485 [1024x768]

495

REAKCJE KATALITYCZNE ! ZJAWISKA ADSORPCJI

W natywnej formie enzymu mamy do czynienia z budową globularną, która zawiera mniejsze lub większe uporządkowane odcinki łańcuchów, głównie pod postacią spirali a. Udowodniono, że pojawienie się w łańcuchu określonych aminokwasów (np. proliny) powoduje przerwanie spiralnego uporządkowania. Rys. 6.12 przedstawia schematycznie budowę lizozymu, ilustrującą trzeciorzędową strukturę białka globularnego. Inny sposób przedstawienia przestrzennej struktury białka ilustruje rys. 6.13.

Genetycznie kodowana jest struktura pierwszorzędowa białka, tj. kolejność reszt aminokwasowych. Jak wynika z wielu faktów doświadczalnych, struktury wyższego rzędu są jednoznacznie konsekwencją struktury pierwszorzędowej. Okazało się mianowicie, że denaturacja białka jest procesem odwracalnym.

spirale « obrazują cylindry ^—reszty aminokwasów nie tworzące spirali o — grupy hydrofitowe • — grupy hydrofobowe

Rys. 6.13. Schematyczna struktura białka wg Guzzo [15]

Pod terminem denaturacja rozumiemy tu procesy prowadzące do utraty przez białko jego funkcji biologicznych wskutek zaburzenia wyższych stopni struktury.

Warto wreszcie dodać, że w niektórych przypadkach makrocząsteczki białka składają się z większej liczby kulistych podzespołów globularnych, tworząc tzw. strukturę czwartorzędową.

Zakłada się, że struktury trzeciorzędowe i czwartorzędowe mają charakter dynamiczny. W makrocząsteczce enzymu zachodzą, prawdopodobnie, fluktuacje kon formacyjne.

Wg obecnych poglądów w katalizie enzymatycznej odgrywają rolę następujące czynniki:

1) duże powinowactwo enzymu do substratu, co powoduje zwiększenie stężenia reagujących związków;