skanowanie0015

Znaczenie wartości Km i Vmax.

Dane doświadczalne wskazują, jjg ty przjpadkji wieluenżppów wartość Km jest zbliżoną dN> fizjologicznego stężenia substratu.

Często Km definiuje się j#;.® stosunek sumy stałych rozpadu kompleksu EŚ do stałej szybkości jego powstawania. Jeżeli stała K, jest wielokrotnie wy/sza od stałej rozpadu kompleksu enzym produkt (Kj) to wtedy Km jest równa stałej dysocjacji kompleksu ES. W tym przypadku wskazuje na sile kompleksu ES.

Vmax obrazuje liczbę obrotów enzymu — liczbę cząsteczek substratu przekształcanych w; produkt w jednostce czasu. ftędkaść maksymalna ; j dotyczy prędkości reakcji katalizowanej pracz enzym, gdy cały enzym znajduje się w kompleksie ES czy® enzym jpst wysycony substratem.

Jeżeli stężenie miejsc aktywnych jest znane to Vmax ujawnia liczbę obrotów i wtedy określa się ją jako K_taf. Liczba ta waha silę w granicach od kilku do kilkuset tysięcy reakcji enzymu ma sekundę

Podział enzymów

1    Oksydoreduktazy - katalizuj ą reakcje red-oks

2    hydrolazy - kata3san|tr«3fe|ie rozpadu z wdziałem wody 3. Liazy - kata! izują reafaąję rozpada bez udziału wody

4    ligazy - synteza z wdziałem ATP

5    Transferazy - przenoszą grutpy atewów

6    izomerazy * przegrupowanie wsw«ąlrzeząsteczkowe