IMG 1404013504

^n,e^l rów_n ^8Órze"-

,_isa jest spolaryzowana nie tylko form,, tmoment dipolowy wynikajmy ₂ ."J*¹**;m_{a 0fta}

^ysflcichjUpott grup karbonylo_Wychⁿi^OVVe-'......    *

aich grup H"-N^l o tej samej pol_arnoś "    .

ty o numerze » ₊ 4 znajduje _się dosadni ^2W°^{ju he}% a d    ^ <ó

__sZty rt. Wzdłuz helisy tworzą sio * ^{1 e n}ad _Crilr/ ' ^dorior i\ t, _zania wodorowe. Gdyby diezy^ \^c P^wid^    <>£

rt, konieozne do domknięcia    '»W_e z _a, ‘ "e* W*

_oraz „ + 4^f otrzymalibyśmy „_Cz_b\ “■K>w<*o £££« woal W symbolu liczbowym 3.6_B helisy _a. ^{y 7-1)l U}i?ta j_est 1*?. ^rf ^ztami „ Skok helisy a wynosi 5.4 A, co ozna    ^{,ak0 indeks}

Rys. 7.1. Model helisy a biegnącej od N-końca (dół) do C-końca (góra)

że na jedną resztę aminokwasową przypa?'

1.5 A. Przeciętna helisa białkowa składa sie z ok. 10 reszt, a więc ma długość ok. 15 A, ale bywają i dłuższe helisy, ciągnące się setki A Helisa a przypomina choinkę świą teczną. Ustawiona jest na N-końcu, który pełni rolę stojaka. Grupy karbonylowe to zapalone na choince świeczki, które płomykami wskazują jej kierunek, podczas gdy łańcuchy boczne spływają na dół, tak jak gałęzie świerku.

Helisy mogą być ukryte w rdzeniu białkowym. Wszystkie łańcuchy boczne muszą być w tym przypadku hydrofobowe. Inaczej jest w helisach hydrofitowych, które wyeksponowane są do środowiska wodnego. Najczęściej jednak helisy są „dwulicowe", czyli amfipatyczne. Po jednej stronie pobocznicy znajdują się wówczas reszty hydrofobowe, a po drugiej - hydrofilowe. Helisy amfipatyczne spotykamy na powierzchni białka, do której przylegają swoją stroną hydrofobową.

Arkusze p

Również w roku 1951 Paułing i Corey przewidzieli d¹ ^^ą _{h po}ii_pepty-n tor, nazwali arkuszem (J (Rys- W W    Mg Lcuchu f

dowy jest niemal maksymalnie rozciągnięty-