2

110 Enzymy

enzymy, katalizujące sprzężone ze sobą reakcje chemiczne, występują w organizmach w formie kompleksów wieloenzymowych.

Charakterystyczną cechą enzymów jest obecność w ich strukturze tzw. centrum aktywnego (Rys. 4.2). Jest to obszar cząsteczki, biorący udział w wiązaniu substratów i ich swoistym przekształcaniu. Grupy funkcyjne aminokwasów tworzących centrum aktywne zwykle nie należą do aminokwasów zajmujących kolejne miejsca w liniowej sekwencji łańcucha polipeplydowego. Pochodzą one od reszt aminokwasów niekiedy znacznie oddalonych, sąsiadujących ze sobą wskutek określonego przestrzennego ukształtowania łańcucha białkowego.

K. - aminokwas kontaktowy P •• aminokwas pomoenio/y S - aminokwas stabilizujący

Rys. 4.2 Budowa centrum aktywnego wg Koshlanda

W centrum aktywnym można wyróżnić grupy aminokwasów pełniących różne role w katalizowanym procesie, są to:

aminokwasy kontaktowe, których jeden lub więcej atomów jest oddalony od substratu na odległość odpowiadającą przeciętnej długości wiązania chemicznego; należą do nich aminokwasy wiążące substrat oraz biorące bezpośredni udział w katalizie aminokwasy pomocnicze, które nie stykając się z substratem, pełnią jednak określona rolę w czynności katalitycznej enzymu, właściwie orientując substrat Oprócz aminokwasów tworzących centrum aktywne, w cząsteczce enzymu występują aminokwasy stabilizujące jego strukturę przestrzenną oraz aminokwasy nie biorące udziału w stabilizacji budowy przestrzennej ani w funkcji katalitycznej. W obszarze centrum aktywnego wyróżnia się miejsce wiązania substratu, czyli miejsce określające specyficzność enzymu oraz miejsce katalityczne, czyli miejsce, w którym zachodzi katalizowana reakcja.

Specyficzność wiązania substratu przez enzym zależy od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym. Substrat musi mieć odpowiedni kształt, by mógł pasować do miejsca aktywnego. Model E. Fischera zakłada, że kształt miejsca aktywneac