Skan2

Oddziaływania reszt aminokwasowych pomiędzy sobą implikują powstanie struktur drugo-, trzecio-, a nawet czwartorzędowych - w przypadku białek składających się z kilku łańcuchów polipeptydowych. Długi łańcuch polipeptydowy nie może występować w roztworze, w formie całkowicie rozciągniętej - ulega on pofałdowaniu. Proces fałdowania białek (ang. folding), czyli tworzenia struktur wyższego rzędu odgrywa ogromną rolę, gdyż przestrzenne ułożenie łańcucha polipeptydowego (jego konformacja) decyduje w znacznej mierze o funkcji białka w organizmie. Fałdowanie łańcucha polipeptydowego może zachodzić spontanicznie, natomiast w większości przypadków odbywa się przy udziale wyspecjalizowanych białek - czaperonów. Konformacja, w jakiej białko występuje i funkcjonuje w organizmie nosi nazwę konformacji natywnej. Proces, w którym zostaje zniszczona konformacja przestrzenna białka nazywamy denaturacją. Większość środków denaturujących uszkadza bezpowrotnie struktury wyższego rzędu, przy zachowaniu struktury pierwszorzędowej.

1.    Struktura pierwszorzędowa - czyli najniższy poziom organizacji strukturalnej cząsteczki jest wyznaczona przez sekwencję aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Jest ona uwarunkowana jeszcze zanim zostanie zsyntetyzowany łańcuch polipeptydowy, gdyż informacja o kolejności aminokwasów w cząsteczce białka jest zakodowana w DNA, w postaci sekwencji nukleotydowej. Dzięki procesom transkrypcji, a później translacji sekwencja nukleotydowa zostaje odczytana w trakcie syntezy odpowiedniego polipeptydu.

2.    Struktura drugorzędowa - są to typy regularnego ułożenia głównego łańcucha polipeptydowego stabilizowane wiązaniami wodorowymi. Struktura drugorzędowa jest uwarunkowana przede wszystkim właściwościami wiązania peptydowego. Jego rzeczywista struktura jest pośrednia pomiędzy dwoma formami,

O    0“

—C—N--* — C    N —

I    I

H    H

wskutek czego wiązanie pomiędzy atomem węgla grupy karbonylowej, a atomem azotu ma częściowo charakter wiązania podwójnego. Oznacza to, że wiązanie peptydowe, wraz z przyległymi atomami - C_a , tworzy strukturę płaską. Pozostaje jedynie możliwość obrotu wokół wiązania C-C_a oraz C„-N. Wielkość rotacji w głównym łańcuchu przy wiązaniu między atomami węgla a i azotu określa kąt torsyjny (p (fi), a pomiędzy węglem a i węglem karbonylowym - kąt \\i (psi).

a.) Struktura a -helisy, odkryta jako pierwsza, ma kształt cylindra. Ciasno spleciony łańcuch główny polipeptydu tworzy centralną część cylindra, natomiast boczne łańcuchy reszt aminokwasowych wystają na zewnątrz w ułożeniu helikalnym.

Struktura a -helisy jest dodatkowo stabilizowana wiązaniami wodorowymi grup NH i CO głównego łańcucha. Grupa CO każdego aminokwasu wiąże się wiązaniem wodorowym z grupą NH, aminokwasu odległego do przodu o cztery reszty aminokwasowe i leżącego bezpośrednio nad nią. Rezultatem tego jest fakt, że wszystkie grupy CO i NH łańcucha głównego są połączone wiązaniem wodorowym.

Każda reszta aminokwasowa jest przesunięta w stosunku do sąsiedniej o 0,15 nm wzdłuż osi helisy i obrócona o 100° wokół osi. Na jeden obrót helisy przypada zatem 3,6 reszt aminokwasowych. Skok helisy wynosi wtedy 0,54 nm.

Helisa, podobnie jak każda śruba może być zarówno prawo, jak i lewoskrętna. W białkach występuje głównie struktura helisy prawoskrętnej. a -Helisa charakteryzuje się także