AMINOKWASY

Aminokwasy są podstawowymi elementami białek. Składają się z: grupy aminowej, grupy karboksylowej, atomu wodoru oraz specyficznej dla każdego aminokwasu grupy R. Wszystkie te elementy skupione są wokół węgla a .

Centralny węgiel połączony jest z czterema różnymi podstawnikami, co powoduje, że jest on asymetryczny. Związane jest to z dwoma możliwymi ułożeniami grup otaczających węgiel.

Te dwie formy nazywa się izomerami optycznymi. W przestrzeni trójwymiarowej nie jest możliwa zamiana ich w siebie bez zniszczenia struktury. Są one wzajemnymi odbiciami lustrzanymi. Wszystkie aminokwasy spotykane w organizmach żywych występują w formie l. Dlatego, mówiąc o nich, pomija się ten element w nazwie: np. zamiast o l-alaninie mówi się o alaninie. W roztworze o pH=7 (obojętnym) aminokwasy występują w formie jonów obojnaczych. Grupa aminowa posiada ładunek dodatni (NH₃⁺), a grupa karboksylowa - ujemny (COO^-). Taką formę nazywamy jonem obojnaczym. Gdy pH otoczenia ulegnie zmianie, zmienia się też stan jonizacji cząsteczki aminokwasu. Wraz ze wzrostem pH (zmniejszenie stężenia jonów H⁺), zaczyna przeważać forma o niezjonizowanej grupie NH₃. Gdy pH spada (wzrost stężenia H⁺), grupa aminowa ulega jonizacji, podczas, gdy grupa karboksylowa przyjmuje formę COOH.

W białkach występuje zestaw 20 podstawowych aminokwasów. Ten zestaw jest jednolity dla całego świata ożywionego. Choć spotkać można również aminokwasy spoza podstawowej dwudziestki, są one głównie efektem modyfikacji posttranslacyjnych.

Aminokwasy różnią się jedynie łańcuchami bocznymi (R) - reszta elementów pozostaje niezmieniona. Grupy boczne różnić się mogą:

• kształtem

• wielkością

• ładunkiem elektrycznym

• reaktywnością

• zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych i hydrofobowych

Biorąc pod uwagę właściwości grupy R, aminokwasy można podzielić na: hydrofobowe i hydrofilowe, a w obrębie tej grupy dodatkowo na kwasowe, zasadowe i nienaładowane.

Aminokwasy hydrofobowe

Do tej grupy zaliczamy alaninę, której grupą boczną jest grupa metylowa. Trzy i czterowęglowe łańcuchy boczne posiadają walina, leucyna i izoleucyna. Izoleucyna charakteryzuje się obecnością dwóch centrów aktywnych optycznie. Alifatyczny łańcuch boczny proliny zapętlony jest tak, że łączy się również z grupą aminową. Kolejny aminokwas - fenyloalanina - zawiera pierścień fenylowy połączony z grupą metylenową (-CH₂-).Łańcuchem bocznym tryptofanu jest pierścień indolowy połączony z grupą metylową, wodorami i atomem azotu. Ostatnim aminokwasem z grupy hydrofobowych jest metionina. Zawiera ona w swej grupie bocznej atom siarki.

Ta grupa aminokwasów wykazuje silne właściwości hydrofobowe. Ta tendencja do unikania kontaktu z wodą i zdolność do grupowania się mają znaczenie dla stabilizacji struktury białek w środowisku wodnym.

Aminokwasy polarne nie posiadające ładunku

Najprostszym aminokwasem w tej grupie jest glicyna - jej grupę boczną stanowi jedynie atom wodoru. W wyniku tego glicyna nie wykazuje czynności optycznej (nie jest asymetryczna). Tyrozyna posiada łańcuch boczny w postaci pierścienia aromatycznego z dołączoną grupą hydroksylową, która powoduje, że aminokwas ten charakteryzuje się dosyć dużą reaktywnością chemiczną. Cysteina zawiera w swej grupie bocznej atom siarki w postaci grupy hydrosulfidowej (SH). Grupa ta jest silnie reaktywna i bierze udział w tworzeniu mostków dwusiarczkowych wpływających na strukturę niektórych białek. Kolejnymi aminokwasami należącymi polarnymi są seryna i treonina zawierające w alifatycznym łańcuchu bocznym grupy hydroksylowe. Podobnie jak w przypadku tyrozyny, grupy te powodują wzrost reaktywności. Treonina, obok izoleucyny, jest jednym z dwóch aminokwasów posiadających dwa centra optyczne. Asparagina i glutamina, ostatnie z grupy, są pochodnymi asparaginianu i glutaminianu powstałymi w wyniku dołączenia grupy amidowej.

