DSCN6599 (Kopiowanie)

Mięśnie goleni ze względu na umiejscowienie również podzielić można na trzy grupy. Grupa przednia to prostownik długi palców, prostownik długi palucha i m. piszczelowy przedni; prostują one stopę i palce. Grupa ty Ina - m. trójgłowy łydki, piszczelowy tylny, zginacz długi palców i zginacz palucha - powodują zginanie stopy i palców, przywodzenie i odwracanie stopy. Mięśnie grupy bocznej: strzałkowy długi i strzałkowy krótki, powodują odwodzenie i nawracanie stopy.

Mieśnie stopy podzielić można na mięśnie podeszwy i mięśnie grzbietu stopy. Mięśnie grzbietu (prostownik krótki palców i prostownik krótki palucha) prostują palce. Mięśnie podeszwy mają duże znaczenie przy utrzymaniu prawidłowego wysklepienia (ich osłabienie powoduje skłonność do płaskostopia); powodują one zginanie, odwodzenie i przywodzenie palców. Dzielimy je na mięśnie palucha, mięśnie środkowe oraz mięśnie palca małego.

8.5.1. Skurcz mięśnia

I I — 1 li

Ryc. 8-33. Prążkowanie mięśni

i układ miofllamentów (skrócenie w czasie skurczu) (JD).

Zasadniczą masę włókna mięśniowego (rozdz. 4.4.3.3.) stanowią miofibryle czyli włófcienka kurczliwe. Umieszczone są one w środku włókna i wykazują poprzeczne prążkowanie (ryc. 8-33). Wyróżniamy prążek I (izotropowy H czyli jasny) i prążek A (anizotropowy czyli ciemny). Odcień prążka zależy od układu cząsteczek włóknistych białek (miofllamentów), z których zbudowane jest wtókienko kurczliwe. Białkami tymi sąaktyna i miozyna. Włókienko kurczliwe podzielić możemy w poprzek na mniejsze fragmenty, długości ok. 2,5 pm, zwane sarkomerami. Granicę pomiędzy poszczególnymi sarkomerami stanowią prążki Z, zbudowane z białka aktyniny. Prążki Z wielu miofibryli połączone są przebiegającymi poprzecznie włókienkami desminy, tak iż poszczególne sarkomery [ ułożone są równolegle. Dzięki tej regularności całe włókno mięśniowe j wykazuje poprzeczne prążkowanie. Miofilamenty miozynowe występują w prążku A (ciemnym), miofilamenty aktynowe przyczepione są do prążków Z i umiejscowione w prążkach I i A (ryc. 8-33).

moromlozyna: lekka

moro-

miozyna

ciężka

diament aktyny F

, . iWitSKillN C.l

' diament | miozyna miozyna

OTwClKk ^>T,‘^C‘	P
0 m.l.	U
1	H
» rozkurcz 1	i
1 1 W aktyna V |	u miozyna
TJ skurcz 0'	3

aktyna miozyna

Ryc. 8-34. Budowa miofllamentów (H AD).

Do cząsteczek aktyny przyłączone są białka regulatorowe: troponina i tropomiozyna. Kiedy mięsień pozostaje w rozkurczu, białka te są połączone z aktyną uniemożliwiając jej reakcję z miozyną.

Miofilament aktynowy czyli cienki (ryc. 8-34) zbudowany jest z wielu cząsteczek aktyny, ułożonych jak gdyby w podwójny sznur koralików i opleciony dwoma łańcuchami tropomiozyny. Tropomiozynie towarzyszą cząsteczki tro-poniny. Miofilament gruby (miozynowy) zbudowany jest z kilkuset cząsteczek miozyny; każda z nich swym kształtem przypomina parę złożonych ze sobą kijów hokejowych (ryc. 8-34). Zgrubienia (końcówki tych kijów) zwane mostkami albo fragmentami S, wystają na zewnątrz i umieszczone są na końcach miofilamentu grubego. Po dostarczeniu energii mostki te mogą łączyć się z cząsteczkami aktyny, a jednocześnie zmieniać swoje ułożenie, wykonując ruchy wahadłowe i w ten sposób .kroczyć" po powierzchni miofilamentu cienkiego. Miozyna jest mechąnp-en/ymem: po połączeniu z aktyną wykazuje aktywność enzymatyczną ruzkladąjąc cząsteczkę A I'P. Jednocześnie wyzwolona w ten sposób energia powoduje ruchy mostków (fragmentów S,) miozyny, Wniknięcie jonów wapnia do sarkomeru powoduje jego skurcz. Jony wapniowe łączą się