SkanY

pteryny jako inhibitory przemian kwasu foliowego i syntezy DNA w leczeniu nowotworów, azaseryna jako analog kwasu glutaminowego i sulfonamidy jako analogi kwasu p-aminobenzoesowego stosowane w zwalczaniu infekcji bakteryjnych poprzez blokowanie syntezy kwasu foliowego)

•    hamowanie niekompetycyjne (klasyczne) - inhibitor nie wykazuje podobieństwa do substratu i łączy się zarówno z samym enzymem (EOI) jak i z kompleksem enzym-substrat (I0E*S) w innym niż substrat miejscu powodując w obu przypadkach wyłączenie enzymu z udziału w katalizie, spadek jego aktywności (szybkości maksymalnej), w tym wypadku wzrost stężenia substratu nie wpływa na efekt działania inhibitora - t[S] v₀, K'_m = K_m , V'max = V_max/(1+ [I]/K|); analiza wykresów obrazujących zależność v od [S] i l/v od 1/[S]

•    hamowanie akompetycyjne - inhibitor nie wykazuje podobieństwa do substratu a łączy się tylko z kompleksem enzym-substrat (I0E*S) w innym niż substrat miejscu powodując wyłączenie enzymu z udziału w katalizie, spadkowi aktywności enzymu (szybkości maksymalnej) towarzyszy spadek K_m co najczęściej tłumaczone jest zmniejszonym oddysocjowywaniem substratu pod wpływem inhibitora, w tym wypadku wzrost stężenia substratu zmniejsza szybkość reakcji - t[S] => lv₀, V‘max = V_max/(1 + [I]/Kj), K¹,,, = K_m/(1+ [I]/Kj); z tym typem hamowania mamy głównie do czynienia w reakcjach wielosubstratowych; analiza wykresów obrazujących zależność v od [S] i l/v od 1/[S]

25. Określanie typu inhibicji reakcji enzymatycznej na podstawie zależności Lineveara-Burka.

W praktyce dogodne jest wykorzystanie wykresu zależności odwrotności szybkości

początkowych od odwrotności stężeń początkowych - wykres Lineweavera-Burka , z którego, w miejscu przecięcia osi X i Y, w prosty sposób odczytuje się wartości obu stałych.

Aktywność enzymów podaje się w jednostkach aktywności enzymatycznej (U) - jest to taka ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 pmola substratu w ciągu 1 minuty, w optymalnych warunkach. Wartością charakteryzującą preparat enzymatyczny jest aktywność właściwa wyrażana w liczbie jednostek aktywności enzymatycznej na mg białka preparatu (U/mg). Często podaje się też aktywność molekularną (dawniej liczba obrotów) - jest to liczba cząsteczek substratu przekształconych przez cząsteczkę enzymu w ciągu jednej minuty, w optymalnych warunkach.

26. Budowa i podział kwasów nukleinowych.

Kwasy nukleinowe - biopolimery zbudowane z nukleotydów. Zasadniczo są dwa rodzaje kwasów nukleinowych: kwas rybonukleinowy (RNA) oraz kwas deoksyrybonukleinowy (DNA). Oba mogą występować pod postacią zarówno pojedynczej jak i podwójnej nici, przy czym zazwyczaj DNA tworzy nić podwójną, a RNA pojedynczą. Monomer kwasu nukleinowego składa się z cząsteczki pentozy, dla RNA rybozy, dla DNA deoksyrybozy, zasady purynowej lub pirymidynowej przyłączonej do pierwszego atomu węgla pentozy, oraz reszty fosforanowej, przyłączonej do trzeciego oraz piątego atomu węgla dwóch sąsiednich pentoz polimeru. Zasadami są adenina, guanina, cytozyna oraz uracyl (w RNA) lub tymina (w DNA). Kwasy nukleinowe przechowują informację genetyczną organizmu oraz pośredniczą w produkcji białek zgodnie z zasadami kodu genetycznego.