Aminokwasy polarne o ładunku dodatnim

W środowisku o odczynie obojętnym lizyna i arginina mają ładunek dodatni, podczas gdy histydyna łatwo może przechodzić między ładunkiem dodatnim, a obojętnym. Właściwość ta jest wykorzystana w centrach aktywnych enzymów, gdzie histydyna zmieniając stany naładowania katalizuje powstawanie i zrywanie wiązań.

Aminokwasy polarne o ładunku ujemnym

Do tej grupy należą tylko dwa aminokwasy o podobnej budowie: asparaginian (kwas asparaginowy) i glutaminian (kwas glutaminowy). Łańcuchy boczne tych aminokwasów w fizjologicznym zakresie pH posiadają ładunek ujemny.

Reakcje aminokwasów:

Transaminacja - reakcja chemiczna przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na jeden z 3 ketokwasów, w wyniku czego powstaje nowy aminokwas i nowy ketokwas. Proces ten katalizowany jest przez transaminazy(aminotransferazy). Ketokwasy te, to:

• pirogronian

• szczawiooctan

• α-ketoglutaran

Reakcje te zachodzą według wzoru:

1. α-aminokwas + pirogronian → α-ketokwas + alanina (katalizator: (AlAT) aminotransferaza alaninowa)

2. α-aminokwas + szczawiooctan → α-ketokwas + asparaginian (katalizator: (AspAT) aminotransferaza asparaginowa)

3. α-aminokwas + α-ketoglutaran → α-ketokwas + glutaminian (katalizator: aminotransferaza glutaminianowa

Jest to reakcja przeciwna do dezaminacji.

1.4.3. Dezaminacja aminokwasów

W związku z obecnością grupy aminowej aminokwasy mogą ulegać dezaminacji. U kręgowców reakcja dezaminacji zachodzi poprzez transminacje i oksydację, która prowadzi do powstania ketonokwasów. W procesie transminacji akceptorem amoniaku z aminokwasu jest ketokwas, który jest też donorem tlenu na rzecz dezaminowanego aminokwasu. W ten sposób alanina, kwas asparginowy i kwas glutaminowy mogą powstać z kwasu pirogronowego, kwasu szczawiowooctowego i kwasu 2-oksoglutarowego. Podczas dezaminacji oksydacyjnej najpierw zachodzi odwodorowanie aminokwasu przy udziale enzymy dehydronegazy do iminokwasu, potem dołączana jest woda i odłączany amoniak.


Dekarboksylacja aminokwasów - aminy biogenne

W wyniku dekarboksylacji aminokwasów obojętnych i zasadowych powstają aminy biogenne, które z wyjątkiem histaminy zwężają naczynia krwionośne i podwyższają ciśnienie krwi. Produkt dekarboksylacji histydyny - histamina rozszerza naczynia krwionośne, powodując spadek ciśnienia krwi oraz wywołując objawy alergiczne. Histamina jest stosowana do wydzielania soku żołądkowego w próbach czynnościowych. Natomiast produktem dekarboksylacji 5-hydroksytryptofanu jest serotonina. Serotonina zwęża naczynia krwionośne, powodując zwiększenie ciśnienia krwi, wywołując skurcz mięśni gładkich. Działa pobudzająco na ośrodkowy układ nerwowy.




                  5-hydroksytryptofan                                                             Serotonina

Aminy biogenne można podzielić na aminy alifatyczne (monoaminy i poliaminy), katecholowe (fenolowe, o pierścieniach aromatycznych) i heterocykliczne. W tkankach zwierzęcych największe ilości poliamin (spermidyna i spermina) występują w osoczu nasiennym i gruczole krokowym. Inne poliaminy (kadaweryna) przyczyniają się do stabilności rybosomów. Aminy katecholowe (tyramina, dyzamina, adrenalina), imidazolowe (histamina) i indolowe (tryptamina, serotonina) powodują zmiany ciśnienia krwi. Aminy te są też neuroprzekaźnikami, odgrywają ważną role w przenoszeniu impulsów nerwowych przez zakończenia nerwowe (noradrenalina, a jako inhibitor dopamina) oraz poprzez synapsy komórek nerwowych (serotonina). Nadmiar serotoniny w krwi powoduje stany halucynacyjne, a niedobór depresje.

