktu, w której substratem jest gliceryna lub jej pochodna.

19. 
    Na poniższym przykładzie wyjaśnić przebieg dynamicznego, kinetycznego rozdziału mieszaniny racemicznej:

20. Wymienić (zapisać) trzy procesy biotransforamcji stosowane w syntezie ampicyliny

21. Uzupełnić przebieg reakcji:

22. Podać przykład biotransforamcji, której produktem jest enancjomerycznie czysty aminokwas. Jaką przewagę mają w tej syntezie biotransforamcje nad metodami biosyntezy?

23. a/ Do jakiej grupy należy enzym katalizujący poniższą reakcję, b/cechy działania enzymu, c/wzór X, d/wzór Y.

Zagadnienia dla studentów 09110 (IV)

---