kolos3 3

7. Z czego wynika różnica w przebiegu krzywej wysycenia enzymu substratem (f (S] = V) da er kinetyce Micha elisa-Menten (krzywa hlperboliczna) I krzywej opisującej niektóre erczymy^regi (posiadającej ksztatt sigmoidalny).    r '

.'•••^Porównaj mechanizm powstawania kompleksu Enzym-Subsbas (ES) i mechanizm powstania kc -JtEnzym-Substrat ^w,‘-'^xW>r (ES‘)? Odpowiedź uzasadni],    Ej' i

A ty.-Y> ' - 1',    .    .... fcj

j>9j (^fmkto|jranozydaz3 katalizuje reakcję hydrolizy sacharozy. W czasie pomiaru aktywności jtegb ••..metodą pozwalającą określić stężenie cukrów redukujących , przy początkowym stężeniu sa ' rć^mym 10 mM, otrzymano następujące wartości absorbancji    '    §

■ >( V Czas (sek)	Absorbancja
0:'.	0.00
10 .	0.05
20	0.10
30	0.15
40	0,18
50-.......	0.20
60	0,22

Absorbancja próby wzorcowej (0.18 mg glukozy w 1 ml) wynoszą 0,1. Próbę wzorcową I próby bada. oznaczeń cukrów redukujących przygotowywano w ten sam sposób. Podaj wartość szybkości póczątt V ₀ ( pmole zhydrolizowanej sacharozy x mirr¹).

i':

10. Wartość stałej Michaelisa badanego enzymu wynosi K _v = 3 mM a wartość ~ 10cpmpl Wyznaczono szybkość początkowa, tej reakcji dla początkowego stężenia substratu Sn= 1 rrfM. lie zwiększ)' się szybkość początkowa, jeśli zmierzy się ją przy dwukroirse I irzyrrotnie [wyższy^ stęt początkowym substratu ? Przy jakim stężeniu substratu reakcja osiągnie szybkość maksymalną I czy be '■ónaąówna szybkości początkowej ?

„ &

’