Kofaktory - związki chemiczne, które są potrzebne enzymom do katalizowania konkretnych reakcji chemicznych. Niektóre kofaktory to związki nieorganiczne, takie jak atomy metali: cynku, żelaza, miedzi w odpowiednich formach. Inne, jak na przykład większość witamin, to związki organiczne, znane jako koenzymy.

Aminy biogenne to związki, które powstają w wyniku procesu dekarboksylacji aminokwasów obojętnych i zasadowych. np. Aminokwas - histydyna, jego produktem dekarboksylacji jest histamina - hormon tkankowy obniżający ciśnienie krwi. Do amin biogennych są również zaliczane: tyramina, serotonina oraz katecholaminy, a także haddweryna (z lizyny), putrescyna (z ornityny), agmatyna (z argininy), etanoloamina (z seryny), tyramina (z tryptofanu), tyramina (z tyrozyny), cysteamina (z cysteiny), propanoloamina (z treoniny).

Cykl ornitynowy, zwany też cyklem mocznikowym lub mocznikowym cyklem Krebsa - cykl przemian biochemicznych (reakcji enzymatycznych) trzech aminokwasów: ornityny, cytruliny i argininy prowadzący do powstania mocznika. Na powstawanie mocznika w organizmach zwierzęcych po raz pierwszy zwrócił uwagę Marceli Nencki, natomiast przebieg jego syntezy (powstawania) przedstawił Hans A. Krebs w 1932 roku.

Przebieg cyklu [edytuj]

Do cyklu wprowadzany jest karbamoilofosforan powstały z amoniaku i dwutlenku węgla. Cykl przebiega w mitochondriach i cytoplazmie komórek wątroby (hepatocytów) i wymaga dostarczenia energii w postaci ATP, a jego produktem końcowym jest mocznik. Reakcje zużywania aminokwasów rozpoczynają się od odłączenia grupy aminowej w procesie deaminacji. Produktami tych reakcji są łańcuchy węglowe (tzw. ketokwasy) oraz jon amonowy. W komórkach człowieka łańcuchy węglowe po przemianach mogą być włączone w glikolizę lub do cyklu Krebsa. Jon amonowy jest silnie toksyczny. W organizmie człowieka jest więc szybko przekształcany w substancję mniej toksyczną i dobrze rozpuszczalną w wodzie - mocznik. W ciągu doby człowiek wydala średnio kilkanaście gramów mocznika w postaci stężonego moczu. W rzeczywistości w komórkach zużycie większości aminokwasów rozpoczyna się od przeniesienia reszty aminowej (-NH₂) (reakcja transaminacji) z rozkładanego aminokwasu na jedną z dwóch cząsteczek: glutaminian lub pirogronian. Ten pierwszy przekształca się wówczas w glutaminę, drugi w alaninę. Aminokwasy te są wydzielane do krwi i wędrują do wątroby. W komórkach wątroby glutamina ulega deaminacji, a powstający jon amonowy natychmiast przetwarzany jest w tak zwany karbamylofosforan. Ten włączony jest do cyklu mocznikowego (ornitynowego). Zachodzi częściowo w cytoplazmie, częściowo w mitochondrium, gdzie sprzężony jest z cyklem Krebsa. Cykl mocznikowy jest silnie endoergiczny - do wytworzenia 1 mola mocznika zużywane są 4 mole wiązań wysokoenergetycznych.

Cykl mocznikowy: 1-cytrulina, 2-argininobursztynian, 3-arginina, 4-ornityna, 5-karbamylofosforan, 6-kwas asparaginowy, 7-kwas fumarowy, 8-woda, 9-mocznik

Mocznik z krwią wędruje do nerek, gdzie jest wydalany. Tak więc nadmiar azotu z aminokwasów jest usuwany przez cykl ornitynowy. Inaczej przedstawia się rozkład nadwyżki zasad azotowych. W komórkach człowieka puryny przekształcane są w kwas moczowy, pirymidyny natomiast są rozkładane do mniejszych cząsteczek, które następnie są właczane do szlaków podstawowych.

Peptydy - związki organiczne powstające przez połączenie cząsteczek aminokwasów wiązaniem peptydowym. Granica pomiędzy peptydem a białkiem nie jest dokładnie sprecyzowana, rozróżnienie jest oparte na masie cząsteczkowej klasyfikowanego związku. Za peptydy różni autorzy uważają poliaminokwasy o masie cząsteczkowej mniejszej od 5-10 tys. daltonów. Powyżej tej granicy związki takie zaliczamy do białek.

