270220121293

Erytrocyty

Podstawową funkcją erytrocytów jest transnnrt El i<i?owpi rin tiianoi# Dinm ula. . . j . . port tlenu z narządów wy-

węgla,

miany gazowej do tkanek. Biorą także udział w transnoZ11! T*** utrzymaniu stałego odczynu krwi oraz metabolizmie ksenoh flPBi

Czerwone krwinki wszystkich kręgowców ₂    ^    -

mórkami jądrzastymi. U ssaków pod koniec HHDBB ^{8Sak6w ko}' utrata jądra komórkowego i organelli dzięki    i T^ropoezy następuje

żywają tlenu na własne potueby SabSe "" H |H |

W erytrocytach wszystkich kręgowców znajduje się hemoglobina (u ssaków stanowi około 30% masy komórek i 95% masy wszystkich białek erytrocytu), chromoproteid o wysokim powinowactwie do tlenu. Hemoglobina jest białkiem ewolucyjnie bardzo starym i obecna jest również w hemolimfie bezkręgowców (w stanie rozpuszczonym), a także występuje u innych organizmów, niektórych bakterii, drożdży i roślin. Składa się z części białkowej - globiny, którą stanowią 4 łańcuchy peptydowe (2 pary identycznych), oraz 4 cząsteczek hemu - części barwnikowej zbudowanej z 4 pierścieni pirolowych, tworzących porfirynę, z centralnie wbudowanym atomem żelaza. Żelazo w cząsteczce hemoglobiny nie ulega utlenieniu podczas przyłączania tlenu i pozostaje w pos aci Fe . Hemoglobiny różnych zwierząt różnią się między sobą budową a cuc w globiny. Także w obrębie jednego gatunku może występować wiee ro ^ hemoglobiny. W trakcie ontogenezy człowieka występują ró ne ^em 9 V o różnym powinowactwie do tlenu, odpowiadające poszczególnym ^potworzenia (żółtkowej, wątrobowej i szpikowej): Gower 1, ^G°^{wer 2} ' (zarodkowe), hemoglobina F (płodowa) oraz hemoglobina A . ^ Wrodzone nieprawidłowości w syntezie hemoglobiny (hemoglob.nopatie) prowadzą do powstania różnego typu hemoglobin patologicznych.

U ryb istnieje duży polimorfizm hemoglobiny — u niektórych gatunków łososiowatych stwierdzono jednoczesne występowanie kilkunastu izoform o różnym powinowactwie do tlenu, co prawdopodobnie jest związane z przystosowaniem do dużej zmienności warunków tlenowych w środowisku wodnym.

Każda cząsteczka hemoglobiny może związać 4 cząsteczki tlenu. Połączenie hemoglobiny z tlenem (oksyhemoglobina) jest nietrwałe i zależy przede wszystkim od: ilości tlenu w otoczeniu hemoglobiny, poziomu jonów H⁺ (pH), poziomu C0₂, a także temperatury. Wiązanie hemoglobiny z tlenem ułatwiają: wzrost zawartości tlenu i wartości pH oraz spadek poziomu C0₂ i temperatury. Przeciwnie - im niższa zawartość tlenu, bardziej kwaśne środowisko, wyższy poziom C0₂ oraz temperatura - tym łatwiejsza jest dysocjacja oksyhemoglobi-ny. Prawidłowość ta ma znaczenie fizjologiczne i umożliwia efektywniejsze dostarczanie tlenu do tkanek w warunkach zwiększonego zapotrzebowania. Poza tlenem, hemoglobina wykazuje także powinowactwo do dwutlenku węgla (kar-baminohemoglobina), tlenku węgla (karboksyhemoglobina) oraz tlenku azotu

uttenierto

trwałe, w których