74173

W dezaminacji oksydacyjnej enzymy mogą współdziałać z NAD+ , NADP+ , FAD lub FMN. Do enzymów współdziałających z NAD+ lub NADP+ należy dehydogenaza glutaminianowa, która występuje w komórkach wątroby. W budowie enzym ten zawiera cynk. Katalizuje przemianę kwasu glutaminowego do kwasu alfa-ketoglutarowego i amoniaku:

Kwas glutaminowy + NAD+ + 1120 <—> kwas alfa-ketoglutarowy + NII3 + NADH+H+ (NADII2- dwunuklcotyd nikotynamidoadcninowy zredukowany)

Dehydrogenaza ta może również katalizować deaminację oksydacyjną waliny i leucyny. U bakterii występuje również dehydrogenaza L-alaninowa współdziałająca z NAD+, katalizująca deaminację alaniny do pirogronianu i amoniaku.

Enzymy współdziałające z FMN i FAD w deaminacji oksydacyjnej, należą do oksydaz aminokwasowych. Produktem reakcji enzymatycznej jest i mi no kwas, który ulega nieenzymatycznej przemianie do amoniaku i alfa-ketokwasiL FADH2 (FAD zredukowany) powraca do formy utlenionej FAD+ po oddaniu atomów wodom na tlen 02:

FADH2 + 02 —> FAD+ + H202

W reakcji powstaje nadtlenek wodoru (H202), który podlega rozkładowi przy udziale peroksydazy.