15557

-    na jeden skręt przypada średnio 3,6 reszty aa.

-    grupy R każdej reszty aminokwasowej wystają na zewnątrz

-    stabilność zapewniona dzięki wiązaniom wodorowym utworzonym z O grupy karbonylowej i H grupy N-H wiązania peptydowego, czwartej z kolei reszty aminokwasowej

^•harmonijka

-    struktura harmonijki

-    stabilizowana wiązaniami wodorowymi podobnie jak w strukturze alfa, lecz tutaj wiązania tworzą się między sąsiednimi fragmentami struktury

-    możliwe struktury równoległa (mostki rozmieszczone równolegle lecz skośnie, w różnych kierunkach) i antyrównoległa (mostki raz blisko, raz daleko od siebie, w przybliżeniu prostopadłe do szkieletu polipeptydowego), ryc. 5-5, s.42 Harper

Pętle i zgięcia

W przybliżeniu połowa reszt aminokwasowych w „typowym" białku globularnym występuje w helisach alfa i strukturach beta, a połowa w pętlach, zwrotach, skrętach, zgięciach itp.

Skręt (ł obejmuje cztery reszty aminokwasowe, z których pierwsza jest połączona wiązaniem wodorowym z czwartąz kolei, co skutkuje ostrym zwrotem o 180*.

W skrętach 6 występują często glicyna i prolina

Struktura trzeciorzędowa - określa związki między domenami struktury drugorzędowej. Określa jak drugorzędowe elementy struktury - helisy, pofałdowane kartki, zagięcia, skręty i pętle - układają się w przestrzeni trójwymiarowej tworząc domeny i jak te domeny są ułożone względem siebie.

Domena - fragment struktury białka wystarczający do pełnienia określonej funkcji chemicznej lub fizycznej, takiej jak wiązanie substratu lub innego ligandu.

Struktura czwartorzędowa - białek składających się z dwóch lub większej liczby łańcuchów polipeptydowych dotyczy relacji między tymi łańcuchami

Struktury wyższych rzędów (3- i 4-rzędowe) są stabilizowane przez:

-    oddziaływania hydrofobowe; kierujące łańcuchy boczne hydrofobowych aminokwasów do wnętrza białka, osłaniając je od środowiska wodnego

-    wiązania wodorowe

-    mostki solne, między grupami karboksylowymi kw. asparaginowego i glutaminowego, a przeciwnie naładowanymi łańcuchami bocznymi uprotonowanych reszt lizyny, argininy i histydyny

-    niektóre białka zawierają również wiązania dwusiarczkowe (S-S), łączące grupy tiolowe (sulfhydrylowe) reszt cysteinowych