Insulina zwiększa około 20-krotnie szybkość autofosforylacji, nie zmienia natomiast powinowactwa kinazy tyrozynowej receptora insulinowego do ATP.
Powinowactwo insuliny do receptora zmniejsza się w miarę zwiększania liczby związanych receptorów, z tym że istnieją znaczne różnice w kinetyce wiązania insuliny przez receptory w różnych tkankach.
W wątrobie wiązanie insuliny zwiększa się liniowo wraz ze w zrostem stężenia insuliny i maksymalne działanie uzyskuje się dopiero po związaniu około 90% receptorów hepatocytów.
W tkance tłuszczowej maksymalny efekt działania wrystępuje już po związaniu 10% receptorów adypocytów.
31
05-03-01