oporne na degradację razem ze ściekami komunalnymi. Często mechanizm procesu jest nieznany. Naturalna odmiana tego typu przemian występuje w przypadku rozkładu ligniny przez Phanerochaete chrysosporium (rozdz. 14.9). Lignina występuje tu w związku z celulozą (lignoceluloza). Uwalnianiu glukozy towarzyszy powstanie nadtlenku wodom oraz rodników hydroksylowych i nadtlenkowych potrzebnych do degradacji szkieletu ligniny. Inkub ująć ksenobiotyki razem ze substratami. które indukują syntezę monooksygenazy, można enzym ten wykorzystać do tworzenia rodników.
Organizmy składają się przede wszystkim z białek. Dla większości żywych istot martwy organizm jest najlepszym substratem (pokarmem). Białka martwych organizmów są atakowane i rozkładane przez liczne grzyby i bakterie. Podobnie jak inne substancje wielkocząsteczkowe, białka najpierw są rozkładane przez enzymy pozakomórkowe do odpowiednich produktów degradacji. Proteazy wydzielane przez bakterie i grzyby hydrolizują białka do oligopeptydów i aminokwasów. Aktywność proteolityczna drobnoustrojów często jest określana na podłożach stałych zawierających żelatynę. Aktywność przejawia się w postaci przejrzystej strefy wokół kolonii, w której żelatyna nie jest wytrącana przez kwas (HC1). Oligopeptydy i aminokwasy są pobierane do komórki przez swoiste systemy transportowe, a peptydy są rozkładane przez wewnątrzkomórkowe proteazy'. Aminokwasy są wbudowywane do białek komórkowych lub w drodze swoistych reakcji ulegają deaminacji i włączeniu do szlaków metabolizmu pośredniego, w któiym są utleniane, służąc jako źródło eneigji (ryc. 14.16).
Proteazy są enzymami, które rozszczepiają wiązania peptydowe. Istnieją proteazy zarówno zewnątrzkomórkowe, jak i wewnątrzkomórkowe. Te pierwsze uczestniczą w metabolizmie komórkowym, podczas gdy drugie biorą udział w zewnątrzkomórkowej degradacji białek. Z punktu widzenia swoistości rozróżnia się egzo- i endopeptydazy. Egzopeptydazy rozpoznają koniec karboksylowy lub aminowy łańcucha peptydowego. Endopeptydazy. zwane również proteinazami, rozszczepiają wiązania wewnątrz łańcucha polipeptydowego. Rozróżnia się przynajmniej cztery główne grupy proteinaz: serynowe, cysternowe, asparaginowe i cynkowe.
535