481 [1024x768]

491

REAKCJE KATALITYCZNE I ZJAWISKA ADSORPCJI

wybiórcze działanie, jednakże w przypadku enzymów jest to szczególnie daleko posunięte. I tak, np. trypsyna należąca do grupy proteinaz (enzymów hydrolizujących wiązanie peptydowe —CO—NH—) działa na wiązanie peptydowe utworzone przez grupę karbonylową lizyny lub argininy. W przypadku innych aminokwasów działanie trypsyny staje się niewidoczne. Na inne wiązania peptydowe czułe są natomiast inne enzymy z grupy proteinaz.

Tabela 6.2

Energia aktywacji rozklap wody utlenionej

katalizator	energia aktywacji kcal/mol
bez katalizatora	18,0
Fe(OH)j, MnO,. J,	13,5
platyna	11,7
peroksydaza	5,5

Specyficzność enzymów może być tak daleko posunięta, że „odróżniają” one enancjomorficzne formy tego samego związku. I tak, karboksypeptydaza katalizuje hydrolizę karbobenzoksyglicylo-L-fcnyloalaniny, nie działa natomiast na karbobcnzoksyglicylo-D-fenyloalaninę.

Proste ujęcie ilościowe kinetyki reakcji enzymatycznych podali Michaelis i Menten (1913). Jeżeli przez E oznaczymy enzym, przez S cząsteczkę substratu, to reakcję enzymatyczną możemy zapisać w postaci

E + S (ES)* -- produkty + E

Pomijamy w tym zapisie reakcję odwrotną do rozkładu kompleksu (ES)* do produktu. Odpowiednie równania kinetyczne mają postać

-^ = M^(ES)ł)    (6 58)

(6.59)

Stosując metodę stanu stacjonarnego ([(ES)*] « const), otrzymujemy

[(ES)*)

ME][S]

(6.60)

jeżeli przyjmiemy, że stężenia początkowe S i E spełniają warunek [S]₀ > > [E)₀ i uwzględnimy, że

(6.61)

[E]o = [E] + [(ES)*)