Wśród peptydów wyróżnia się:

• oligopeptydy - krótkie, 2 - 10 reszt aminokwasów w cząsteczce

• polipeptydy - 11 - 100 reszt aminokwasowych

Oligopeptydy - podrodzaj peptydów, złożony z 2 do 10 reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi (tzw. wiązania amidowe). Do naturalnych polipeptydów należą m.in. glutation, niektóre antybiotyki oraz wazopresyna (tzw. adiuretyna) i oksytocyna.

Oligopeptydy dzielą się na:

• dipeptydy, złożone z dwóch reszt aminokwasowych (np. karnozyna, anseryna)

• tripeptydy, złożone z trzech reszt aminokwasowych (np. glutation)

• tetrapeptydy, złożone z czterech reszt aminokwasowych

• pentapeptydy, złożone z pięciu reszt aminokwasowych

• heksapeptydy, złożone z sześciu reszt aminokwasowych (np. angiotensyna IV)

• heptapeptydy, złożone z siedmiu reszt aminokwasowych (np. angiotensyna III)

• oktapeptydy, złożone z ośmiu reszt aminokwasowych (np. angiotensyna II)

• nonapeptydy, złożone z dziewięciu reszt aminokwasowych (np. wazopresyna, oksytocyna)

• dekapeptydy, złożone z dziesięciu reszt aminokwasowych (np. angiotensyna I, gramicydyna S)

Wiązanie peptydowe to umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami, łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu. Występuje ono w dwóch formach rezonansowych: cis i trans. Dzięki bliskości wiązania podwójnego pomiędzy węglem karbonylowym i tlenem wiązanie peptydowe wykazuje częściowo cechy wiązania podwójnego. Możliwa jest rotacja wokół wiązania między atomem azotu oraz atomem węgla należącym do podstawnika R1 i R2, natomiast zahamowana jest rotacja wokół wiązania między węglem karbonylowym oraz azotem, co nadaje płaski charakter grupom peptydowym.
Wiele aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi tworzy oligopeptydy (umownie, do 10 reszt aminokwasowych), polipeptydy (do 100 reszt) oraz białka (powyżej 101 reszt).

Wiązanie peptydowe

Najczęściej obiema cząsteczkami są α-aminokwasy naturalne. Polimery naturalne powstałe z połączenia aminokwasów wiązaniami peptydowymi to białka. Wiązania peptydowe występują też w polimerach syntetycznych zwanych poliamidami, w tym przypadku jednak identyczne chemicznie wiązania są nazywane wiązaniami amidowymi.

Fragment białka z zaznaczonym na niebiesko wiązaniem peptydowym

Wiązanie peptydowe tworzą też często łańcuchy boczne aminokwasów w białkach, takich jak lizyna, z cząsteczkami przyłączonymi do białka (koenzymami).

Białka - wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się w specjalnych organellach komórkowych zwanych rybosomami. Zazwyczaj liczba reszt aminokwasowych pojedynczego łańcucha polipeptydowego jest większa niż 100, a cała cząsteczka może być zbudowana z wielu łańcuchów polipeptydowych (podjednostek). Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, także P oraz niekiedy kationy metali Mn²⁺, Zn²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺, Cu²⁺, Co²⁺ i inne. Skład ten nie pokrywa się ze składem aminokwasów. Wynika to stąd, że większość białek (są to tzw. białka złożone lub proteidy) ma dołączone do reszt aminokwasowych różne inne cząsteczki. Regułą jest przyłączanie cukrów, a ponadto kowalencyjnie lub za pomocą wiązań wodorowych dołączane może być wiele różnych związków organicznych pełniących funkcje koenzymów oraz jony metali.

Budowa białek

Zsyntetyzowany w komórce łańcuch białkowy przypomina unoszącą się swobodnie w roztworze "nitkę", która może przyjąć dowolny kształt (w biofizyce nazywa się to kłębkiem statystycznym), ale ulega procesowi tzw. zwijania białka (ang. protein folding) tworząc mniej lub bardziej sztywną strukturę przestrzenną, zwaną strukturą lub konformacja białka "natywną". Tylko cząsteczki, które uległy zwinięciu do takiej struktury, mogą pełnić właściwą danemu białku rolę biochemiczną.

Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach:

• Struktura pierwszorzędowa białka, zwana również strukturą pierwotną - jest określona przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu białkowym

• Struktura drugorzędowa białka - są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C=O, a wodorem grupy -NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. Do struktur drugorzędowych zalicza się:

• helisę - gł. helisę alfa (ang. α helix)

• beta kartka (struktura beta-fałdowa) tworzące "pofałdowane kartki" (ang. β sheet)

• beta zakręt (pętle omega) (ang. turn)

• Struktura trzeciorzędowa białka - Wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych -S-S-, powstających pomiędzy dwiema resztami cysteiny, dwoma resztami metioniny lub też jeden metioniny drugi zaś cysteiny w łańcuchu.

• Struktura czwartorzędowa białka - przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz zawierająca struktury niebiałkowe:

• glikoproteidy - zawierają cukier

• lipoproteidy - zawierają lipidy

• nukleoproteidy - zawierają kwas nukleinowy

• chromoproteidy - zawierają barwnik; np. hemoglobina może przybierać czwartorzędową budowę białka, gdyż poza kilkoma łańcuchami polipeptydowymi posiada jeszcze barwnik - hem.

• fosfoproteidy - zawierają resztę kwasu fosforowego.

Uwaga! Według najnowszej klasyfikacji białka mają tylko trzy rzędy budowy, trzeciorzędowa odpowiada trzeciorzędowej i czwartorzędowej razem według starej klasyfikacji. Powodem zmiany były trudności w klasyfikacji struktur niektórych białek oraz brak czwartorzędowej innych. Dopuszcza się stosowanie obu klasyfikacji w okresie przejściowym^{[potrzebne źródło]}.

Właściwości fizykochemiczne [edytuj]

Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Przy ogrzewaniu w roztworze, a tym bardziej w stanie stałym, ulegają, powyżej pewnej temperatury, nieodwracalnej denaturacji (ścinanie się włókien białka) - zmianie struktury, która czyni białko nieaktywnym biologicznie (codziennym przykładem takiej denaturacji jest smażenie lub gotowanie jajka). Jest to spowodowane nieodwracalną utratą trzeciorzędowej lub czwartorzędowej budowy białka. Z tej przyczyny dla otrzymania suchej, ale niezdenaturowanej próbki danego białka, stosuje się metodę liofilizacji, czyli odparowywania wody lub innych rozpuszczalników z zamrożonej próbki pod zmniejszonym ciśnieniem. Denaturacja białek może również zachodzić pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, niskocząsteczkowych alkoholi, aldehydów oraz napromieniowania. Wyjątek stanowią proste białka, które mogą ulegać także procesowi odwrotnemu, tzw. renaturacji - po usunięciu czynnika, który tę denaturację wywołał. Niewielka część białek ulega trwałej denaturacji pod wpływem zwiększonego stężenia soli w roztworze, jednak proces wysalania jest w większości przypadków w pełni odwracalny, dzięki czemu umożliwia izolowanie lub rozdzielanie białek.

Białka są na ogół rozpuszczalne w wodzie. Do białek nierozpuszczalnych w wodzie należą tzw. białka fibrylarne, występujące w skórze, ścięgnach, włosach (kolagen, keratyna) lub mięśniach (miozyna). Niektóre z białek mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Na rozpuszczalność białek ma wpływ stężenie soli nieorganicznych w roztworze, przy czym małe stężenie soli wpływa dodatnio na rozpuszczalność białek. Jednak przy większym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek z roztworu. Proces ten nie narusza struktury białka, więc jest odwracalny i nosi nazwę wysalania białek.

Białka posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją. Nawet po otrzymaniu próbki suchego białka zawiera ona związane cząsteczki wody.

Białka, ze względu na obecność zasadowych grup NH₂ oraz kwasowych COOH mają charakter obojnaczy - w zależności od pH roztworu będą zachowywały się jak kwasy (w roztworze zasadowym) lub jak zasady (w roztworze kwaśnym). Dzięki temu białka mogą pełnić rolę bufora stabilizującego pH, np. krwi. Różnica pH nie może być jednak znaczna, gdyż białko może ulec denaturacji. Wypadkowy ładunek białka zależy od ilości aminokwasów kwaśnych i zasadowych w cząsteczce. Wartość pH, w której ładunki dodatnie i ujemne aminokwasów równoważą się nazywany jest punktem izoelektrycznym białka.

