wymaganiaF bmp

mechanizm wyjaśniając kinetykę reakcji hydrolizy sacharozy,katalizowanej przez Inwertazę* &izym jeat odtwarzany w etapie końoowym reakoji. Uwolniony enzym reaguje z substratem w kolejnych. oyklaoh przemiany*

Badania kinetyki reakcji enzymatyczny oh są przydatne przy wyjaśnianiu mechanizmu tej raakeji. Po oznaczeniu przez [ E J _o i LSj₀ początkowych stężeń enzymu i aubatratu, a przez [e] i _tS } stężeń aktualnych, układ równań kinetycznych dla reakcji zapisujemy następującot

a

d[sJ    , „ ,    , ,

--- k,[B][s] - k_*[BS] ,    /H.134/

dt ¹    1

d[BS]

-• - k, [B][sJ- k^tBS] -k- _t[BSj , /II. 135/

dt

a[r]

dt

''kat

/II.136/

Przez k oznaczono stałe szybkości reakcji elementarnych, np* k_Jcat - stała szybkości reakoji katalitycznej.    >

Stężenie substratu jest znacznie wytaze od Kg /zgodnie ze wzorem /II.132/ K_g ma wymiar stężenia/ i dlatego enzym jest zawsze związany z snbstratsm. .Aktualne stężenia kompleksu aktywnego ES zmniejsza się znacznie wolniej niż stężenie suba-tratu i dlatego można przyjąć    £ ^dj^?J a 0. Przybliżę-.

nie to jest słuszne dla stanu stacjonarnego. Przyjmujemy, że dla [s] P [E] założenia to jest ełuezne bez względu na wartość K_g. Z równań /II.134.. - 136/ możemy obliczyć aktualne stężenie kompleksu [ ES] i

Aktualne stęienie enzymu w układzie oblicza się z bilansu masy. Równanie bilansu masy dla enzymu zapisujemy następująco:

/IX.138/

[eL -t*] + [«s]

a stąd:

[B] » [B]₀T [BSj .    /II. 139/

Otrzymaną wartość podstawiamy do nora /II. 137/ i utyskujemy i

wJJM _ IfflLfl. v *«

[BS]

^k-1^+kkat

/IX.137/

/II.140/

Stąd, po proetyoh przekształceniach, otrzymujemy i

[Bj [sj [BSJta]

[BS]

d[ES]

Zakładając —■ * 0, mamy -

dt    dt

4[s]    4[P]

/II.141/

d~

/II.142/

Szybkość rsakeji enzymatycznej wyraśona jest przez szybkość znikania substratu albo powstawania produktćw. Ze względów praktycznych drugi sposób jest wygodniejszy 1 dlatego jest os najczęściej stosowany. Po podstawieniu /II.140/ do /II. 135/ o* trzymajemyt

■ 4 [T] d~

'‘kat

IB]„[S3 K^ + ts]

/II. 143/-