• /•wcou \ tu«r. \MJko /\\t*uuuv. L.i t' , u. tifv Cf-:ł. Układ białka C3, stanowiącego składową (komponentą) klasycznej drogi aktywacji układu dopełniacza.
4. Układ FXIIIB, odpowiadający genetycznemu polimorfizmowi podjednostki B czynnika XIII układu krzepnięcia.
W trakcie hemolizy polegającej na zniszczeniu błony krwinek czerwonych uwalniane zostają m.in. enzymy czerwonokrwinkowe. Poddając te enzymy rozdziałowi elektroforetycznemu albo izoelektroogniskowaniu, stwierdzono, że wiele poznanych enzymów (obecnych zresztą nie tylko we krwi, ale również w tkankach i płynach ustrojowych) wykazuje genetycznie uwarunkowane zróżnicowanie. W ten sposób powstał całkowicie nowy dział w hemogenetyce sądowej, który jest wykorzystywany zarówno w dochodzeniu ojcostwa, jak i do identyfikacji tkanek ludzkich oraz śladów biologicznych. ■ ,. .
Fenotyp fosfatazy można scharakteryzować na podstawie szybkości wędrowania poszczególnych frakcji w polu elektrycznym, a także ich aktywności wykazywanej barwieniem.
Na rycinie 10.7 przedstawiono schemat 6 podstawowych typów AcP po dokonaniu rozdziału w żelu skrobiowym.
1 |
OTM. - A A ^ | |
* ^ , 1 |
f # |
t f |
/> |
t |
• t • |
A |
AB AC |
B BC C |
Ryc. 10.7. Podstawowe typy AcP po dokonaniu rozdziału hemoli-zatu w żelu skrobiowym.
Przyjmuje się istnienie 3 allelomorficznych genów P*,Pb oraz Pc, przy czym fenotypy A, B i C są homozygotami, a typy BA, CA i CB heterozygotami. Częstość tych fenotypów w populacji polskiej jest następująca: A — 13%, B — 32%, C mniej niż 1%, BA — 39%, CA — 5%, CB — 10%. Do wariantów niezwykle rzadkich zalicza się m.in.: RB, RA, RC, DA, DB, BO, AO.
Potwierdzenie modelu dziedziczenia cech tego układu, jak również korzystny rozkład częstości ich występowania czyni układ AcP bardzo przydatny w badaniach spornego ojcostwa.
f 64* 4,-2,
Fosfoglukomutaza katalizuje przemianę glukozo-1-fosforanu w glukozo-6-foNlo-ran. Znane są 3 układy izoenzymów fosfoglukomutazy, uwarunkowane lokalizację genów na 3 różnych chromosomach: PGM,, PGM2 oraz PGM3, z których tylko dwu pierwsze są wykrywane w hemolizatach krwinek czerwonych. Dla celów sądu wych rutynowo oznaczane są wyłącznie cechy układu PGM,.
Powszechnie spotykane w naszej populacji fenotypy PGM,' 1(55%), 2 (6%) om; 2-1 (39%) są determinowane przez 2 allelomorficzne geny. Znane są liczne, chociaż niezwykle rzadkie warianty, m.in. gen „niemy" PGM”. Wartość układu PGM, dln praktyki sądowej została już uznana zarówno z powodu potwierdzenia modelu dziedziczenia, jak i stosowania metodyki badań nie budzących zastrzeżeń. Zn stosowanie metody izoelektroogniskowania pozwoliło na wykrycie dwóch warian tów obecnych w każdej z oznaczanych dotąd cech: szybki F (fast), oznaczany również jako B oraz wolny S (slow), oznaczany jako A. W ten sposób zamiast 3 można oznaczyć 10 fenotypów, co wyraźnie zwiększa szanse wykluczenia ojcostwa.
fsD 1} i
Esteraza-D spełnia w organizmie rolę enzymu hydrolizującego estry kwasu octowego lub masłowego. Rozróżnia się 3 fenotypy: EsD 1 (82%), 2 (1%) oraz 2-1 (17%). Obserwuje się — chociaż rzadko — również inne warianty. Enzym należy do bardzo trwałych i łatwo oznaczalnych.
GLO^fM
Glioksalaza katalizuje przemianę metyloglioksalu i glutationu do S-laktylo-glutationu. Zróżnicowanie genetyczne glioksalazy I w hemolizacie wykazało obecność 3 fenotypów: GLO 1 (20%), 2 (35%) oraz 2-1 (45%). Glioksalaza należy do enzymów labilnych, co wymaga zwrócenia uwagi na świeżość hemolizatu, jak i zastosowania pewnych technicznych modyfikacji badania. Rozkład częstości występowania poszczególnych fenotypów wskazuje na dużą przydatność tego układu dla celów sądowych.
Enzym odgrywa ważną rolę w przemianach węglowodanów oraz metabolizmie aminokwasów. Do genetycznie uwarunkowanych GPT należą: GPT 1 (25%), 2 (26%) oraz 2-1 (49%). Spośród rzadkich wariantów tego enzymu na uwagę zasługuje allel GPTJ, którego częstość nie przekracza 0,5%. Częstość genowń i sprawdzony model dziedziczenia świadczą o dużej przydatności układu GPT do badań w dochodzeniu ojcostwa. Enzym należy do labilnych. Układ GPT nie zostnł dotąd włączony do badań rutynowych.
•■Obecni** Klonowanym skrńtem aminotransferazy alaninowej jest A1AT.