483 [1024x768]

REAKCJE KATALITYCZNE I ZJAWISKA ADSORPCJI

i wykreślając zależność \/v w funkcji 1/[S] otrzymujemy prostą, której nachylenie określa wielkość k_u/v_modcina ona na osi 1/t? wartość równą l/c_mtł.

Przy

Otrzymano następujące dane dla prostej reakcji enzymatycznej

Stężenie substratu S	Szybkość reakcji
mol/dm* • 10*	(mol/dm^3 • s) • 10*
1	0,0625
2	0,118
4	0,211
6	0,286
8	0,348
10	0,400

Wyznaczyć stałą ku równania Michaclisa-Mentena.

Zgodnie z równaniem (6.68) sporządzamy wykres zależności odwrotności szybkości reakcji od odwrotności stężenia substratu. Otrzymujemy prostą, która na osi \fv odcina wartość 1    " 1,1-10*. Z tangensa kąta nachylenia prostej otrzymujemy wartość

**/«>»*« - 1.50* 10*; stąd

» 1,50 10* -iw -    — - 1,45 10“³

1.50- 10*

1,1 • 10*

Aktywność enzymów jest bardzo czuła na pH środowiska i temperaturę. Szybkość reakcji enzymatycznych rośnie z temperaturą do pewnej granicy. Po osiągnięciu maksimum aktywność szybko spada, co jest spowodowane denaturacją substancji białkowej. pH ma istotny wpływ, gdyż większość grup funkcyjnych na powierzchni makrocząsteczki enzymu to grupy kwasowo-zasadowe.