15562

pepsynogen —( HCI )~> pepsyna

pepsynogen — (pepsyna )—> pepsyna [autokataliza]

trypsynogen ---( enteropeptydaza )—> trypsyna chymotrypsynogen — (trypsyna )---> chymotrypsyna proelastaza —(trypsyna )■--> elastaza prokarboksypeptydaza —(trypsyna )—> karboksypeptydaza proaminopeptydaza — (trypsyna )—>aminopeptydaza

Specyficzność proteaz:

Wymienione enzymy, katalizują specyficznie hydrolizę wiązania peptydowego tylko w sąsiedztwie określonych aminokwasów:

proteaza	specyficzność
pepsyna	Fen, Tyr, Glu, Asp
chymotrypsyna	aa. hydrofobowe
trypsyna	Liz-X, Arg-X
elastaza	Gly, Ala, Ser
karboksypeptydaza A	aa. obojętne, hydrofobowe
karboksypeptydaza B	Arg, Liz

Wchłanianie aminokwasów do krwi ma miejsce głównie w jelicie cienkim.

Jednym ze sposobów przechodzenia aa. do komórek jest symport z jonami sodu:

-z jelita-Na*, Cl - do jeita - Ca²* (antyport]

Istnieje co najmniej 5 rodzajów przenośników, przenoszących:

1)    duże aa. obojętne

2)    małe aa. objętne

3)    aa. kwaśne

4)    aa. zasadowe

5)    prolinę

W obrębie przenośnika panuje konkurencja. Większa ilość jednego z aa. obiża transport innego z danej grupy. Np. duże ilości Leu, hamują transport Ile i Val.

2. Degradacja białek endogennych.

A) Rozpad białek wewnątrzkomórkowych ajSzlak lizosomalny

bjSzlak pozalizosomalny, rola proteasomu