Picture1 (2)

I odpowiedni wzór Do obliczeń (',(/) wzięto średnią wartość A. 5.864 [C ']d Dokładność opisów jesl bardzo wysoka, gdyż c,„    1%. reoretycznc wartości

szybkości chwilowej /’(/) maleją w czasie. Spadek szybkości jest spowodowało przez zmniejszanie się w czasie stężenia substratów. Reakcja jest drugiego rzedn oraz dwuc/ąsteczkowa. Biegnie ona według schematu A + B = produkty, piz\ występowaniu równych i równoważnych stężeń molowych C.,(0) = C«(0). Istnieje jednak wiele reakcji, w przypadku których rząd n nie jest równy czą-sleezkowości. Dotyczy to m.in. reakcji pseudocząsteczkowych.

Duży wpływ na szybkość reakcji ma temperatura. Ze wzrostem temperatury o 10 K (I0°C) szybkość reakcji narasta w zwykłych warunkach ok. 2 do 5-krot-nie Stosunek szybkości oblicza się ze wzoru:

Kx

W podanym stosunku mogą występować stałe k„ tylko tego samego rzędu n. W liczniku znajduje się wartość stałej dla temperatury T+ 10, a w mianowniku dla temperatury o I0K niższej.

Ważne znaczenie ma energia aktywacji reakcji E_a. Jest to energia niezbędna do zapoczątkowania biegu reakcji. Celem jej oznaczenia bada się bieg reakcji w minimum trzech różnych temperaturach i oblicza średnie wartości stałych k„. I ogarytmy naturalne tych stałych, In k„, tworzą prostą w funkcji odwrotności temperatury 1/T. Metodą najmniejszych kwadratów dopasowuje się do zbioru A„( I//) równanie Arrheniusa postaci:

In k„=B-j,

gdzie:

li - wartość In k_n dla T= co,

T- temperatura bezwzględna,

- energia akty wacj i,

R - stała gazowa.

Zbiory stałych k„ dla różnych temperatur umożliwiają także obliczanie innych ważnych parametrów aktywacyjnych, jak np. entropii aktywacji AS\ entalpii swobodnej aktywacji AG i innych.

W kinetyce reakcji złożonych oraz reakcji heterogenicznych stosuje się bardziej skomplikowane i nieraz szczególne modele opisowe. Bliższe informacje na ten temat znajdują się w podręcznikach kinetyki chemicznej.

Szybkość wiciu reakcji chemicznych |csl zwiększana lub leż /mnic|.zniia przez wpływ katalizatorów. Wyróżnia się tutaj katalizę homogeniczni), w khm | katalizator występuje w jednej lazie z substratami, i heterogeniczni), w klóiei katalizator, zwany kontaktem, występuje w innej fazie niż substraly. < )sobno omawia się katalizę enzymatyczną. Przykładem katalizy homogenicznej jest przyspieszający wpływ jonów Mn na reakcje utleniania jonem nadmangam.t nowym M11O4, a katalizy heterogenicznej przyspieszający wpływ platyny Pt na szybkość utleniania tlenem gazowego dwutlenku siarki S().> do trójtlenku tatki SOi w czasie produkcji kwasu siarkowego metodą kontaktową.

Gdy w układzie reagującym mogą zachodzić różne reakcje, prowadzące do różnych produktów, wówczas możliwe jest stosowanie katalizalorów sdrktyw nych. Takie katalizatory przyspieszają bieg wybranej reakcji. Na przykład pod czas ogrzewania etanolu w temperaturach bliskich 400°C mogą zachodzić dwie różne reakcje. W obecności AECE powstaje etylen i woda:

AIjOj

CH₃ - CH₂ - OH    CI I, = CH, + 11,0,

a w obecności miedzi powstaje aldehyd octowy i wodór:

Cu

CH_:, — CH, — OH    CH₃-CHO + H₂.

Przyspieszenie reakcji przez katalizator polega na obniżeniu energii aktywa cji reakcji.

Istnieje wiele reakcji, w których występuje kataliza kwasowa lub zasadowa W katalizie kwasowej może mieć miejsce np. wymiana protonu pomiędzy kata lizatorem i którymś z reagentów. Dzieje się tak np. w czasie dehydralacji (od wodnienia) alkoholi w roztworze wodnym, w obecności kwasów, czy też hydro lizy estrów. Mechanizm takiego wpływu katalitycznego wyjaśniono w dużym stopniu dzięki zastosowaniu izotopu tlenu ^lsO. Kataliza zasadowa ma miejsce np. w przypadku zmydlania estrów w' środowisku zasadowym.

W katalizie enzymatycznej czynnikami przyspieszającymi są enzymy, hio-katalizalory. Enzymy te tworzą np. przejściowe kompleksy z substratami. które ulegają pewnej transformacji. Enzymy katalizują reakcje w sposób specyficzny Szybkość reakcji enzymatycznych opisuje równanie Michaelisa.

Do najbardziej znanych enzymów należy lipaza przyspieszająca hydrolizę tłuszczów, diastaza przyspieszająca fermentację alkoholową, czy też maltaza przyspieszająca fermentację mlekową.

Działalność enzymów ogranicza istotnie temperatura. Zbyt wysoka tempc ratura, powyżej 45°C, powoduje denaturację enzymów. Istotny wpływ może mieć także pH roztworów.

4