Mleko i śmietana (17)

Wpływ na białka. Białka mleka pod wpływem czynników zewnętrznych, takich jak ciepło, kwasowość lub działanie mechaniczne, mogą ulegać przemidnie odwracalnej lub nieodwracalnej z formy natywnej w zdenaturowaną (rozdzl 2, t.1). Przemiana w formę zdenaturowaną wiąże się zwykle ze zmianami niejktórych właściwości fizykochemicznych w porównaniu z formą natywną.

Aglutyniny występujące na powierzchni kuleczek tłuszczowych ulegają de-naturacji w temperaturach pasteryzacji J72-95°C), co pociąga za sobąizmiany w strukturze kuleczek tłuszczowych. W konsekwencji kuleczki tłuszczowe nie tworzą dużych skupisk i zgodnie ze wzorem Stokesa wolniej przemieszczają się ku powierzchni mleka, co powoduje obniżenie tempa podstawania tłuszczu.

Albumina serum, laktoglobulina-/? (A i B) oraz laktoalbumina-ar ulegają stopniowej denaturacji zgodnie z ich opornością na ciepło (tab.1.10). Wpływ na dena-turację mają także parametry zastosowanej obróbki cieplnej. Podczas sterylizacji UHT białka serwatkowe denaturują w 60-70%, a w czasie sterylizacji konwencjonalnej (w pojemnikach) w 70-80%. Pomimo tego denaturacja nie wpływa na obniżenie wartości biologicznej białek serwatkowych, gdyż w formie zdenaturowa-nej są łatwiej przyswajalne przez organizm człowieka ze względu na swobodny dostęp enzymów proteolitycznych do odsłoniętych wiązań peptydowych.

Tabela 1.10. Denaturacja białek serwatkowych w różnych zakresach temperatur - wartości współczynników 0_1O i z (Burton 1988)

Zakres temperatur °C	§31
	lakto- albumina-a	laktoglobulina-/? A	laktoglobulina-/? B	albumina serum
70-90 100-150	14.36 (8.6) 3.31 (19.2)	12.9 (9.0) 2.37 (26.7)	15.0 (8.5) 2.16 (29.9)	200 (4.3) 1.40 (32.2)

Bardzo ważne znaczenie mają zmiany chemiczne występujące po denaturacji białek, szczególnie uwalnianie grup -SH z laktoglobuliny-/?. W wyniku tych przemian straty aminokwasów siarkowych mogą dochodzić do 5%.

W temp. powyżej 70°C białka serwatkowe nie tylko denaturują, ale również ulegają interakcjom z pozostałymi białkami serwatkowymi oraz z kazeiną. W efekcie tych interakcji białka serwatkowe stają się zdolne do sedymentacji z kazeiną oraz do wytrącania w punkcie izoelektrycznym kazeiny. W tabeli 1.11

Tabela 1.11. Udział (%) niektórych białek mleka w ogólnej ilości azotu przed i po sterylizacji UHT (CORRADINI 1975)

Azot	Przed sterylizacją UHT	Po sterylizacji UHT
Kazeiny	80.0	84.4
Laktoglobuliny-fi	7.0	3.1
Albuminy	4.6	3.5
Globuliny	0.8	0.7

przedstawiono wpływ sterylizacji UHT na udział azotu niektórych białek mleka w ogólnej ilości azotu. Jak łatwo dostrzec, zawartość azotu kazeinowego zwiększa się po sterylizacji, a zawartość azotu białek serwatkowych obniża, co jest bezpośrednim wynikiem zachodzących interakcji. Interakcje te modyfikują niektóre właściwości micel kazeinowych, które stają się oporniejsze na koagulację cieplną i działanie enzymów. Duża ilość białek serwatkowych zaadsorbowanych na powierzchni micel kazeinowych wywiera także wpływ na ograniczenie procesu żelifikacji podczas przechowywania mleka UHT. Zakres asocjacji białek serwatkowych z kazeiną jest uzależniony od stosowanych parametrów obróbki cieplnej, np. obróbka w temp. 146°G przez 16 s powoduje zdenaturowanie mniejszej ilości białek serwatkowych niż ogrzewanie w temp. 90°C przez 10-30 min.

Na przełomie lat 60. i 70. sądzono, że tworzenie kompleksów białkowych jest możliwe jedynie między laktoglobuliną-/? i kazeiną-*. Kilka lat później stwierdzono, że również laktoalbumina-a łączy się z laktoglobuliną-/?, zarówno w temperaturach poniżej 90°C, jak i w temperaturach obróbki UHT. Ponadto po obróbce UHT z mleka wyizolowano kompleksy zawierające laktoglobulinę-/?, kazeinę-a^ i kazeinę-*:.

Wpływ na enzymy. W mleku są obecne enzymy rodzime oraz enzymy wydzielone w wyniku metabolizmu drobnoustrojów (głównie enzymy pochodzenia bakteryjnego), które często są przyczyną powstawania niepożądanych cech smako-wo-zapachowych oraz żelifikacji mleka UHT. Na rysunku 1.19 przedstawiono parametry inaktywacji niektórych enzymów rodzimych mleka. Niektóre enzymy

Rys. 1.19. Krzywe inaktywacji niektórych enzymów rodzimych mleka (Burton, 1988): 1 - lipaza, 2- fosfataza alkaliczna, 3- katalaza (80% strat), 4- oksydaza ksantynowa, 5- laktoperoksydaza, 6 - fosfataza kwasowa (99% strat)