Białka odgrywają zasadniczą rolę we wszystkich procesach biologicznych. Biorą udział w katalizowaniu wielu przemian w układach biologicznych (enzymy są białkami), uczestniczą w transporcie wielu małych cząsteczek i jonów (np. 1 cząsteczka hemoglobiny przenosząca 4 cząsteczki tlenu), służą jako przeciwciała oraz biorą udział w przekazywaniu impulsów nerwowych jako białka receptorowe. Białka pełnią także funkcję mechaniczno-strukturalną. Wszystkie białka zbudowane są z aminokwasów. Niektóre białka zawierają nietypowe, rzadko spotykane aminokwasy, które uzupełniają ich podstawowy zestaw. Wiele aminokwasów (zazwyczaj ponad 100) połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi tworzy łańcuch polipeptydowy, w którym można wyróżnić dwa odmienne końce. Na jednym końcu łańcucha znajduje się niezablokowana grupa aminowa (tzw. N-koniec), na drugim niezablokowana grupa karboksylowa (C-koniec).

Podział białek

Istnieje wiele kryteriów podziału białek.

Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.
Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:

1. protaminy - są silnie zasadowe, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.

2. histony - podobnie jak protaminy są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie; składniki jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.

3. albuminy - białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.

4. globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w większych ilościach; w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.

5. prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.

6. gluteliny - podobnie jak prolaminy - to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.

7. skleroproteiny - białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, a także proliny i hydroksyproliny, nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.

Białka złożone:

1. chromoproteiny - złożone z białek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteiny.

2. fosfoproteiny - zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.

3. nukleoproteiny - składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteidy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.

4. lipidoproteiny - połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.

5. glikoproteiny - ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.

6. metaloproteiny - zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.

Białka dzielimy również ze względu na właściwości odżywcze - wyróżnia się białka doborowe i niedoborowe.

• BIAŁKA DOBOROWE (Pełnowartościowe) - te które w swoim składzie zawierają wszystkie aminokwasy egzogenne. Do takich białek zaliczamy np. albuminę, białko jaja kurzego, białko mleka i mięsa.

• BIAŁKA NIEDOBOROWE (Niepełnowartościowe) - te w których brakuje choćby jednego aminokwasu egzogennego. Przykładem takiego białka jest kolagen, żelatyna.

Funkcja białek

Przykłady rozmieszczenia białek w obrębie komórki - białka charakterystyczne dla poszczególnych organelli uwidoczniono przy pomocy przeciwciał znakowanych GFP.

Białka mają następujące funkcje:

• kataliza enzymatyczna - od uwadniania dwutlenku węgla do replikacji chromosomów

• transport - hemoglobina, transferyna

• magazynowanie - ferrytyna

• kontrola przenikalności błon - regulacja stężenia metabolitów w komórce

• ruch uporządkowany - skurcz mięśnia, ruch - np. aktyna, miozyna

• wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych

• bufory

• kontrola wzrostu i różnicowania

• immunologiczna - np. immunoglobuliny

• budulcowa, strukturalna - np. &-keratyna, elastyna, kolagen

• przyleganie komórek (np. kadheryny)

• regulatorowa - reguluje przebieg procesów biochemicznych - np. hormon wzrostu, insulina.

Trawienie białek [edytuj]

Trawienie białek zaczyna się dopiero w żołądku, gdzie komórki główne komórek gruczołowych żołądka wydzielają nieczynny enzym pepsynogen. Komórki okładzinowe wydzielają kwas solny, w obecności którego pepsynogen przekształca się w postać czynną - pepsynę. W jelicie cienkim działają trypsyna i chymotrypsyna, które rozkładają cząsteczki polipeptydów do tripeptydów i dipeptydów. Te z kolei rozkładane są przez peptydazy ściany jelita cienkiego do aminokwasów, które zostają wchłaniane do krwi i żyłą wrotną wędrują do wątroby. Stamtąd większość aminokwasów dalej dostaje się z krwią do komórek ciała. Nadwyżka pozbawiana jest reszt aminowych, przez co powstaje amoniak i ketokwasy. Amoniak przekształcany jest w mniej toksyczny mocznik, który z krwią odtransportowywany jest do nerek. Natomiast ketokwasy mogą zostać wykorzystane do syntezy cukrów i niektórych aminokwasów, zużyte na cele energetyczne bądź przekształcone w tłuszcze zapasowe.

---