Po hydrolizie powstają DNF-aminokwasy. są ekstrahowane i oznaczane chromatograficznie Reakcja Edmana z fenylodinitrobenzenem
Otrzymujemy „znakowany” aminokwas i łańcuch krótszy o jeden aminokwas Aminy biogenne
Histamina - hormon tkankowy regulujący
Kwas Asparaginowy - ^-alanina
Kwas glutaminowy - kwas y-aminomasłowy
Seryna - kolamina - element tłuszczy złożonych (kefaliny)
Treonina - propanolamina - element wit. Bu Cysteina - cystę amina - element CoA Tyrozyna - ty ram ma - hormon tkankowy
Tryptofan - tryptamina - serotonina - zwęża naczynia krwionośne, stymuluje skurcze mięśni gładkich Właściwości fizyko-chemiczne
> kwasowo-zasadowe
> w punkcie izoelektrycznym
> zapach - kwas glutaminowy - przyprawa
> punkt izoelektryczny -pH roztworu, przy którym aminokwas posiada równowagę ładunków (nie porusza się w polu elektrycznym), ma najmniejszą rozpuszczalność
> smak - kwas glutaminowy „urnami” (5-ty smak)
> toksyczność - pelagra - nadmiar leucyny. niedobór tryptofanu, neurotoksyczność nadmiar tyrozyny
Oznaczaiue laboratoryjne aminokwasów Hydroliza: kwaśna zasadowa enzymatyczna Metody, mikrobiologiczne, syntetyczne, prebiotyczne
PEPTYDY
Cząsteczki łańcuchowe zbudowane z 2 do 100 aminokwasów, w których pojedyncze człony sąpołączone wiązaniem amidowym, zwanym też peptydowym cząsteczki te przechodzą przez błony dializacyjne (ciężar cząsteczkowy do 10 000 Da), oraz nie ulegają deaminacji ze względu na brak struktury wtórnej
Podziały
2*10 aminokwasów - oligopeptydy powyżej 10 aminokwasów -polipeptydy
homeomeryczne - peptydy złożone tylko z aminokwasów
heterom ery czne - peptydy zawierające dodatkowe elementy strukniralne
homodentyczne - związane wyłącznie wiązaniami peptydowymi heterodentyczne - występują wiązania estrowe, disulfidowe, tioestrowe
Znaczenie
> biologicznie czynne hormony