1. Reakcje transaminacji są katalizowane przez aminotransferazy, enzymy należące do klasy transferaz.
2. Aminotransferazy współdziałają z fosforanem pirydoksalu jako grupą prostetyczną, tworzą z substratem połączenie typu zasady Schiffa.
3. Reakcje katalizowane przez aminotransferazy nie wymagają udziału energii metabolicznej (ATP), są całkowicie odwracalne.
4. Reakcje transaminacji polegają na przeniesieniu grupy - NH2 razem z protonem i parą elektronów z 2- L-aminokwasu na 2-oksokwas.
5. W wyniku reakcji powstaje nowy 2-L-aminokwas oraz 2-oksokwasowa pochodna aminokwasu, który był dawcą grupy aminowej.
cxxr i |
cocr | ||
cocr I |
T1 |
COO" |
1 ** |
?• |
F |
_ p |
1 <*7 |
h-c-nh; |
+ c=o |
•f 1 - O-1 | |
cocr |
cocr |
ćocr |
COO' |
asparaginian |
a-kełoglutaran |
szczawiooctan |
glutaminian |
W | |||
COO" |
COO- |
fys i. Struktura ta) Wydoteyny (włammy Be), (bl fosforanu p/rydoksau < (c) toskranu piryMsaminy
1 „ H-C-NH, |
1 i |
1 C=0 + |
1 ** H —C—NH3 |
coo- |
CO0 |
cocr |
1 COO- |
alanina |
a-ketogłutaran |
pirogronian |
glutammian |
Rys. 3 Reakcje katalizowane przez (a) amnotransferazę asparagimanową i (b) aminotransferazę alaninową
«xr
Rys. 5 Sumaryczna reakc/a rranseminacfi
Hames i inni, Biochemia, 2002