Enzymy to katalizatory reakcji chemicznych zachodzących w organizmach żywych. W ich obecności katalizowana reakcja może przebiegać 10°— 1012 razy szybciej. Dzieje się tak dlatego, że enzymy posiadają zdolność obniżania energii aktywacji cząsteczek, czyli minimalnej energii potrzebnej do przebiegu reakcji chemicznej i przeprowadzenia cząsteczek w stan aktywny, co jest konieczne do wytworzenia lub rozerwania wiązania chemicznego (Rys. 4.1).
Enzymy charakteryzują się specyficznością wobec typu katalizowanej reakcji lub substratu tzn. katalizują tylko określone reakcje biochemiczne z udziałem określonych substratów.
Rys. 4.1 Porównanie reakcji niekatalizowanej i katalizowanej enzymatycznie
Niemal wszystkie enzymy, za wyjątkiem rybozymów (cząsteczki RNA o właściwościach katalitycznych), są białkami. Mogą mieć budowę monomeryczną tzn. posiadają jeden łańcuch polipeptydowy lub oligomeryczną - są zbudowane z dwóch lub więcej podjednoslck będących odrębnymi łańcuchami białkowymi. W wielu przypadkach poza częścią białkową posiadają dodatkowo części nie będące białkami. Takie enzymy o złożonej budowie noszą nazwę holoenzymów. Ich część białkowa to apoenzym, natomiast część niebiałkowa w zależności od sposobu związania z białkiem enzymu nosi nazwę grupy prostetycznej lub koenzymu. Grupa prostetyczna jest ściśle związana z białkiem enzymu (np. układy hemowe, stanowiące centrum katalityczne enzymów oksydacyjno-redukcyjnych), natomiast koenzym może występować samodzielnie i łączy się z apoenzymem w trakcie katalizowanej reakcji (np. witaminy i ich pochodne, pochodne nukleotydów lub jony nieorganiczne). Żadna z części składowych enzymu złożonego nie wykazuje aktywności oddzielnie. Zadaniem koenzymów lub grup prostetycznych jest bezpośrednie oddziaływanie z substratem lub udział we właściwym usytuowaniu substratu w centrum aktywnym, co jest niezbędne do zajścia reakcji enzymatycznej. Niektóre